Общие данные из банка UniProt о белке GLVA_BACSU
|
|
Метка поля
|
Содержание
|
| Код(ы) доступа ("Accession number")
|
AC
|
P54716
|
| Идентификатор записи в БД
|
ID
|
GLVA_BACSU |
| Название (краткое описание) белка
|
DE
|
Мальтозо-6-фосфат глюкозидаза(главное имя), 6-фосфо-альфа-D-глюкозидаза,
6-фосфорил-O-альфа-D-глюкоранозил:фосфоглюкогидролаза
|
| Дата создания документа
|
DT
|
01.10.1996
|
| Дата последнего исправления аннотации
|
DT
|
30.11.2010
|
| Число публикаций, использованных при создании документа
|
RN
|
7
|
| Журнал и год самой поздней публикации
|
RL
|
Biochemistry 46:9840-9852(2007).
|
| Ключевые слова
|
KW
|
3D-structure; Carbohydrate metabolism; Cobalt; Complete proteome;
Direct protein sequencing; Glycosidase; Hydrolase; Iron; Manganese;
Metal-binding; NAD; Nickel.
|
| Что содержит поле комментариев?
|
CC
|
Информация о FUNCTION(функциях)
CATALYTIC ACTIVITY(каталитической активности)
COFACTOR(кофакторах)
ENZYME REGULATION(ферментной регуляции)
BIOPHYSICOCHEMICAL PROPERTIES(биофизикохимических свойствах)
SUBUNIT(доменах)
INDUCTION(индукции)
MASS SPECTROMETRY(спектрометрической массе)
SIMILARITY(семействе белков)
и другое
|
| Идентификаторы записей PDB
|
DR
|
PDB; 1U8X; X-ray; 2.05 A; X=1-449.
PDBsum; 1U8X; -.
|
| | Метка поля
| 6-фосфо-альфа-D-глюкозидаза
| 6-фосфо-альфа-D-глюкозидаза(Fusobacterium mortiferum)
|
|---|
| Первый код доступа
| AC
| P54716
| O06901
|
| Идентификатор последовательности в БД
| ID;
| GLVA_BACSU
| MALH_FUSMR
|
| Название (краткое описание) белка
| DE
| Maltose-6'-phosphate glucosidase
| Maltose-6'-phosphate glucosidase
|
| Дата создания документа
| DT
| 01.10.1996
| 15.12.1998
|
| Дата последнего исправления аннотации
| DT
| 30.11.2010, entry version 91
| 02.11.2010, entry version 63
|
| Название организма
| OS
| Bacillus subtilis
| Fusobacterium mortiferum
|
| Классификация организма (список таксонов)
| OC
| Bacteria; Firmicutes; Bacillales; Bacillaceae; Bacillus
| Bacteria; Fusobacteria; Fusobacterales; Fusobacteriaceae;
|
| Длина последовательности
| SQ
| 449AA
| 441AA
|
| Молекулярная масса белка
| SQ
| 50514 MW
| 49712 MW
|
| Число публикаций, использованных при создании документа
| RN
| 7
| 3
|
| Журнал и год самой поздней публикации
| RL
| Biochemistry 46:9840-9852(2007)
| Microbiology 148:843-852(2002)
|
| Описание вторичной структуры
| FT
|
STRAND 6 11
STRAND 15 17
HELIX 18 27
TURN 28 31
STRAND 34 40
HELIX 44 61
STRAND 65 71
HELIX 73 77
STRAND 81 85
HELIX 91 103
TURN 104 106
STRAND 111 113
HELIX 114 138
STRAND 143 146
HELIX 151 161
STRAND 167 169
HELIX 173 185
HELIX 190 192
STRAND 193 200
STRAND 203 211
HELIX 218 228
HELIX 246 255
STRAND 260 262
HELIX 264 266
HELIX 267 270
HELIX 272 276
STRAND 281 283
HELIX 285 292
TURN 293 300
HELIX 301 307
TURN 319 321
HELIX 322 333
STRAND 337 344
STRAND 356 365
STRAND 368 371
HELIX 379 401
HELIX 404 413
HELIX 420 433
TURN 434 437
| Описание вторичной структуры отсутствует
|
| Ключевые слова
| KW
| 3D-structure; Carbohydrate metabolism; Cobalt; Complete proteome;
Direct protein sequencing; Glycosidase; Hydrolase; Iron; Manganese;
Metal-binding; NAD; Nickel.
| Carbohydrate metabolism; Cobalt; Direct protein sequencing;
Glycosidase; Hydrolase; Iron; Manganese; Metal-binding; NAD; Nickel.
|
| Темы, освещённые в комментариях
| CC
| FUNCTION
CATALYTIC ACTIVITY
COFACTOR
ENZYME REGULATION
BIOPHYSICOCHEMICAL PROPERTIES
SUBUNIT
INDUCTION
MASS SPECTROMETRY
MISCELLANEOUS
SIMILARITY
| FUNCTION
CATALYTIC ACTIVITY
COFACTOR
BIOPHYSICOCHEMICAL PROPERTIES
PATHWAY
SUBUNIT
INDUCTION
SIMILARITY
|
| Особенности последовательности
| FT
|
NP_BIND 6 72 NAD.
ACT_SITE 172 172 Proton donor.
ACT_SITE 265 265 Proton acceptor.
METAL 171 171 Manganese.
METAL 202 202 Manganese.
BINDING 95 95 Substrate.
BINDING 149 149 Substrate.
BINDING 285 285 Substrate.
SITE 111 111 Increases basicity of active site Tyr.
MUTAGEN 41 41 D->E,G: Loss of activity.
MUTAGEN 111 111 E->D,G: Loss of activity.
MUTAGEN 359 359 E->D,G: Loss of activity.
|
NP_BIND 4 70 NAD (By similarity).
ACT_SITE 170 170 Proton donor (By similarity).
ACT_SITE 264 264 Proton acceptor (By similarity).
METAL 169 169 Manganese (By similarity).
METAL 200 200 Manganese (By similarity).
BINDING 93 93 Substrate (By similarity).
BINDING 147 147 Substrate (By similarity).
BINDING 284 284 Substrate (By similarity).
SITE 109 109 Increases basicity of active site Tyr (By
similarity).
|
| Идентификаторы записей PDB
| DR
| PDB; 1U8X; X-ray; 2.05 A; X=1-449.
PDBsum; 1U8X;
| Отсутствует
|