Архея Halobacterium salinarum

Таксономия Империя Cellulata Надцарство Procaryota Царство Archaea Тип Euryarchaeota Класc Halobacteria Отряд Halobacteriales Семейство Halobacteriaceae Род Halobacterium Вид Halobacterium salinarium

Archae's Description

Halobacterium salinarum

Aerobic halophilic chemoorganotroph growing on the degradation products of less halophilic organisms as the salinity reaches near saturation. Halobacterium species have adapted to optimal growth under conditions of extremely high salinity (10 times that of sea water).
Halobacterium salinarum has 1 chromosome and 4 megaplasmids. The chromosome has a very high GC content of 68 %. The genome contains 2878 protein-coding genes, 68 % of which have been identified by proteomics.

Описание археи

Halobacterium salinarum

Аэробные галофильные (организмы, требующие наличия высококонцентрированного солевого раствора для нормального роста) хемоорганотрофы (группа гетеротрофов, источником питательных веществ для которых являются органические вещества, из которых они извлекают необходимую для жизнедеятельности энергию путем биологического окисления), растущие на продуктах распада менее галофильных организмов, как только уровень концентрации соли достигает насыщения. Они приспособились к оптимальному росту в условиях крайне высокой концентрации соли (~10 раз больше, чем у морской воды). Halobacterium salinarum имеет одну хромосому и четыре мегаплазмиды. Хромосома имеет очень высокое содержание пар гуанин-цитозина, 68%. Геном содержит 2878 генов, кодирующих белок, 68% из которых были определены методоми протеомики.

Флюоресцентное сканирование/Fluorescence scan

Article about Halobacterium salinarum

Mechanism of adaptation of an atypical alkaline p-nitrophenyl phosphatase from the archaeon Halobacterium salinarum at low-water environments

Marhuenda-Egea FC, Piera-Velazquez S, Cadenas C, Cadenas E.Division de Bioquimica, Facultad de Ciencias, Universidad de Alicante, Aptdo. 99, 03080 Alicante, Spain

Enzymes suspended in organic solvents represent a versatile system for studying the involvement of water in catalytic properties and their flexibility in adapting to different environmental conditions. The extremely halophilic alkaline p-nitrophenylphosphate phosphatase from the archaeon Halobacterium salinarum was solubilized in an organic medium consisting of reversed micelles of hexadecyltrimethylammoniumbromide in cyclohexane, with 1-butanol as cosurfactant. Hydrolysis of p-nitrophenylphosphate was nonlinear with time when the enzyme was microinjected into reversed micelles that contained substrate. These data are consistent with a kinetic model in which the enzyme is irreversibly converted from an initial form to a final stable form during the first seconds of the encapsulation process. The model features a rate constant (k) for that transition and separate hydrolysis rates, v(1) and v(2), for the two forms of the enzyme. The enzyme conversion may be governed by the encapsulation proces.

PMID: 12115118 [PubMed - indexed for MEDLINE]

Статья о Halobacterium salinarum

Механизм адаптации атипичной щелочной нитрофенил-фосфотазы, полученной из археи Halobacterium salinarum, в условиях недостатка воды

Ферменты, фиксированные в органических растворителях, представляют собой универсальную систему для изучения роли воды в определении каталитических свойств и их гибкость при адаптации к различным условиям окружающей среды.Очень галофильная щелочная нитрофенил-фосфатаза, полученная из археи H.salinarum, была растворена в органической среде, состоящей из полностью измененных мицелл(отдельная частица дисперсной фазы золя) гексадецилтриметиламмония бромид в циклогексане вместе с одним бутанолом, выступающим как косурфактант (изопропиловый спирт). Гидролиз нитрофенилфосфата шел несогласно времени, когда ввели микрофермент в полностью измененные мицеллы, содержавшие основание. Эти данные совместимы с кинетической моделью, в которой фермент безвозвратно перешел от начальной формы к конечной устойчивой форме в течение первых секунд герметизации процесса. Модель показывает уровень, постоянный(k) для этого перехода и отдельные показатели гидролиза, v(1) и v(2), для обеих форм фермента. Процесс преобразования фермента может контролироваться его герметизацией.

Геном Halobacterium salinarum секвенировали с целью исследования ее приспособлений к жизни в средах c повышенной концентрацией соли,а также для общего научного исследования и дальнейшего практического применения. В результате исследований в клеточной мембране H. salinarum был обнаружен ретинальсвязывающий белок (до этого такие белки были известны исключительно в фоторецепторных клетках сетчатки животных), вовсе не фоторецептор, как родопсин зрительный, а светоактивируемая протонная помпа, т.е.он перекачивает протоны через мембрану (изнутри наружу), используя для этого энергию света. Создаваемый таким образом электрохимический градиент протонов клетка использует для синтеза АТФ или других процессов,требующих затраты энергии. Считается, что такой способ утилизации солнечной энергии одной единственной молекулой возник в ходе эволюции задолго до появления куда более сложно организованного фотосинтеза на основе хлорофилла. Далее, оказалось, что у того же вида архей кроме бактериородопсина есть еще три других ретинальсвязывающих белка. Один из них под действием света перекачивает через мембрану не протоны, а ионы хлора в противоположном протонам направлении, запасая дополнительную энергию. А два остальных работают так и как фоторецепторы, позволяя клеткам H. salinarum скапливаться в местах, освещенных оранжевым светом (бактериородопсин лучше всего поглощает именно этот свет), и избегать опасного коротковолнового света. Елена Говорунова, кафедрa физиологии растений Биологического факультета МГУ (1985 г.)

Немного о практическом применении

Американские учёные из Гарвардского медицинского колледжа в Бостоне работают над новым типом оптических носителей, которые, как ожидается, смогут хранить до 50 терабайт информации.
Новая технология, основана на использовании в качестве материала чувствительного слоя диска особого протеина под названием бактериородопсин (bacteriorhodopsin). Этот протеин был впервые обнаружен в мембране бактерий H. Salinarum, обитающих в средах с высоким содержанием соли. Под воздействием света вещество bR распадается на промежуточные молекулы, отличающиеся от исходной формой и цветом. Именно этот факт и использовала команда учёных под руководством профессора Ренугопалакришнана для создания новых оптических носителей. Исследователи приняли начальное состояние бактериородопсина за ноль, а промежуточное - за единицу. В результате стало возможным кодирование информации. Правда, протеин может находиться в промежуточном состоянии всего несколько часов или дней, что неприемлемо для систем хранения данных. Решить проблему учёным удалось путем генетической модификации ДНК бактерий. Специалисты смогли заставить H.Salinarum вырабатывать протеин, способный оставаться в промежуточном состоянии несколько лет. По мнению исследователей, новая методика в перспективе приведёт к созданию систем хранения данных, которые вытеснят традиционные жёсткие и оптические диски. Правда, пока не ясно как скоро учёные смогут создать рабочий образец привода, способного работать с отдельными молекулами. Да и надёжность протеиновых оптических дисков пока вызывает некоторые сомнения.
Результаты исследований американских учёных были представлены на Международной конференции по нанотехнологиям в Брисбене.