α-спираль: 84-103, β-поворот 68-71,
β-тяжи: а) Val:76 - Glu:70 и Pro:24 - Arg:31 (параллельные) б) Val:76 - Glu:70 и Leu:62 - Asn:68 (антипараллельные)
| Главная | Семестры | Проекты | Обо мне |
Общее описание вторичной структуры:
Количество водородных связей - 137
Количество альфа-спиралей - 8
Количество бета-складок - 10
Количество бета-поворотов - 13
Мой белок имеет структуру типа α+β, так как отчётливо видно отсутствие строгого чередования спиралей и β-тяжей.
для исследования выбраны элементы вторичной структуры:
α-спираль: 84-103, β-поворот 68-71,
β-тяжи: а) Val:76 - Glu:70 и Pro:24 - Arg:31 (параллельные) б) Val:76 - Glu:70 и Leu:62 - Asn:68 (антипараллельные)
Паттерн водородных связей Н(i,i+4).
Водородная связь между кислородом карбоксигруппы i-ого
и азотом аминогруппы i+4-ого остатков (считая от N-конца).
Скрипт1
Последовательность аминокислот в β-повороте: Asn68-Asp69-Glu70-Leu71
β-углероды выходят перпендикулярно плоскости листа поочередно вверх и вниз:
Установить какой-либо паттерн нельзя, так как нет периодичности в образовании Н-связей.
Скрипт2
1)Остов β-тяжей с водородными связями и номерами остатков
2)Остов β-тяжей с водородными связями и атомами Сβ
Скрипт3