Мембранные белки




Занятие 9. Мембранные белки

Описание структуры 3х альфа-спиральных ТМ белков и 3х ТМ бета-баррелей

Описание трансмембранных белков с известной 3D структурой
PDB код Тип Число цепей, образующих одну ТМ единицу Число трансмембранных участков в ТМ единице Число остатков в одном трансмембранном участке Толщина мембраны в ангстремах Наклон спиралей/тяжей к нормали Какая мембрана,
организм,
"код транспортера",
функция белка

1a91

альфа-спираль

1

2

среднее=24
max=25
min=23

36.1 ± 6.7 Å

21 ± 3°

Внутренняя клеточная мембранна /
Политопический мембранный белок

Escherichia coli

3.A.2.1.1

Синтез ATP из ADP в присутствии протона или натриевого градиента

3abl

альфа-спираль

20

56

среднее=16
max=18
min=13

27.8 ± 0.9 Å

0 ± 0°

Внутренняя мембрана митохондрий /
Политопический мембранный белок

Bos taurus (Bovine)

3.D.4.7.1

Цитохром С оксидаза, компонент дыхательного процесса,
катализирующий восстановление кислорода до воды

2ahy

альфа-спираль

4

8

среднее=20
max=20
min=19

29.5 ± 0.7 Å

0 ± 1°

Белок калиевого канала /
Политопический мембранный белок

Bacillus cereus

1.A.1.21.1

Часть трансмембранного белкового комплекса,
формирующего гидрофильный канал через липидный бислой,
через который специфические неорганические ионы
диффундировать по электрохимическим градиентам

7ahl

бета-баррель

7

14

среднее=12
max=12
min=12

23.5 ± 0.9 Å

0 ± 1°

Интегральный белок внешней мембраны

Staphylococcus aureus

1.C.3.1.1

Альфа-токсин, связывающийся с мембраной эукариотических клеток,
тем самым способствуя выходу низкомолекулярных веществ и
приводя к осмотическому лизису

3csl

бета-баррель

1

22

среднее=7
max=8
min=6

25.4 ± 1.3 Å

4 ± 5°

Внешняя клеточная мембранна

Serratia marcescens

1.B.14.7.1

Участвует в направленном движении различных веществ
(макромолекул, небольших молекул, ионов) внутрь и из клетки,
между клетками, связывании ионов металлов,
характерна рецепторная функция

1mpo

бета-баррель

3

54

среднее=9
max=12
min=7

25.1 ± 0.7 Å

0 ± 0°

Внешняя клеточная мембранна
/ Политопический мембранный белок

Escherichia coli

1.B.3.1.1

Участвует в транспорте мальтозы и мальтодекстринов,
гидрофобная часть ароматических остатков служит
для контроля переноса сахара через канал, также
может выступать как рецептор для некоторых бактериофагов, включая фага лямбда

Комментарии:

Мембрана с белками вместе и липидный бислой мембраны имеют разную толщину. Толщина липидного бислоя зависит от липидного состава, а не от белков. Самыми толстыми являются эукариотическая плазматическая мембрана, внутренняя и внешняя мембраны грамм-отрицательных бактерий, необходимые для поддержания постоянства состава клетки и устойчивости к изменчивым условиям окружающей среды, а самыми тонкими - внутренняя мембрана хлоропласта и гранулярная мембрана цитоплазмы. Число остатков,слагающих трансмембранные участки баррелей, в несколько раз меньше числа остатков в альфа-спиралях (за счет компактной упаковки большего числа остатков в спирали).

Аннотирование трансмембранных участков данного белка Q1CD32

ТМ белок (AC Uniprot): Q1CD32
PDB код гомолога: 3H90
UniprotID гомолога: FIEF_ECOLI
3D-структура гомолога


Выдача TMHMM

Выравнивание в формате Jmol

Выравнивание в формате MSF

Комментарии:

По большей части, предсказания по всем методам Uniprot, TMHMM, PDBTM достаточно близки друг к другу, причем среди "консервативных" участков (которые встретились во всех методах) можно выделить их координаты: 17-32, 40-59, 81-102, 119-134, 158-164, 180-198, хотя в действительности, возможно, они и шире. У данного белка Q1CD32 6 трансмембранных сегментов, а внутриклеточные и внеклеточные фрагменты чередуются. Цитоплазматических участка три и внеклеточных участков тоже три (указаны в выравнивании). Выдачи первых двух программ более близки, по сравнению с третьей (заметные сдвиги трансмембранных фрагментов), а в TMHMM участки немного длиннее остальных, что указывает на неточность метода.


Наиболее правильный метод предсказания - по 3D, даёт пятую ТМ спираль совсем не там, где другие методы, в чем состоит серьезность ошибки TMHMM и Uniprot.

©Андреянова Екатерина