Упражнение 2
| Метка поля | Содержание | |
|---|---|---|
| Код(ы) доступа ("Accession number") | AC | P00497 |
| Идентификатор записи в БД | ID | PUR1_BACSU |
| Название (краткое описание) белка | DE | Glutamine phosphoribosylpyrophosphate amidotransferase |
| Дата создания документа | DT | 21.07.1986 |
| Дата последнего исправления аннотации | DT | 30.11.2010 |
| Число публикаций, использованных при создании документа | RN | 9 |
| Журнал и год самой поздней публикации | RL | Microbiology (2009) |
| Ключевые слова | KW | 3D-structure; 4Fe-4S; Allosteric enzyme; Complete proteome; Direct protein sequencing; Glutamine amidotransferase; Glycosyltransferase; Iron; Iron-sulfur; Magnesium; Metal-binding; |
| Что содержит поле комментариев? | CC | Каталитическая активность, содержит 2 кофактора, регуляция белка, функция, Гомотетрамер, схож с 2 другими. |
| Идентификаторы записей PDB | DR | 1AO0; 1GPH; |
Упражнение 3. Летальная мутация: 452 фенилаланин на цистеин.
Упражнение 4.
| Запрос | Число записей в SwissProt | Число записей в TrEMBL |
|---|---|---|
| Amidophosphoribosyltransferase | 40 | 3524 |
| "Glutamine phosphoribosylpyrophosphate amidotransferase" | 36 | 2584 |
| Precursor | 10667 | 49359 |
| Метка поля | Белок 1 | Белок 2 | |
|---|---|---|---|
| Первый код доступа | AC | P00497 | P0AG16 |
| Идентификатор последовательности в БД | ID | PUR1_BACSU | PUR1_ECOLI |
| Название (краткое описание) белка | DE | Glutamine phosphoribosylpyrophosphate amidotransferase | Glutamine phosphoribosylpyrophosphate amidotransferase |
| Дата создания документа | DT | 21.07.1986 | 21.07.1986 |
| Дата последнего исправления аннотации | DT | 30.11.2010 | 08.02.2011 |
| Название организма | OS | Bacillus subtilis | Escherichia coli (strain K12) |
| Классификация организма (список таксонов) | OC | Bacteria; Firmicutes; Bacillales; Bacillaceae; Bacillus | Bacteria; Proteobacteria; Gammaproteobacteria; Enterobacteriales; Enterobacteriaceae; Escherichia. |
| Длина последовательности | SQ | 476 | 505 |
| Молекулярная масса белка | SQ | 51692 | 56488 |
| Число публикаций, использованных при создании документа | RN | 9 | 10 |
| Журнал и год самой поздней публикации | RL | Microbiology (2009) | Mol. Syst. Biol. 2 (2006) |
| Описание вторичной структуры | FT | Helixes:23-33, 34-37, 61-64, 92-94, 119-128, 138-147, 154-162, 207-212, 248-252, 266-281, 296-306, 329-334, 344-347, 363-374, 412-419, 429-436, 450-453, 467-469;
Strands:13-19, 40-47, 52-59, 75-83, 95-101, 108-116, 167-174, 176-183, 192-196, 199-205, 215-219, 224-229, 232-238, 286-289, 314-316, 338-342, 351-357, 360-362, 378-386, 422-426; Turns:70-72, 103-105, 292-295, 397-399, 407-409, 443-446. | Helixes:14-23, 25-27, 52-55, 58-63, 83-85, 108-117, 128-140, 150-163, 212-217, 254-258, 272-290, 307-316, 340-350, 355-357, 374-385, 413-415, 423-430, 440-448, 460-463, 473-483, 485-492, 494-499;
Strands:3-8, 29-37, 43-50, 66-74, 89-91, 93-95, 97-105, 145-147, 166-174, 178-183, 192-197, 199-201, 203-210, 220-224, 229-234, 239-243, 245-247, 297-301, 325-327, 351-353, 362-368, 371-373, 388-397, 406-410, 433-437; Turns:175-177, 303-306, 417-420. |
| Ключевые слова | KW | 3D-structure; 4Fe-4S; Allosteric enzyme; Complete proteome; Direct protein sequencing; Glutamine amidotransferase; Glycosyltransferase; Iron; Iron-sulfur; Magnesium; Metal-binding; | 3D-structure; Complete proteome; Direct protein sequencing; Glutamine amidotransferase; Glycosyltransferase; Magnesium; Metal-binding; Purine biosynthesis; Transferase. |
| Темы, освещённые в комментариях | CC | Каталитическая активность, содержит 2 кофактора, регуляция белка, функция, Гомотетрамер, схож с 2 другими. | Каталитическая активность, 1 кофактор, функция, гомотетрамер, похож на 2 других |
| Особенности последовательности | |||
| Идентификаторы записей PDB | DR | 1AO0; 1GPH; | 1ECB, 1ECC, 1ECF, 1ECG, 1ECJ |
Упражнение 5. Эти белки принадлежат двум малородственным бактериям, но выполняют одинаковые функции. Они оба хорошо изучены, для них даже известна трехмерная структура.