Внутримолекулярные взаимодействия в структуре 2G3F

Общая характеристика структуры 2G3F
Имидазолонпропионаза(см. Рис.1, Рис.2) – белок-фермент, принадлежащий к семейству гидролаз, участвует в процессе гидролиза, воздействуя на непептидную углерод-азотную связь. Также принимает участие в метаболизме гистидина. Некоторые особенности белка представлены в таблице ниже.

Идентификатор PDB 2G3F

Название Имидазолонпропионаза (imidazolonepropionase)

Количество цепей в PDB файле 2 (А, В)

Молекулы, отличные от белка и воды (лиганды) имидазол-4-уксусная кислота(2 цепи), ионы цинка(2)

Рис.1 Изображение имидазолонпропионазы, отображенное при
помощи программы Jmol. На данном рисунке цепь А белка
выделена желтым цветом, а цепь В – зеленым, вода окрашена
красным цветом, а лиганды – синим.

Рис.2 Изображение цепи А белка имидазолонпропионазы,
отображенное при помощи программы Jmol. Начало
цепи покрашено синим цветом, а конец-синим. Терминальные
атомы выделены командой cpk, подписан N-конец и С-конец цепи.

Анализ структуры альфа-спиралей и бета-листов в цепи А белка с кодом PDB 2G3F

Цепь А белка имидазолонпропионазы состоит из 19 альфа-спиралей и 19 бета-тяжей, а цепь В состоит из 17 альфа-спиралей и 20 бета-тяжей. Для анализа структуры альфа-спиралей и бета-листов в белке имидазолонпропионазы выбираем одну спираль и три бета-тяжа.(см Рис.3).

Рис.3 Изображение цепи А белка имидазолонпропионазы,
отображенное при помощи программы Jmol. Светло-розовым
цветом выделена альфа-спираль, а фиолетовым – бета-лист.

Альфа-спираль

Альфа-спираль — типичный элемент вторичной структуры белков, которая имеет форму правозакрученой винтовой линии, и в которой каждая аминогруппа (-NH2) в каркасе образует водородную связь с карбонильной группой (-C=O).
Для изучения структуры альфа-спиралей выбрана спираль под номером 6 (Ser123-Tyr141). См.Рис.4
Шаг спирали – это расстояние вдоль оси спирали, соответствующее одному полному витку, то есть повороту на 360 градусов. Измеряется, как расстояние между С-альфа атомами, находящимися "друг под другом"
Шаг спирали (A): 6.36,5.9,5.87,6.18
Среднее значение: 6.07 A
На один виток спирали приходится примерно 3,6 остатка. Измеряется, как расстояние между терминальными С-альфа атомами, поделенное на количество витков.

Рис.4 Изображение альфа-спирали цепи А белка
имидазолонпропионазы, отображенное при помощи программы
Jmol. Начало и конец спирали подписаны, С-альфа атомы
выделены командой cpk, измерен шаг спирали.

Бета-лист

Бета-лист — одна из форм регулярной вторичной структуры белков, немного более редкая, чем альфа-спираль. Бета-листы состоят из бета-тяжей, связанных с боков двумя или тремя водородными связями, образуя слегка закрученные, складчатые листы.
Для изучения структуры бета-листов выбран лист, состоящий из трех тяжей. (Thr143-Lys149, Asp176-Ala184, Phe217-Ile220). См Рис.5

Данный бета-лист имеет параллельные бета-тяжи и имеет выпуклую закрученную поверхность.

Рис.5 Изображение бета-листа цепи А белка
имидазолонпропионазы, отображенное при помощи программы
Jmol. Начало и конец каждого тяжа подписаны.

Внутримолекулярные взаимодействия боковых групп белка в цепи А структуры 2G3F Цистеиновые остатки и дисульфидные мостики.

В белке имидазолонпропионаза есть 4 цистеиновых остатка, которые не образуют дисульфидные мостики, потому что расстояние между ними больше,чем 3 ангстрема.(См Рис.6)
Дисульфидные мостики - это ковалентная связь между двумя атомами серы, входящими в состав серосодержащей аминокислоты цистеина.

Рис.5 Изображение цистеиновых остатков белка
имидазолонпропионазы, отображенное при помощи программы
Jmol. Остатки подписаны.

Солевые мостики

Солевые мостики в молекуле белка могут образоваться между отрицательно (Asp, Glu) и положительно (Lys, Arg) заряженными остатками белка. В цепи А белка имидазолонпропионазы содержится 10 солевых мостиков: 2 между Lys и Asp (см. Рис.6), 3 между Lys и Glu (см. Рис.7), 2 между Arg и Glu(см. Рис.8) и 2 между Asp и Arg.(см. Рис.9)

Рис.6 Изображение солевого мостика в структуре цепи А белка
имидозолонпропионазы, отображенное при помощи программы Jmol.
Все атомы выделены командой командой cpk, атомы азота покрашены
синим, атомы кислорода- красным. Подписаны остатки и измерено
расстояние между заряженными группами остатков.

Рис.7 Изображение солевого мостика в структуре цепи А белка
имидозолонпропионазы, отображенное при помощи программы Jmol.
Все атомы выделены командой командой cpk, атомы азота покрашены
синим, атомы кислорода- красным. Подписаны остатки и измерено
расстояние между заряженными группами остатков.

Рис.8 Изображение солевого мостика в структуре цепи А белка
имидозолонпропионазы, отображенное при помощи программы Jmol.
Все атомы выделены командой командой cpk, атомы азота покрашены
синим, атомы кислорода- красным. Подписаны остатки и измерено
расстояние между заряженными группами остатков.

Рис.9 Изображение солевого мостика в структуре цепи А белка
имидозолонпропионазы, отображенное при помощи программы Jmol.
Все атомы выделены командой командой cpk, атомы азота покрашены
синим, атомы кислорода- красным. Подписаны остатки и измерено
расстояние между заряженными группами остатков.

Идентификатор PDB	2G3F
Название	Имидазолонпропионаза (imidazolonepropionase)
Количество цепей в PDB файле	2 (А, В)
Молекулы, отличные от белка и воды (лиганды)	имидазол-4-уксусная кислота(2 цепи), ионы цинка(2)