Банк последовательностей белков UniProt

Из банка UniProt извлечен документ P0ABT2.txt.

Информация о белке DPS_ECOLI

	Метка поля	Содержание
Код(ы) доступа ("Accession number")	AC	P0ABT2; P27430
Идентификатор записи в БД	ID	DPS_ECOLI
Название (краткое описание) белка	DE	Белок, обеспечивающий защиту ДНК во время голода; Фермент из класса оксидоредуктаз: точнее относится к оксидоредуктазам, окисляющим ионы металлов (EC=1.16.-.-)
Дата создания документа	DT	25 октября 2005 года
Дата последнего исправления аннотации	DT	20 января 2009 года
Число публикаций, использованных при создании документа	RN	20
Журнал и год самой поздней публикации	RL	Mol. Syst. Biol. 2:E1-E5(2006)
Ключевые слова	KW	Третичная структура; полный протеом; цитоплазма; прямое секвенирование белка; конденсация ДНК; связывание ДНК; железо; хранение железа; связывание металла; оксидоредуктаза
Что содержит поле комментариев?	СС	Функция: Образование высоко упорядоченного и стабильного ко-кристалла dps с ДНК, внутри которого хромосомиальная ДНК кондесирована и защищена от различных повреждений (в том числе от окислительного воздействия внутриклеточных ионов Fe(2+)) и превращает ионы Fe(2+) в оксикидроксидный минерал Fe(3+). Кроме того, dps защищает клетку от ультрафиолетового и гамма-излучения, токсичности железа и меди, температурного стресса и кислотно-основного потрясения. Каталитическая реакция: 2 Fe(2+) + H(2)O(2) + 2 H(+) = 2 Fe(3+) + 2 H(2)O. Субструктура: Гомододекамер. 12 полипепитидных цепей образуют глобул, внутри которой минерал железа может быть окружен до 500 ионами Fe(3+). Внутриклеточное расположение: Цитоплазма, нуклеоид. Введение: Вводится с помощью rpoS и IHF. Вводится с помощью oxyR в ответ на окислительный процесс во время экспоненциальной фазы. ClpXP, возможно, прямо регулирует протеолиз dps во время экспоненциальной фазы. ClpAP, скорее всего, играет побочную роль в поддерживании синтеза dps. Домены (указано расположение ферроксидазных центров в белке и функция богатого лизином N-конца). Родство с другими белками: Относится к семейству dps.
Идентификаторы записей PDB	DR	1DPS; 1F30; 1F33; 1JRE; 1JTS; 1L8H; 1L8I

Чтобы изменить характер связывания металла с белком, нужно модифицировать следующие аминокислотные остатки: His51 (гистидин); Asp78 (аспарагиновая кислота); Glu82 (глутаминовая кислота). (ответ найден в поле FT)

Запросы на белки, похожие по функциям на DPS_ECOLI

Запрос	Число записей в SwissProt	Число записей в TrEMBL
DNA protection during starvation protein	61	83
"DNA protection during starvation protein"	59	78
EC=1.16.-.-	190	431

Сравнение белка DPS_ECOLI и белка DPS_STRSU

	Метка поля	Белок DPS_ECOLI	Белок DPS_STRSU
Первый код доступа	AC	P0ABT2	Q4A3W3
Идентификатор последовательности в БД	ID	DPS_ECOLI	DPS_STRSU
Название (краткое описание) белка	DE	Белок, обеспечивающий защиту ДНК во время голода; Фермент из класса оксидоредуктаз: точнее относится к оксидоредуктазам, окисляющим ионы металлов (EC=1.16.-.-)	Белок, обеспечивающий защиту ДНК во время голода; Фермент из класса оксидоредуктаз: точнее относится к оксидоредуктазам, окисляющим ионы металлов (EC=1.16.-.-)
Дата создания документа	DT	25 октября 2005 года	17 октября 2006 года
Дата последнего исправления аннотации	DT	20 января 2009 года	25 ноября 2008 года
Название организма	OS	Escherichia coli (strain K12)	Streptococcus suis
Классификация организма (список таксонов)	OC	Bacteria; Proteobacteria; Gammaproteobacteria; Enterobacteriales; Enterobacteriaceae; Escherichia.	Bacteria; Firmicutes; Lactobacillales; Streptococcaceae; Streptococcus.
Длина последовательности	ID	167 аминокислотных остатка в полипептидной цепи	172 аминокислотных остатка в полипептидной цепи
Молекулярная масса белка	SQ	18695 MW	19595 MW
Число публикаций, использованных при создании документа	RN	20	4
Журнал и год самой поздней публикации	RL	Mol. Syst. Biol. 2:E1-E5(2006)	Mol. Microbiol. 57:1086-1100(2005)
Описание вторичной структуры	FT	В поле FT отмечено, какие аминокислотные остатки полипептидной цепи образуют участки вторичной структуры. Видно, что полипепитидная цепь белка DPS_ECOLI состоит из 5 альфа-спиралей и всего одного бета-поворота, состоящего из 3 аминокислот: TURN 10 12 HELIX 23 52 HELIX 59 86 HELIX 95 101 HELIX 114 138 HELIX 142 164	Белок исключительно альфа-спирален (5 альфа-спиралей), кроме альфа-спиралей других участков вторичной структуры нет: HELIX 23 49 HELIX 55 82 HELIX 91 97 HELIX 111 139 HELIX 142 165
Ключевые слова	KW	Третичная структура; полный протеом; цитоплазма; прямое секвенирование белка; конденсация ДНК; связывание ДНК; железо; хранение железа; связывание металла; оксидоредуктаза	Третичная структура; цитоплазма; железо; хранение железа; связывание металла; оксидоредуктаза.
Темы, освещённые в комментариях	CC	Функции белка, каталитическая реакция, субструктура, внутриклеточное расположение, введение, домены, родство с другими белками.	Функции белка (в отличие от соответствующего белка кишечной палочки, этот НЕ связывает ДНК), каталитическая реакция, субструктура (тоже гомододекамер), внутриклеточное расположение (цитоплазма), домены, родство с другими белками.
Особенности последовательности	FT	В поле FT отмечены участки вторичной структуры полипептидной цепи, указано, что первый аминокислотный остаток (метионин) был удален после трансляции белка, указаны номера аминокислотных остатков, связанных с металлом (железом), а также отмечено, что разные исследования давали разные данные относительно двух аминокислотных остатков (18-го и 68-го): по одним данным это аргинин и глицин, по другим же - аспарагин и аланин.	В поле FT отмечены участки вторичной структуры полипептидной цепи, в отличие от соответствующего белка кишечной палочки первый аминокислотный остаток (метионин) после трансляции удален не был, указаны номера аминокислотных остатков, связанных с металлом (железом); также отмечено, что некоторые аминокислоты могут варьировать в белке у разных особей; и, наконец, указано, какие встречаются мутации аминокислотных остатков в полипептидной цепи и к каким последствиям они могут привести.
Идентификаторы записей PDB	DR	1DPS; 1F30; 1F33; 1JRE; 1JTS; 1L8H; 1L8I	1UMN; 2BW1; 2CF7; 2UX1; 2V15

В целом, эти 2 белка очень похожи друг на друга: они принадлежат к одному и тому же семейству белков (dps), выполняют одну и ту же функцию в клетке, состоят из очень похожего числа аминокислотных остатков (167 и 172 аминокислотных остатка), являются альфа-спиральными (состоят из 5 альфа-спиралей). В то же время, между ними имеются некоторые различия: главное из них заключается, пожалуй, в том, что DPS_ECOLI связывается с ДНК, образуя с ней ко-кристалл, DPS_STRSU же этого не делает; первый аминокислотный остаток (метионин) DPS_ECOLI удаляется после трансляции, с первым остатком (метионином) DPS_STRSU этого не происходит; ну и, конечно, встречаются эти белки совершенно у разных бактерий.

Дополнительные задания

Белки, похожие на DPS_ECOLI, для которых известна третичная структура.

Вначале найдем в базе данных белки, похожие на DPS_ECOLI (см. таблицу с запросами на белки, похожие на DPS_ECOLI). Перед нами появится таблица со списком белков. Добавим в нее колонку с информацией о третичной структуре, после чего оставим в таблице лишь те белки, для которых эта информация существует (для этого кликнем мышью на structural information). Получим список белков, похожих на наш, для которых известна третичная структура. Вот их число:

Запрос	Число записей в SwissProt	Число записей в SwissProt, для которых известна третичная структура
DNA protection during starvation protein	61	16
"DNA protection during starvation protein"	59	15
EC=1.16.-.-	190	25