Выбранные структуры

Для работы была выбрана структура белка капсида ВИЧ-1. Идентификатор для структуры, исследованной методом РСА - 1E6J (разрешение 3 ангстрема), ЯМР - 2LF4 (число моделей - 20)

При сравнении структур оказалось, что они почти идентичны (рис.1): обе можно разделить на две части. В одной части находится семь альфа-спиралей, в другой четыре. Части соединены петлёй. Есть и различие: ЯМР структура начинается с первой аминокислоты, и 1-12 аминокислоты образуют небольшой бета-лист, в то время как РСА структура начинается с 11й аминокислоты, поэтому этот бета-лист вообще не присутствует в структуре.

a	b

Рисунок 1. Структуры белка капсида ВИЧ-1. а Полученная методом РСА. b Полученная методом ЯМР.

Водородные связи

Я выбрала три водородные связи (рис.2):
-остовную в альфа-спирали между кислородом в тирозине 72 и азотом в глутамате 76;
-водородную связь в ядре белка между кислородом боковой цепи глутамата 79 и азотом боковой цепи аргинина 82;
-водородную связь в выпетливании, между кислородом главной цепи глицина 89 и азотом главной цепи изолейцина 91.

a	b	с

Рисунок 2. Водородные связи в белке капсида ВИЧ-1. а Между GLU`76/N и THR`72/O. b Между GLU`79/OE2 и ARG`82/NE. с Между ILE`91/N и GLY`89/O.

Выводы

Данные РСА и ЯМР не согласуются друг с другом радикально в подвижных участках белка (между радикалами на поверхности и между аминокислотами в петле). Видимо, этих взаимодействий в реальности нет, но белок случайным образом закристаллизовался так, что эти атомы оказались сближены, а PyMOL ошибочно проинтерпретировал это сближение как связь. При рассмотрении альфа-спирали наблюдается полное совпадение РСА и ЯМР. Похоже, что эти данные отражают реальное взаимодействие. Еще один довод в пользу такого вывода: типичный шаг альфа-спирали в четыре аминокислоты.