Учебный сайт Софроновой Алины
Внутримолекулярные взаимодействия в структуре белка сукцинилглутамата десукцинилазы\аспартоацилазы (succinylglutamate desuccinylase/aspartoacylase) из генома бактерии Shewanella frigidimarina NCIMB 400 (Индентификатор PDB 3LWU)

Изображение остовных водородных связей в α-спиралях и β-листах


Рис.1 α-спираль. Серым цветом отмечен углерод, красным кислород, синим азот. Водородные связи изображены зеленым.
      На Рис.1 предсталена α-спираль. Серым цветом изображены атомы углерода, синим азота, а красным кислорода. Зеленым цветом показаны водородные связи. Они образуются между атомами кислорода (акцептор) и атомами азота (донор) на расстоянии не более, чем 3.5 ангстрем. Остаток с номером N образует водородные связи с остатками N-4 и N+4 (например кислород Val, 136 образует водородные связи с азотом Gln, 140). Водородные связи поддерживают спираль, формируя жесткую и прочную структуру. В состав спирали входят 23 аминокислоты со 123 Thr по 145 His. На Рис.1 показана ее длина, которая равна 33,56 ангстрем (между СА атомами первой и последней аминокислоты) и состоит из 6,5 витков. Шаг спирали равен 33,56/6,5 = 5,163, а на один виток спирали приходиться 23/6,5 = 3,54 аминокислоты.


Рис.1 β-спираль. Серым цветом отмечен углерод, красным кислород, синим азот. Водородные связи изображены зеленым.
      На Рис.2 изображен β-лист из 4 β-тяжей, состоящих из аминокислотных остатков под номерами 177-178, 291-295, 343-347, 358-363. Стрелочки указывают на направление пептидной цепи от N-конца к C-концу. Соседние тяжи антипараллельны. Зеленым цветом изображены водородные связи. Как и в α-спирали, они образуются между кислородом и азотом, причем нкоторые атомы кислорода способны образовывать сразу несколько водородных связей.
Солевые мостики


Рис.3 Положительные заряженные аминокислоты Lys, His, Arg и отрисательно заряженные Asp и Glu на расстоянии не более 3.5 ангстрем.


Рис.4 Солевой мостик между Lys,180 и Asp,258
      На Рис.3 изображен общий план расположения положительно заряженных и отрицательно заряженных аминокислот на расстоянии не более 3.5 ангстрем. Между ними образуется солевой мостик. На Рис.4 изображено детальное изображение одного из таких мостиков. Связь, изображенная пунктиром, образуется между азотом Lys,180 и кислородом Asp, 258.
Водородные связи, не являющиеся солевым мостиком


Рис.5 Водородная связь, не являющаяся солевым мостиком, между Asn,320 и Cys,305
      На Рис.5 изображена водородная связь, не являющаяся соленым мостиком, между азотом Asn,320 и серой Cys,305. Водородная связь показана пунктиром.
Дисульфидный мостик


Рис.6 Общий план расположения аминокислот цистеина.
      На Рис.6 выделены всевозможные остатки аминокислоты цистеина. Расстояние между любой парой слишком большое (более 3.5 ангстрем) для образования дисульфидных мостиков, поэтому в анализируемом белке их нет. Для выполнения данного задания я взяла другой белок - инсулин (индентификатор PDB 1ZNI). Общий план расположения цистеинов с солевыми мостиками между ними представлен на Рис.7. На Рис.8 крупным планом изображен один из таких дисульфидных мостиков между 11 и 6 остатками.


Рис.7 Общий план расположения аминокислот цистеина в инсулине.


Рис.8 Дисульфидный мостик между Cys,11 и Cys,6.
Гидрофобная группа атомов белка


Рис.9 Гидрофобная группа атомов белка. Желтым изображены гидрофобные группы атомов.
      На Рис.9 желтым изображена гидрофобная группа атомов. ВЕсь белок выполнен в проволочной модели и показан белым.

Вернуться к 2 семестру

© Алина Софронова, 2013
Дата последнего изменения: 28.11.2013