На главную

База данных OPM

Характеристики белка содержащего в трансмембраннм участке а-спирали

Название белка Bacterial murein precursor exporter/бактериальный экспортер предшественника муреина
Идентификатор белка 6bar
Толщина гидрофобной части белка в мембране (ангстремы) 29.0 ± 1.4
Координаты трансмембранных спиралей

1( 13- 31)

2( 40- 60)

3( 69- 86)

4( 106- 119)

5( 130- 149)

6( 153- 169)

7( 175- 187)

8( 267- 285)

9( 298- 319)

10( 336- 352)

Среднее количество остатков в одной трансмембранной спирали 19
Мембрана Внутрення мембрана Грам-отрицательных бактерий

Изображение структуры трансмембранного белка, содержащего а-спирали - бактериального транспортера предшественника муреина. Поверхность, состоящая из красных шариков - положительно заряженная сторона мембраны (p) (та которая обращена наружу - в периплазму), синими шариками изображена поверхность мембраны, заряженная отрицательно (n) (та которая обращена в сторону цитоплазмы бактерии)

Характеристики белка содержащего в трансмембранном участке бета-листы

Название белка Capsule assembly protein/белок сборки капсулы Wzi
Идентификатор белка 2ynk
Толщина гидрофобной части белка в мембране (ангстремы) 23.8 ± 1.3
Координаты трансмембранных участков

1( 92- 99)

2( 118- 127)

3( 130- 138)

4( 151- 161)

5( 164- 172)

6( 195- 203)

7( 216- 222)

8( 238- 244)

9( 251- 256)

10( 293- 297)

11( 308- 315)

12( 329- 337)

13( 343- 351)

14( 390- 397)

15( 404- 410)

16( 433- 442)

17( 446- 454)

18( 466- 475)

Среднее количество остатков в одном бета-тяже 8,44
Мембрана Наружняя мембрана Грам-отрицательных бактерий

Изображение структуры трансмембранного белка, содержащего бета-листы - белка сборки капсулы Wzi. Поверхность, состоящая из красных шариков - положительно заряженная сторона мембраны (p) (та которая обращена во внешнюю среду относительно бактериальной клетки), синими шариками изображена поверхность мембраны, заряженная отрицательно (n) (та которая обращена в сторону периплазмы бактерии)

Анализ предсказания трансмембранных спиралей

Выдача программы TMHMM

# 6BAR:A|PDBID|CHAIN|SEQUENCE Length: 359
# 6BAR:A|PDBID|CHAIN|SEQUENCE Number of predicted TMHs:  8
# 6BAR:A|PDBID|CHAIN|SEQUENCE Exp number of AAs in TMHs: 189.88709
# 6BAR:A|PDBID|CHAIN|SEQUENCE Exp number, first 60 AAs:  43.11439
# 6BAR:A|PDBID|CHAIN|SEQUENCE Total prob of N-in:        0.71710
# 6BAR:A|PDBID|CHAIN|SEQUENCE POSSIBLE N-term signal sequence
6BAR:A|PDBID|CHAIN|SEQUENCE	TMHMM2.0	inside	     1     6
6BAR:A|PDBID|CHAIN|SEQUENCE	TMHMM2.0	TMhelix	     7    28
6BAR:A|PDBID|CHAIN|SEQUENCE	TMHMM2.0	outside	    29    37
6BAR:A|PDBID|CHAIN|SEQUENCE	TMHMM2.0	TMhelix	    38    60
6BAR:A|PDBID|CHAIN|SEQUENCE	TMHMM2.0	inside	    61    64
6BAR:A|PDBID|CHAIN|SEQUENCE	TMHMM2.0	TMhelix	    65    87
6BAR:A|PDBID|CHAIN|SEQUENCE	TMHMM2.0	outside	    88   146
6BAR:A|PDBID|CHAIN|SEQUENCE	TMHMM2.0	TMhelix	   147   169
6BAR:A|PDBID|CHAIN|SEQUENCE	TMHMM2.0	inside	   170   175
6BAR:A|PDBID|CHAIN|SEQUENCE	TMHMM2.0	TMhelix	   176   193
6BAR:A|PDBID|CHAIN|SEQUENCE	TMHMM2.0	outside	   194   264
6BAR:A|PDBID|CHAIN|SEQUENCE	TMHMM2.0	TMhelix	   265   287
6BAR:A|PDBID|CHAIN|SEQUENCE	TMHMM2.0	inside	   288   298
6BAR:A|PDBID|CHAIN|SEQUENCE	TMHMM2.0	TMhelix	   299   321
6BAR:A|PDBID|CHAIN|SEQUENCE	TMHMM2.0	outside	   322   330
6BAR:A|PDBID|CHAIN|SEQUENCE	TMHMM2.0	TMhelix	   331   353
6BAR:A|PDBID|CHAIN|SEQUENCE	TMHMM2.0	inside	   354   359

Координаты спирали из бд OPM То, что им соответствует в выдаче программы Комментарий насчет выдачи
1( 13- 31)
TMhelix	     7    28
значительная часть спирали находится программой, но выданная программой спираль раньше начинается и раньше заканчивается
2( 40- 60)
TMhelix	    38    60
спираль находится программой почти точно
3( 69- 86)
TMhelix	    65    87
спираль находится программой почти точно
4( 106- 119)
-
спираль не находится программой
5( 130- 149)
-
спираль не находится программой (тк перекрывается с одним из регионов, признанных программой трансмембранным всего лишь на 2 аминокислоты
TMhelix	   147   169
)
6( 153- 169)
TMhelix	   147   169
спираль почти точно находится программой несмотря на то что его левая часть слегка распространяется на предыдущую спираль (для программы сложно отличить спирали 5 и 6 потому что их разделяет слишком маленький "линкер")
7( 175- 187)
TMhelix	   176   193
предсказание чуть длиннее с С - конца, чем реальная спираль, но в целом довольно точное
8( 267- 285)
TMhelix	   265   287
предсказание довольно точное
9( 298- 319)
TMhelix	   299   321
предсказане довольно точное
10( 336- 352)
TMhelix	   331   353
предсказание довольно точное, хотя и чуть длиннее с N - конца

Графический вывод программы TMHMM, по оси х отложена кордината белка (положение аминокислоты в аминокислотной цепочке от N к C концу), по оси у отложена вероятность оказаться одним из классов: трансмембранной структурой (зависимость вероятности оказаться трансмембранной от координаты изображена красной линией, а предположительное положение трнсмембранных участков в последовательности изображено красными блоками выше), структурой находящейся по внутреннюю сторону от мембраны (зависисмость вероятности от координаты изображена синей линией, а положение участков, лежащих по внутреннюю сторону от мембраны показано синими блоками) и структурой находящейсяп внутреннюю сторону от мембраны (для нее все аналогично изображено розовым цветом).

Выдача программы Phobius

ID   6BAR:A|PDBID|CHAIN|SEQUENCE
FT   SIGNAL        1     33       
FT   REGION        1     13       N-REGION.
FT   REGION       14     25       H-REGION.
FT   REGION       26     33       C-REGION.
FT   TOPO_DOM     34     42       NON CYTOPLASMIC.
FT   TRANSMEM     43     61       
FT   TOPO_DOM     62     67       CYTOPLASMIC.
FT   TRANSMEM     68     87       
FT   TOPO_DOM     88     92       NON CYTOPLASMIC.
FT   TRANSMEM     93    118       
FT   TOPO_DOM    119    129       CYTOPLASMIC.
FT   TRANSMEM    130    149       
FT   TOPO_DOM    150    154       NON CYTOPLASMIC.
FT   TRANSMEM    155    172       
FT   TOPO_DOM    173    176       CYTOPLASMIC.
FT   TRANSMEM    177    196       
FT   TOPO_DOM    197    264       NON CYTOPLASMIC.
FT   TRANSMEM    265    286       
FT   TOPO_DOM    287    297       CYTOPLASMIC.
FT   TRANSMEM    298    319       
FT   TOPO_DOM    320    330       NON CYTOPLASMIC.
FT   TRANSMEM    331    352       
FT   TOPO_DOM    353    359       CYTOPLASMIC.
//

Координаты спирали из бд OPM То, что им соответствует в выдаче программы Комментарий насчет выдачи
1( 13- 31)
SIGNAL        1     33
программа предсказала на этом месте сигнальный пептид (хотели сделать лучше, получилось как всегда)
2( 40- 60)
TRANSMEM     43     61
спираль находится программой почти точно
3( 69- 86)
TRANSMEM     68     87
спираль находится программой почти точно
4( 106- 119)
TRANSMEM     93    118
несмотря на то, что программа удлинняет предполагаемую локализацию спирали с N конца, эта спираль в принципе предсказывается в отличие от первого алгоритма
5( 130- 149)
TRANSMEM    130    149
спираль в точности предсказывается алгоритмом (в то время, как TMHMM не предсказывает спираль на этом месте вовсе)
6( 153- 169)
TRANSMEM    155    172
спираль почти точно находится программой
7( 175- 187)
TRANSMEM    177    196
предсказание длиннее с С - конца, чем реальная спираль, но в целом довольно точное (относительно нахождения наала трансмембранной спирали, в этом случае алгоритм ведет себя почти так же как предыдущий, расширяя предполагаемый участок трасмембранной спирали к C концу)
8( 267- 285)
TRANSMEM    265    286
предсказание довольно точное
9( 298- 319)
TRANSMEM    298    319
предсказане абсолютно точное
10( 336- 352)
TRANSMEM    331    352
предсказание довольно точное, хотя и чуть длиннее с N - конца (аналогично предыдущему алгоритму)

Графический вывод программы Phobius, по оси х отложена координата белка, по оси у - вероятность для данного участка белка оказаться одним из четырёх классов: сигнальным пептидом (зависимость вероятности от координаты изображена красной линией), цитоплазматическим участком (зеленой линией), не цитоплазматическим участком (синим цветом) и трансмембранным участком (серый цвет).

База данных TCDB

а-спираль - содержащий белок

TC код 2.A.103.1.2
2.A.103.1.2 Класс транспортера, цифра 2 - транспортеры, работающие за счет электрохимического градиента
2.A.103.1.2 Подкласс транспортера - портеры - симпортеры унипортеры и антипортеры
2.A.103.1.2 Семейство транспортеров - The Bacterial Murein Precursor Exporter (MPE) Family / Бактериальные экспортеры предшественников муреина, принадлежит к суперсемейству Cation Diffusion Facilitator (CDF) Superfamily / суперсемейство обеспечивающее диффузию катионов
2.A.103.1.2 цифра обозначающая подсемейство, но оно одно, поэтому не имеет имени
2.A.103.1.2 цифра обозначающая конкретный белок с конкретными свойствами - RodA белок с предполагаемыми функциями флиппазы (переноса заякоренного в мембране вещества из одного слоя липидного бислоя (например полярные головки которого обращены внутрь) в другой слой). Флиппазная активность предполагается относительно присоединенного к липиду дисахаридо-пентапептдного предшественника клеточной стенки, но такая активность оспаривается и белок называют еще rod-shape determining, как влияющего на сохранение стержневидной формы бактерии

белок, содержащий бета - листы

TC код 1.B.73.1.1
1.B.73.1.1 Класс транспортера, цифра 1 - каналы/поры, обеспечивают энергонезависимы и обычно стереонеспецифичный транспорт веществ через мембрану
1.B.73.1.1 Подкласс транспортера - beta порины - порины трансмембранная часть которых состоит из из бета-тяжей, формирующих бета-бочонок
1.B.73.1.1 Семейство транспортеров - The Capsule Biogenesis/Assembly (CBA) Family / семейство биогенеза и сборки капсулы, принадлежит к суперсемейству Outer Membrane Pore-forming Protein (OMPP) Superfamily I/ семейство I белков, формирующих поры в наружной мембране
1.B.73.1.1 цифра обозначающая подсемейство, и оно видимо имеет номер 1
1.B.73.1.1 цифра обозначающая конкретный белок с конкретными свойствами - The outer membrane group 1 antigen capsule biogenesis/assembly protein, Wzi / антиген первой группы нарудной мембраны Wzi связанный с синтезом/сборокой капсулы. На самом деле этот белок это пассивно пропускающий воду канал в наруной мембране который так же способен связывать предшественники бактериальной капсулы и участвовать в ее сборке.

© Кристина Перевощикова, 2019