Таблица 1
| PDB код | Число цепей | Тип
(спираль, баррель) |
Число трансмембранных участков в цепи | Число остатков в одном трансмембранном участке
(типичное, минимальное, максимальное) |
| 2a06 | 20 цепей | альфа-спирали | 8 | Для цепи C: типичное - 22; минимальное - 20; максимальное - 25 (в иных цепях доходит до 31); |
| 1by3 | 1 | бета-баррель | 22 | типичное - 7; минимальное - 6; максимальное - 8; |
Существует много красивых структур: 3m9s (просто красивая вещь; обладает 17 альфа-спиралями в одной цепи (рекорд для PDBTM); В природе многие вещи симметричны (если не вглядываться в детали). 2xq2 и 2a06 обладают двумя плоскостями симметрии благодаря как раз альфа-спиралям. Забавна структура 1a11, демонстрирующая структуру одной спирали (правда, является лишь сегментом большего белка, но любопытно). Но наиболее значимые числа спиралей, на которые выдается большое число структур - около 10. Меньшее число может быть сегментом большего белка, но в то же самое время белка, у которого в одной цепи более 17 спиралей, также не существует
Что же касается бета-баррелей, то здесь наименьшее число трансмембранных участков - 2. Но в таком случае они всегда в больших количествах (3m2l. Мне напоминает торт). У белков с бета-баррелями может существовать внутренняя мембрана (пример: 1by3). Минимальное число бочек для того, чтобы лишь одна цепь обладала бета-баррелями - 8 (2flt). К слову, существуют лишь белки с 19 бета-баррелями (из белков с нечетным числом баррелей до 23). Таких белков три (например, 2k4t). И, наконец, стоить отметить 2kc3 - этот "белок" трансмембранный, но у него не альфа-спираль и не бета-баррель. Что же находится на их месте - не указано
Описание трансмембранных участков P24181
Как видно из него, здесь - 12 трансмембранных участков, все - альфа-спирали
Аннотация Uniprot: здесь также 12 трансмембранных участков
Выравнивание также показало 12 трансмембранных участков
белок 2v50
Сравнивая полученные координаты, было обнаружено следующее:
Сравнение координат в файле Excel
| Число а.к. остатков | |
| Всего а.к. остатков в последовательности | 1034 |
| Остатки, предсказанные TMHMM как локализованные в мембране (всего) | 107 |
| Правильно предсказали - совпадают с 3D предсказанием (true positives, TP) | 106 |
| Предсказали не то, что нужно (а.о. предсказаны как мембранные, а по данным 3D таковыми не являются, false positives, FP) | 24 |
| Правильно не предсказали ( не предсказаны, и по данным 3D не находятся в мембране, true negatives, TN) | 624 |
| Не предсказали то, что нужно (остатки по данным 3D находятся в мембране, false negatives, FN) | 1 |
| Чувствительность (sensivity) = TP / (TP+FN) | 0,99 |
| Специфичность (specificity) = TN / (TN+FP) | 0,96 |
| Точность(precision) = TP /(TP+FP) | 0,82 |
| Сверхпредсказание = FP/ (FP+TP) | 0,18 |
| Недопредсказание = FN / (TN+FN) | 0,016 |
Если просуммировать получившиеся предсказанные аминокислотные остатки, то можно обнаружить, что их меньше 1034. Это вызвано довольно длинными трансмембранными белками.
В целом, это крайне удачные методы для предсказания трансмембранности белка. Последний метод радует высокими значениями чувствительности и специфичности, да и точность вполне удачная