Мостиковые взаимодействия в структуре белка Inorganic Pyrophosphatase (идентификатор PDB 1YGZ) из генома бактерии Helicobacter Pylori штамм J99 в программе Jmol
Мостиковые взаимодействия являются одним из механизмов, поддерживающих структуру белка. По сравненю с водородными связями или гидрофобными взаимодействиями, их вклад не велик (за исключением нескольких случаев, например, белок, рассматриваемый в пункте про цистеиновые мостики держится почти полностью на них). Мостиковые взаимодействия бывают разных типов:
  1. Зарядовые
  2. Цистеиновые
  3. Водородные
Зарядовые мостики возникают из-за того, что некоторые аминокислоты имеют заряженные радикалы, например, у аспарагиновой кислоты заряд -1, так как радикал содержит карбоксильную группу, а у лизина +1, так как радикал содержит NH2. Основной движущей силой образования таких связей служит электростатическое притяжение зарядов, которое описал Шарль Кулон в конце XVIII века. На рисунке 1 прдеставлена общая схема расположения зарядовых мостиков в моём белке. Как видно их немного, связано это с небольшим содержанием отрицательно заряженных аминокислот в моем белке. Зарядовые мостики, точнее аминокислоты их образующие, выделены красным цветом на фоне зеленого остального белка. img1

Рисунок 1.Карта расоположения зарядовых мостиков. Красным цветом выделены зарядовые мостики, зеленым - остальная часть белка.

Такую карты несложно сделать для любого белка. Для этого я исполнил следующие команды в Jmol:
  • Открыл файл, restrict protein || Убираем воду и работаем чисто с белком.
  • cartoons off || Отключаем "мультяшное отображение"
  • backbone 100 || Оставляем остов без радикалов
  • select Glu, Asp || Выделяем отрицательно заряженные аминокислоты - глумативновую и аспарагиновую кислоты.
  • Далее я просто разлглядывал структуру на предмет наличия положительно заряженных аминокислот.
  • Это можно исполнить 1 командой : select within(GROUP,within(3.5, asp*.od?) and arg*.nh?)
  • Эта команда просматривает наличие остатков аспарагиновой кислоты рядом с каким-нибудь из азотов аргинина.
  • Далее : select within(GROUP,within(3.5, glu*.od?) and lys*.nz?)
  • Эта команда просматривает наличие остатков глутаминовой кислоты рядом с азотом лизина.
  • Далее : select within(GROUP,within(3.5, glu*.od?) and arg*.nh?)
  • Эта команда просматривает наличие остатков глутаминовой кислоты рядом с азотом аргинина.
  • Далее : select within(GROUP,within(3.5, asp*.od?) and lys*.nz?)
  • Эта команда просматривает наличие остатков аспарагиновой кислоты рядом с азотом лизина.
  • Дальше нахожу номера аминокислот, выделяю и соединяю "якобы водородной связью"
  • connect hbond
На рисунке 2 наглядно показано расположение этих аминокислотных остатков в пространстве. Длина этой связи 2А. img3

Рисунок 2. Детально естроение зарядового мостика в пространстве между аргинином - 87 и аспарагиновой кислоты - 110 кластера E.

Следующим видом мостиков являются так называемые цистеиновые мостики. Это ковалентные связи, образованные атомами серы двух остатков цистеина. В моем белке цистен полностью отсутствует (select Cys выдает, что выделено 0 атомов). Поэтому в качестве примера я взал инсулин с идентификатором PDB - 4IYD. На рисунке 3 отчетливо видно, что структура белка практически держится за счет этих цистеиновых связей. img3

Рисунок 3. Пространственное строение цистеинового мостиа. Жетлым цветом выделены атомы серы, все остальные по стандарту cpk. Длина такой связи 1.95 А. Двугранные угол связи близок к 90 градусам.

Следующий тип взаимодействие водородные мостики - это водородные связи, не являющиеся солевыми мостиками. Они могут возникать между незаряженными остатками аминокислот, остатков и остовом. Пример такого взаимодействия между радикалов аспарагина 159 и остовов показан на рисунке 4. img3

Рисунок 4. Водородная связья, не являющаяся солевым мостиком. Донор плотности - кислород из радикала аспарагина 159, акцептор азот - из главной цепи глутаминовой кислоты 158.


Просвиров Кирилл. 2013.