Предсказание топологии мембранного белка MIP_HUMAN

Из банка данных SwissProt были получены последовательности белка MIP_HUMAN и его прототипа MIP_SHEEP в fasta формате. С помощью программы needle пакета EMBOSS было построено выравнивание. Вес полученного выравнивания равен 1269.0, а процент идентичности - 92.4%.

Топология белка была предсказана двумя методами: почти вручную с помощью программы pepwindow пакета EMBOSS и c помощью программы TMHMM

Полученные результаты:

Профиль гидрофобности + таблица с предсказанными разными способами трансмембранными сегментами белка MIP_HUMAN

Выходной файл программы ТМНММ

Топология белка MIP_HUMAN, описанная в базе данных OPM для его 3D-структуры 1sor

Расположение предсказанных трансмембранных сегментов в аминокислотной последовательности белка MIP_HUMAN

Сравнение предсказанных топологий с описанием трансмембранных сегментов в 3D-структуре белка MIP_HUMAN

Сравнение предсказанных топологий и положения белка MIP_HUMAN в мембране

		По профилю гидрофобности	TMHMM
Всего предсказано (N)		102	123
Из них
	А. По данным ОРМ находятся внутри мембраны	97	110
	В. Из них - "торчащие" из мембраны остатки на концах спиралей	4	1
	С. Вообще не имеют никакого отношения к трансмембранным спиралям	0	0
D. Число непредсказанных остатков, которые по данным ОРМ находятся в мембране.		45	24
Точность предсказания, A/N		95%	89.4%
Сверхпредсказание, C/N		0%	0%
Недопредсказание, D/(L-N), где L-длина последовательности		28%	17%

Исходя из полученных результатов сложно сделать вывод о том какой метод предсказания топологии трансмембранного белка более точен. Метод с использование профиля гидрофобности дает более точный результат, но предсказывает меншее количество остатков. Метод же используемый программой TMHMM дает меньшую точность, но предсказывает большее количество остатков.