Визуализация молекул в JMol

N-ацетилманозамин-6-фосфат 2-эпимераза Clostridium perfringens, альфа-цепь (PDB ID: 4UTU)

Параметры водородных связей и величины углов С-О-N альфа-спирали

Параметры водородных связей и величины углов С-О-N бета-тяжа

Параметры водородных связей между остовными атомами во вторичной структуре

№	Имена атомов	Длина связи	Угол N-O-C
Альфа-спирали
3	[GLN]211:A.O #1745 [ARG]215:A.N #1781 #1754	3,06Å	153,4°
4	[GLY]203:A.O #1690 [THR]207:A.N #1708	2,9Å	152,7°
5	[THR]213:A.N #1759 [PRO]209:A.O #1729 #1745	2,84Å	149,1°
Бета-тяжи
1	[VAL]202:A.O #1683 [SER]12:A.N #159	2,93Å	129,7°
2	[ILE]10:A.O #147 [VAL]202:A.N #1680 #147	3,02Å	165,9°
3	[ALA]200:A.O #1671 [ILE]10:A.N #144	2,92Å	168,2°

Выводы

Длины водородных связей данной белковой молекулы колеблются от 2,8 Å до 3,1 Å как в альфа-спиралях, так и в бета-тяжах. Полученные данные согласуются с существующими представлениями о водородных связях, так как их средняя длина близка к 3Å^[1]. Значения величины угла водородных связей (С-О-N) колеблются от 130° до 168° и стремятся к 180°, при котором сила связи была бы максимальна. Отличие наблюдаемой величины угла от идеальной объясняется наиболее энергетически выгодной конфигурацией, которая не всегда достигается при наибольшей силе водородных связей, так как в молекуле белка существует взаимное влияние атомов друг на друга.

К семестрам