Описание структуры белка с PDB ID 2GVV

СТРУКТУРА В ЦЕЛОМ

Тип макромолекулы: белок класса гидролаз (hydrolase). Название белка - диизопропилфлюорофосфатаза (diisopropyl fluorophosphatase (DFPase)). Общий вид структуры белка 2GVV показан на рис. 1.

Структура белка
Рис. 1. Общий вид структуры белка 2GVV.

Полимерные цепи: в структуре молекулы присутствует одна полимерная цепь А, состоящая из 314 аминокислотных остатков. В биологическую единицу входит одна полимерная цепь А. Биологическая единица совпадает с асимметрической. Вид полимерной цепи А белка 2GVV показан на рис. 2.

Полимерная цепь А
Рис. 2. Вид полимерной цепи А белка 2GVV.

ОТДЕЛЬНЫЕ ЦЕПИ

Полимерная цепь А относится к Loligo vulgaris (Обыкновенный кальмар).

Uniprot_id: Q7SIG4.

Название: Диизопропилфлюорофосфатаза (Diisopropyl-fluorophosphatase (DFPase)). Биологическая функция и субстрат неизвестны. Однако фермент способен воздействовать на фосфорные ангидридные связи (такие как фосфор-галогенид и фосфор-цианид) в фосфорорганических соединениях (включая нервно-паралитические газы).

В последовательности нет мутаций относительно референса из Uniprot.

В составе цепи нет модифицированных аминокислотных остатков.

ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА

Вторичная структура белка 2GVV в основном представлена бета-тяжами, соединёнными петлями. Также присутствует одна альфа-спираль в конце полимерной цепи А. Вторичная структура белка 2GVV показана на рис. 3, 4.

Вторичная структура белка 2GVV
Вторичная структура белка 2GVV
Рис. 3, 4. Вторичная структура белка 2GVV.

МАЛЫЕ МОЛЕКУЛЫ

1. Ион кальция (CA, CALCIUM ION).

2. Дициклопентил фосфорамидат (DI9, DICYCLOPENTYL PHOSPHORAMIDATE).

Белковое окружение лиганда DI9 показано на рис. 5.

Файлы с данными о малых молекулах из PDB: CА, DI9.

Лиганд DI9
Рис. 5. Белковое окружение лиганда DI9.

ВЗАИМОДЕСТВИЯ В БЕЛКЕ 2GVV

Водородные связи, затрагивающие атомы остова белка

На рис. 6 изображены Водородные связи, затрагивающие атомы остова белка, между аминокислотами ILE-249 и ILE-263, ARG-264 и ILE-6, ARG-262 и ILE-6.

Водородные связи остова белка
Рис. 6. Водородные связи, затрагивающие атомы остова белка 2GVV.

Водородные связи, затрагивающие атомы боковых радикалов аминокислот

На рис. 7, 8 изображены водородные связи между боковыми радикалами аминокислот THR-102 и ASP-100, HIS-287 TRP-244.

Водородные связи
Водородные связи
Рис. 7, 8. Водородные связи, затрагивающие атомы боковых радикалов аминокислот белка 2GVV.

Солевые мостики

На рис. 9 изображены солевые мостики между аминокислотами ARG-115 и GLU-138.

Солевые мостики
Рис. 9. Солевые мостики белка 2GVV.

Дисульфидные связи

В белке 2GVV присутствуют цистеины, однако они не образуют дисульфидных связей. Наименьшее расстояние между цистеинами составляет 4.4 А (между CYS-306 и CYS-78). Все цистеины белка 2GVV изображены на рис. 10.

Цистеины белка 2GVV
Рис. 10. Все цистеины белка 2GVV.

Стекинг-взаимодействия

В структуре белка присутствуют ароматические кольца аминокислот триптофана, тирозина и фенилаланина. На рис. 11 показано расстояние (4.9 А) между аминокислотами PHE-31 и PHE-283. Они расположены достаточно близко для возможных стекинг-взаимодействий (допустимое расстояние 4-6 А).

Расстояние между кольцами
Рис. 11. Ароматические кольца, расположенные близко.

На рис. 12 изображены все ароматические кольца аминокислот триптофана, тирозина и фенилаланина, присутствующие в белке 2GVV.

ароматические кольца в белке 2GVV
Рис. 12. Ароматические кольца аминокислот триптофана, тирозина и фенилаланина белка 2GVV.

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

1. Информация о белке 2GVV из базы данных PDB: PDB

2. Информация о белке Q7SIG4 из базы данных Uniprot: Uniprot