Исследование вторичной структуры белка THIM_Bacsu

1. Общее описание вторичной структуры данного белка


на данном изображении представлена цепь A в ленточной модели, раскрашенная по структуре, при этом α-спирали окрашены в розовый цвет, β-тяжи - в золотой, а β-повороты - в синий.

	α-спирали	β-тяжи	β-повороты
Количество в цепи A	12	9	21


Данный белок относится к группе α+β, потому что в нем содержатся как участки с последовательно соединенными α-спиралями, так и участки состоящие из последовательно соединенных α-спиралей и β-тяжей


2. Выбор элементов вторичной структуры.

Для исследования выбраны элементы вторичной структуры:
α-спираль - 213-237 аминокислотные остатки
β-тяжи - 61-65а.о;91-94а.о;119-122а.о (паралленльные β-тяжи), 172-175а.о; 180-183а.о; 266-268а.о(антипараллельные β-тяжи)
β-поворот - 133-138 аминокислотные остатки
3. Свойства α-спирали


На изображении представлены в ленточной модели вся цепь A и зеленым цветом выделена α-спираль, в состав которой входят аминокислотные остатки с 213 по 237.



На изображении представлена α-спираль (213-237а.о.)




	Остов α-спирали (213-237а.о.) представлен в проволочной модели с раскраской по атомам, около каждого Сα атома указан номер аминокислотного остатка, водородные связи показаны белыми линиями. Паттерн водородных свзей: H(m,m+4), где m -номер аминкоислотного остатка которому принадлежит атом кислорода, а m+4 - номер аминокислотного остатка, которому принадлежит атом азота - формула, задающая номера аминокислотных остатков, участвующих в образовании водородных связей. Для данной α-спирали имеем: H(213+n,217+n), n=[0;20] (где 213+n задает номер аминокислотного остатка, которому принадлежит атом кислорода, а 217+n - номер аминокислотного остатка, которому принадлежит атом азота.
	Остов α-спирали (213-237а.о.) представлен в проволочной модели с раскраской по атомам,но с меньшим размером проволочек, чем на предыдущем изображении, около каждого Сα атома указан номер аминокислотного остатка, водородные связи показаны белыми линиями, атомы Сβ представлены в шариковой модели (шарики красного цвета) и соединены тонкими линиями с Сα. Расположение Сβ атомов: Все Сβ расположены снаружи от цилиндра, образованного остовом аминокислотных остатков, причем большинство атомов Сβ направлены в сторону N-конца α-спирали (за исключением атомов 213ASN:A.CB и 237ALA:A.CB, которые направлены к С-концу α-спирали)

4. Свойства β-тяжа


• Параллельные β-тяжи:


три соседние параллельные β-тяжи
(слева направо - №1, №2, №3)




	номера аминокислотных остатков
β-тяж №1	ALA61:A-ASN65:A
β-тяж №2	VAL91:A-ASP94:A
β-тяж №3	ALA119:A-GLY122:A

	Остовы трех β-тяжей (61-65, 91-94, 119-122а.о.) представлены в проволочной модели с раскраской по атомам, около каждого Сα атома указан номер аминокислотного остатка, водородные связи представлены белыми линиями. Паттерн водородных свзей: H(n+2k,m+2k), H(m+2k,n+2k+2), где m - номер аминокислотного остатка, атом кислорода которого участвует в образовании водородной связи, n - номер аминокислотного остатка соседнего параллельного β-тяжа, атом азота которого участвует в образовании водородной связи с атомом кислорода аминокилотного остатка с номером m, где k - любое целое число - формула, задающая номера аминокислотных остатков, участвующих в образовании водородных связей. Также можно заметить, что для краиних β-тяжей характерна следующая формула - H(n+1,n+3), где n - номер аминокислотного остатка, атом кислорода или азота которого принимает участие в формировании водородной связи с соседним параллельным β-тяжем.
	Остов трех β-тяжей (61-65, 91-94, 119-122а.о.) представлен в проволочной модели с раскраской по атомам,но с меньшим размером проволочек, чем на предыдущем изображении, около каждого Сα атома указан номер аминокислотного остатка, водородные связи обозначены белым цветом, атомы Сβ представлены в шариковой модели (шарики красного цвета) и соединены тонкими линиями с Сα. Расположение Сβ атомов: Атомы Сβ в каждом из β-тяжей расположены в соответствии со следующей закономерностью: если для аминокислотного остатка номера n Сβ атом уходит за плоскость β-листа, то для аминокислотного остатка номера n+1 Сβ атом выходит из плоскости β-листа, а соседние атомы Сβ разных β-тяжей расположены по одну сторону от плоскости β-листа.

• Антипараллельные β-тяжи:


три соседние антипараллельные β-тяжи
(слева направо - №1, №2, №3)


	номера аминокислотных остатков
β-тяж №1	ASP172:A-ALA175:A
β-тяж №2	VAL180:A-LEU183:A
β-тяж №3	ILE266:A-ARG268:A

	Остовы трех β-тяжей (172-175, 180-183, 266-268а.о.) представлены в проволочной модели с раскраской по атомам, около каждого Сα атома указан номер аминокислотного остатка, водородные связи представлены белыми линиями. Паттерн водородных свзей: H(m+2k,n-2k),H(n+2k.m-2k-1), где m - номер аминокислотного остатка, атом кислорода которого участвует в образовании водородной связи, n - номер аминокислотного остатка соседнего антипараллельного β-тяжа, атом азота которого участвует в образовании водородной связи с атомом кислорода аминокилотного остатка с номером m, где k - любое целое число - формула, задающая номера аминокислотных остатков, участвующих в образовании водородных связей.
	Остов трех β-тяжей (61-65, 91-94, 119-122а.о.) представлен в проволочной модели с раскраской по атомам,но с меньшим размером проволочек, чем на предыдущем изображении, около каждого Сα атома указан номер аминокислотного остатка, водородные связи обозначены белым цветом, атомы Сβ представлены в шариковой модели (шарики красного цвета) и соединены тонкими линиями с Сα. Расположение Сβ атомов: Атомы Сβ в каждом из β-тяжей расположены в соответствии со следующей закономерностью: если для аминокислотного остатка номера n Сβ атом уходит за плоскость β-листа, то для аминокислотного остатка номера n+1 атом Сβ данного остатка выходит из плоскости β-листа, а соседние атомы Сβ разных β-тяжей расположены по одну сторону от плоскости β-листа.

5. Реверсивный поворот:



На изображении представлен реверсивный поворот в остовной модели, возле каждого Сα атома указан номер и название аминокислотного остатка.	На изображении представлен реверсивный поворот в проволочной модели, возле каждого Сα атома указан номер и название аминокислотного остатка.




Выбранный β-поворот - Val133Thr134Asp135Trp136Leu137Ile138.
В этом β-повороте отсутствуют водородные связи, "скрепляющие" его.


Дополнительные упражнения
6. Определение параметров α-спирали:
• Определение параметра n спирали:



На изображении представлена α-спираль в остовной модели, раскраска по "радикалам" (правильнее говорить по аминокислотным остаткам, но в программе RasMol данный тип раскраски называется по радикалу), подписаны номера и названия аминокислотных остатков, входящих в ее состав. Если провести прямую, параллельную оси α-спирали,(на рисунке красная прямая) через PHE216:A.CA, то она пересечет остов α-спирали в VAL227:A.CA, следовательно, на один виток приходится 11 аминокислотных остатков.

(вид с торца, спираль повернута к смотрящему N-концом) На данном изображении видим, что спираль закручена в правую сторону, следовательно, n=+11.

• Определение растояния между Сα


На изображении показано расстояние между PHE216:A.CA и VAL227:A.CA (=16.31Å)
• Определение параметра d (смещения по оси на один остаток):


На рисунке представлены два Сα атома соседних аминокислотных остатков, подписаны названия и номера аминокислотных остатков и указаны координаты атомов Сα
Расстояние d можно найти по следующей формуле
d=z_VAL227:A.CA-z_GLY226:A.CA
d=22.295-20.298=1.997Å
• Определение параметра r (радиус спирали):



Проведем через точки B(LEU231:A.C) и С(ALA220:A.CA) прямую BC. Соединим точки B и C c A(GLY226:A.CA), при этом получаем треугольник ABC, высота (AD) которого равна 2r. AB=8.73Å AC=9.80Å BC=16.53Å cos(ACB)=(AB2-AC2CB2)/(-2*AC*CB)=0.9 CD=AC*cos(ACB)=8.82Å r=AD/2=(AC2-CD2)0.5/2=2.136Å