Разметка вторичной структуры

Задание 1. Знакомство с укладками

Для этого практикума были выданы 10 pdb-записей структур белков, имеющих не более 40% попарного сходства. После выравнивания с помощью команды super они выглядят так (два левых рисунка):

Можно сказать, что эти структуры имеют похожую укладку. В некоторых структурах присутствуют довольно большие элементы, которых нет в других структурах, например на левом рисунке есть несколько серых спиралей, а на среднем - несколько небольших голубых спиралей. Тем не менее, некоторые элементы присутствуют почти у всех структур: например, на левом рисунке видно бета-лист, а на среднем - альфа-спирали внизу белка и посередине, немного вглубине. Но общий вид портят только 4 структуры, которые явно отличаются от всех остальных. На правом рисунке оставлены другие 6 структур. Они выравниваются гораздо лучше.

Задание 2. Работа с разметкой вторичной структуры в ручном режиме

Здесь надо было сравнить вторичную структуру каких-нибудь двух моделей и выявить различия. Я нашла участок (выделен в круг на левой картинке), где одна последовательность (желтая) находится в виде альфа-спирали, а другая (зеленая) - не имеет вторичной структуры, хотя проходит примерно там же. При более детальном рассмотрении (правая картинка) видно, что остов зеленой структуры делает изгиб и не может образовать спирали, в отличие от желтой, поэтому в этом случае различия обоснованы.

Задание 3. Работа с разметкой вторичной структуры в автоматическом режиме

В этом задании мы рассмотрим склонности каждого типа аминокислоты образовывать тот или иной тип вторичной структуры (amino acid secondary structure propensity), которые рассчитаем по формуле:
P_ik = (n_ik/n_i) / (N_k/N)
Где P_ik это propensity аминокислотного остатка i образовывать тип вторичной структуры k;
n_ik это количество остатков i в датасете, образующих тип вторичной структуры k;
n_i это общее количество остатков i в датасете;
N_k это общее количество остатков, образующих тип вторичной структуры j во всем датасете;
N это общее количество остатков в датасете.
В таблице представлены расчеты, проведенные с помощью python (ipynb notebook). В расчетах использована dssp разметка 10-ти структур, использовавшихся в предыдущих заданиях.

Residue	P_iH	P_iE	P_iC
G	0.64	0.65	1.32
L	1.45	1.09	0.74
Y	0.86	1.12	1.03
S	1.09	0.57	1.12
E	1.65	0.45	0.88
Q	1.64	1.03	0.66
D	0.95	0.25	1.32
N	0.94	0.28	1.31
F	1.07	0.89	1.01
A	1.5	0.72	0.85
K	1.21	0.48	1.1
R	1.5	0.4	0.98
H	2.05	0.24	0.77
C	0.79	0.26	1.4
V	1.17	1.48	0.73
P	0.52	0.18	1.56
W	1.34	0.58	0.99
I	1.39	1.59	0.57
M	1.91	0.36	0.79
T	1.0	1.0	1.0

Видно, что:
гистидин заметно чаще образует альфа-спирали, чем бета-листы и петли;
изолейцин заметно чаще образует бета-листы, чем альфа-спирали и петли (это гидрофобная а.к., поэтому для него не выгодно находиться в петлях, которые в основном находятся на поверхности белка; изолейцин может образовывать водородные связи только атомами остова, поэтому менее предпочтительны спирали, для него остаются предпочтительными бета-листы);
пролин заметно чаще образует петли, чем альфа-спирали и бета-листы (не может образовывать водородные связи боковой группой: нет электроотрицательных атомов; нет водорода на азоте остова, поэтому в водородных связях остова пролин может быть только акцептором водорода, но не донором, поэтому взаимодействия образуются реже, что нейтрально для петель и скорее плохо для спиралей и листов).