1.Описание белка
Таблица 1
| HAO_NITEU | Q50925 | WP_011111571.1; NC_004757.1 | 1FGJ; 4FAS; 4N4N; 4N4O; | 570 | 64259 | Hydroxylamine oxidoreductase (HAO) |
Комментарий:
Гидроксиламин оксидоредуктаза - фермент, катализирующий окисление вещества гидроксиламин в нитрит (информация о Uniprot Id, Uniprot AC, 3D-моделях и некоторых других характеристиках представлена в Таблице 1). Описан у грамотрицательной протеобактерии Nitrosomonas europaea (кл.Betaproteobacteria, пор.Nitrosomonadales, сем.Nitrosomonadaceae).
Первые упоминания об этом белке датируются 1994г. в работе "Characterization of the gene encoding hydroxylamine oxidoreductase in Nitrosomonas europaea." под авторством Sayavedra-Soto L.A., Hommes N.G., Arp D.J.. На данный момент отсеквенирована полная аминокислотная последовательность белка; получена информация о кофакторе (катион железа, "гем"), расположении (локализован в периплазме), подробно описана каталитическая способность фермента. Кроме того, данные о белке были занесены в базы данных UniProtKB/Swiss-Prot в 1998 году. Достоверность существования (PE) равняется 1 (были получены экспериментальные доказательства существования белка). По своей структуре белок является тримером (Homotrimer). Однако при визуализации структуры белка в программе JMol с использованием данных из базы PDB, в цепи выделяется 6 субъединиц.
2.Похожие белки
Таблица 2
| Uniref | Cluster ID | Cluster name | Size |
| Uniref100 | UniRef100_Q50925 | Hydroxylamine oxidoreductase | 13 |
| Uniref90 | UniRef90_Q50925 | Hydroxylamine oxidoreductase | 28 |
| Uniref50 | UniRef50_Q50925 | Hydroxylamine oxidoreductase | 57 |
3.Кластеры Uniref
Поиск по рекомендованному названию: Текст запроса: name:"hydroxylamine oxidoreductase" Найдено: 451 Reviewed: 2 |
Поиск по названию и организму: Текст запроса: name:"hydroxylamine oxidoreductase" organism:"nitrosomonas europaea" Найдено: 13 Reviewed: 2 |
Поиск по названию и семейству: Текст запроса: name:"hydroxylamine oxidoreductase" taxonomy:nitrosomonadaceae Найдено: 61 Reviewed: 2 |
Поиск по названию и отделу: Текст запроса: name:"hydroxylamine oxidoreductase" taxonomy:proteobacteria Найдено: 155 Reviewed: 2 |
Поиск по названию белка: Текст запроса: name:actin Найдено: 66,779 Reviewed: 1,138 |
Поиск по названию и таксону: Текст запроса: name:actin taxonomy:"Ciliophora [5878]" Найдено: 317 Reviewed: 11 |
Поиск по названию таксону[2]: Текст запроса: name:actin taxonomy:"Arthropoda [6656]" Найдено: 6,964 Reviewed: 61 |
Поиск по названию "Трипсин": Текст запроса: name:trypsin Найдено: 18,951 Reviewed: 311 |
Поиск по названию и ингибитору: Текст запроса: name:trypsin name:inhibitor Найдено: 3,914 Reviewed: 210 |
4.Записи в Uniprot и RefSeq
На странице исследуемого белка Uniprot (ID=HAO_NITEU, AC=Q50925) есть ссылка на запись в базе данных Refseq (идентификатор белка RefSeq: WP_011111571.1.). Существенных различий или противоречий между записями в Uniprot и RefSeq нет (длина белка, масса, последовательность АК и другие ключевые моменты совпадают).
Разница наблюдается в том, насколько подробно в каждой базе данных описаны отдельные особенности белка. Например, в Uniprot подробно освещена реакционная способность белка (приведена реакция ферментативного катализа в графе CC), чего нет в базе данных RefSeq. Кроме того, в записи Uniprot указаны все учаастки связывания с гемом, локализация вторичных структур (преумущественно альфа-спирали). В RefSeq, в свою очередь, приведено конкретное название связывания белка с гемом (Seven times multi-haem cytochrome CxxCH; pfam13447) и дана ссылка на описание этого контакта и его 3d-модель.
5.История изменений записи белка HAO_NITEU
a) История редактирования:
Страница с историей редактирования записи белка показывает, что:
1) Впервые запись о данном белке появляется в базе данных TrEMBL, 01.11.1996.
2) Всего существовало 127 версий описания белка и 2 версии записи последовательности.
3) Текущая версия описания белка была последний раз изменена 25.10.2017, текущая версия записи последовательности – 16.05.2003
4) Первая аннотация в базе данных Swiss-Prot (описание человеком) была осуществлена 15.07.1998, до этого существовало две версии записи в TrEMBL (автоматическая база данных).
б) Изменения:
Функция “Compare” на странице истории изменения записи белка позволяет сравнить две любые версии записи и показывает строки, в которых происходили изменения. В процессе изменения чаще всего происходит добавление ссылок на новые записи в других базах данных, информация о новых научных работах или контактах в молекуле, исправление неточностей предыдущих записей (пример: разница записи нуклеотидной последовательности в версиях 19 и 20, рисунок 1).
6.Представление некоторых явлений в Uniprot
Информация о некоторых участках молекулы белка, химических взаимодействиях или вариантах последовательностей представлена в графе Feature Table (FT) c указанием координат описываемого явления. Рассмотрим описание нестандартных аминокислотных остатков на примере белка-дегидрогеназы, катализирующий превращение формиата в диоксид углерода (ID: FDNG_ECOLI, AC: P24183; P78261;) из организма Escherichia coli:
…
FT METAL 196 196 Molybdenum.
FT NON_STD 196 196 Selenocysteine.
FT CONFLICT 96 96 A -> P (in Ref. 1). {ECO:0000305}.
FT CONFLICT 484 491 ANTPKATL -> GEHAERRRW (in Ref. 1).
…
Из представленного отрывка описания видно, что нестандартные остатки обозначаются набором символов NON_STD (Non-standard residue). В данном случае в аминокислотной цепи присутствует селеноцистеин на 196 месте. В последовательности белка, представленной в графе SQ (sequence), селеноцистеин может быть обозначен буквой “U”, пирролизин - буквой “O”.