Каталаза-пероксидаза (KatG) является бифункциональным ферментом с каталазной и пероксидазной активностью широкого спектра действия. Эти ферменты развивались у бактерий, однакоко были также обнаружены в геномах низших эукариот.
Известно, что пероксид водорода является токсичным побочным продуктом аэробной жизни, поэтому в ходе клеточной эволюции существенную роль играло его быстрое и эффективное удаление. В клетках развивались ферменты не только способные к дисмутации пероксида, но и к его разложению с помощью различных органических и неорганических соединений - доноры электронов. [1]
Большинство известных на данный момент представителей KatG (около 360 видов) кодируются в бактериальных геномах и наиболее изучены на примере бактерий и архей, в то время как эукариотические придставители KatG (распространены в основном у грибов и протистов) практически не описаны.[2]
Каталаза-пероксидаза 2 секрецируется в основном внеклеточно, в отличие от представителей каталазы-пероксидазы 1 - они секрецируются по большей части внутриклеточно.[3] Данный фермент обладает широким спектром действия и низкой специфичностью к субстрату, он стабилен при pH от 5,5 до 11, однако оптимальным для действия фермента является pH 5,5.[4]
В Таблице 1 представленна информация о белке, полученная из базы данных NCBI путем анализа его аминокислотной последовательности.

Структуру белка отражают приведенные ниже Рисунки 1-2, полученные с помощью методов компьютерного моделирования. [5] Посмотреть подробную модель структуры данного белка можно, перейдя по ссылке (раздел - "Structure").

На Рисунке 3 можно видеть шесть рамок считывания. Зеленые и красные вертикальные штрихи обозначают старт-кодоны и стоп-кодоны соответственно. Серые полосы обозначают открытые рамки считывания. Исследуемый белок находится на рамке считывания -3. Соседние белки AAV64120.1 (функция неизвестна) у 5'-конца и AAV64122.1 (регулятор GTP-связывающего белка) у 3'-конца находятся на рамках считывания -1 и +2 соответственно. Под блоком с рамками считывания схематично изображены гены. По направлению белых стрелок на красном фоне можно определить, что исследуемый белок закодирован на обратной цепи ДНК.

[1] www.ncbi.nlm.nih.gov
[2] Singh R, Wiseman B, Deemagarn T, Jha V, Switala J, Loewen PC. Comparative study of catalase-peroxidases (KatGs) Arch. Biochem. Biophys. 2008;471:207–214.[PubMed]
[3] Zamocky M, Furtm?ller PG, Bellei M, Battistuzzi G, Stadlmann J, Vlasits J, Obinger C. Intracellular catalase/peroxidase from the phytopathogenic rice blast fungus Magnaporthe grisea: expression analysis and biochemical characterization of the recombinant protein. Biochem. J. 2009;418:443–451.[PubMed]
[4] www.uniprot.org
[5] www.ebi.ac.uk