Задание №4. Сравнение двух белков

 Метка поляБелок 1Белок 2
Код(ы) доступа ("Accession number") AC P39841 Q924M7
Идентификатор записи в БД ID MANA3_BACSU MPI_MOUSE
Название (краткое описание) белка DE RecName:
Full=Putative mannose-6-phosphate isomerase yvyI;
EC=5.3.1.8;
AltName:
Full=Phosphohexomutase;
AltName:
Full=Phosphomannose isomerase;
Short=PMI; 		RecName:
Full=Mannose-6-phosphate isomerase;
EC=5.3.1.8;
AltName: Full=Phosphohexomutase;
AltName: Full=Phosphomannose isomerase;
Short=PMI;
Дата создания документа DT 01-FEB-1995 12-APR-2005
Дата последнего исправления аннотации DT 30-NOV-2010 (entry version 84) 08-FEB-2011, (entry version 76)
Название организма OS Bacillus subtilis Mus musculus (Mouse)
Классификация организма OC
Bacteria;
Firmicutes;
Bacillales;
Bacillaceae;
Bacillus		 Eukaryota;
Metazoa;
Chordata;
Craniata;
Vertebrata;
Euteleostomi;
Mammalia;
Eutheria;
Euarchontoglires;
Glires;
Rodentia;
Sciurognathi;
Muroidea;
Muridae;
Murinae;
Mus;
Mus.
Длина последовательности ID(SQ) 316AA 423AA
Молекулярная масса белка SQ 35428 MW(molecular weight) 35428 MW
Число публикаций, использованных при создании документа RN 4 2
Журнал и год самой последней публикации RL В журнале: Nature (1997)
В базе данных: PDB data bank (JAN-2005) 		Genome Res. 14:2121-2127(2004)
Описание вторичной структуры FT STRAND 6 9
STRAND 11 14
HELIX 21 26
STRAND 31 41
TURN 55 58
HELIX 61 67
HELIX 69 72
STRAND 82 91
STRAND 95 97
HELIX 101 107
TURN 108 110
STRAND 116 123
STRAND 128 133
HELIX 138 146
HELIX 150 153
STRAND 154 158
STRAND 164 167
STRAND 173 175
STRAND 177 187
STRAND 192 195
HELIX 211 217
STRAND 230 234
STRAND 237 244
STRAND 249 261
STRAND 268 281
STRAND 284 289
STRAND 293 296
STRAND 303 315 		Отсутствует*
Ключевые слова KW 3D-structure; Complete proteome;
Биологический процесс, в котором участвует белок - углеводный метаболический процесс
Молекулярная функция - Isomerase;
Лиганды - Metal-binding(металл-связывающий); Zinc. 		Биологический процесс, в котором участвет белок - маннозный метаболический процесс
PTM(пострансляционная модификация) - Acetylation(ацетилирование);
Находится в цитоплазме;
Молекулярная функция - Isomerase;
Лиганды - Metal-binding; Zinc
Темы, освещенные в комментариях CC CATALYTIC ACTIVITY: D-mannose 6-phosphate = D-fructose 6-phosphate.
COFACTOR: Binds 1 zinc ion per subunit (связывает 1 ион цинка на субъеденицу)
SIMILARITY: Принадлежит к семейству mannose-6-phosphate isomerase type 		FUNCTION: Участвует в синтезе GDP-mannose и dolichol-phosphate-mannose, требуется для многих важных реакций транспорта маннозы (By similarity).
CATALYTIC ACTIVITY: D-mannose 6-phosphate = D-fructose 6- phosphate.
COFACTOR: Binds 1 zinc ion per subunit (By similarity). -!- PATHWAY: Биосинтез сахарных нуклеотидов, GDP-alpha-D-mannose; alpha-D-mannose 1-phosphate из D-fructose 6- phosphate: (step 1/2).
SUBCELLULAR LOCATION: Cytoplasm.
SIMILARITY: Принадлежит к семейству mannose-6-phosphate isomerase
Особенности последовательности FT ACT_SITE 193 193 By similarity.
METAL 98 98 Zinc.
METAL 116 116 Zinc.
METAL 173 173 Zinc. 		ACT_SITE 295 295 By similarity.
METAL 110 110 Zinc (By similarity).
METAL 112 112 Zinc (By similarity).
METAL 137 137 Zinc (By similarity).
METAL 276 276 Zinc (By similarity).
Идентификаторы записей PDB DR 1QWR Отсутствует

*Дополнение: В Uniprot отсутствует описание вторичной структуры белка MPI_MOUSE, однако SWISS-MODEL Repository дает возможность скачать pdb-файл с пространственной структурой (На 2011-02-10 идентифицировано только 36% последовательности). Для сравнения пространственной структуры ниже приведены изображения MANA3_BACSU(справа) и MPI_MOUSE(слева).



Комментарии к таблице: Два рассмотренных белка выполняют одинаковые молекулярные функции - mannose-6-phosphate isomerase activity и zinc ion binding, однако биологические функции у них разные. Очень велика разница между "хозяинами" белков. Белок№1 находится в организме бактерии, а белок№2 - в организме млекопитающего.