| PDB код | Тип
(спираль, баррель) |
Число цепей,
образующих одну ТМ единицу (баррель или набор спиралей) |
Число трансмембранных участков в ТМ единице | Число остатков в одном трансмембранном участке
(типичное, минимальное, максимальное) |
Толщина мембраны в ангстремах | Наклон спиралей/тяжей к нормали | Какая мембрана, организм, "код транспортера", функция белка |
| 1A0S | баррель | P[18] Q[18] R[18] | 54 | 11 9 7 |
23.8 ± 1.1 A | P - Tilt: 1° Q - Tilt: 2° R - Tilt: 1° |
Мембрана:Cell outer membrane1 Организм:Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium Код транспортера:1.B.3.1.2 Функция:sugar:hydrogen symporter activity |
| 2A65 | спираль | A[12] B[12] | 28 | 35 25 10 |
29.8 ± 0.5 A | A - Tilt: 4° B - Tilt: 4° |
Мембрана:Plasma membrane Организм:Aquifex aeolicus Код транспортера:2.A.22.4.2 Функция:neurotransmitter:sodium symporter activity |
| 1AT9 | спираль | A[7] B[7] C[7 | 21 | 23 19 18 |
31.8 ± 1.1 A |
A - Tilt: 5° B - Tilt: 5° C - Tilt: 5° |
Мембрана:Cell membrane Организм:Halobacterium halobium Код транспортера:3.E.1.1.1 Функция:photoreceptor activity;ion channel activity |
| 2B2F | спираль | A[11] B[11] C[11] | 33 | 25 18 18 |
28.9 ± 0.7 A | A - Tilt: 3° B - Tilt: 3° C - Tilt: 3° |
Мембрана:Membrane Организм:Archaeoglobus fulgidus Код транспортера:1.A.11.5.1 Функция:ammonium transmembrane transporter activity |
| 1FEP | баррель | A[22] | 22 | 11 9 7 |
24.3 ± 1.1 A | A - Tilt: 0° | Мембрана:Cell outer membrane Организм:Escherichia coli Код транспортера:8.B.14.1.2 Функция:iron ion binding;receptor activity;siderophore-iron transmembrane transporter |
| 2J1N | баррель | A[16] B[16] C[16] | 48 | 12 8 5 |
25.1 ± 1.2 A | A-Tilt: 1° B-Tilt: 2° C-Tilt: 2° |
Мембрана:Cell outer membrane Организм:Escherichia coli Код транспортера:1.B.1.1.3 Функция:protein binding;transporter activity |
| 3DET | спираль | A[14] B[14] | 28 A | 31 15 10 |
29.7 ± 0.8 A | A - Tilt: 12° B - Tilt: 11° | Мембрана:Cell inner membrane Организм:Escherichia coli Код транспортера:2.A.49.5.1 Функция:antiporter activity;voltage-gated chloride channel activity |
Выводы:
1)Для трансмембранных участков длина составляет для спиралей приблизительно 15~25, а для баррелей 7~122)Мембраны, содержащие белки одного типа, имеют сходную толщину
3)Мембраны, содержащие спирали значительно больше мембран, содержащих баррели. По-видимому, это связано с тем,
что толстым мемьранам нужны длинные трасмембранные белки
Задание2
Белки:| ТМ белок (AC Uniprot) | PDB код гомолога | UniprotID гомолога |
| Q8Z727 | 2WCD | HYLE_ECOLI |
Q8Z727
3D гомолог
Структура гомолога скачанная из PDBTM
Аннотация из Uniprot
FT TRANSMEM 179 199 Helical; (Potential).
Резулбтат TMHMM
С использованием JalView
Выравнивание в формате msf
Выравнивание в формате fasta
Выравнивание в формате jar
Выводы. Для выравнивания я выбрал программу t_coffe, т.к данные гомологи близки.
Анализируя выравнивание, можно сказать, что последовательности крайны консервативны,
причём выравнивание наилучшее в середине. В местах трансмембранных спиралей сходство почти полное.
Исходя из полученных предсказаний можно предположить, что в белке 1 трансмембранный участок,1 цитоплазматический и 1
По аминокислотному составу в ТМ спиралях преобладают гидрофобные а.к.(S,L,I,V,A,F,Y,M,W), хотя зачастую попадаются и достаточно гидрофильные(N и G). Предсказаания TMHMM верно указывают участки трансмембранных спиралей, если сравнивать с аннотацией Uniprot и правильно показывают вне- и внутриклеточные участки белка. Однако полностью полагаться на его результаты вплоть до позиций начала и конца спиралей, нельзя. Полностью универсальных предсказателей не существует, и нужно получать информацию, основываясь на разных источниках. Интересно, что в ТМ аннотации PDB гомолога координаты центральной спирали указаны приблизительно верно, а начале полседовательности был также найден
ТМ участок, который не указан в аннотации Uniprot и не находится TMHMM. По-видимому он найден ошибочно.