Описание структуры белка D-псикозы-3-эпимеразы из Clostridium cellulolyticum H10

Цель : Провести полный анализ белка с помощью программы JMol.

PDB: 3VNM. Белок D-псикоза-3-эпимераза полезен в биопродукции D-psicose, редкого гексозного сахара, из D-фруктозы, найденного в природе в изобилии. Clostridium cellulolyticum H10 может эпимеризировать D-фруктозу для получения D-псикозы с гораздо более высоким коэффициентом конверсии.

• PDB ID: 3VNM
• Uniport ID: B8I944
• Цепи: A, B, C, D

Описание низкомолекулярных лигандов.

В каждой из 4 субъединиц белка есть лиганды двух типов: ион марганца(всего же молекул 8) и D-сорбоза (SDD, по молекуле в каждой цепи). Цепи B принадлежат 3 иона MN, а цепи D всего 1, остальные имеют по 2 иона MN. Молекула SDD взаимодействует с ионом MN в каждой субъединице. Вообще, MN взаимодействует не только с SDD, но и с аспарaгиновой и глутаминоой к-той, гистидином, a SDD еще и с аргинином, и с тирозином. Скрипт

Compound CID: 23930	Compound CID: 107428
Molecular Formula: MN	Molecular Formula: C6H12O6
Chemical Names: MANGANESE (II) ION; Mangan; Colloidal manganese	Chemical Names:D-sorbose ;(3R,4S,5R)-1,3,4,5,6-pentahydroxyhexan-2-oneketo-D-sorbose
Molecular Weight: 54.93804 g/mol	Molecular Weight: 180.16 g/mol

Гидрофобное взаимодействие

Было рассмотрено гидрофобное ядро на границе субъединиц A и D исследуемой структуры, сформированное вокруг аминокислотного остатка фенилаланина (PHE155 :A)-гидрофобная аминок-та. В апплете отражен сам остаток и его атомное окружение на расстоянии от 1 до 7 ангстрем. Как можно видеть, на расстоянии до 3 ангстрем располагаются только 7 крупных атомов (так как на расстоянии 1А выбрано 11 атомов, при 2А-13, при 3А-18, при 4А-41.). На расстоянии до 4 ангстрем расположено уже 30 крупных атомов окружения. Из этих данных следует, что в рассматриваемой молекуле среднее межатомное расстояние составляет порядка 3.5 ангстрем. СКРИПТ

Солевые мостики

На картинке справа изображен аминокислотный остаток LYS24:B взаимодействует с остатками той же цепи GLU269:B и ASP273:B.

Ионные силы возникают между разноименно заряженными радикалами таких аминокислотных остатков, как аргинин, лизин (положительный заряд, N) и аспарагиновая и глутаминовая кислоты (отрицательный заряд, O). Такие взаимодействия существуют, если длина солевых мостиков не превышает 4 Å. В таблице представлены длины некоторых электростатических взаимодействий в молекуле представленного белка.

Пептидные связи (ковалентные)

Эти связи формирует первичную структуру белка. Углерод остова предыдущей аминокислоты соединен с азотом остова следующей, и вращение вокруг этой связи затруднено. Скрипт

Водородные связи

Такие связи формируют вторичные структуры белка, поддерживают третичные. Всего в представленном белке 769 водородных связей. В основном в альфа-спиралях и бета-листах. Интересно было посмотреть на водородные связи, формирующие из петель субъединиц белка. Кстати, типичный угол - от 110 до 180 градусов. Длина - до 3.4 Å. Нами были рассмотрены связи в петле В между ALA и SER, ASN и ASP.Скрипт

Лиганд-белковые взаимодействия

Ион марганца связан с молекулой белка либо через 1 связь, либо 6, либо через 2. D-сорбоза имеет 9 связей с белком, в основном через глутаминовую к-ту, аспарагиновую к-ту и гистидин. Скрипт

Кроме связей,представленных в таблице2, существуют также и водородные связи между [PHE]246:A и [ARG]215:A, [HIS]186:A и [ASP]183:A, если мы рассматриваем связи, которые существуют на расстоянии 4 Å от 302:A (MN) и 301:A (SDD).

Интересно, что когда рассматривавешь связи у 301:А и 302:А, то можно заметить не только лиганд-белковые взаимодействия, водородные, но и pi-pi стэкинг, образующийся в результате перекрывания П-орбиталей ароматических колец PHE185 и HIS186.

Теперь давайте рассмотрим MN, который ни с кем не связан или связан, но количество этих связей с белком маленькое. Оказывается есть 2 варианта.

Использованные источники:

• https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/
• https://www.rcsb.org/structure/3VNM