PriB является праймосомным* белковым комплексом,
ответственным за создание РНК- праймеров на одноцепочечной ДНК во время репликации ДНК. PDB ID- 2CCZ. Данная биомолекула состоит из трех полимеров : двух белковых молекул и одной нуклеотидной последовательности. Эти полимеры составляют три цепи.
PriB-белок, рассматриваемый в данной статье, продуцируется у E.Coli, однако кристаллическая структура PriB, экспрессирующегося у
Klebsiella pneumoniae , оказалось аналогичной EcPriB.

*Праймосома состоит из семи белков. PriB отностися к белкам, входящим с состав первоначального комплекса, который связывается с ДНК.

Физико-химические свойства лиганда (HOH)

Название по IUPAC	Dihydrogen oxide
Химическая формула	H2O
Брутто-формула
Молярная масса	18.015 g/mol
Ссылка на идентефикатор в PubChem	962

Белок-белковые контакты

Выбранный нами для изучения биомалекулярный комплекс включает в себя две белковых цепи (далее А и В цепи) и один участок молекулы ДНК. Сначала нами были рассмотрены контакты между аминокислотами. В своей работе мы уделяли наибольшее внимание связям, соединяющим между собой две белковых молекулы в составе данного комплекса.

С помощью JMol отобразили все водородные связи, возникающие между аминокислотами в данном комплексе, среди них мы выбрали те, которые соединяют между собой две белковых цепи. Эти атомы связывают между собой участки бета-тяжей, к примеру две водородные связи образуются между [ARG]4:B и [VAL]6:A , еще две между [VAL]6:B и [ARG]4:A. Вероятно , они вносят вклад в сохранение целостности всего комплекса и поддержание его структуры.

Для поиска дисульфидных контактов были найдены все радикалы цистеина, содержащиеся в данном комплексе. Всего нашлось 8 радикалов, 4 из них попарно образуют 2 дисульфидных мостика соответственно между радикалами [CYS]80:A и [CYS]48:B, [CYS]48:A [CYS]80:B. Более подробно мы рассмотрели связь между 80 остатком цепи А и 48 остатком цепи В. Обе дисульфидные связи соединяют между собой цепи А и В, участвуя тем самым в поддержании целостности и формы белкового комплекса. Интересно заметить, что, как и водородные связи, так и дисульфидные мостики соединяют 2 аминокислотных цепи симметрично и антипарралельно, то есть связь от 80 остатка первой цепи идет к 48 остатку второй, а от 80 второй к 48 первой.

Солевой мостик-это электростатическое взаимодействие, возникающее между положительно и отрицательно зараженными радикалами аминокислот. Поэтому для их поиска мы обозначили отдельно остатки положительно заряженных аминокислот (аргинин, гистидин и лизин), отдельно отрицательно заряженных (аспарагиновая и глутаминовая кислоты). Образование солевого мостика возможно только, если расстояние между заряженными участками радикалов не превышает 3.1 ангстрем, поэтому среди всех обозначенных радикалов была найдена пара аминокислотных остатков, соответствующая этому параметру, а именно [ARG]34:B и [GLU]32:B (найти ионное взаимодействие между аминокислотными остатками, принадлежащими различными цепям не удалось). рКа (минус десятичный логарифм от константы диссоциации) глутаминовой кислоты по радикалу равен 4.25, для радикала аргинина аналогичная константа равна 12,48 (имеется в виду константа для реакции аналогичной NH3+ NH2 + Н+), надо заметить, что обе константы понижаются при увеличении температуры. Данные значения дают нам возможность заключить, что большая часть радикалов в аминокислоте находятся в заряженной форме, а значит велика вероятность образования солевого мостика, который, однако может разрушаться при нагревании.

С помощью специализированной программыбыло найдено 20 скоплений гидрофобных радикалов, из них 15 состоят менее чем из 10 атомов, а потому сложно говорить о плотности их упаковки. Для более подробного изучения было выбрано ядро, имеющее наибольший размер, в точности состоящее из 198 атомов. Для более пристального рассмотрения был выбран остаток фенилаланаина (29:А), упакованный в гидрофобное окружение. На расстоянии 1 Å от выбранного остатка не было найдено ни одного атома (поэтому данное изображение не приведено). Нашлось 2 атома на расстоянии 2.0 Å от фенилаланина, 9 атомов на расстоянии 9.0 Å, 27 на расстоянии 4 Å, 58 на расстоянии 5 Å, 86 на расстоянии 6Å, 118 на расстоянии 7 Å. Мы замелили, что остаток практически полностью перекрывается атомами окружения, находящимися от него на расстоянии менее 6 Å. Сложно говорить о плотности всего гидрофобного ядра одновременна, так как ее значения сильно разнятся в различных участках. Есть более плотно упакованные области, к которых расстояние между соседними, не связанными ковалентно атомами колеблется между 4 и 5 Å. В других же частях гидрофобного ядра «пробел» между соседними атомами доходит до 8-9 Å, в таких пробелах теоретически может поместиться еще одна молекула, например, молекула воды, но не поместиться ,к примеру, значительно превосходящая ее по размеру молекула у углекислого газа.

Кроме 2 белковых цепей, изучаемый комплекс содержит фрагмент молекулы ДНК. В данном разделе мы более подробно рассмотрим , как связывается этот фрагмент с белковыми цепями.

Многие типы связей, образующихся между нуклеотидом ДНК и аминокислотой, те же, что образуются между двумя аминокислотами. Здесь присутствуют водородные связи, мы рассмотрели связь между аргинином ([ARG]13:A) и тиминовым нуклеотидом ([DT]12:C).

Данный мини-проект был подготовлен студентками 1-го курса Болиховой Анастасией Болиховой Анастасией и Ненартович Мариной. Подобрала биомолекулу, написала скрипты для JMol и описания взаимодействий в комплексе Болихова Анастасия. Разработка дизайна сайта, поиск информации о белке и ее оформление были осуществлены Ненартович Мариной.