Визуализация молекул в JMol
| № | Имена атомов | Длина связи (Å) | Угол N-H-O (°) |
|---|---|---|---|
| Альфа-спирали | |||
| 1 | N(031GLN) - O(027LYS) | 3.04 | 155.5 |
| 2 | N(033LYS) - O(029LYS) | 3.12 | 162.0 |
| 3 | N(032ASP) - O(028ALA) | 3.31 | 158.6 |
| Бета-слои | |||
| 1 | N(048LYS) - O(045PHE) | 3.08 | 160.3 |
| 2 | N(045PHE) - O(048VAL) | 3.07 | 144.7 |
| 3 | N(068ARG) - O(006LYS) | 2.91 | 159.4 |
Выводы
| Средний параметр | Альфа-спираль | Бета-слой | Ожидаемое значение (приведено по книге) |
|---|---|---|---|
| Длина связи (среднее) | 3.37 Å | 3.023 Å | 2.6 - 3.2 Å |
| Угол (среднее) | 145.3° | 154.8° | 180±45° |
Таким обазом, параметры водородных связей оказались почти (в случае средней длины водородной связи в альфа-спирали) либо полностью в пределах ожидаемого.
Отклонение в случае средней длины водородной связи в альфа-спирали составляет 1.7нм, что не должно сильно сказываться на энергии водородной связи, а значит, устойчивость вторичной итретичной структур молекулы белка уменьшается не критично.
Ссылки
Наглядная биохимия. 2-е изд.: Пер. с нем. - М.: Мир, 2004. - 15С., 74С.