Практикумы 3-5: PDB и Pymol вместе с MurE-лигазой
Про белковую часть
Сегодняшний сюжет посвящён ATP-зависимой MurE-лигазе бактерии Mycobacterium tuberculosis (MTB) - фермента, участвующего биосинтезе пептидогликана микобактерии, в связи с чем этот белок интересен как потенциальная терапевтическая мишень. Эта макромолекула образована полипептидными цепями: в ассиметричкую единицу (каким белок оказался в кристалле) входит 4 одинаковых полипептидных цепи, биологическую же единицу (в каком состоянии белок функционирует в клетке) составляет единственная цепь.
Воспользовавшись базой данных UniProtKB (uniprotID P9WJL3), уточним некоторые факты. Итак, наш белок принадлежит Mycobacterium tuberculosis, штамм ATCC 25618 / H37Rv. Фермент катализирует присоединение диаминопимелата к UDP-D-мурамоил-L-аланил-D-глутамату, гидролизуя ATP. Последовательности данного белка, представленные в UniProt и PDB, совпадают.
Про малые молекулы
UAG (Уридин-5'-дифосфат-N-ацетилмурамоил-L-аланил-D-глутамат) - непосредственный субстрат фермента, в ходе реакции к нему будет присоединяться 2,6-диаминопимелат. Строки из pdb здесь.
MG (ион магния 2+) - связывается одним из гистидинов и боковой карбоксильной группой глутамата UAG. В похожем кармане у MurE-лигазы E. Coli магний не связывается, однако в том кармане нет и дополнительного гистидина, представленного в MurE MTB. В соответствии с этим можно выдвинуть предположение, что несмотря на наличие в кристаллизационном растворе соли MgCl2 (что явно располагает к тому, чтобы отнестись к катиону в структуре скептически), ион магния присутствует в нативной форме фермента. Материал из pdb-файла тут.
Контакты
Здесь мы преследовали следующую цель: увидеть многообразие химических взаимодействий внутри белка. Приступаем!