| GO TO: |
В данной работе нам предлагалось ближе ознакомится с индексом литературы PubMed. В ходе задания нам нужно было найти все статьи, в которых упоминается наш пресональнео выданный белок (Hemn E.coli - в моём случае), и сранвить результаты поиска при постановке названия белка в кавычки и без них. Найденные статьи, используя интерфейс PubMed, нужно было сохранить в файл. Затем нужно было выбрать одну из статей и найти её аннотацию. Помимо этого для последнего автора выбранной статьи нужно было найти все его публикации за последние три года, используя специальные настроийки поиска PubMed. Последнее задание было посвящено неспециализированному поиску: запрос составлялся из разговорного названия некого организма - опоясывающего лишая "shingles" в нашем случае - и нужно было используя настройки отображения результатов поиска составить список аннатаций первых 20 статей. Ниже приведён отчёт по этим заданиям.
1. Поиск статей, которых упоминается белок HemN E.coli: - по идентичному указанному названию запрос было найдено 13 статей, самая ранняя из которых датируется 1995-ым годом, самая поздняя - 9 июня 2006-ого. Полный список указан ниже: (список статей в данном случае не зависел от постановки кавычек)
1: Layer G, Pierik AJ, Trost M, Rigby SE, Leech HK, Grage K, Breckau D, Astner I, Jansch L, Heathcote P, Warren MJ, Heinz DW, Jahn D.
The substrate radical of Escherichia coli oxygen-independent coproporphyrinogen III oxidase HemN.
J Biol Chem. 2006 Jun 9;281(23):15727-34. Epub 2006 Apr 9.
PMID: 16606627 [PubMed - indexed for MEDLINE]
2: Layer G, Kervio E, Morlock G, Heinz DW, Jahn D, Retey J, Schubert WD.
Structural and functional comparison of HemN to other radical SAM enzymes.
Biol Chem. 2005 Oct;386(10):971-80. Review.
PMID: 16218869 [PubMed - indexed for MEDLINE]
3: Layer G, Grage K, Teschner T, Schunemann V, Breckau D, Masoumi A, Jahn M, Heathcote P, Trautwein AX, Jahn D.
Radical S-adenosylmethionine enzyme coproporphyrinogen III oxidase HemN: functional features of the [4Fe-4S] cluster and the two bound S-adenosyl-L-methionines.
J Biol Chem. 2005 Aug 12;280(32):29038-46. Epub 2005 Jun 20.
PMID: 15967800 [PubMed - indexed for MEDLINE]
4: Mesa S, Ucurum Z, Hennecke H, Fischer HM.
Transcription activation in vitro by the Bradyrhizobium japonicum regulatory protein FixK2.
J Bacteriol. 2005 May;187(10):3329-38.
PMID: 15866917 [PubMed - indexed for MEDLINE]
5: Breckau D, Mahlitz E, Sauerwald A, Layer G, Jahn D.
Oxygen-dependent coproporphyrinogen III oxidase (HemF) from Escherichia coli is stimulated by manganese.
J Biol Chem. 2003 Nov 21;278(47):46625-31. Epub 2003 Sep 15.
PMID: 12975365 [PubMed - indexed for MEDLINE]
6: Guegan R, Camadro JM, Saint Girons I, Picardeau M.
Leptospira spp. possess a complete haem biosynthetic pathway and are able to use exogenous haem sources.
Mol Microbiol. 2003 Aug;49(3):745-54.
PMID: 12864856 [PubMed - indexed for MEDLINE]
7: Kusaba A, Ansai T, Akifusa S, Nakahigashi K, Taketani S, Inokuchi H, Takehara T.
Cloning and expression of a Porphyromonas gingivalis gene for protoporphyrinogen oxidase by complementation of a hemG mutant of Escherichia coli.
Oral Microbiol Immunol. 2002 Oct;17(5):290-5.
PMID: 12354210 [PubMed - indexed for MEDLINE]
8: Layer G, Verfurth K, Mahlitz E, Jahn D.
Oxygen-independent coproporphyrinogen-III oxidase HemN from Escherichia coli.
J Biol Chem. 2002 Sep 13;277(37):34136-42. Epub 2002 Jul 11.
PMID: 12114526 [PubMed - indexed for MEDLINE]
9: Vollack KU, Hartig E, Korner H, Zumft WG.
Multiple transcription factors of the FNR family in denitrifying Pseudomonas stutzeri: characterization of four fnr-like genes, regulatory responses and cognate metabolic processes.
Mol Microbiol. 1999 Mar;31(6):1681-94. Erratum in: Mol Microbiol 1999
Jul;33(2):442.
PMID: 10209742 [PubMed - indexed for MEDLINE]
10: Vollack KU, Xie J, Hartig E, Romling U, Zumft WG.
Localization of denitrification genes on the chromosomal map of Pseudomonas aeruginosa.
Microbiology. 1998 Feb;144 ( Pt 2):441-8.
PMID: 9493381 [PubMed - indexed for MEDLINE]
11: Hippler B, Homuth G, Hoffmann T, Hungerer C, Schumann W, Jahn D.
Characterization of Bacillus subtilis hemN.
J Bacteriol. 1997 Nov;179(22):7181-5.
PMID: 9371469 [PubMed - indexed for MEDLINE]
12: Tyson K, Metheringham R, Griffiths L, Cole J.
Characterisation of Escherichia coli K-12 mutants defective in formate-dependent nitrite reduction: essential roles for hemN and the menFDBCE operon.
Arch Microbiol. 1997 Nov;168(5):403-11.
PMID: 9325429 [PubMed - indexed for MEDLINE]
13: Troup B, Hungerer C, Jahn D.
Cloning and characterization of the Escherichia coli hemN gene encoding the oxygen-independent coproporphyrinogen III oxidase.
J Bacteriol. 1995 Jun;177(11):3326-31.
PMID: 7768836 [PubMed - indexed for MEDLINE]
Здесь лежит файл с сохранёнными результатами посика.
2. Аннотация к первой статье:
Layer G, Pierik AJ, Trost M, Rigby SE, Leech HK, Grage K, Breckau D, Astner I, Jansch L, Heathcote P, Warren MJ, Heinz DW, Jahn D.
The substrate radical of Escherichia coli oxygen-independent coproporphyrinogen III oxidase HemN.
J Biol Chem. 2006 Jun 9;281(23):15727-34. Epub 2006 Apr 9.
PMID: 16606627 [PubMed - indexed for MEDLINE]:
During porphyrin biosynthesis the oxygen-independent coproporphyrinogen III oxidase (HemN) catalyzes the oxidative decarboxylation of the propionate side chains of rings A and B of coproporphyrinogen III to form protoporphyrinogen IX. The enzyme utilizes a 5'-deoxyadenosyl radical to initiate the decarboxylation reaction, and it has been proposed that this occurs by stereo-specific abstraction of the pro-S-hydrogen atom at the beta-position of the propionate side chains leading to a substrate radical. Here we provide EPR-spectroscopic evidence for intermediacy of the latter radical by observation of an organic radical EPR signal in reduced HemN upon addition of S-adenosyl-L-methionine and the substrate coproporphyrinogen III. This signal (g(av) = 2.0029) shows a complex pattern of well resolved hyperfine splittings from at least five different hydrogen atoms. The radical was characterized using regiospecifically labeled (deuterium or 15N) coproporphyrinogen III molecules. They had been generated from a multienzyme mixture and served as efficient substrates. Reaction of HemN with coproporphyrinogen III, perdeuterated except for the methyl groups, led to the complete loss of resolved proton hyperfine splittings. Substrates in which the hydrogens at both alpha- and beta-positions, or only at the beta-positions of the propionate side chains, or those of the methylene bridges, were deuterated showed that there is coupling with hydrogens at the alpha-, beta-, and methylene bridge positions. Deuterium or 15N labeling of the pyrrole nitrogens without labeling the side chains only led to a slight sharpening of the radical signal. Together, these observations clearly identified the radical signal as substrate-derived and indicated that, upon abstraction of the pro-S-hydrogen atom at the beta-position of the propionate side chain by the 5'-deoxyadenosyl radical, a comparatively stable delocalized substrate radical intermediate is formed in the absence of electron acceptors. The observed hyperfine constants and g values show that this coproporphyrinogenyl radical is allylic and encompasses carbon atoms 3', 3, and 4.
Здесь лежит текстовой вариант этой аннотации.
3. Список статей изданных с участием Jahn D за последние три года.
4. Разговорное "shingles" PubMed распознаёт как запрос следующего вида: ("herpes zoster"[TIAB] NOT Medline[SB]) OR "herpes zoster"[MeSH Terms] OR shingles[Text Word]. По запросу shingles PubMed выдал 7939 статей. Список первых 20 статей по запросу с аннотациями.