Гидрофобные взаимодействия и вторичные структуры в белке Inorganic Pyrophosphatase (идентификатор PDB 1YGZ) из генома бактерии Helicobacter Pylori штамм J99 в программе Jmol
Гидрофобные взаимодействия наряду с водородными являются основными структурными взаимодействиями в белке. По сути своей, гидрофобность = "боязнь воды", точнее нежелание создавать аквакомплекс с молекулами воды. Гидрофобные взаимодействия это сумма ван-дер-Ваальсовых взаимодействий и стерических факторов. Для определния гидрофобности используются две шкалы. Шкала Фроммеля (Frommel, 1984) выражает свободную энергию переноса из гидрофобной среды в воду. Это внутреннее свойство аминокислоты, не зависящее от роли аминокислоты в белке. OMH шкала (Sweet and Eisenberg, 1983) - мера вероятности замены данной аминокислоты другой гидрофобной аминокислотой. На рисунке 1 представлены обе шкалы.
Рисунок 1. Две шкалы измерения гидрофобности аминокислот. По оси абсцисс однобуквенное название аминокислоты, по оси ординат число, отражающее гидрофобность аминокислоты. Белые столбики - шкала Фроммеля - энергия, выделяемая при переносе из гидрофобной среды в воду (в ккал\моль), черная - ОНМ. Рисунок взят с сайта Практическая молекулярная биология
На следующем рисунке я приведу структуру моего белка с учетом гидрофобности тех или иных аминокислот. Зеленым цветом показаны гидрофобные аминокислоты, желтым - гидрофильные.
Рисунок 2. Структура белка, взгляд со стороны гидрофобности. Зеленые - гидрофобные, желтые - гидрофильные аминокислоты.
Я считал, что гидрофобные аминокислоты - это аланин, лейцин, пролин, изолейцин, валин, триптофан, тирозин, фенилаланин, глицин. Гидрофильные - серин, треонин, лизин, аргнин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, глутамин, аспарагин. Как видно из рисунка, белок по сути представляет собой центральную гидрофобную область - гидрофобное ядро и торчащие из него гидрофильные остатки аминокислот. В принципе, это стандартная свертка белка по этому критерию. Так как рациональнее всего в центре расположить гидрофобные аминокислоты и сверху окружить гидрофильными, чтобы отградить их еще больше от взаимодействий с H2O.Одним из дополнительных заданий заданий было просчитать шаг спирали в ангстремах и число остатков на 1 виток. На рисунке 3 приведена a-спираль, которую я выбрал для задания.
Рисунок 3. a-спираль, выбранная для задания, окрашена в красный цвет и утолщена на фоне остального белка.
На следующей шаге я посчитал расстояние между остатками аминокислот в 1 витке с помощью средств программы Jmol (формально я посчитал расстояния между С-a атомами аминокислот). В ангстремах ( 1А = 0,1 НМ) расстояние равно 5,86 А. Расстояние приведено на рисунке 4.
Рисунок 4. Расстояние между С-a атомами аминокислот в витке.
Дальше, исходя из того, что стоит структура backbone (напомню, что она изгибом показывается C-a атом), можно легко посчитать количество остатков на виток. Их 5.