Построение и визуализация электронной плотности

Выбор структуры

Для работы была выбрана структура фермента 4-оксалокротонат таутомеразы из бактерии Methylibium petroleiphilum PM1 (PDB ID: 4FAZ Разрешение: 1.57 Å Длина цепи: 62).

Выбранная структура удовлетворяет следующим требованиям:

• 1. Информация о структуре содержится в сервере EDS.
• 2. Имеются подходящие структурные гомологи белка. Это было проверено с помощью сервера PDBeFold. Всего было найдено 208 совпадений. Если ограничиться параметрами 0.8Å ≤ RMSD ≤ 3.0Å и 31 ≤ N_align≤ 55, то остается 14 разных структур.

На всех следующих изображениях carve = 2 ангстрема. Это параметр, по которому отсекается плотность от соседних атомов.

Электронная плотность полипептидной цепи

Обрезка 1.0 σ	Обрезка 1.5 σ	Обрезка 2.0 σ

Рис. 1. Электронная плотность при разном уровне подрезки.

Видно, что при увеличении уровня подрезки количество атомов полипептидной цепи, покрытых электронной плотностью, уменьшается. В частности, краевые участки белковой молекуля становятся оголенными. Тем не менее, большая часть белка хорошо покрывается картой ЭП. Данные факты вкупе с разрешением 1.57 Å свидетельствут о среднем качестве представленной модели белка.

Электронная плотность активного центра

Были построены изображения электронной плотности вокруг аминокислотных остатков разного типа: пролин, аргинина и триптофана.

Pro1, обрезка 1.0 σ	Pro1, обрезка 1.5 σ	Pro1, обрезка 2.0 σ	Pro1, обрезка 2.5 σ
Arg39, обрезка 1.0 σ	Arg39, обрезка 1.5 σ	Arg39, обрезка 2.0 σ	Arg39, обрезка 2.5 σ
Trp50, обрезка 1.0 σ	Trp50, обрезка 1.5 σ	Trp50, обрезка 2.0 σ	Trp50, обрезка 2.5 σ

Рис. 2. Электронная плотность аминокислот при разном уровне подрезки.