Солевой мостик - электростатическая связь между заряженными аминокислотными остатками, длина которой не превышает 3.5 Å.

Чтобы найти все такие связи, я загрузила скрипт,объединяющий остатки аминокислот в их функциональные группы, и выполнила команду:

select within(GROUP,within(3.5, hbpositive) and hbnegative) or within(GROUP,within(3.5, hbnegative) and hbpositive)

Связей нашлось очень много (2981 атом), посчитать их вручную сложно, поэтому для подсчета я выделила сначала все остатки аспарагиновой кислоты (получилось 864 атома) и покрасила их в белый, а затем все остатки глутаминовой кислоты (получилось 495 атомов) и покрасила их в розовый. Заметим, что в каждой паре остатков есть либо первая, либо вторая, так как других отрицательно заряженных остатков нет. Тогда всего мостиков получается: 864/8 + 495/9 = 163.

На рисунке слева можно увидеть изображение одного из солевых мостиков моего белка между атомами глутаминовой кислоты и аргинина.

Я померила расстояние между ближайшими атомами кислорода и азота, несущими заряд. Оно оказалось равно 0.277нм = 2.77Å < 3.5Å, так что нам вполне подходит.

Поиск находящихся рядом доноров и акцепторов протонов выявил в моем белке по такой группе, как на рисунке слева, в каждой цепи. Синим помечены доноры протонов (N), а красным - акцепторы (O).

Я отметила расстояние между возможным донором и акцептором. Оно оказалось равно 0.299нм = 2.99Å < 3.3Å, так что нам вполне подходит.

В моем белке дисульфидных мостиков не оказалось, несмотря на большое число цистеинов в нем, поэтому я рассмотрела дисульфидный мостик на примере инсулина. На рисунке слева один из таких мостиков между атомом серы цистеина из цепи А и атомом серы цистеина из цепи В. В инсулине дисульфидные мостики являются структурообразующими.

Я померила длину S-S связи, она оказалась равна 0.201нм = 2.01Å, что близко к норме (2Å). Угол CSS 103°.