Занятие 13: исследование вторичной структуры заданного белка
   

Назад

На главную



  1. Общее описание вторичной структуры белка

    2. А Цепь белка похож на торус, где α-спирали находяться на периферии, а β-складки в центральном кольце
    Количество водородных связей: 168
    Количество α-спиралей: 14
    Количество β-складок: 11
    Количество β-поворотов: 24
    А цепь orotidine 5'-phosphate decarboxylase (Оротидин 5`-фосфат декарбоксилазы) представляет собой α/β белок, так как четко видно правильное чередование α-спиралей и β-структур.


  2. вторичная структура:
    α-спираль 223-235:A,
    параллельные β-тяжи 84-88:A и 115-119:A
    антипараллельные β-тяжи 100-106:A и 114-109:A (для белка с листами 1bs2 BACSU)
    Петля круто поворачиваеться на 180 градусов на фрагменте 107-113:A

  3. Задание 3



    4. первое изображение
    второе изображение
    На обеих картинках показаны ВСЕ водородные связи в А-цепи, это не опечатка и не ошибка.
    β-атомы располагаються точно по спирали, если на α-спираль смотреть сверху
    H(4k,4(k+1)), H(3k,3(k+1)), H(2k,2(k+1)), k-целое число, таких связей было большинство.

  4. Задание 4

    5. β-Структуры из множества: 84-88:A or 115-119:A or 157-160:A or 56-59:A

    C-β атомы расположены слева и справа от плоскости листа по очереди.
    β-структуры




    β-структуры с выделенными Cβ атомами


  5. Задание 5

    6. Поворот цепи

    поворот происходит на множестве — THR107-PRO108-ALA109-GLY110-LYS111-LYS112-ARG113-PRO114
    Между атомами N-лизина111 и О-пролина108 есть водородная связь, скрепляющая поворот


    © Matvey Zaharov