Вторичная структура

Исследование вторичной структуры заданного белка

1)Общее описание вторичной структуры белка XPT_BACSU
	В состав белка входят: 6 α-спиралей 11 β-тяжей 19 β-поворотов Так как значения в файле PDB и в RasMol получались разные, я взял информацию с сайта европейского института биоинформатики (EBI – european Bioinformatisc Institute), там приведены значения, которые получились при использовании программы PROMOTIF Белок является α+β-белком так как в его вторичной структуре есть область, уложенная в α-спирали и область, уложенная в β-листы.

1)Общее описание вторичной структуры белка XPT_BACSU

В состав белка входят:
6 α-спиралей
11 β-тяжей
19 β-поворотов

Так как значения в файле PDB и в RasMol получались разные, я взял информацию с сайта европейского института биоинформатики (EBI – european Bioinformatisc Institute), там приведены значения, которые получились при использовании программы PROMOTIF

Белок является α+β-белком
так как в его вторичной структуре есть область, уложенная в α-спирали и область, уложенная в β-листы.

2)Элементы структуры, выбранные для дальнейшей работы
α-спираль:	Gln131:A - Gln142:A
параллельный β-лист:	His119-Leu127; Ser146-Lys156; Val172-Ser180
антипараллельный β-лист:	Leu91-Ser98; Thr103-Ser110
β-поворот:	Phe46-Asp49

2) Свойства α-спирали

	На изображении представлены в ленточной модели вся цепь A и красным цветом выделена α-спираль, в состав которой входят аминокислотные остатки с 131 по 142

	На изображении представлена α-спираль (131-142а.о.)

	Остов α-спирали (131-142а.о.) представлен в проволочной модели с раскраской по атомам, около каждого С_α атома указан номер аминокислотного остатка, водородные связи показаны пунктирными линиями. Паттерн водородных свзей: H(m,m+4), где m -номер аминкоислотного остатака которому принадлежит атом кислорода, а m+4 - номер аминокислотного остатка, которому принадлежит атом азота - формула, задающая номера аминокислотных остатков, участвующих в образовании водородных связей. Для данной α-спирали имеем: H(131+n,135+n), n=[0;20] (где 131+n задает номер аминокислотного остатка, которому принадлежит атом кислорода, а 135+n - номер аинокислотного остатка, которому принадлежит атом азота.

	Остов α-спирали (131-142 а.о.) представлен в проволочной модели с раскраской по атомам,но с меньшим размером проволочек, чем на предыдущем изображении, около каждого С_α атома указан номер аминокислотного остатка, водородные связи показаны пунктиром, атомы С_β представлены в шариковой модели (шарики красного цвета) и соединенны тонкими линиями с С_α. Расположение С_β атомов: Все С_β расположены снаружи от цилиндра, образованного остовом аминокислотных остатков, причем все атомы С_β направлены в сторону N-конца α-спирали

4) Свойства β-тяжа

Параллельный β-тяж

три соседние параллельные β-тяжи
(слева направо - №1, №2, №3)

	номера аминокислотных остатков
β-тяж №1	Val172-Ser180
β-тяж №2	Ser146-Lys156
β-тяж №3	His119-Leu127

Остовы трех β-тяжей (119-127, 146-159, 172-180 а.о.) представлены в проволочной модели с раскраской по атомам, около каждого С_α атома указан номер аминокислотного остатка, водородные связи представлены пунктирными линиями.

Остов трех β-тяжей (61-65, 91-94, 119-122а.о.) представлен в проволочной модели с раскраской по атомам,но с меньшим размером проволочек, чем на предыдущем изображении, около каждого С_α атома указан номер аминокислотного остатка, водородные связи обозначены белым цветом, атомы С_β представлены в шариковой модели (шарики красного цвета) и соединенны тонкими линиями с С_α.
Расположение С_β атомов:
Атомы С_β в каждом из β-тяжей расположены в соответствии со следующей закономерностью: если для аминокислотного остатка номера n С_β атом уходит за плоскость β-листа, то для аминокислотного остатка номера n+1 С_β атом выходит из плоскости β-листа, а соседние атомы С_β разных β-тяжей расположены по одну сторону от плоскости β-листа.

Антипараллельный β-тяж

два соседних антипараллельных β-тяжа
(слева направо - №1, №2)

	номера аминокислотных остатков
β-тяж №1	Leu91-Ser98
β-тяж №2	Thr103-Ser110

Остовы 2 β-тяжей (91-98, 103-110а.о.) представлены в проволочной модели с раскраской по атомам, около каждого С_α атома указан номер аминокислотного остатка, водородные связи представлены пунктирными линиями

Остовы 2 β-тяжей (91-98, 103-110а.о.) представлен в проволочной модели с раскраской по атомам,но с меньшим размером проволочек, чем на предыдущем изображении, около каждого С_α атома указан номер аминокислотного остатка, водородные связи обозначены пунктирными линиями, атомы С_β представлены в шариковой модели (шарики красного цвета) и соединенны тонкими линиями с С_α.
Расположение С_β атомов:
Атомы С_β в каждом из β-тяжей расположены в соответствии со следующей закономерностью: если для аминокислотного остатка номера n С_β атом уходит за плоскость β-листа, то для аминокислотного остатка номера n+1 атом С_β данного остатка выходит из плоскости β-листа, а соседние атомы С_β разных β-тяжей расположены по одну сторону от плоскости β-листа.

5) Реверсивный поворот
	На изображении представлен реверсивный поворот в остовной модели, возле каждого С_α атома указан номер и название аминокислотного остатка
	На изображении представлен реверсивный поворот в проволочной модели, возле каждого С_α атома указан номер и название аминокислотного остатка
Выбранный β-поворот - Phe46Ala47Lys48Asp49. В этом β-повороте есть водородная связь между кислородом Phe46 и азотом Asp49, "скрепляющая" его. При выборе реверсивного поворота пользовался информацией с сайта европейского института биоинформатики (EBI – european Bioinformatisc Institute). Там я прочитал подробную информацию про типы различных поворотов, пользуясь этой информацией сам нашел и выбрал данный поворот