|
|||||||||||||||||||||||||||||||
Построение и визуализация электронной плотности |
|||||||||||||||||||||||||||||||
Выбор структурыДля работы была выбрана структура фермента 4-оксалокротонат таутомеразы из бактерии Methylibium petroleiphilum PM1 (PDB ID: 4FAZ Разрешение: 1.57 Å Длина цепи: 62). Выбранная структура удовлетворяет следующим требованиям:
На всех следующих изображениях carve = 2 ангстрема. Это параметр, по которому отсекается плотность от соседних атомов. Электронная плотность полипептидной цепи
Рис. 1. Электронная плотность при разном уровне подрезки. Видно, что при увеличении уровня подрезки количество атомов полипептидной цепи, покрытых электронной плотностью, уменьшается. В частности, краевые участки белковой молекуля становятся оголенными. Тем не менее, большая часть белка хорошо покрывается картой ЭП. Данные факты вкупе с разрешением 1.57 Å свидетельствут о среднем качестве представленной модели белка. Электронная плотность активного центраБыли построены изображения электронной плотности вокруг аминокислотных остатков разного типа: пролин, аргинина и триптофана.
Рис. 2. Электронная плотность аминокислот при разном уровне подрезки. Видно, что при увеличении уровня подрезки остаются видны области соответствующие наибольшей плотности электронов - такие как сопряженные и кратные связи (хорошо видно на примере аргинина). Тем не менее, четкое соответствие ядрам атомов наблюдается не везде, что говорит о недостаточно хорошем качестве разрешения структуры. |
|||||||||||||||||||||||||||||||
|
Просвиров Кирилл. 2013. | Дата последнего изменения: 10 декабря 2016. |