|
На рисунке представлены: остаток фенилаланина (PHE207:A) в шарнирной моделе, контактирующие с ним аминокислотные остатки представлены в проволочной моделе, а их непосредственно контактирующие атомы - в шариковой моделе; (раскраска по атомам) Также на рисунке указано расстояние между PHE207:A.CE1 и VAL13:A.CG2 (3.90Å) |
|
(выбран другой ракурс) |
|
На рисунке, показывающем пример водородной связи, когда и донором, и акцептором водорода являются атомы кислорода (атом остова глицина и атом боковой группы аспарагина), представлены: аминокислотные остатки глицина (GLY169:A) и аспарагина (ASP172:A) в шарнирной моделе, раскраска по атомам, подписаны аминокислотные остатки, указано растояние между атомами ASP172:A.OD1 и GLY169:A.O (3.37Å) |
|
На рисунке, показывающем пример водородной связи, когда и донором, и акцептором водорода являются атомы азота, представлены: аминокислотные остатки аргинина (ARG268:A) и гистидина (HIS179:A) в шарнирной моделе, раскраска по атомам, подписаны аминокислотные остатки, указано растояние между атомами ARG268.NH2 и HIS179:A.ND1 (2.89Å) |
Т.к. в молекуле белка THIM_Bacsu отсутствуют дисульфидные мостики, то расмотрим пример данного взаимодействия в молекула белка на примере инсулина.
|
На рисунке представлены аминокислотные остатки цистеинов (CYS7:A и CYS7:B) в шарнирной моделе, раскраска по атомам, подписаны атомы серы, вступающие в образование дисульфидного мостика (CYS7:A.SG и CYS7:B.SG) |
©Анисенко Андрей