Задание 2: таблица
Метка поля Содержание Код(ы) доступа ("Accession number") AC P25971 Идентификатор записи в БД ID PYRF_BACSU Название (краткое описание) белка DE RecName: Full=Orotidine 5'-phosphate decarboxylase;
EC=4.1.1.23;
AltName: Full=OMP decarboxylase;
Short=OMPDCase;
Short=OMPdecase;Дата создания документа DT 01-MAY-1992, integrated into UniProtKB/Swiss-Prot. Дата последнего исправления аннотации DT 30-NOV-2010, entry version 86. Число публикаций, использованных при создании документа 3 Журнал и год самой поздней публикации RL Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97:2005-2010(2000). Ключевые слова KW 3D-structure; Complete proteome; Decarboxylase; Lyase; Ключевые слова KW Pyrimidine biosynthesis. Что содержит поле комментариев? CC -!- FUNCTION: Catalyzes the decarboxylation of orotidine 5'-
monophosphate (OMP) to uridine 5'-monophosphate (UMP).
-!- CATALYTIC ACTIVITY: Orotidine 5'-phosphate = UMP + CO(2).
-!- PATHWAY: Pyrimidine metabolism; UMP biosynthesis via de novo
pathway; UMP from orotate: step 2/2.
-!- SUBUNIT: Homodimer.
-!- SIMILARITY: Belongs to the OMP decarboxylase family. Type 1
subfamily.
-----------------------------------------------------------------------
Copyrighted by the UniProt Consortium, see http://www.uniprot.org/terms
Distributed under the Creative Commons Attribution-NoDerivs License
-----------------------------------------------------------------------Идентификаторы записей PDB DR PDB; 1DBT; X-ray; 2.40 A; A/B/C=1-239.
PDBsum; 1DBTДонором протона в каталитической реакции является 62 аминокислотный остаток (точнее его аминогруппа), лизин(К), основная АК
Задание 3
Запрос Число записей в SwissProt Число записей в TrEMBL Short OMPdecase 2 11 Decarboxylase 5616 57133 Short OMPDCase 2 0
Задание 4
Задание 5
Две последовательности белков похожи между собой, так как выполняют одну функцию и принадлежат классу декарбоксилаз.
Но в то же время их различие между собой обеспечено в большей степени
тем, что это ферменты разных организмов: прокариота-бациллы и эукариота-сахаромицесса
Метка поля Orotidine 5'-phosphate decarboxylase Orotidine 5'-phosphate decarboxylase Первый код доступа AC P25971 P03962 Идентификатор последовательности в БД ID pyrf_bacsu pyrf_yeast Название (краткое описание) белка DE RecName: Full=Orotidine 5'-phosphate decarboxylase
AltName: Full=OMP decarboxylaseRecName: Full=Orotidine 5'-phosphate decarboxylase
AltName: Full=OMP decarboxylase
AltName: Full=Uridine 5'-monophosphate synthase
Дата создания документа DT 01-MAY-1992 23-OCT-1986 Дата последнего исправления аннотации DT 30-NOV-2010, entry version 86. 11-JAN-2011, entry version 119. Название организма OS Bacillus subtilis. Saccharomyces cerevisiae (Baker's yeast). Классификация организма (список таксонов) OC Bacteria; Firmicutes; Bacillales; Bacillaceae; Bacillus. Eukaryota; Fungi; Dikarya; Ascomycota; Saccharomycotina;
Saccharomycetes; Saccharomycetales; Saccharomycetaceae; Saccharomyces.Длина последовательности SQ 239 267 Молекулярная масса белка SQ 25992 MW 29240 MW Число публикаций, использованных при создании документа RN 3 10 Журнал и год самой поздней публикации RL Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97:2005-2010(2000) Mol. Cell. Proteomics 7:1389-1396(2008). Описание вторичной структуры FT STRAND 7 9
HELIX 15 21
HELIX 23 25
STRAND 31 34
HELIX 36 42
HELIX 44 52
STRAND 56 63
HELIX 67 78
TURN 79 81
STRAND 83 88
HELIX 89 91
HELIX 93 106
STRAND 115 119
HELIX 127 132
HELIX 140 153
STRAND 157 160
HELIX 163 165
HELIX 166 169
TURN 170 172
STRAND 178 181
HELIX 200 205
STRAND 209 213
HELIX 215 218
HELIX 223 235HELIX 6 12
HELIX 16 28
STRAND 32 35
HELIX 41 51
HELIX 52 54
STRAND 56 60
HELIX 62 64
TURN 70 73
HELIX 74 84
STRAND 87 94
HELIX 98 106
TURN 108 110
HELIX 112 115
STRAND 117 123
HELIX 128 140
STRAND 146 150
HELIX 162 172
TURN 176 178
STRAND 179 183
TURN 191 194
STRAND 198 201
TURN 208 210
TURN 213 215
HELIX 220 225
STRAND 230 233
HELIX 235 237
HELIX 244 263Ключевые слова KW 3D-structure; Complete proteome; Decarboxylase; Lyase;
Pyrimidine biosynthesis.3D-structure; Complete proteome; Decarboxylase; Isopeptide bond;
Lyase; Phosphoprotein; Pyrimidine biosynthesis; Ubl conjugation.Темы, освещённые в комментариях CC FUNCTION
CATALYTIC ACTIVITY
PATHWAY
SUBUNIT
SIMILARITYCATALYTIC ACTIVITY
PATHWAY
INTERACTION
SIMILARITY
SEQUENCE CAUTION
Особенности последовательности FT REGION 60 69 Substrate binding.
ACT_SITE 62 62 Proton donor.
BINDING 11 11 Substrate.
BINDING 33 33 Substrate.
BINDING 123 123 Substrate.
BINDING 185 185 Substrate.
BINDING 194 194 Substrate.
BINDING 214 214 Substrate; via amide nitrogen.
BINDING 215 215 Substrate.REGION 59 61 Substrate binding.
REGION 91 100 Substrate binding.
ACT_SITE 93 93 Proton donor.
BINDING 37 37 Substrate.
BINDING 217 217 Substrate.
BINDING 235 235 Substrate.
MOD_RES 219 219 Phosphothreonine.
MOD_RES 228 228 Phosphoserine.
CROSSLNK 93 93 Glycyl lysine isopeptide (Lys-Gly)
(interchain with G-Cter in ubiquitin).
CROSSLNK 209 209 Glycyl lysine isopeptide (Lys-Gly)
(interchain with G-Cter in ubiquitin).
CROSSLNK 253 253 Glycyl lysine isopeptide (Lys-Gly)
(interchain with G-Cter in ubiquitin).
VARIANT 160 160 A -> S (in strain: +D4).
MUTAGEN 59 59 K->A: Reduces Kcat 100-fold. Reduces
substrate affinity 900-fold.
MUTAGEN 91 91 D->A: Reduces activity over 100000-fold.
MUTAGEN 93 93 K->A: Reduces activity over 100000-fold.
MUTAGEN 96 96 D->A: Reduces Kcat over 100000-fold.
Reduces substrate affinity 11-fold.
MUTAGEN 215 215 Q->A: No effect.
CONFLICT 71 73 EGT -> RIR (in Ref. 4; AAA35199).Идентификаторы записей PDB DR PDB; 1DBT; X-ray; 2.40 A; A/B/C=1-239.
PDBsum; 1DBT; -.PDB; 1DQW; X-ray; 2.10 A; A/B/C/D=3-266.
PDB; 1DQX; X-ray; 2.40 A; A/B/C/D=3-266.
PDB; 3GDK; X-ray; 2.00 A; A/B/C/D=1-267.
PDB; 3GDL; X-ray; 1.65 A; A/B=1-267.
PDB; 3GDM; X-ray; 1.60 A; A/B=1-267.
PDB; 3G
; X-ray; 1.90 A; A/B/C/D=1-267.
PDB; 3GDT; X-ray; 1.60 A; A/B/C/D=1-267.
PDBsum; 1DQW; -.
PDBsum; 1DQX; -.
PDBsum; 3GDK; -.
PDBsum; 3GDL; -.
PDBsum; 3GDM; -.
PDBsum; 3G
; -.
PDBsum; 3GDT; -.
