Внутренности белков и макромолекулярных комплексов

Ссылка на скрипт: 4A5O(1).spt - скрипт №1; 4A5O(2).spt - скрипт №2; 4A5O(3).spt - скрипт №3.

Описание гидрофобного ядра субъеденицы белка 4A5O

Для начала, стоит сказать пару слов о сути того, что здесь и далее я называю гидрофобным ядром. Оно обеспечивает сворачивание белка, учавствуя в стабилизации вторичной и третичной структур белка. Гидрофобное ядро внутри белковой глобулы формируется в результате возникновения между близко прилегающими друг к другу атомами так называемых гидрофобных взаимодействий, а также сил Ван-дер-Ваальса. (больше об этом и о многом другом можно узнать здесь или здесь.)
Вернемся к белку 4А5О. Всего в выбранном мной сегменте 2205 атомов, однако в действительности субъеденицей белка являются 2139 атомов. Далее я работаю с двумя водородными ядрами. Первое ядро состоит из 84 атомов (это около 3.93% от общего количества видимых атомов). Второе же ядро состоит из 778 атомов. Но часть из них не входит в состав выбранной мной субъеденицы. Поэтому на апплете я проявляю только те 388 атомов, что входят в состав видимой части белка (в итоге, это примерно 18.14% от общего количества видимых атомов).

Исследование плотности упаковки атомов в гидрофобном ядре

Для исследования плотности упаковки атомов в гидрофобном ядре я выбрала остаток фенилаланина (123PHE, 11 атомов). Часть его входит в состав гидрофобного ядра.
Я считаю, что минимальное расстояние, на котором расположены атомы, полностью покрывающие поверхность остатка, составляет примерно 4-5 ангстрем. Но нельзя сказать, что атомов фенилаланина практически не видно даже при перекрытии атомами, находящимися на расстоянии в 7 ангстрем. При движении остатка легко заметить, что с одной стороны он практически не перекрывается. Также обращаю внимание на то, что в радиусе в 1 ангстрем нет ни одного атома.
На основании семи проведенных измерений могу предположить, что среднее расстояние между соседними двумя ковалентно не связанными атомами примерно равно 3.929 ангстрем. В целом, отклонение от среднего значения, по итогам моих семи измерений, не превышало примерно 0.24 А.
Чтобы выяснить, поместится ли между соседними атомами еще один, необходимо рассчитать расстояние, которое останется не между центрами атомов, а между самими атомами. Допустим, соседствуют атом серы и атом азота. Тогда, 3.929 - 1.85 - 1.54 = 0.539 А. Этого явно недостаточно, чтобы между атомами поместилась молекула воды, радиус которой мы принимаем за радиус молекулы кислорода, равный 1.4 А. Делаем вывод, что между соседними атомами нет достаточного расстояния для расположения еще одного.

Обращаю ваще внимание на то, что изначально скрипт для этого пункта был написан иначе. С применением шаблона, приведенного в описании задания. Однако алгоритм, который работал в приложении JMol не воспринимался браузером. Поэтому, я приняла решение многократно прописать одно действие, изменяя лишь расстояние от остатка.

Белок в комплексе с ДНК

Все функции ДНК зависят от её взаимодействия с белками. Взаимодействия могут быть как неспецифическими, когда белок присоединяется к любой молекуле ДНК, или зависеть от наличия особой последовательности. Ферменты также могут взаимодействовать с ДНК, из них наиболее важные это РНК-полимеразы, которые копируют последовательность оснований ДНК на РНК в транскрипции или при синтезе новой цепи ДНК — репликации.
Хорошо изученными примерами взаимодействия белков и ДНК, не зависящего от нуклеотидной последовательности ДНК, является взаимодействие со структурными белками. Существует также особая группа белков, присоединяющихся к ДНК - это белки, которые ассоциируют с одноцепочечной ДНК. Они стабилизируют одноцепочечную ДНК и предотвращают формирование стеблей-петель или деградации нуклеазами.
В то же время другие белки узнают и присоединяются к специфическим последовательностям.
Больше о ДНК в цеолом и ее взаимодействии с белками можно узнать тут.