DNA - protein interactions

5’-2-7-3’ 5’-66-71-3’

Всего 6 пар

5’-2-7-3’ 5’-66-71-3’

Предсказано 6 пар из 6 реальных

5’-2-7-3’ 5’-66-71-3’

Предсказано 6 пар из 6 реальных

5’-10-12-3’5’-23-25-3’

Всего 3 пары

-

Предсказано 0 пар из 3 реальных

5’-10-12-3’5’-23-25-3’

Предсказано 3 пары из 3 реальных

5’-49-53-3’ 5’-61-65-3’

Всего 5 пар

-

Предсказано 0 пар из 5 реальных

5’-49-53-3’ 5’-61-65-3’

Предсказано 5 пар из 5 реальных

5’-39-43-3’ 5’-27-31-3’

Всего 5 пар

5’-39-43-3’ 5’-27-31-3’

Предсказано 5 пар из 5 реальных

5’-39-43-3’ 5’-27-31-3’

Предсказано 5 пар из 5 реальных

Einverted была запущена с параметрами:

gap penalty 2

trashhold 9

match score 3

mismatch score -2

Так как программа ищет инвертированные повторы, ее выдачей является по сути сложенная надвое молекула РНК нуклеотиды каждой из половинок при этом расположены наиболее оптимальным для связывания образом. Зная, что в тРНК три шпильки (если рассмотреть шпильку как результат комплементарного спаривания двух расположенных рядом на молекуле РНК инвертированнных повторов), мы можем сделать вывод, что подобный способ поиска инвертированных повторов позволит нам найти не более одной шпильки (T,D или антикодоновую петлю). Поэтому einverted хорошо находит только акцепторный и антикодоновый стебель.

RNAfold нашла все пары участвующие в формировании стеблей с первого раза, попытки расширить диапазон находимых пар оснований вне стеблей за счет варьирования параметра -nsp не привели к успеху

Скачать скрипт с определениями сетов?

Большую долю контактов среди полярных и неполярных типов взаимодействий занимают взаимодействия с сахарофосфатным остовом, обеспечивающие sequence-неспецифичное связывание белка с ДНК. Среди полярных контактов самым распространенным типом явлляются контакты белка с кислородами фосфатных групп, это логично, ведь такие полярные группы несут заряд, что облегчает взаимодействие. (Неполярных взаимодействий между белком и фосфатными группами найдено не было, так как неполярный по условию задания атом фосфора фосфатной группы окружен полярными (и заряженными) кислородами) Самым распространенным типом взаимодействий вообще и среди неполярных взаимодействий в частности являются неполярные взаимодействия атомов белка с углеродами 2'-дезоксирибозы. Вероятно такое большое количество контактов данного типа может быть связано с тем, что атомов сахара, доступных для подобных взаимодействий довольно много в сахарофосфатном остове. Так для взаимодействия легко доступны С2', С3', С4', С5' и только взаимодействие с C1' атомом может быть затруднено, что дает нам 4 легкодоступных для взаимодействия атома на одно звено сахарофосфатного остова одной цепи ДНК. Самым малопредставленным из способов взаимодействий белка с сахарофосфатным остовом является полярное взаимодействие с атомами 2'-дезоксирибозы, что объяснимо тем, что у такого сахара в цепи ДНК всего три атома кислорода и два из них связывают сахар и фосфатные группы и один находися в кольце что может вызвать небольшие стерические затруднения, к тому же они, в отличие от атомов кислорода фосфатных групп, не имеют заряда.

Другим типом взаимодействий на которй приходится существенно меньше контактов, является sequence-специфичный тип взаимодействий - взаимодействие белка с атомами оснований большой и малой бороздки, что позволяет белку определять конкретную группу последовательностей, с которой он взаимодействует. При этом контактов с атомами оснований обращенными в большую бороздку существенно преобладают над теми, которые обращены в малую, это можно объяснить тем что в большой бороздке представлено больше атомов оснований, чем в малой, что позволяет белку получать больше информации о последовательности с которой он взаимодействует (также взаимодействие с атомами оснований обращенными в большую бороздку стерически проще чем с теми, которые обращены в малую).

В целом больше всего взаимодействий у белка с дезоксирибозой, на втором месте тоже взаимодействие с сахарофосфатным остовом - полярные взаимодействия с фосфатными группами, далее идут взаимодействия с атомами оснований обращенными в большую бороздку и неполярных взаимодействий такого типа больше чем полярных, но незначительно. Меньший вклад во взаимодействие белка с ДНК вносят атомы оснований обращенные в малую бороздку из за своей меньшей значимости с точки зрения опредедления связываемой последовательности и меньшей стерической доступности

Наибольшим числом контактов согласно схеме обладает остаток [TYR]41:B (2 контакта с ДНК без посредников и один при участии молекулы воды) и [ARG]23:B (два непосредственных контакта с ДНК)

По моему мнению для распознавания последовательности ДНК большую роль играет [ARG]23:B, образующий два полярных и один неполярный контакт с атомами двух разных оснований, обращенными в большую бороздку.

Я считаю его важным потому что полярное взаимодействие N7 аденина с NH1 аргинина в данной ориентации позволяет однозначно определить, что в данной позиции в ДНК стоит пурин, так как полярные заместители пиримидинов не могут быть так ориентированы. Второй полярный контакт NH2 аргинина с O4 тимина позволяет отличить пурин в этой позиции от пиримидина (так как выступающие из кольца полярные заместители пуринов по другому ориентированы, а не выступающие из кольца находились бы слишком далеко) и за счет наличия частичного отрицательного заряда на кислороде и частичного положительньного заряда на азоте (взаимодействие которых облегчено по сравнению со взаимодействием NH2 аргинина и N4 цитозина) позволяет легче отличать тимин от цитозина.

Неполярное взаимодействие на мой взгляд не имеет особого вклада в распознание последовательности ДНК, так как оно довольно дистантное и находится в непосредственной близости от взаимодействующих полярных групп