Общее описание вторичной структуры:

  • Количество водородных связей - 424 (в одной цепи - 212)
  • Количество альфа-спиралей -14 (в одной цепи - 7)
  • Количество бета-тяжей 64 (в одной цепи - 32)
  • Количество бета-поворотов – 56 (в одной цепи - 28)

Мой белок α+&beta, так как в одной полипептидной цепи присутствуют как альфа-спирали, так и бета-тяжи, а периодичность не наблюдается

Для исследования выбраны следующие элементы вторичной структуры:

  • α-спираль : 60-73 аминокислотные остатки цепи А;
  • β -тяжи: антипараллельные – 310-316 и 267-273 аминокислотные остатки цепи А
    параллельных бета-тяжей в моем белке нету.
  • β-поворот: 243-249 аминокислотные остатки цепи А

Альфа-спираль


1) 2)
  • Паттерны водородных связей - H(I;i+4);
  • Атомы Сβ наклонены к N-концу;
  • можно посмотреть скрипт;

Бета-тяжи

1) Антипараллельные бета-тяжи:
1)
2)3)
4)
  • На рисунке 3 изображены бета-тяжи без подписей для большей наглядности водородных связей;
  • Атомы Сβ расположены перпендикулярно плоскости тяжа (наглядно показано на рисунке 4);
2) Параллельные бета-тяжи:
(Так как в моем белке нет параллельных бета-тяжей, для исследования использовался белок ARGINYL-TRNA SYNTHETASE)
1) 2)
3)
  • Здесь так же видно, что Атомы Сβ расположены перпендикулярно плоскости тяжа

Бета-поворот

Выбранный поворот - Val243Gln244Gly245Gly246Tyr247Phe248Ser249;
На изображении можно увидеть водородную связь, "скрепляющую" поворот