|
Ферменты и метаболические пути
Код заданного фермента
На странице белка ACCC_ECOLI БД UniProt был найден код EC=6.3.4.14
По данным базы IUBMB код был расшифрован:
- EC 6
Ligases
Лигаза (лат. ligare — сшивать, соединять) — фермент, катализирующий соединение двух молекул с образованием новой химической связи (лигирование).
- EC 6.3
Forming Carbon-Nitrogen Bonds
формирование углерод-азотной связи
- EC 6.3.4
Other Carbon-Nitrogen Ligases
другие углерод-азотные лигазы
- EC 6.3.4.14
biotin carboxylase
биотин карбоксилаза
Уравнение и графическое изображение катализируемой реакции:
Метаболические пути фермента из белка ACCC_ECOLI
В записи о белке ACCC_ECOLI было найдено название локуса гена: b3256.
В результате поиска гена по названию локуса в базе KEGG среди генов Escherichia coli K12
была найдена запись eco:b2029. В поле Pathways этой записи содержатся 3 идентификатора
метаболических путей:
eco00061 Fatty acid biosynthesis
Биосинтез фатти кислоты
посмотреть карту пути
eco00620 Pyruvate metabolism
Метаболизм пируватов
eco00640 Propanoate metabolism
Метаболизм пропаноата
eco01100 Metabolic pathways
Метаболические пути
Структурные формулы химических соединений
В базе данных химических соединений KEGG LIGAND был проведен поиск двух веществ:
| ID |
Русское название |
Английское название |
Структура |
| C00147 |
Аденин |
Adenine; 6-Aminopurine |
|
| C00262 |
Гипоксантин |
Hypoxanthine; Purine-6-ol |
|
Поиск метаболического пути между двумя веществами
Поиск осуществлялся в БД KEGG Pathway между веществами аденин и гипоксантином:
Выбранная цепочка ферментативных реакций:
путь: метаболизм пурина
цепочка: аденин → гипоксантин
Путь от аденина к гипоксантину, катализируя при помощи фермента ade (K01486), был отмечен на карте: красным отмечено первое
соединение цепочки, зеленым - последнее соединение цепочки.
Сравнение метаболических путей у разных организмов
Карта, полученная в предыдущем задании, была переведена в режим разных организмов.
В некоторых из этих организмов ферменты, необходимые в реакции, оказались незакодированы.
Возможность выбранной цепочки ферментативных в разных организмах с известными полными геномами.
| Организм |
Возможна ли цепочка реакций
(да/нет/неизвестно) |
Обоснование |
| Escherichia coli K-12 MG1655 |
да
показать карту |
присутствуют все ферменты, необходимые для осуществления цепочки реакций |
| Archaeoglobus fulgidus |
да
показать карту |
присутствуют все ферменты, необходимые для осуществления цепочки реакций |
| Arabidopsis thaliana |
нет
показать карту |
Неизвестен ген фермента, катализирующего 1-ую стадию (EC 3.5.4.2) |
| Homo sapiens |
нет
показать карту |
Неизвестен ген фермента, катализирующего 1-ую стадию (EC 3.5.4.2) |
Сравнение ферментов из далеких организмов
-
Для сравнения был взят фермент с ЕС=2.1.1.77.
Этот фермент, согласно расшифровке IUBMB, является трансферазой, а конкретно - никотин N-метилтрансфераза.
В SRS был создан запрос для поиска фермента среди белков человека и археи Archaeoglobus fulgidus.
Текст запроса:
(([uniprot-ID:*_human*] | [uniprot-ID:*_ARCFU*]) & [uniprot-ECNumber:2.1.1.77])
Было найдено 4 находки, среди которых 2 принадлежат человеку и 2 - архее.
UniProtKB:PIMT1_ARCFU PIMT1_ARCFU 2.1.1.77
UniProtKB:PIMT2_ARCFU PIMT2_ARCFU 2.1.1.77
UniProtKB:PIMT_HUMAN PIMT_HUMAN 2.1.1.77
UniProtKB:B7Z972_HUMAN B7Z972_HUMAN 2.1.1.77
- В режиме SW_InterProMatches были сравнены доменные организации найденных белков.
| ID |
Pfam AC |
Изображение |
| PIMT1_ARCFU |
PF01135
|
|
| PIMT2_ARCFU |
PF01135
|
|
| PIMT_HUMAN |
PF01135
|
|
| B7Z972_HUMAN |
PF01135
|
|
Все находки имеют одинаковую доменную организацию.
- Поиск ортологов:
Лучший ортолог из архей для гена белка PIMT_HUMAN:
Организм: A.profundus
Функция: protein-L-isoaspartate O-methyltransferase [EC:2.1.1.77]
UniProt AC находки: D2RFN4
Процент идентичности: 0.427
Лучший ортолог из эукариот для гена белка PIMT1_ARCFU:
Организм: R.norvegicus
Ген: Gli3
Функция: GLI-Kruppel family member GLI3
Процент идентичности: 0.225
Два таксона эволюционно далеки друг от друга, но фунции ферментов аналогичны, т.е. функция сохранялась, а последовательность менялась.
|