data_1G6C
# 
_entry.id   1G6C 
# 
_audit_conform.dict_name       mmcif_pdbx.dic 
_audit_conform.dict_version    4.007 
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# 
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_database_2.database_code 
PDB  1G6C       
RCSB RCSB012288 
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loop_
_database_PDB_rev.num 
_database_PDB_rev.date 
_database_PDB_rev.date_original 
_database_PDB_rev.status 
_database_PDB_rev.replaces 
_database_PDB_rev.mod_type 
1 2001-09-26 2000-11-03 ? 1G6C 0 
2 2003-04-01 ?          ? 1G6C 1 
3 2009-02-24 ?          ? 1G6C 1 
# 
loop_
_database_PDB_rev_record.rev_num 
_database_PDB_rev_record.type 
_database_PDB_rev_record.details 
2 JRNL  ? 
3 VERSN ? 
# 
loop_
_pdbx_database_related.db_name 
_pdbx_database_related.db_id 
_pdbx_database_related.details 
_pdbx_database_related.content_type 
PDB 2TPS 'THIAMIN PHOSPHATE SYNTHASE' unspecified 
PDB 1G4S .                            unspecified 
PDB 1G4P .                            unspecified 
PDB 1G4T .                            unspecified 
PDB 1G4E .                            unspecified 
PDB 1G67 .                            unspecified 
PDB 1G69 .                            unspecified 
# 
_pdbx_database_status.status_code      REL 
_pdbx_database_status.entry_id         1G6C 
_pdbx_database_status.deposit_site     RCSB 
_pdbx_database_status.process_site     RCSB 
_pdbx_database_status.status_code_sf   REL 
_pdbx_database_status.SG_entry         . 
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
'Peapus, D.H.'   1 
'Chiu, H.-J.'    2 
'Campobasso, N.' 3 
'Reddick, J.J.'  4 
'Begley, T.P.'   5 
'Ealick, S.E.'   6 
# 
loop_
_citation.id 
_citation.title 
_citation.journal_abbrev 
_citation.journal_volume 
_citation.page_first 
_citation.page_last 
_citation.year 
_citation.journal_id_ASTM 
_citation.country 
_citation.journal_id_ISSN 
_citation.journal_id_CSD 
_citation.book_publisher 
_citation.pdbx_database_id_PubMed 
_citation.pdbx_database_id_DOI 
primary 
;Structural characterization of the enzyme-substrate, enzyme-intermediate, and enzyme-product complexes of thiamin phosphate synthase.
;
Biochemistry 40  10103 10114 2001 BICHAW US 0006-2960 0033 ? 11513589 10.1021/bi0104726 
1       'Mechanistic Studies on Thiamin Phosphate Synthase: Evidence for a Dissociative Mechanism' Biochemistry 40  10095 10102 
2001 BICHAW US 0006-2960 0033 ? ?        10.1021/bi010267q 
2       'Crystal Structure of Thiamin Phosphate Synthase from Bacillus subtilis at 1.25A Resolution' Biochemistry 38  6460  6470  
1999 BICHAW US 0006-2960 0033 ? ?        10.1021/bi982903z 
3       'CHARACTERIZATION OF THE BACILLUS SUBTILIS THIC OPERON INVOLVED IN THIAMINE BIOSYNTHESIS' J.BACTERIOL. 179 3030  3035  
1997 JOBAAY US 0021-9193 0767 ? ?        ?                 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
primary 'Peapus, D.H.'   1  
primary 'Chiu, H.J.'     2  
primary 'Campobasso, N.' 3  
primary 'Reddick, J.J.'  4  
primary 'Begley, T.P.'   5  
primary 'Ealick, S.E.'   6  
1       'Reddick, J.J.'  7  
1       'Nicewonger, R.' 8  
1       'Begley, T.P.'   9  
2       'Chiu, H.-J.'    10 
2       'Reddick, J.J.'  11 
2       'Begley, T.P.'   12 
2       'Ealick, S.E.'   13 
3       'ZHANG, Y.'      14 
3       'TAYLOR, S.V.'   15 
3       'CHIU, H.-J.'    16 
3       'BEGLEY, T.P.'   17 
# 
_cell.entry_id           1G6C 
_cell.length_a           76.650 
_cell.length_b           76.650 
_cell.length_c           140.070 
_cell.angle_alpha        90.00 
_cell.angle_beta         90.00 
_cell.angle_gamma        90.00 
_cell.Z_PDB              16 
_cell.pdbx_unique_axis   ? 
# 
_symmetry.entry_id                         1G6C 
_symmetry.space_group_name_H-M             'P 43 21 2' 
_symmetry.pdbx_full_space_group_name_H-M   ? 
_symmetry.cell_setting                     ? 
_symmetry.Int_Tables_number                ? 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.details 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.pdbx_ec 
1 polymer     man 'THIAMIN PHOSPHATE SYNTHASE'                              24296.805 2   
;COMPLEXED WITH 2-TRIFLUOROMETHYL-5-METHYLENE-5H-PYRIMIDIN-4-YLIDENEAMINE, 4-METHYL-5-HYDROXYETHYLTHIAZOLE PHOSPHATE AND PYROPHOSPHATE
;
S130A ? 2.5.1.3 
2 non-polymer syn 'MAGNESIUM ION'                                           24.305    2   ? ?     ? ?       
3 non-polymer syn 2-TRIFLUOROMETHYL-5-METHYLENE-5H-PYRIMIDIN-4-YLIDENEAMINE 175.113   2   ? ?     ? ?       
4 non-polymer syn 'PYROPHOSPHATE 2-'                                        175.959   2   ? ?     ? ?       
5 non-polymer syn '4-METHYL-5-HYDROXYETHYLTHIAZOLE PHOSPHATE'               223.183   2   ? ?     ? ?       
6 water       nat water                                                     18.015    293 ? ?     ? ?       
# 
loop_
_entity_keywords.entity_id 
_entity_keywords.text 
1 ? 
2 ? 
3 ? 
4 ? 
5 ? 
6 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           'polypeptide(L)' 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;HHGIRMTRISREMMKELLSVYFIMGSNNTKADPVTVVQKALKGGATLYQFREKGGDALTGEARIKFAEKAQAACREAGVP
FIVNDDVELALNLKADGIHIGQEDANAKEVRAAIGDMILGVAAHTMSEVKQAEEDGADYVGLGPIYPTETKKDTRAVQGV
SLIEAVRRQGISIPIVGIGGITIDNAAPVIQAGADGVSMISAISQAEDPESAARKFREEIQTYKTGR
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;HHGIRMTRISREMMKELLSVYFIMGSNNTKADPVTVVQKALKGGATLYQFREKGGDALTGEARIKFAEKAQAACREAGVP
FIVNDDVELALNLKADGIHIGQEDANAKEVRAAIGDMILGVAAHTMSEVKQAEEDGADYVGLGPIYPTETKKDTRAVQGV
SLIEAVRRQGISIPIVGIGGITIDNAAPVIQAGADGVSMISAISQAEDPESAARKFREEIQTYKTGR
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   HIS n 
1 2   HIS n 
1 3   GLY n 
1 4   ILE n 
1 5   ARG n 
1 6   MET n 
1 7   THR n 
1 8   ARG n 
1 9   ILE n 
1 10  SER n 
1 11  ARG n 
1 12  GLU n 
1 13  MET n 
1 14  MET n 
1 15  LYS n 
1 16  GLU n 
1 17  LEU n 
1 18  LEU n 
1 19  SER n 
1 20  VAL n 
1 21  TYR n 
1 22  PHE n 
1 23  ILE n 
1 24  MET n 
1 25  GLY n 
1 26  SER n 
1 27  ASN n 
1 28  ASN n 
1 29  THR n 
1 30  LYS n 
1 31  ALA n 
1 32  ASP n 
1 33  PRO n 
1 34  VAL n 
1 35  THR n 
1 36  VAL n 
1 37  VAL n 
1 38  GLN n 
1 39  LYS n 
1 40  ALA n 
1 41  LEU n 
1 42  LYS n 
1 43  GLY n 
1 44  GLY n 
1 45  ALA n 
1 46  THR n 
1 47  LEU n 
1 48  TYR n 
1 49  GLN n 
1 50  PHE n 
1 51  ARG n 
1 52  GLU n 
1 53  LYS n 
1 54  GLY n 
1 55  GLY n 
1 56  ASP n 
1 57  ALA n 
1 58  LEU n 
1 59  THR n 
1 60  GLY n 
1 61  GLU n 
1 62  ALA n 
1 63  ARG n 
1 64  ILE n 
1 65  LYS n 
1 66  PHE n 
1 67  ALA n 
1 68  GLU n 
1 69  LYS n 
1 70  ALA n 
1 71  GLN n 
1 72  ALA n 
1 73  ALA n 
1 74  CYS n 
1 75  ARG n 
1 76  GLU n 
1 77  ALA n 
1 78  GLY n 
1 79  VAL n 
1 80  PRO n 
1 81  PHE n 
1 82  ILE n 
1 83  VAL n 
1 84  ASN n 
1 85  ASP n 
1 86  ASP n 
1 87  VAL n 
1 88  GLU n 
1 89  LEU n 
1 90  ALA n 
1 91  LEU n 
1 92  ASN n 
1 93  LEU n 
1 94  LYS n 
1 95  ALA n 
1 96  ASP n 
1 97  GLY n 
1 98  ILE n 
1 99  HIS n 
1 100 ILE n 
1 101 GLY n 
1 102 GLN n 
1 103 GLU n 
1 104 ASP n 
1 105 ALA n 
1 106 ASN n 
1 107 ALA n 
1 108 LYS n 
1 109 GLU n 
1 110 VAL n 
1 111 ARG n 
1 112 ALA n 
1 113 ALA n 
1 114 ILE n 
1 115 GLY n 
1 116 ASP n 
1 117 MET n 
1 118 ILE n 
1 119 LEU n 
1 120 GLY n 
1 121 VAL n 
1 122 ALA n 
1 123 ALA n 
1 124 HIS n 
1 125 THR n 
1 126 MET n 
1 127 SER n 
1 128 GLU n 
1 129 VAL n 
1 130 LYS n 
1 131 GLN n 
1 132 ALA n 
1 133 GLU n 
1 134 GLU n 
1 135 ASP n 
1 136 GLY n 
1 137 ALA n 
1 138 ASP n 
1 139 TYR n 
1 140 VAL n 
1 141 GLY n 
1 142 LEU n 
1 143 GLY n 
1 144 PRO n 
1 145 ILE n 
1 146 TYR n 
1 147 PRO n 
1 148 THR n 
1 149 GLU n 
1 150 THR n 
1 151 LYS n 
1 152 LYS n 
1 153 ASP n 
1 154 THR n 
1 155 ARG n 
1 156 ALA n 
1 157 VAL n 
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1 159 GLY n 
1 160 VAL n 
1 161 SER n 
1 162 LEU n 
1 163 ILE n 
1 164 GLU n 
1 165 ALA n 
1 166 VAL n 
1 167 ARG n 
1 168 ARG n 
1 169 GLN n 
1 170 GLY n 
1 171 ILE n 
1 172 SER n 
1 173 ILE n 
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1 175 ILE n 
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1 180 GLY n 
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1 182 THR n 
1 183 ILE n 
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1 187 ALA n 
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1 189 VAL n 
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1 199 MET n 
1 200 ILE n 
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1 213 ALA n 
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1 217 ARG n 
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1 227 ARG n 
# 
_entity_src_gen.entity_id                          1 
_entity_src_gen.gene_src_common_name               ? 
_entity_src_gen.gene_src_genus                     Bacillus 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene                 THIC 
_entity_src_gen.gene_src_species                   ? 
_entity_src_gen.gene_src_strain                    ? 
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_entity_src_gen.gene_src_tissue_fraction           ? 
_entity_src_gen.gene_src_details                   ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_fragment             ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name      'Bacillus subtilis' 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id     1423 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_variant              ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell_line            ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_atcc                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_organ                ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_organelle            ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cellular_location    ? 
_entity_src_gen.host_org_common_name               ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name      'Escherichia coli' 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id     562 
_entity_src_gen.host_org_genus                     Escherichia 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_gene                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_organ                ? 
_entity_src_gen.host_org_species                   ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue               ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue_fraction      ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_strain               'SG13009 WITH PREP4' 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_variant              ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line            ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_atcc                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_culture_collection   ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_organelle            ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cellular_location    ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector_type          PLASMID 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector               ? 
_entity_src_gen.plasmid_name                       PYZC6927 
_entity_src_gen.plasmid_details                    ? 
_entity_src_gen.pdbx_description                   ? 
# 
_struct_ref.id                         1 
_struct_ref.db_name                    UNP 
_struct_ref.db_code                    THIE_BACSU 
_struct_ref.entity_id                  1 
_struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code   
;MTRISREMMKELLSVYFIMGSNNTKADPVTVVQKALKGGATLYQFREKGGDALTGEARIK
FAEKAQAACREAGVPFIVNDDVELALNLKADGIHIGQEDANAKEVRAAIGDMILGVSAHT
MSEVKQAEEDGADYVGLGPIYPTETKKDTRAVQGVSLIEAVRRQGISIPIVGIGGITIDN
AAPVIQAGADGVSMISAISQAEDPESAARKFREEIQTYKTGR
;
_struct_ref.pdbx_align_begin           1 
_struct_ref.biol_id                    1 
_struct_ref.pdbx_db_accession          P39594 
# 
loop_
_struct_ref_seq.align_id 
_struct_ref_seq.ref_id 
_struct_ref_seq.pdbx_PDB_id_code 
_struct_ref_seq.pdbx_strand_id 
_struct_ref_seq.seq_align_beg 
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_struct_ref_seq.db_align_beg 
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_struct_ref_seq.pdbx_db_align_end_ins_code 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end 
1 1 1G6C A 6 ? 227 ? P39594 1 ? 222 ? 14   235  
2 1 1G6C B 6 ? 227 ? P39594 1 ? 222 ? 1014 1235 
# 
loop_
_struct_ref_seq_dif.align_id 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_id_code 
_struct_ref_seq_dif.mon_id 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_strand_id 
_struct_ref_seq_dif.seq_num 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_name 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_accession_code 
_struct_ref_seq_dif.db_mon_id 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_seq_num 
_struct_ref_seq_dif.details 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_ins_code 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_auth_seq_num 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_ordinal 
1 1G6C HIS A 1   UNP P39594 ?   ?   'CLONING ARTIFACT' ? 9    1  
1 1G6C HIS A 2   UNP P39594 ?   ?   'CLONING ARTIFACT' ? 10   2  
1 1G6C GLY A 3   UNP P39594 ?   ?   'CLONING ARTIFACT' ? 11   3  
1 1G6C ILE A 4   UNP P39594 ?   ?   'CLONING ARTIFACT' ? 12   4  
1 1G6C ARG A 5   UNP P39594 ?   ?   'CLONING ARTIFACT' ? 13   5  
1 1G6C ALA A 122 UNP P39594 SER 117 ENGINEERED         ? 130  6  
2 1G6C HIS B 1   UNP P39594 ?   ?   'CLONING ARTIFACT' ? 1009 7  
2 1G6C HIS B 2   UNP P39594 ?   ?   'CLONING ARTIFACT' ? 1010 8  
2 1G6C GLY B 3   UNP P39594 ?   ?   'CLONING ARTIFACT' ? 1011 9  
2 1G6C ILE B 4   UNP P39594 ?   ?   'CLONING ARTIFACT' ? 1012 10 
2 1G6C ARG B 5   UNP P39594 ?   ?   'CLONING ARTIFACT' ? 1013 11 
2 1G6C ALA B 122 UNP P39594 SER 117 ENGINEERED         ? 1130 12 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
HIS 'L-peptide linking' y HISTIDINE                                                 ?                                              
'C6 H10 N3 O2 1'  156.164 
GLY 'PEPTIDE LINKING'   y GLYCINE                                                   ?                                              
'C2 H5 N O2'      75.067  
ILE 'L-peptide linking' y ISOLEUCINE                                                ?                                              
'C6 H13 N O2'     131.174 
ARG 'L-peptide linking' y ARGININE                                                  ?                                              
'C6 H15 N4 O2 1'  175.210 
MET 'L-peptide linking' y METHIONINE                                                ?                                              
'C5 H11 N O2 S'   149.207 
THR 'L-peptide linking' y THREONINE                                                 ?                                              
'C4 H9 N O3'      119.120 
SER 'L-peptide linking' y SERINE                                                    ?                                              
'C3 H7 N O3'      105.093 
GLU 'L-peptide linking' y 'GLUTAMIC ACID'                                           ?                                              
'C5 H9 N O4'      147.130 
LYS 'L-peptide linking' y LYSINE                                                    ?                                              
'C6 H15 N2 O2 1'  147.197 
LEU 'L-peptide linking' y LEUCINE                                                   ?                                              
'C6 H13 N O2'     131.174 
VAL 'L-peptide linking' y VALINE                                                    ?                                              
'C5 H11 N O2'     117.147 
TYR 'L-peptide linking' y TYROSINE                                                  ?                                              
'C9 H11 N O3'     181.191 
PHE 'L-peptide linking' y PHENYLALANINE                                             ?                                              
'C9 H11 N O2'     165.191 
ASN 'L-peptide linking' y ASPARAGINE                                                ?                                              
'C4 H8 N2 O3'     132.119 
ALA 'L-peptide linking' y ALANINE                                                   ?                                              
'C3 H7 N O2'      89.094  
ASP 'L-peptide linking' y 'ASPARTIC ACID'                                           ?                                              
'C4 H7 N O4'      133.104 
PRO 'L-peptide linking' y PROLINE                                                   ?                                              
'C5 H9 N O2'      115.132 
GLN 'L-peptide linking' y GLUTAMINE                                                 ?                                              
'C5 H10 N2 O3'    146.146 
CYS 'L-peptide linking' y CYSTEINE                                                  ?                                              
'C3 H7 N O2 S'    121.154 
MG  NON-POLYMER         . 'MAGNESIUM ION'                                           ?                                              
'MG 2'            24.305  
IFP NON-POLYMER         . 2-TRIFLUOROMETHYL-5-METHYLENE-5H-PYRIMIDIN-4-YLIDENEAMINE 4-IMINO-5-METHIDYL-2-TRIFLUOROMETHYLPYRIMIDINE 
'C6 H4 F3 N3'     175.113 
POP NON-POLYMER         . 'PYROPHOSPHATE 2-'                                        ?                                              
'H2 O7 P2 -2'     175.959 
TZP NON-POLYMER         . '4-METHYL-5-HYDROXYETHYLTHIAZOLE PHOSPHATE'               ?                                              
'C6 H10 N O4 P S' 223.183 
HOH NON-POLYMER         . WATER                                                     ?                                              
'H2 O'            18.015  
# 
_exptl.entry_id          1G6C 
_exptl.method            'X-RAY DIFFRACTION' 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_exptl_crystal.id                    1 
_exptl_crystal.density_meas          ? 
_exptl_crystal.density_Matthews      2.01 
_exptl_crystal.density_percent_sol   38.22 
_exptl_crystal.description           ? 
# 
_exptl_crystal_grow.crystal_id      1 
_exptl_crystal_grow.method          'hanging drop vapor diffusion with micro seeding' 
_exptl_crystal_grow.temp            277 
_exptl_crystal_grow.temp_details    ? 
_exptl_crystal_grow.pH              7.5 
_exptl_crystal_grow.pdbx_details    
'75mM TRIS-HCl, 75 mM MgCl2, 21-22% PEG4000 , pH 7.5, hanging drop vapor diffusion with micro seeding, temperature 277K' 
_exptl_crystal_grow.pdbx_pH_range   . 
# 
_diffrn.id                     1 
_diffrn.ambient_temp           100 
_diffrn.ambient_temp_details   ? 
_diffrn.crystal_id             1 
# 
_diffrn_detector.diffrn_id              1 
_diffrn_detector.detector               CCD 
_diffrn_detector.type                   'ADSC QUANTUM 4' 
_diffrn_detector.pdbx_collection_date   1998-11-01 
_diffrn_detector.details                ? 
# 
_diffrn_radiation.diffrn_id                        1 
_diffrn_radiation.wavelength_id                    1 
_diffrn_radiation.pdbx_monochromatic_or_laue_m_l   M 
_diffrn_radiation.monochromator                    'Silicon Crystal' 
_diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol             'single wavelength' 
_diffrn_radiation.pdbx_scattering_type             x-ray 
# 
_diffrn_radiation_wavelength.id           1 
_diffrn_radiation_wavelength.wavelength   0.921 
_diffrn_radiation_wavelength.wt           1.0 
# 
_diffrn_source.diffrn_id                   1 
_diffrn_source.source                      SYNCHROTRON 
_diffrn_source.type                        'CHESS BEAMLINE F1' 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_site       CHESS 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline   F1 
_diffrn_source.pdbx_wavelength             0.921 
_diffrn_source.pdbx_wavelength_list        ? 
# 
_reflns.entry_id                     1G6C 
_reflns.observed_criterion_sigma_I   ? 
_reflns.observed_criterion_sigma_F   ? 
_reflns.d_resolution_low             19.91 
_reflns.d_resolution_high            1.4 
_reflns.number_obs                   77537 
_reflns.number_all                   ? 
_reflns.percent_possible_obs         93.6 
_reflns.pdbx_Rmerge_I_obs            0.0610000 
_reflns.pdbx_Rsym_value              ? 
_reflns.pdbx_netI_over_sigmaI        11.4 
_reflns.B_iso_Wilson_estimate        13.8 
_reflns.pdbx_redundancy              11.4 
_reflns.R_free_details               ? 
_reflns.limit_h_max                  ? 
_reflns.limit_h_min                  ? 
_reflns.limit_k_max                  ? 
_reflns.limit_k_min                  ? 
_reflns.limit_l_max                  ? 
_reflns.limit_l_min                  ? 
_reflns.observed_criterion_F_max     ? 
_reflns.observed_criterion_F_min     ? 
_reflns.pdbx_ordinal                 1 
_reflns.pdbx_diffrn_id               1 
# 
_computing.entry_id                           1G6C 
_computing.pdbx_data_reduction_ii             MOSFLM 
_computing.pdbx_data_reduction_ds             'CCP4 (SCALA)' 
_computing.data_collection                    ? 
_computing.structure_solution                 CNS 
_computing.structure_refinement               'CNS 1.0' 
_computing.pdbx_structure_refinement_method   ? 
# 
_refine.entry_id                               1G6C 
_refine.ls_number_reflns_obs                   77537 
_refine.ls_number_reflns_all                   ? 
_refine.pdbx_ls_sigma_I                        ? 
_refine.pdbx_ls_sigma_F                        2.0 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_absF             404815.94 
_refine.pdbx_data_cutoff_low_absF              0.00 
_refine.ls_d_res_low                           42.86 
_refine.ls_d_res_high                          1.40 
_refine.ls_percent_reflns_obs                  93.6 
_refine.ls_R_factor_obs                        0.2150000 
_refine.ls_R_factor_all                        ? 
_refine.ls_R_factor_R_work                     0.2150000 
_refine.ls_R_factor_R_free                     0.2370000 
_refine.ls_R_factor_R_free_error               0.004 
_refine.ls_R_factor_R_free_error_details       ? 
_refine.ls_percent_reflns_R_free               5.1 
_refine.ls_number_reflns_R_free                3938 
_refine.ls_number_parameters                   ? 
_refine.ls_number_restraints                   ? 
_refine.occupancy_min                          ? 
_refine.occupancy_max                          ? 
_refine.B_iso_mean                             14.4 
_refine.aniso_B[1][1]                          -0.02 
_refine.aniso_B[2][2]                          -0.02 
_refine.aniso_B[3][3]                          0.04 
_refine.aniso_B[1][2]                          0.00 
_refine.aniso_B[1][3]                          0.00 
_refine.aniso_B[2][3]                          0.00 
_refine.solvent_model_details                  'FLAT MODEL' 
_refine.solvent_model_param_ksol               0.409 
_refine.solvent_model_param_bsol               43.55 
_refine.pdbx_ls_cross_valid_method             THROUGHOUT 
_refine.details                                ? 
_refine.pdbx_starting_model                    'PDB Entry 1G4E' 
_refine.pdbx_method_to_determine_struct        'FOURIER SYNTHESIS' 
_refine.pdbx_isotropic_thermal_model           RESTRAINED 
_refine.pdbx_stereochemistry_target_values     'Maximum Likelihood Function' 
_refine.pdbx_stereochem_target_val_spec_case   ? 
_refine.pdbx_R_Free_selection_details          RANDOM 
_refine.pdbx_overall_ESU_R_Free                ? 
_refine.overall_SU_B                           ? 
_refine.ls_redundancy_reflns_obs               ? 
_refine.B_iso_min                              ? 
_refine.B_iso_max                              ? 
_refine.overall_SU_ML                          ? 
_refine.pdbx_overall_ESU_R                     ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_rms_absF         ? 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc             ? 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc_free        ? 
_refine.overall_SU_R_Cruickshank_DPI           ? 
_refine.overall_SU_R_free                      ? 
_refine.pdbx_refine_id                         'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine.pdbx_diffrn_id                         1 
# 
_refine_analyze.entry_id                        1G6C 
_refine_analyze.Luzzati_coordinate_error_obs    0.17 
_refine_analyze.Luzzati_sigma_a_obs             0.10 
_refine_analyze.Luzzati_d_res_low_obs           5.00 
_refine_analyze.Luzzati_coordinate_error_free   0.19 
_refine_analyze.Luzzati_sigma_a_free            0.14 
_refine_analyze.Luzzati_d_res_low_free          ? 
_refine_analyze.number_disordered_residues      ? 
_refine_analyze.occupancy_sum_hydrogen          ? 
_refine_analyze.occupancy_sum_non_hydrogen      ? 
_refine_analyze.pdbx_refine_id                  'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_refine_hist.pdbx_refine_id                   'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine_hist.cycle_id                         LAST 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_protein        3381 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid   0 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand         70 
_refine_hist.number_atoms_solvent             293 
_refine_hist.number_atoms_total               3744 
_refine_hist.d_res_high                       1.40 
_refine_hist.d_res_low                        42.86 
# 
loop_
_refine_ls_restr.type 
_refine_ls_restr.dev_ideal 
_refine_ls_restr.dev_ideal_target 
_refine_ls_restr.weight 
_refine_ls_restr.number 
_refine_ls_restr.pdbx_refine_id 
c_bond_d                0.005 ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_bond_d_na             ?     ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_bond_d_prot           ?     ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_angle_d               ?     ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_angle_d_na            ?     ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_angle_d_prot          ?     ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_angle_deg             1.1   ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_angle_deg_na          ?     ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_angle_deg_prot        ?     ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_dihedral_angle_d      21.5  ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_dihedral_angle_d_na   ?     ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_dihedral_angle_d_prot ?     ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_improper_angle_d      0.77  ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_improper_angle_d_na   ?     ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_improper_angle_d_prot ?     ?    ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_mcbond_it             1.10  1.50 ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_mcangle_it            1.66  2.00 ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_scbond_it             2.17  2.00 ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
c_scangle_it            3.13  2.50 ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_refine_ls_shell.pdbx_total_number_of_bins_used   6 
_refine_ls_shell.d_res_high                       1.40 
_refine_ls_shell.d_res_low                        1.49 
_refine_ls_shell.number_reflns_R_work             10681 
_refine_ls_shell.R_factor_R_work                  0.2600000 
_refine_ls_shell.percent_reflns_obs               83.2 
_refine_ls_shell.R_factor_R_free                  0.2990000 
_refine_ls_shell.R_factor_R_free_error            0.012 
_refine_ls_shell.percent_reflns_R_free            5.5 
_refine_ls_shell.number_reflns_R_free             627 
_refine_ls_shell.number_reflns_obs                ? 
_refine_ls_shell.redundancy_reflns_obs            ? 
_refine_ls_shell.number_reflns_all                ? 
_refine_ls_shell.pdbx_refine_id                   'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
loop_
_pdbx_xplor_file.serial_no 
_pdbx_xplor_file.param_file 
_pdbx_xplor_file.topol_file 
_pdbx_xplor_file.pdbx_refine_id 
1 PROTEIN_REP.PARAM PROTEIN.TOP 'X-RAY DIFFRACTION' 
2 WATER.PARAM       WATER.TOP   'X-RAY DIFFRACTION' 
3 ION.PARAM         ION.TOP     'X-RAY DIFFRACTION' 
4 C3.PARAM          C3.TOP      'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_struct.entry_id                  1G6C 
_struct.title                     'THIAMIN PHOSPHATE SYNTHASE' 
_struct.pdbx_descriptor           'THIAMIN PHOSPHATE SYNTHASE (E.C.2.5.1.3)' 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        1G6C 
_struct_keywords.pdbx_keywords   TRANSFERASE 
_struct_keywords.text            'THIAMIN BIOSYNTHESIS, TIM BARREL, TRANSFERASE' 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
E N N 3 ? 
F N N 4 ? 
G N N 5 ? 
H N N 3 ? 
I N N 4 ? 
J N N 5 ? 
K N N 6 ? 
L N N 6 ? 
# 
loop_
_struct_biol.id 
_struct_biol.pdbx_parent_biol_id 
_struct_biol.details 
1 ? ? 
2 ? ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  1  SER A 10  ? LEU A 18  ? SER A 18   LEU A 26   1 ? 9  
HELX_P HELX_P2  2  GLY A 25  ? THR A 29  ? GLY A 33   THR A 37   5 ? 5  
HELX_P HELX_P3  3  ASP A 32  ? GLY A 44  ? ASP A 40   GLY A 52   1 ? 13 
HELX_P HELX_P4  4  THR A 59  ? GLY A 78  ? THR A 67   GLY A 86   1 ? 20 
HELX_P HELX_P5  5  ASP A 86  ? LYS A 94  ? ASP A 94   LYS A 102  1 ? 9  
HELX_P HELX_P6  6  ASN A 106 ? GLY A 115 ? ASN A 114  GLY A 123  1 ? 10 
HELX_P HELX_P7  7  THR A 125 ? GLY A 136 ? THR A 133  GLY A 144  1 ? 12 
HELX_P HELX_P8  8  VAL A 160 ? GLN A 169 ? VAL A 168  GLN A 177  1 ? 10 
HELX_P HELX_P9  9  ALA A 186 ? ALA A 192 ? ALA A 194  ALA A 200  1 ? 7  
HELX_P HELX_P10 10 ILE A 200 ? GLN A 205 ? ILE A 208  GLN A 213  1 ? 6  
HELX_P HELX_P11 11 ASP A 208 ? GLY A 226 ? ASP A 216  GLY A 234  1 ? 19 
HELX_P HELX_P12 12 SER B 10  ? LEU B 18  ? SER B 1018 LEU B 1026 1 ? 9  
HELX_P HELX_P13 13 GLY B 25  ? THR B 29  ? GLY B 1033 THR B 1037 5 ? 5  
HELX_P HELX_P14 14 ASP B 32  ? GLY B 44  ? ASP B 1040 GLY B 1052 1 ? 13 
HELX_P HELX_P15 15 THR B 59  ? GLY B 78  ? THR B 1067 GLY B 1086 1 ? 20 
HELX_P HELX_P16 16 ASP B 86  ? LYS B 94  ? ASP B 1094 LYS B 1102 1 ? 9  
HELX_P HELX_P17 17 ASN B 106 ? ILE B 114 ? ASN B 1114 ILE B 1122 1 ? 9  
HELX_P HELX_P18 18 THR B 125 ? GLY B 136 ? THR B 1133 GLY B 1144 1 ? 12 
HELX_P HELX_P19 19 VAL B 160 ? GLN B 169 ? VAL B 1168 GLN B 1177 1 ? 10 
HELX_P HELX_P20 20 ALA B 186 ? ALA B 192 ? ALA B 1194 ALA B 1200 1 ? 7  
HELX_P HELX_P21 21 ILE B 200 ? GLN B 205 ? ILE B 1208 GLN B 1213 1 ? 6  
HELX_P HELX_P22 22 ASP B 208 ? GLY B 226 ? ASP B 1216 GLY B 1234 1 ? 19 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conn.id 
_struct_conn.conn_type_id 
_struct_conn.pdbx_PDB_id 
_struct_conn.ptnr1_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr1_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_standard_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_symmetry 
_struct_conn.ptnr2_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr2_PDB_ins_code 
_struct_conn.ptnr1_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_symmetry 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_seq_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_comp_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_asym_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_PDB_ins_code 
_struct_conn.details 
_struct_conn.pdbx_dist_value 
_struct_conn.pdbx_value_order 
metalc1  metalc ? C MG . MG ? ? ? 1_555 F POP .   O2  A ? A MG 2007 A POP 2003 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.215 ? 
metalc2  metalc ? C MG . MG ? ? ? 1_555 F POP .   O2  B ? A MG 2007 A POP 2003 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.194 ? 
metalc3  metalc ? C MG . MG ? ? ? 1_555 F POP .   O5  ? ? A MG 2007 A POP 2003 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.130 ? 
metalc4  metalc ? C MG . MG ? ? ? 1_555 K HOH .   O   ? ? A MG 2007 A HOH 2102 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.075 ? 
metalc5  metalc ? C MG . MG ? ? ? 1_555 A ASP 104 OD2 ? ? A MG 2007 A ASP 112  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.140 ? 
metalc6  metalc ? C MG . MG ? ? ? 1_555 A ASP 85  OD1 ? ? A MG 2007 A ASP 93   1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.052 ? 
metalc7  metalc ? C MG . MG ? ? ? 1_555 K HOH .   O   ? ? A MG 2007 A HOH 2101 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.270 ? 
metalc8  metalc ? D MG . MG ? ? ? 1_555 B ASP 85  OD1 ? ? B MG 2008 B ASP 1093 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.100 ? 
metalc9  metalc ? D MG . MG ? ? ? 1_555 B ASP 104 OD2 ? ? B MG 2008 B ASP 1112 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.231 ? 
metalc10 metalc ? D MG . MG ? ? ? 1_555 I POP .   O2  A ? B MG 2008 B POP 2004 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.111 ? 
metalc11 metalc ? D MG . MG ? ? ? 1_555 I POP .   O2  B ? B MG 2008 B POP 2004 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.141 ? 
metalc12 metalc ? D MG . MG ? ? ? 1_555 L HOH .   O   ? ? B MG 2008 B HOH 2201 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.143 ? 
metalc13 metalc ? D MG . MG ? ? ? 1_555 I POP .   O5  ? ? B MG 2008 B POP 2004 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.107 ? 
metalc14 metalc ? D MG . MG ? ? ? 1_555 L HOH .   O   ? ? B MG 2008 B HOH 2202 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.138 ? 
# 
_struct_conn_type.id          metalc 
_struct_conn_type.criteria    ? 
_struct_conn_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_mon_prot_cis.pdbx_id 
_struct_mon_prot_cis.label_comp_id 
_struct_mon_prot_cis.label_seq_id 
_struct_mon_prot_cis.label_asym_id 
_struct_mon_prot_cis.label_alt_id 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_ins_code 
_struct_mon_prot_cis.auth_comp_id 
_struct_mon_prot_cis.auth_seq_id 
_struct_mon_prot_cis.auth_asym_id 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_comp_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_seq_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_asym_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_ins_code_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_comp_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_seq_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_asym_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_model_num 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle 
1 GLY 143 A . ? GLY 151  A PRO 144 A ? PRO 152  A 1 -0.17 
2 GLY 143 B . ? GLY 1151 B PRO 144 B ? PRO 1152 B 1 -0.09 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
A ? 9 ? 
B ? 9 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
A 1 2 ? parallel 
A 2 3 ? parallel 
A 3 4 ? parallel 
A 4 5 ? parallel 
A 5 6 ? parallel 
A 6 7 ? parallel 
A 7 8 ? parallel 
A 8 9 ? parallel 
B 1 2 ? parallel 
B 2 3 ? parallel 
B 3 4 ? parallel 
B 4 5 ? parallel 
B 5 6 ? parallel 
B 6 7 ? parallel 
B 7 8 ? parallel 
B 8 9 ? parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.symmetry 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
A 1 VAL A 20  ? MET A 24  ? ? VAL A 28   MET A 32   
A 2 LEU A 47  ? PHE A 50  ? ? LEU A 55   PHE A 58   
A 3 PHE A 81  ? ASN A 84  ? ? PHE A 89   ASN A 92   
A 4 GLY A 97  ? ILE A 100 ? ? GLY A 105  ILE A 108  
A 5 ILE A 118 ? ALA A 123 ? ? ILE A 126  ALA A 131  
A 6 TYR A 139 ? LEU A 142 ? ? TYR A 147  LEU A 150  
A 7 ILE A 175 ? ILE A 178 ? ? ILE A 183  ILE A 186  
A 8 GLY A 196 ? MET A 199 ? ? GLY A 204  MET A 207  
A 9 VAL A 20  ? MET A 24  ? ? VAL A 28   MET A 32   
B 1 VAL B 20  ? MET B 24  ? ? VAL B 1028 MET B 1032 
B 2 LEU B 47  ? PHE B 50  ? ? LEU B 1055 PHE B 1058 
B 3 PHE B 81  ? ASN B 84  ? ? PHE B 1089 ASN B 1092 
B 4 GLY B 97  ? ILE B 100 ? ? GLY B 1105 ILE B 1108 
B 5 ILE B 118 ? ALA B 123 ? ? ILE B 1126 ALA B 1131 
B 6 TYR B 139 ? LEU B 142 ? ? TYR B 1147 LEU B 1150 
B 7 ILE B 175 ? ILE B 178 ? ? ILE B 1183 ILE B 1186 
B 8 GLY B 196 ? MET B 199 ? ? GLY B 1204 MET B 1207 
B 9 VAL B 20  ? MET B 24  ? ? VAL B 1028 MET B 1032 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
A 1 2 N PHE A 22  ? N PHE A 30   O LEU A 47  ? O LEU A 55   
A 2 3 N PHE A 50  ? N PHE A 58   O ILE A 82  ? O ILE A 90   
A 3 4 N VAL A 83  ? N VAL A 91   O GLY A 97  ? O GLY A 105  
A 4 5 N ILE A 98  ? N ILE A 106  O ILE A 118 ? O ILE A 126  
A 5 6 N VAL A 121 ? N VAL A 129  O TYR A 139 ? O TYR A 147  
A 6 7 N LEU A 142 ? N LEU A 150  O VAL A 176 ? O VAL A 184  
A 7 8 N GLY A 177 ? N GLY A 185  O GLY A 196 ? O GLY A 204  
A 8 9 O VAL A 197 ? O VAL A 205  N TYR A 21  ? N TYR A 29   
B 1 2 N PHE B 22  ? N PHE B 1030 O LEU B 47  ? O LEU B 1055 
B 2 3 N PHE B 50  ? N PHE B 1058 O ILE B 82  ? O ILE B 1090 
B 3 4 N VAL B 83  ? N VAL B 1091 O GLY B 97  ? O GLY B 1105 
B 4 5 N ILE B 98  ? N ILE B 1106 O ILE B 118 ? O ILE B 1126 
B 5 6 N VAL B 121 ? N VAL B 1129 O TYR B 139 ? O TYR B 1147 
B 6 7 N LEU B 142 ? N LEU B 1150 O VAL B 176 ? O VAL B 1184 
B 7 8 N GLY B 177 ? N GLY B 1185 O GLY B 196 ? O GLY B 1204 
B 8 9 O VAL B 197 ? O VAL B 1205 N TYR B 21  ? N TYR B 1029 
# 
loop_
_struct_site.id 
_struct_site.details 
_struct_site.pdbx_evidence_code 
AC1 'BINDING SITE FOR RESIDUE MG A 2007'  SOFTWARE 
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AC8 'BINDING SITE FOR RESIDUE TZP B 2006' SOFTWARE 
# 
loop_
_struct_site_gen.id 
_struct_site_gen.site_id 
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_struct_site_gen.auth_comp_id 
_struct_site_gen.auth_asym_id 
_struct_site_gen.auth_seq_id 
_struct_site_gen.label_atom_id 
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_struct_site_gen.symmetry 
_struct_site_gen.details 
1  AC1 5  ASP A 85  ? ASP A 93   . . 1_555 ? 
2  AC1 5  ASP A 104 ? ASP A 112  . . 1_555 ? 
3  AC1 5  POP F .   ? POP A 2003 . . 1_555 ? 
4  AC1 5  HOH K .   ? HOH A 2101 . . 1_555 ? 
5  AC1 5  HOH K .   ? HOH A 2102 . . 1_555 ? 
6  AC2 5  ASP B 85  ? ASP B 1093 . . 1_555 ? 
7  AC2 5  ASP B 104 ? ASP B 1112 . . 1_555 ? 
8  AC2 5  POP I .   ? POP B 2004 . . 1_555 ? 
9  AC2 5  HOH L .   ? HOH B 2201 . . 1_555 ? 
10 AC2 5  HOH L .   ? HOH B 2202 . . 1_555 ? 
11 AC3 12 TYR A 21  ? TYR A 29   . . 1_555 ? 
12 AC3 12 ILE A 23  ? ILE A 31   . . 1_555 ? 
13 AC3 12 GLN A 49  ? GLN A 57   . . 1_555 ? 
14 AC3 12 ASN A 84  ? ASN A 92   . . 1_555 ? 
15 AC3 12 HIS A 99  ? HIS A 107  . . 1_555 ? 
16 AC3 12 TYR A 139 ? TYR A 147  . . 1_555 ? 
17 AC3 12 GLY A 141 ? GLY A 149  . . 1_555 ? 
18 AC3 12 VAL A 176 ? VAL A 184  . . 1_555 ? 
19 AC3 12 ILE A 178 ? ILE A 186  . . 1_555 ? 
20 AC3 12 SER A 198 ? SER A 206  . . 1_555 ? 
21 AC3 12 POP F .   ? POP A 2003 . . 1_555 ? 
22 AC3 12 TZP G .   ? TZP A 2005 . . 1_555 ? 
23 AC4 15 ARG A 51  ? ARG A 59   . . 1_555 ? 
24 AC4 15 LYS A 53  ? LYS A 61   . . 1_555 ? 
25 AC4 15 ASN A 84  ? ASN A 92   . . 1_555 ? 
26 AC4 15 ASP A 85  ? ASP A 93   . . 1_555 ? 
27 AC4 15 GLY A 101 ? GLY A 109  . . 1_555 ? 
28 AC4 15 ASP A 104 ? ASP A 112  . . 1_555 ? 
29 AC4 15 ALA A 122 ? ALA A 130  . . 1_555 ? 
30 AC4 15 LYS A 151 ? LYS A 159  . . 1_555 ? 
31 AC4 15 IFP E .   ? IFP A 2001 . . 1_555 ? 
32 AC4 15 MG  C .   ? MG  A 2007 . . 1_555 ? 
33 AC4 15 HOH K .   ? HOH A 2101 . . 1_555 ? 
34 AC4 15 HOH K .   ? HOH A 2102 . . 1_555 ? 
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37 AC4 15 HOH K .   ? HOH A 2107 . . 1_555 ? 
38 AC5 13 ARG A 51  ? ARG A 59   . . 1_555 ? 
39 AC5 13 THR A 148 ? THR A 156  . . 1_555 ? 
40 AC5 13 THR A 150 ? THR A 158  . . 1_555 ? 
41 AC5 13 LYS A 151 ? LYS A 159  . . 1_555 ? 
42 AC5 13 ILE A 178 ? ILE A 186  . . 1_555 ? 
43 AC5 13 GLY A 180 ? GLY A 188  . . 1_555 ? 
44 AC5 13 MET A 199 ? MET A 207  . . 1_555 ? 
45 AC5 13 ILE A 200 ? ILE A 208  . . 1_555 ? 
46 AC5 13 SER A 201 ? SER A 209  . . 1_555 ? 
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50 AC5 13 HOH K .   ? HOH A 2305 . . 1_555 ? 
51 AC6 12 TYR B 21  ? TYR B 1029 . . 1_555 ? 
52 AC6 12 ILE B 23  ? ILE B 1031 . . 1_555 ? 
53 AC6 12 GLN B 49  ? GLN B 1057 . . 1_555 ? 
54 AC6 12 ASN B 84  ? ASN B 1092 . . 1_555 ? 
55 AC6 12 HIS B 99  ? HIS B 1107 . . 1_555 ? 
56 AC6 12 TYR B 139 ? TYR B 1147 . . 1_555 ? 
57 AC6 12 GLY B 141 ? GLY B 1149 . . 1_555 ? 
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59 AC6 12 ILE B 178 ? ILE B 1186 . . 1_555 ? 
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69 AC7 15 ALA B 122 ? ALA B 1130 . . 1_555 ? 
70 AC7 15 LYS B 151 ? LYS B 1159 . . 1_555 ? 
71 AC7 15 IFP H .   ? IFP B 2002 . . 1_555 ? 
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78 AC8 12 ARG B 51  ? ARG B 1059 . . 1_555 ? 
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81 AC8 12 LYS B 151 ? LYS B 1159 . . 1_555 ? 
82 AC8 12 GLY B 180 ? GLY B 1188 . . 1_555 ? 
83 AC8 12 MET B 199 ? MET B 1207 . . 1_555 ? 
84 AC8 12 ILE B 200 ? ILE B 1208 . . 1_555 ? 
85 AC8 12 SER B 201 ? SER B 1209 . . 1_555 ? 
86 AC8 12 IFP H .   ? IFP B 2002 . . 1_555 ? 
87 AC8 12 HOH L .   ? HOH B 2401 . . 1_555 ? 
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# 
_database_PDB_matrix.entry_id          1G6C 
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# 
_atom_sites.entry_id                    1G6C 
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# 
loop_
_atom_type.symbol 
N  
C  
O  
S  
MG 
F  
P  
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
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_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
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_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
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_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . HIS A 1 2   ? 34.026 29.476 16.787 1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 10   HIS A N   1 
ATOM   2    C  CA  . HIS A 1 2   ? 33.659 30.603 15.883 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 10   HIS A CA  1 
ATOM   3    C  C   . HIS A 1 2   ? 34.777 31.637 15.801 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 10   HIS A C   1 
ATOM   4    O  O   . HIS A 1 2   ? 34.861 32.550 16.627 1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 10   HIS A O   1 
ATOM   5    C  CB  . HIS A 1 2   ? 32.369 31.269 16.373 1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 10   HIS A CB  1 
ATOM   6    C  CG  . HIS A 1 2   ? 31.148 30.420 16.197 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 10   HIS A CG  1 
ATOM   7    N  ND1 . HIS A 1 2   ? 30.578 30.184 14.964 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 10   HIS A ND1 1 
ATOM   8    C  CD2 . HIS A 1 2   ? 30.405 29.730 17.094 1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 10   HIS A CD2 1 
ATOM   9    C  CE1 . HIS A 1 2   ? 29.536 29.385 15.109 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 10   HIS A CE1 1 
ATOM   10   N  NE2 . HIS A 1 2   ? 29.409 29.094 16.391 1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 10   HIS A NE2 1 
ATOM   11   N  N   . GLY A 1 3   ? 35.641 31.480 14.804 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 11   GLY A N   1 
ATOM   12   C  CA  . GLY A 1 3   ? 36.742 32.407 14.619 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 11   GLY A CA  1 
ATOM   13   C  C   . GLY A 1 3   ? 36.446 33.388 13.502 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 11   GLY A C   1 
ATOM   14   O  O   . GLY A 1 3   ? 35.289 33.574 13.125 1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 11   GLY A O   1 
ATOM   15   N  N   . ILE A 1 4   ? 37.487 34.018 12.968 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 12   ILE A N   1 
ATOM   16   C  CA  . ILE A 1 4   ? 37.324 34.978 11.883 1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 12   ILE A CA  1 
ATOM   17   C  C   . ILE A 1 4   ? 36.839 34.253 10.628 1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 12   ILE A C   1 
ATOM   18   O  O   . ILE A 1 4   ? 37.488 33.321 10.151 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 12   ILE A O   1 
ATOM   19   C  CB  . ILE A 1 4   ? 38.659 35.686 11.562 1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 12   ILE A CB  1 
ATOM   20   C  CG1 . ILE A 1 4   ? 39.200 36.375 12.816 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 12   ILE A CG1 1 
ATOM   21   C  CG2 . ILE A 1 4   ? 38.453 36.706 10.450 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 12   ILE A CG2 1 
ATOM   22   C  CD1 . ILE A 1 4   ? 40.561 37.022 12.620 1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 12   ILE A CD1 1 
ATOM   23   N  N   . ARG A 1 5   ? 35.698 34.684 10.096 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 13   ARG A N   1 
ATOM   24   C  CA  . ARG A 1 5   ? 35.130 34.065 8.901  1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 13   ARG A CA  1 
ATOM   25   C  C   . ARG A 1 5   ? 35.773 34.547 7.606  1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 13   ARG A C   1 
ATOM   26   O  O   . ARG A 1 5   ? 35.951 35.748 7.397  1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 13   ARG A O   1 
ATOM   27   C  CB  . ARG A 1 5   ? 33.624 34.328 8.819  1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 13   ARG A CB  1 
ATOM   28   C  CG  . ARG A 1 5   ? 32.789 33.654 9.891  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 13   ARG A CG  1 
ATOM   29   C  CD  . ARG A 1 5   ? 31.326 33.628 9.464  1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 13   ARG A CD  1 
ATOM   30   N  NE  . ARG A 1 5   ? 31.157 32.773 8.293  1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 13   ARG A NE  1 
ATOM   31   C  CZ  . ARG A 1 5   ? 31.177 31.445 8.333  1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 13   ARG A CZ  1 
ATOM   32   N  NH1 . ARG A 1 5   ? 31.342 30.816 9.489  1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 13   ARG A NH1 1 
ATOM   33   N  NH2 . ARG A 1 5   ? 31.068 30.745 7.213  1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 13   ARG A NH2 1 
ATOM   34   N  N   . MET A 1 6   ? 36.109 33.601 6.735  1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 14   MET A N   1 
ATOM   35   C  CA  . MET A 1 6   ? 36.713 33.916 5.446  1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 14   MET A CA  1 
ATOM   36   C  C   . MET A 1 6   ? 35.731 33.564 4.331  1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 14   MET A C   1 
ATOM   37   O  O   . MET A 1 6   ? 36.074 33.594 3.147  1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 14   MET A O   1 
ATOM   38   C  CB  . MET A 1 6   ? 38.014 33.131 5.261  1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 14   MET A CB  1 
ATOM   39   C  CG  . MET A 1 6   ? 39.121 33.501 6.242  1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 14   MET A CG  1 
ATOM   40   S  SD  . MET A 1 6   ? 39.624 35.234 6.138  1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 14   MET A SD  1 
ATOM   41   C  CE  . MET A 1 6   ? 40.354 35.470 7.768  1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 14   MET A CE  1 
ATOM   42   N  N   . THR A 1 7   ? 34.506 33.229 4.728  1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 15   THR A N   1 
ATOM   43   C  CA  . THR A 1 7   ? 33.441 32.868 3.796  1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 15   THR A CA  1 
ATOM   44   C  C   . THR A 1 7   ? 32.095 33.216 4.425  1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 15   THR A C   1 
ATOM   45   O  O   . THR A 1 7   ? 31.977 33.275 5.646  1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 15   THR A O   1 
ATOM   46   C  CB  . THR A 1 7   ? 33.433 31.353 3.499  1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 15   THR A CB  1 
ATOM   47   O  OG1 . THR A 1 7   ? 33.205 30.633 4.716  1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 15   THR A OG1 1 
ATOM   48   C  CG2 . THR A 1 7   ? 34.757 30.911 2.893  1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 15   THR A CG2 1 
ATOM   49   N  N   . ARG A 1 8   ? 31.085 33.447 3.593  1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 16   ARG A N   1 
ATOM   50   C  CA  . ARG A 1 8   ? 29.753 33.764 4.095  1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 16   ARG A CA  1 
ATOM   51   C  C   . ARG A 1 8   ? 29.228 32.538 4.833  1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 16   ARG A C   1 
ATOM   52   O  O   . ARG A 1 8   ? 29.455 31.406 4.405  1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 16   ARG A O   1 
ATOM   53   C  CB  . ARG A 1 8   ? 28.814 34.114 2.936  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 16   ARG A CB  1 
ATOM   54   C  CG  . ARG A 1 8   ? 29.049 35.486 2.326  1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 16   ARG A CG  1 
ATOM   55   C  CD  . ARG A 1 8   ? 28.527 36.584 3.242  1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 16   ARG A CD  1 
ATOM   56   N  NE  . ARG A 1 8   ? 27.070 36.545 3.353  1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 16   ARG A NE  1 
ATOM   57   C  CZ  . ARG A 1 8   ? 26.234 36.903 2.382  1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 16   ARG A CZ  1 
ATOM   58   N  NH1 . ARG A 1 8   ? 26.706 37.335 1.219  1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 16   ARG A NH1 1 
ATOM   59   N  NH2 . ARG A 1 8   ? 24.924 36.821 2.569  1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 16   ARG A NH2 1 
ATOM   60   N  N   . ILE A 1 9   ? 28.532 32.757 5.944  1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 17   ILE A N   1 
ATOM   61   C  CA  . ILE A 1 9   ? 27.991 31.646 6.715  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 17   ILE A CA  1 
ATOM   62   C  C   . ILE A 1 9   ? 26.968 30.890 5.867  1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 17   ILE A C   1 
ATOM   63   O  O   . ILE A 1 9   ? 26.262 31.487 5.061  1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 17   ILE A O   1 
ATOM   64   C  CB  . ILE A 1 9   ? 27.328 32.152 8.031  1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 17   ILE A CB  1 
ATOM   65   C  CG1 . ILE A 1 9   ? 26.974 30.965 8.930  1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 17   ILE A CG1 1 
ATOM   66   C  CG2 . ILE A 1 9   ? 26.088 32.979 7.715  1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 17   ILE A CG2 1 
ATOM   67   C  CD1 . ILE A 1 9   ? 26.475 31.370 10.306 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 17   ILE A CD1 1 
ATOM   68   N  N   . SER A 1 10  ? 26.904 29.574 6.033  1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 18   SER A N   1 
ATOM   69   C  CA  . SER A 1 10  ? 25.953 28.778 5.267  1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 18   SER A CA  1 
ATOM   70   C  C   . SER A 1 10  ? 24.566 28.953 5.864  1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 18   SER A C   1 
ATOM   71   O  O   . SER A 1 10  ? 24.426 29.240 7.054  1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 18   SER A O   1 
ATOM   72   C  CB  . SER A 1 10  ? 26.341 27.297 5.293  1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 18   SER A CB  1 
ATOM   73   O  OG  . SER A 1 10  ? 26.227 26.755 6.597  1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 18   SER A OG  1 
ATOM   74   N  N   . ARG A 1 11  ? 23.540 28.793 5.038  1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 19   ARG A N   1 
ATOM   75   C  CA  . ARG A 1 11  ? 22.175 28.937 5.519  1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 19   ARG A CA  1 
ATOM   76   C  C   . ARG A 1 11  ? 21.848 27.877 6.561  1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 19   ARG A C   1 
ATOM   77   O  O   . ARG A 1 11  ? 21.124 28.150 7.519  1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 19   ARG A O   1 
ATOM   78   C  CB  . ARG A 1 11  ? 21.184 28.883 4.350  1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 19   ARG A CB  1 
ATOM   79   C  CG  . ARG A 1 11  ? 21.257 30.128 3.482  1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 19   ARG A CG  1 
ATOM   80   C  CD  . ARG A 1 11  ? 20.047 30.312 2.586  1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 19   ARG A CD  1 
ATOM   81   N  NE  . ARG A 1 11  ? 19.978 31.690 2.104  1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 19   ARG A NE  1 
ATOM   82   C  CZ  . ARG A 1 11  ? 19.045 32.157 1.280  1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 19   ARG A CZ  1 
ATOM   83   N  NH1 . ARG A 1 11  ? 18.089 31.355 0.832  1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 19   ARG A NH1 1 
ATOM   84   N  NH2 . ARG A 1 11  ? 19.066 33.430 0.909  1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 19   ARG A NH2 1 
ATOM   85   N  N   . GLU A 1 12  ? 22.393 26.675 6.392  1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 20   GLU A N   1 
ATOM   86   C  CA  . GLU A 1 12  ? 22.149 25.604 7.352  1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 20   GLU A CA  1 
ATOM   87   C  C   . GLU A 1 12  ? 22.656 25.999 8.737  1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 20   GLU A C   1 
ATOM   88   O  O   . GLU A 1 12  ? 21.946 25.849 9.731  1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 20   GLU A O   1 
ATOM   89   C  CB  . GLU A 1 12  ? 22.841 24.309 6.913  1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 20   GLU A CB  1 
ATOM   90   C  CG  . GLU A 1 12  ? 22.672 23.159 7.900  1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 20   GLU A CG  1 
ATOM   91   C  CD  . GLU A 1 12  ? 23.445 21.915 7.499  1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 20   GLU A CD  1 
ATOM   92   O  OE1 . GLU A 1 12  ? 24.688 21.993 7.389  1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 20   GLU A OE1 1 
ATOM   93   O  OE2 . GLU A 1 12  ? 22.810 20.859 7.294  1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 20   GLU A OE2 1 
ATOM   94   N  N   . MET A 1 13  ? 23.885 26.505 8.801  1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 21   MET A N   1 
ATOM   95   C  CA  . MET A 1 13  ? 24.463 26.909 10.078 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 21   MET A CA  1 
ATOM   96   C  C   . MET A 1 13  ? 23.740 28.114 10.667 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 21   MET A C   1 
ATOM   97   O  O   . MET A 1 13  ? 23.488 28.159 11.870 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 21   MET A O   1 
ATOM   98   C  CB  . MET A 1 13  ? 25.953 27.232 9.922  1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 21   MET A CB  1 
ATOM   99   C  CG  . MET A 1 13  ? 26.622 27.664 11.223 1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 21   MET A CG  1 
ATOM   100  S  SD  . MET A 1 13  ? 28.393 27.990 11.065 1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 21   MET A SD  1 
ATOM   101  C  CE  . MET A 1 13  ? 29.058 26.343 11.293 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 21   MET A CE  1 
ATOM   102  N  N   . MET A 1 14  ? 23.409 29.089 9.825  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 22   MET A N   1 
ATOM   103  C  CA  . MET A 1 14  ? 22.710 30.280 10.299 1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 22   MET A CA  1 
ATOM   104  C  C   . MET A 1 14  ? 21.369 29.902 10.929 1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 22   MET A C   1 
ATOM   105  O  O   . MET A 1 14  ? 21.020 30.398 11.997 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 22   MET A O   1 
ATOM   106  C  CB  . MET A 1 14  ? 22.483 31.264 9.143  1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 22   MET A CB  1 
ATOM   107  C  CG  . MET A 1 14  ? 21.962 32.644 9.559  1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 22   MET A CG  1 
ATOM   108  S  SD  . MET A 1 14  ? 23.179 33.643 10.476 1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 22   MET A SD  1 
ATOM   109  C  CE  . MET A 1 14  ? 22.450 33.644 12.135 1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 22   MET A CE  1 
ATOM   110  N  N   . LYS A 1 15  ? 20.621 29.017 10.278 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 23   LYS A N   1 
ATOM   111  C  CA  . LYS A 1 15  ? 19.326 28.606 10.807 1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 23   LYS A CA  1 
ATOM   112  C  C   . LYS A 1 15  ? 19.458 27.904 12.158 1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 23   LYS A C   1 
ATOM   113  O  O   . LYS A 1 15  ? 18.579 28.023 13.012 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 23   LYS A O   1 
ATOM   114  C  CB  . LYS A 1 15  ? 18.593 27.717 9.791  1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 23   LYS A CB  1 
ATOM   115  C  CG  . LYS A 1 15  ? 18.119 28.500 8.570  1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 23   LYS A CG  1 
ATOM   116  C  CD  . LYS A 1 15  ? 17.344 27.647 7.567  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 23   LYS A CD  1 
ATOM   117  C  CE  . LYS A 1 15  ? 16.848 28.513 6.418  1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 23   LYS A CE  1 
ATOM   118  N  NZ  . LYS A 1 15  ? 16.094 27.751 5.377  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 23   LYS A NZ  1 
ATOM   119  N  N   . GLU A 1 16  ? 20.560 27.185 12.362 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 24   GLU A N   1 
ATOM   120  C  CA  . GLU A 1 16  ? 20.783 26.498 13.628 1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 24   GLU A CA  1 
ATOM   121  C  C   . GLU A 1 16  ? 21.055 27.516 14.733 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 24   GLU A C   1 
ATOM   122  O  O   . GLU A 1 16  ? 20.561 27.383 15.854 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 24   GLU A O   1 
ATOM   123  C  CB  . GLU A 1 16  ? 21.969 25.538 13.513 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 24   GLU A CB  1 
ATOM   124  C  CG  . GLU A 1 16  ? 21.722 24.364 12.581 1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 24   GLU A CG  1 
ATOM   125  C  CD  . GLU A 1 16  ? 22.938 23.470 12.442 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 24   GLU A CD  1 
ATOM   126  O  OE1 . GLU A 1 16  ? 23.478 23.036 13.482 1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 24   GLU A OE1 1 
ATOM   127  O  OE2 . GLU A 1 16  ? 23.350 23.199 11.294 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 24   GLU A OE2 1 
ATOM   128  N  N   . LEU A 1 17  ? 21.830 28.543 14.405 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 25   LEU A N   1 
ATOM   129  C  CA  . LEU A 1 17  ? 22.171 29.578 15.376 1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CA  1 
ATOM   130  C  C   . LEU A 1 17  ? 20.980 30.402 15.857 1.00 8.58  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A C   1 
ATOM   131  O  O   . LEU A 1 17  ? 20.963 30.861 16.995 1.00 9.02  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A O   1 
ATOM   132  C  CB  . LEU A 1 17  ? 23.212 30.533 14.789 1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CB  1 
ATOM   133  C  CG  . LEU A 1 17  ? 24.598 29.946 14.524 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CG  1 
ATOM   134  C  CD1 . LEU A 1 17  ? 25.447 30.968 13.788 1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CD1 1 
ATOM   135  C  CD2 . LEU A 1 17  ? 25.242 29.543 15.847 1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 25   LEU A CD2 1 
ATOM   136  N  N   . LEU A 1 18  ? 19.995 30.589 14.984 1.00 8.19  ? ? ? ? ? ? 26   LEU A N   1 
ATOM   137  C  CA  . LEU A 1 18  ? 18.818 31.387 15.302 1.00 8.28  ? ? ? ? ? ? 26   LEU A CA  1 
ATOM   138  C  C   . LEU A 1 18  ? 17.823 30.767 16.278 1.00 8.21  ? ? ? ? ? ? 26   LEU A C   1 
ATOM   139  O  O   . LEU A 1 18  ? 16.954 31.474 16.787 1.00 7.57  ? ? ? ? ? ? 26   LEU A O   1 
ATOM   140  C  CB  . LEU A 1 18  ? 18.079 31.747 14.009 1.00 6.91  ? ? ? ? ? ? 26   LEU A CB  1 
ATOM   141  C  CG  . LEU A 1 18  ? 18.794 32.674 13.024 1.00 7.29  ? ? ? ? ? ? 26   LEU A CG  1 
ATOM   142  C  CD1 . LEU A 1 18  ? 17.951 32.821 11.764 1.00 8.01  ? ? ? ? ? ? 26   LEU A CD1 1 
ATOM   143  C  CD2 . LEU A 1 18  ? 19.038 34.035 13.670 1.00 8.78  ? ? ? ? ? ? 26   LEU A CD2 1 
ATOM   144  N  N   . SER A 1 19  ? 17.966 29.473 16.551 1.00 8.48  ? ? ? ? ? ? 27   SER A N   1 
ATOM   145  C  CA  . SER A 1 19  ? 17.053 28.734 17.428 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 27   SER A CA  1 
ATOM   146  C  C   . SER A 1 19  ? 16.556 29.495 18.657 1.00 8.65  ? ? ? ? ? ? 27   SER A C   1 
ATOM   147  O  O   . SER A 1 19  ? 15.355 29.729 18.796 1.00 7.84  ? ? ? ? ? ? 27   SER A O   1 
ATOM   148  C  CB  . SER A 1 19  ? 17.702 27.417 17.851 1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 27   SER A CB  1 
ATOM   149  O  OG  . SER A 1 19  ? 17.984 26.616 16.713 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 27   SER A OG  1 
ATOM   150  N  N   . VAL A 1 20  ? 17.470 29.850 19.555 1.00 8.40  ? ? ? ? ? ? 28   VAL A N   1 
ATOM   151  C  CA  . VAL A 1 20  ? 17.135 30.611 20.764 1.00 7.68  ? ? ? ? ? ? 28   VAL A CA  1 
ATOM   152  C  C   . VAL A 1 20  ? 18.109 31.783 20.777 1.00 7.26  ? ? ? ? ? ? 28   VAL A C   1 
ATOM   153  O  O   . VAL A 1 20  ? 19.233 31.671 21.261 1.00 7.49  ? ? ? ? ? ? 28   VAL A O   1 
ATOM   154  C  CB  . VAL A 1 20  ? 17.306 29.762 22.041 1.00 7.47  ? ? ? ? ? ? 28   VAL A CB  1 
ATOM   155  C  CG1 . VAL A 1 20  ? 16.954 30.592 23.274 1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 28   VAL A CG1 1 
ATOM   156  C  CG2 . VAL A 1 20  ? 16.406 28.534 21.967 1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 28   VAL A CG2 1 
ATOM   157  N  N   . TYR A 1 21  ? 17.645 32.902 20.228 1.00 6.59  ? ? ? ? ? ? 29   TYR A N   1 
ATOM   158  C  CA  . TYR A 1 21  ? 18.426 34.124 20.057 1.00 6.14  ? ? ? ? ? ? 29   TYR A CA  1 
ATOM   159  C  C   . TYR A 1 21  ? 18.143 35.144 21.168 1.00 6.42  ? ? ? ? ? ? 29   TYR A C   1 
ATOM   160  O  O   . TYR A 1 21  ? 17.169 35.897 21.099 1.00 6.74  ? ? ? ? ? ? 29   TYR A O   1 
ATOM   161  C  CB  . TYR A 1 21  ? 18.072 34.690 18.671 1.00 6.81  ? ? ? ? ? ? 29   TYR A CB  1 
ATOM   162  C  CG  . TYR A 1 21  ? 18.972 35.756 18.086 1.00 5.61  ? ? ? ? ? ? 29   TYR A CG  1 
ATOM   163  C  CD1 . TYR A 1 21  ? 19.999 36.348 18.826 1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 29   TYR A CD1 1 
ATOM   164  C  CD2 . TYR A 1 21  ? 18.764 36.205 16.778 1.00 6.28  ? ? ? ? ? ? 29   TYR A CD2 1 
ATOM   165  C  CE1 . TYR A 1 21  ? 20.789 37.365 18.272 1.00 6.46  ? ? ? ? ? ? 29   TYR A CE1 1 
ATOM   166  C  CE2 . TYR A 1 21  ? 19.545 37.217 16.221 1.00 7.66  ? ? ? ? ? ? 29   TYR A CE2 1 
ATOM   167  C  CZ  . TYR A 1 21  ? 20.553 37.794 16.974 1.00 7.46  ? ? ? ? ? ? 29   TYR A CZ  1 
ATOM   168  O  OH  . TYR A 1 21  ? 21.310 38.812 16.435 1.00 7.94  ? ? ? ? ? ? 29   TYR A OH  1 
ATOM   169  N  N   . PHE A 1 22  ? 19.007 35.169 22.181 1.00 6.21  ? ? ? ? ? ? 30   PHE A N   1 
ATOM   170  C  CA  . PHE A 1 22  ? 18.856 36.086 23.311 1.00 6.33  ? ? ? ? ? ? 30   PHE A CA  1 
ATOM   171  C  C   . PHE A 1 22  ? 19.460 37.456 23.009 1.00 5.08  ? ? ? ? ? ? 30   PHE A C   1 
ATOM   172  O  O   . PHE A 1 22  ? 20.583 37.562 22.520 1.00 6.35  ? ? ? ? ? ? 30   PHE A O   1 
ATOM   173  C  CB  . PHE A 1 22  ? 19.513 35.483 24.567 1.00 7.06  ? ? ? ? ? ? 30   PHE A CB  1 
ATOM   174  C  CG  . PHE A 1 22  ? 19.357 36.323 25.805 1.00 5.93  ? ? ? ? ? ? 30   PHE A CG  1 
ATOM   175  C  CD1 . PHE A 1 22  ? 18.127 36.886 26.131 1.00 6.72  ? ? ? ? ? ? 30   PHE A CD1 1 
ATOM   176  C  CD2 . PHE A 1 22  ? 20.437 36.532 26.663 1.00 7.12  ? ? ? ? ? ? 30   PHE A CD2 1 
ATOM   177  C  CE1 . PHE A 1 22  ? 17.972 37.647 27.295 1.00 6.22  ? ? ? ? ? ? 30   PHE A CE1 1 
ATOM   178  C  CE2 . PHE A 1 22  ? 20.291 37.290 27.828 1.00 6.54  ? ? ? ? ? ? 30   PHE A CE2 1 
ATOM   179  C  CZ  . PHE A 1 22  ? 19.056 37.848 28.144 1.00 7.10  ? ? ? ? ? ? 30   PHE A CZ  1 
ATOM   180  N  N   . ILE A 1 23  ? 18.695 38.503 23.295 1.00 5.30  ? ? ? ? ? ? 31   ILE A N   1 
ATOM   181  C  CA  . ILE A 1 23  ? 19.113 39.885 23.069 1.00 4.55  ? ? ? ? ? ? 31   ILE A CA  1 
ATOM   182  C  C   . ILE A 1 23  ? 19.053 40.614 24.413 1.00 5.80  ? ? ? ? ? ? 31   ILE A C   1 
ATOM   183  O  O   . ILE A 1 23  ? 18.096 40.450 25.162 1.00 5.64  ? ? ? ? ? ? 31   ILE A O   1 
ATOM   184  C  CB  . ILE A 1 23  ? 18.149 40.582 22.071 1.00 5.06  ? ? ? ? ? ? 31   ILE A CB  1 
ATOM   185  C  CG1 . ILE A 1 23  ? 18.141 39.830 20.736 1.00 6.23  ? ? ? ? ? ? 31   ILE A CG1 1 
ATOM   186  C  CG2 . ILE A 1 23  ? 18.551 42.035 21.887 1.00 6.24  ? ? ? ? ? ? 31   ILE A CG2 1 
ATOM   187  C  CD1 . ILE A 1 23  ? 17.148 40.378 19.716 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 31   ILE A CD1 1 
ATOM   188  N  N   . MET A 1 24  ? 20.066 41.412 24.736 1.00 6.96  ? ? ? ? ? ? 32   MET A N   1 
ATOM   189  C  CA  . MET A 1 24  ? 20.017 42.119 26.010 1.00 6.42  ? ? ? ? ? ? 32   MET A CA  1 
ATOM   190  C  C   . MET A 1 24  ? 20.984 43.279 26.152 1.00 6.83  ? ? ? ? ? ? 32   MET A C   1 
ATOM   191  O  O   . MET A 1 24  ? 22.061 43.299 25.544 1.00 7.93  ? ? ? ? ? ? 32   MET A O   1 
ATOM   192  C  CB  . MET A 1 24  ? 20.253 41.147 27.176 1.00 7.00  ? ? ? ? ? ? 32   MET A CB  1 
ATOM   193  C  CG  . MET A 1 24  ? 19.686 41.647 28.507 1.00 6.65  ? ? ? ? ? ? 32   MET A CG  1 
ATOM   194  S  SD  . MET A 1 24  ? 20.279 40.781 29.973 1.00 8.37  ? ? ? ? ? ? 32   MET A SD  1 
ATOM   195  C  CE  . MET A 1 24  ? 21.752 41.733 30.317 1.00 8.65  ? ? ? ? ? ? 32   MET A CE  1 
ATOM   196  N  N   . GLY A 1 25  ? 20.563 44.229 26.983 1.00 7.31  ? ? ? ? ? ? 33   GLY A N   1 
ATOM   197  C  CA  . GLY A 1 25  ? 21.335 45.409 27.323 1.00 7.86  ? ? ? ? ? ? 33   GLY A CA  1 
ATOM   198  C  C   . GLY A 1 25  ? 21.238 45.523 28.839 1.00 7.87  ? ? ? ? ? ? 33   GLY A C   1 
ATOM   199  O  O   . GLY A 1 25  ? 20.394 44.870 29.458 1.00 8.19  ? ? ? ? ? ? 33   GLY A O   1 
ATOM   200  N  N   . SER A 1 26  ? 22.076 46.356 29.446 1.00 7.90  ? ? ? ? ? ? 34   SER A N   1 
ATOM   201  C  CA  . SER A 1 26  ? 22.078 46.506 30.899 1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 34   SER A CA  1 
ATOM   202  C  C   . SER A 1 26  ? 20.773 47.050 31.468 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 34   SER A C   1 
ATOM   203  O  O   . SER A 1 26  ? 20.466 46.834 32.641 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 34   SER A O   1 
ATOM   204  C  CB  . SER A 1 26  ? 23.227 47.422 31.324 1.00 9.00  ? ? ? ? ? ? 34   SER A CB  1 
ATOM   205  O  OG  . SER A 1 26  ? 23.022 48.740 30.837 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 34   SER A OG  1 
ATOM   206  N  N   . ASN A 1 27  ? 20.004 47.751 30.647 1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 35   ASN A N   1 
ATOM   207  C  CA  . ASN A 1 27  ? 18.747 48.324 31.112 1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 35   ASN A CA  1 
ATOM   208  C  C   . ASN A 1 27  ? 17.527 47.431 30.892 1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 35   ASN A C   1 
ATOM   209  O  O   . ASN A 1 27  ? 16.391 47.887 30.997 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 35   ASN A O   1 
ATOM   210  C  CB  . ASN A 1 27  ? 18.537 49.704 30.470 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 35   ASN A CB  1 
ATOM   211  C  CG  . ASN A 1 27  ? 18.714 49.689 28.961 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 35   ASN A CG  1 
ATOM   212  O  OD1 . ASN A 1 27  ? 19.116 48.686 28.378 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 35   ASN A OD1 1 
ATOM   213  N  ND2 . ASN A 1 27  ? 18.422 50.819 28.322 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 35   ASN A ND2 1 
ATOM   214  N  N   . ASN A 1 28  ? 17.763 46.154 30.599 1.00 8.11  ? ? ? ? ? ? 36   ASN A N   1 
ATOM   215  C  CA  . ASN A 1 28  ? 16.669 45.210 30.378 1.00 6.91  ? ? ? ? ? ? 36   ASN A CA  1 
ATOM   216  C  C   . ASN A 1 28  ? 16.487 44.242 31.547 1.00 7.08  ? ? ? ? ? ? 36   ASN A C   1 
ATOM   217  O  O   . ASN A 1 28  ? 15.643 43.347 31.483 1.00 8.09  ? ? ? ? ? ? 36   ASN A O   1 
ATOM   218  C  CB  . ASN A 1 28  ? 16.909 44.385 29.107 1.00 6.18  ? ? ? ? ? ? 36   ASN A CB  1 
ATOM   219  C  CG  . ASN A 1 28  ? 16.949 45.229 27.849 1.00 7.59  ? ? ? ? ? ? 36   ASN A CG  1 
ATOM   220  O  OD1 . ASN A 1 28  ? 17.870 45.106 27.047 1.00 7.45  ? ? ? ? ? ? 36   ASN A OD1 1 
ATOM   221  N  ND2 . ASN A 1 28  ? 15.946 46.077 27.661 1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 36   ASN A ND2 1 
ATOM   222  N  N   . THR A 1 29  ? 17.281 44.411 32.603 1.00 8.28  ? ? ? ? ? ? 37   THR A N   1 
ATOM   223  C  CA  . THR A 1 29  ? 17.196 43.528 33.767 1.00 8.18  ? ? ? ? ? ? 37   THR A CA  1 
ATOM   224  C  C   . THR A 1 29  ? 17.549 44.269 35.050 1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 37   THR A C   1 
ATOM   225  O  O   . THR A 1 29  ? 18.298 45.242 35.022 1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 37   THR A O   1 
ATOM   226  C  CB  . THR A 1 29  ? 18.156 42.314 33.618 1.00 8.51  ? ? ? ? ? ? 37   THR A CB  1 
ATOM   227  O  OG1 . THR A 1 29  ? 18.017 41.450 34.753 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 37   THR A OG1 1 
ATOM   228  C  CG2 . THR A 1 29  ? 19.607 42.778 33.522 1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 37   THR A CG2 1 
ATOM   229  N  N   . LYS A 1 30  ? 17.002 43.814 36.173 1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 38   LYS A N   1 
ATOM   230  C  CA  . LYS A 1 30  ? 17.306 44.443 37.450 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 38   LYS A CA  1 
ATOM   231  C  C   . LYS A 1 30  ? 18.438 43.682 38.132 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 38   LYS A C   1 
ATOM   232  O  O   . LYS A 1 30  ? 18.886 44.065 39.207 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 38   LYS A O   1 
ATOM   233  C  CB  . LYS A 1 30  ? 16.071 44.479 38.360 1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 38   LYS A CB  1 
ATOM   234  C  CG  . LYS A 1 30  ? 15.711 43.159 39.022 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 38   LYS A CG  1 
ATOM   235  C  CD  . LYS A 1 30  ? 14.584 43.355 40.031 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 38   LYS A CD  1 
ATOM   236  C  CE  . LYS A 1 30  ? 14.157 42.039 40.663 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 38   LYS A CE  1 
ATOM   237  N  NZ  . LYS A 1 30  ? 12.977 42.221 41.559 1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 38   LYS A NZ  1 
ATOM   238  N  N   . ALA A 1 31  ? 18.892 42.599 37.506 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 39   ALA A N   1 
ATOM   239  C  CA  . ALA A 1 31  ? 19.985 41.801 38.057 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 39   ALA A CA  1 
ATOM   240  C  C   . ALA A 1 31  ? 21.298 42.292 37.455 1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 39   ALA A C   1 
ATOM   241  O  O   . ALA A 1 31  ? 21.328 43.308 36.762 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 39   ALA A O   1 
ATOM   242  C  CB  . ALA A 1 31  ? 19.776 40.323 37.725 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 39   ALA A CB  1 
ATOM   243  N  N   . ASP A 1 32  ? 22.390 41.589 37.733 1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 40   ASP A N   1 
ATOM   244  C  CA  . ASP A 1 32  ? 23.668 41.988 37.162 1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 40   ASP A CA  1 
ATOM   245  C  C   . ASP A 1 32  ? 23.642 41.581 35.694 1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 40   ASP A C   1 
ATOM   246  O  O   . ASP A 1 32  ? 23.468 40.410 35.378 1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 40   ASP A O   1 
ATOM   247  C  CB  . ASP A 1 32  ? 24.833 41.289 37.855 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 40   ASP A CB  1 
ATOM   248  C  CG  . ASP A 1 32  ? 26.159 41.608 37.197 1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 40   ASP A CG  1 
ATOM   249  O  OD1 . ASP A 1 32  ? 26.520 42.802 37.153 1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 40   ASP A OD1 1 
ATOM   250  O  OD2 . ASP A 1 32  ? 26.833 40.674 36.709 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 40   ASP A OD2 1 
ATOM   251  N  N   . PRO A 1 33  ? 23.827 42.542 34.781 1.00 8.68  ? ? ? ? ? ? 41   PRO A N   1 
ATOM   252  C  CA  . PRO A 1 33  ? 23.810 42.255 33.343 1.00 8.15  ? ? ? ? ? ? 41   PRO A CA  1 
ATOM   253  C  C   . PRO A 1 33  ? 24.631 41.063 32.847 1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 41   PRO A C   1 
ATOM   254  O  O   . PRO A 1 33  ? 24.086 40.149 32.220 1.00 8.12  ? ? ? ? ? ? 41   PRO A O   1 
ATOM   255  C  CB  . PRO A 1 33  ? 24.273 43.572 32.728 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 41   PRO A CB  1 
ATOM   256  C  CG  . PRO A 1 33  ? 23.676 44.584 33.659 1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 41   PRO A CG  1 
ATOM   257  C  CD  . PRO A 1 33  ? 23.986 43.990 35.023 1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 41   PRO A CD  1 
ATOM   258  N  N   . VAL A 1 34  ? 25.933 41.064 33.107 1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A N   1 
ATOM   259  C  CA  . VAL A 1 34  ? 26.766 39.965 32.629 1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A CA  1 
ATOM   260  C  C   . VAL A 1 34  ? 26.344 38.630 33.231 1.00 9.19  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A C   1 
ATOM   261  O  O   . VAL A 1 34  ? 26.377 37.602 32.552 1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A O   1 
ATOM   262  C  CB  . VAL A 1 34  ? 28.264 40.217 32.918 1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 42   VAL A CB  1 
ATOM   263  C  CG1 . VAL A 1 34  ? 29.085 38.981 32.555 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 42   VAL A CG1 1 
ATOM   264  C  CG2 . VAL A 1 34  ? 28.751 41.405 32.103 1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 42   VAL A CG2 1 
ATOM   265  N  N   . THR A 1 35  ? 25.941 38.641 34.496 1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 43   THR A N   1 
ATOM   266  C  CA  . THR A 1 35  ? 25.505 37.412 35.143 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 43   THR A CA  1 
ATOM   267  C  C   . THR A 1 35  ? 24.296 36.820 34.416 1.00 8.66  ? ? ? ? ? ? 43   THR A C   1 
ATOM   268  O  O   . THR A 1 35  ? 24.222 35.609 34.213 1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 43   THR A O   1 
ATOM   269  C  CB  . THR A 1 35  ? 25.144 37.662 36.615 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 43   THR A CB  1 
ATOM   270  O  OG1 . THR A 1 35  ? 26.311 38.110 37.318 1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 43   THR A OG1 1 
ATOM   271  C  CG2 . THR A 1 35  ? 24.631 36.389 37.260 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 43   THR A CG2 1 
ATOM   272  N  N   . VAL A 1 36  ? 23.352 37.670 34.021 1.00 7.87  ? ? ? ? ? ? 44   VAL A N   1 
ATOM   273  C  CA  . VAL A 1 36  ? 22.174 37.191 33.310 1.00 8.24  ? ? ? ? ? ? 44   VAL A CA  1 
ATOM   274  C  C   . VAL A 1 36  ? 22.572 36.593 31.963 1.00 7.97  ? ? ? ? ? ? 44   VAL A C   1 
ATOM   275  O  O   . VAL A 1 36  ? 22.058 35.548 31.571 1.00 8.62  ? ? ? ? ? ? 44   VAL A O   1 
ATOM   276  C  CB  . VAL A 1 36  ? 21.151 38.324 33.089 1.00 8.79  ? ? ? ? ? ? 44   VAL A CB  1 
ATOM   277  C  CG1 . VAL A 1 36  ? 19.968 37.811 32.270 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 44   VAL A CG1 1 
ATOM   278  C  CG2 . VAL A 1 36  ? 20.660 38.836 34.438 1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 44   VAL A CG2 1 
ATOM   279  N  N   . VAL A 1 37  ? 23.490 37.245 31.257 1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 45   VAL A N   1 
ATOM   280  C  CA  . VAL A 1 37  ? 23.934 36.727 29.969 1.00 8.62  ? ? ? ? ? ? 45   VAL A CA  1 
ATOM   281  C  C   . VAL A 1 37  ? 24.570 35.348 30.177 1.00 8.39  ? ? ? ? ? ? 45   VAL A C   1 
ATOM   282  O  O   . VAL A 1 37  ? 24.298 34.412 29.427 1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 45   VAL A O   1 
ATOM   283  C  CB  . VAL A 1 37  ? 24.945 37.691 29.288 1.00 7.29  ? ? ? ? ? ? 45   VAL A CB  1 
ATOM   284  C  CG1 . VAL A 1 37  ? 25.478 37.078 27.989 1.00 8.92  ? ? ? ? ? ? 45   VAL A CG1 1 
ATOM   285  C  CG2 . VAL A 1 37  ? 24.262 39.019 28.980 1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 45   VAL A CG2 1 
ATOM   286  N  N   . GLN A 1 38  ? 25.406 35.222 31.205 1.00 8.42  ? ? ? ? ? ? 46   GLN A N   1 
ATOM   287  C  CA  . GLN A 1 38  ? 26.058 33.947 31.498 1.00 8.10  ? ? ? ? ? ? 46   GLN A CA  1 
ATOM   288  C  C   . GLN A 1 38  ? 25.033 32.842 31.764 1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 46   GLN A C   1 
ATOM   289  O  O   . GLN A 1 38  ? 25.198 31.710 31.309 1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 46   GLN A O   1 
ATOM   290  C  CB  . GLN A 1 38  ? 26.974 34.085 32.720 1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 46   GLN A CB  1 
ATOM   291  C  CG  . GLN A 1 38  ? 28.126 35.050 32.520 1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 46   GLN A CG  1 
ATOM   292  C  CD  . GLN A 1 38  ? 28.959 35.223 33.773 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 46   GLN A CD  1 
ATOM   293  O  OE1 . GLN A 1 38  ? 28.425 35.404 34.864 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 46   GLN A OE1 1 
ATOM   294  N  NE2 . GLN A 1 38  ? 30.275 35.176 33.619 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 46   GLN A NE2 1 
ATOM   295  N  N   . LYS A 1 39  ? 23.979 33.171 32.506 1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 47   LYS A N   1 
ATOM   296  C  CA  . LYS A 1 39  ? 22.942 32.199 32.829 1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 47   LYS A CA  1 
ATOM   297  C  C   . LYS A 1 39  ? 22.140 31.803 31.592 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 47   LYS A C   1 
ATOM   298  O  O   . LYS A 1 39  ? 21.778 30.638 31.426 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 47   LYS A O   1 
ATOM   299  C  CB  . LYS A 1 39  ? 22.016 32.760 33.913 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 47   LYS A CB  1 
ATOM   300  C  CG  . LYS A 1 39  ? 22.691 32.897 35.278 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 47   LYS A CG  1 
ATOM   301  C  CD  . LYS A 1 39  ? 21.769 33.532 36.305 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 47   LYS A CD  1 
ATOM   302  C  CE  . LYS A 1 39  ? 22.431 33.569 37.680 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 47   LYS A CE  1 
ATOM   303  N  NZ  . LYS A 1 39  ? 21.582 34.261 38.688 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 47   LYS A NZ  1 
ATOM   304  N  N   . ALA A 1 40  ? 21.870 32.769 30.721 1.00 9.26  ? ? ? ? ? ? 48   ALA A N   1 
ATOM   305  C  CA  . ALA A 1 40  ? 21.124 32.493 29.499 1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 48   ALA A CA  1 
ATOM   306  C  C   . ALA A 1 40  ? 21.925 31.553 28.600 1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 48   ALA A C   1 
ATOM   307  O  O   . ALA A 1 40  ? 21.371 30.638 27.984 1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 48   ALA A O   1 
ATOM   308  C  CB  . ALA A 1 40  ? 20.828 33.789 28.769 1.00 8.58  ? ? ? ? ? ? 48   ALA A CB  1 
ATOM   309  N  N   . LEU A 1 41  ? 23.233 31.781 28.524 1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 49   LEU A N   1 
ATOM   310  C  CA  . LEU A 1 41  ? 24.103 30.937 27.713 1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 49   LEU A CA  1 
ATOM   311  C  C   . LEU A 1 41  ? 24.197 29.534 28.313 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 49   LEU A C   1 
ATOM   312  O  O   . LEU A 1 41  ? 24.172 28.539 27.586 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 49   LEU A O   1 
ATOM   313  C  CB  . LEU A 1 41  ? 25.499 31.561 27.609 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 49   LEU A CB  1 
ATOM   314  C  CG  . LEU A 1 41  ? 25.583 32.890 26.851 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 49   LEU A CG  1 
ATOM   315  C  CD1 . LEU A 1 41  ? 26.933 33.532 27.099 1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 49   LEU A CD1 1 
ATOM   316  C  CD2 . LEU A 1 41  ? 25.361 32.664 25.362 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 49   LEU A CD2 1 
ATOM   317  N  N   . LYS A 1 42  ? 24.294 29.451 29.637 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 50   LYS A N   1 
ATOM   318  C  CA  . LYS A 1 42  ? 24.382 28.153 30.307 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 50   LYS A CA  1 
ATOM   319  C  C   . LYS A 1 42  ? 23.108 27.347 30.068 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 50   LYS A C   1 
ATOM   320  O  O   . LYS A 1 42  ? 23.155 26.129 29.879 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 50   LYS A O   1 
ATOM   321  C  CB  . LYS A 1 42  ? 24.591 28.339 31.813 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 50   LYS A CB  1 
ATOM   322  C  CG  . LYS A 1 42  ? 24.753 27.027 32.582 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 50   LYS A CG  1 
ATOM   323  C  CD  . LYS A 1 42  ? 24.953 27.268 34.075 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 50   LYS A CD  1 
ATOM   324  C  CE  . LYS A 1 42  ? 25.267 25.972 34.818 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 50   LYS A CE  1 
ATOM   325  N  NZ  . LYS A 1 42  ? 24.171 24.968 34.724 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 50   LYS A NZ  1 
ATOM   326  N  N   . GLY A 1 43  ? 21.973 28.039 30.078 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 51   GLY A N   1 
ATOM   327  C  CA  . GLY A 1 43  ? 20.691 27.391 29.862 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 51   GLY A CA  1 
ATOM   328  C  C   . GLY A 1 43  ? 20.495 26.843 28.460 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 51   GLY A C   1 
ATOM   329  O  O   . GLY A 1 43  ? 19.804 25.840 28.279 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 51   GLY A O   1 
ATOM   330  N  N   . GLY A 1 44  ? 21.080 27.495 27.461 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 52   GLY A N   1 
ATOM   331  C  CA  . GLY A 1 44  ? 20.931 26.993 26.109 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 52   GLY A CA  1 
ATOM   332  C  C   . GLY A 1 44  ? 20.754 27.994 24.981 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 52   GLY A C   1 
ATOM   333  O  O   . GLY A 1 44  ? 20.457 27.587 23.862 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 52   GLY A O   1 
ATOM   334  N  N   . ALA A 1 45  ? 20.922 29.288 25.240 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 53   ALA A N   1 
ATOM   335  C  CA  . ALA A 1 45  ? 20.773 30.262 24.160 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 53   ALA A CA  1 
ATOM   336  C  C   . ALA A 1 45  ? 21.802 29.920 23.086 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 53   ALA A C   1 
ATOM   337  O  O   . ALA A 1 45  ? 22.953 29.623 23.396 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 53   ALA A O   1 
ATOM   338  C  CB  . ALA A 1 45  ? 20.996 31.680 24.674 1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 53   ALA A CB  1 
ATOM   339  N  N   . THR A 1 46  ? 21.389 29.973 21.825 1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 54   THR A N   1 
ATOM   340  C  CA  . THR A 1 46  ? 22.274 29.624 20.719 1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 54   THR A CA  1 
ATOM   341  C  C   . THR A 1 46  ? 22.955 30.809 20.029 1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 54   THR A C   1 
ATOM   342  O  O   . THR A 1 46  ? 23.879 30.628 19.234 1.00 7.84  ? ? ? ? ? ? 54   THR A O   1 
ATOM   343  C  CB  . THR A 1 46  ? 21.504 28.801 19.665 1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 54   THR A CB  1 
ATOM   344  O  OG1 . THR A 1 46  ? 20.364 29.545 19.212 1.00 9.02  ? ? ? ? ? ? 54   THR A OG1 1 
ATOM   345  C  CG2 . THR A 1 46  ? 21.020 27.487 20.267 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 54   THR A CG2 1 
ATOM   346  N  N   . LEU A 1 47  ? 22.501 32.019 20.333 1.00 6.86  ? ? ? ? ? ? 55   LEU A N   1 
ATOM   347  C  CA  . LEU A 1 47  ? 23.073 33.220 19.739 1.00 6.59  ? ? ? ? ? ? 55   LEU A CA  1 
ATOM   348  C  C   . LEU A 1 47  ? 22.766 34.371 20.689 1.00 6.03  ? ? ? ? ? ? 55   LEU A C   1 
ATOM   349  O  O   . LEU A 1 47  ? 21.747 34.344 21.383 1.00 6.53  ? ? ? ? ? ? 55   LEU A O   1 
ATOM   350  C  CB  . LEU A 1 47  ? 22.443 33.468 18.357 1.00 7.57  ? ? ? ? ? ? 55   LEU A CB  1 
ATOM   351  C  CG  . LEU A 1 47  ? 23.046 34.540 17.441 1.00 7.18  ? ? ? ? ? ? 55   LEU A CG  1 
ATOM   352  C  CD1 . LEU A 1 47  ? 24.506 34.220 17.154 1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 55   LEU A CD1 1 
ATOM   353  C  CD2 . LEU A 1 47  ? 22.252 34.601 16.137 1.00 8.26  ? ? ? ? ? ? 55   LEU A CD2 1 
ATOM   354  N  N   . TYR A 1 48  ? 23.651 35.363 20.743 1.00 6.15  ? ? ? ? ? ? 56   TYR A N   1 
ATOM   355  C  CA  . TYR A 1 48  ? 23.448 36.511 21.621 1.00 6.57  ? ? ? ? ? ? 56   TYR A CA  1 
ATOM   356  C  C   . TYR A 1 48  ? 23.718 37.826 20.910 1.00 6.46  ? ? ? ? ? ? 56   TYR A C   1 
ATOM   357  O  O   . TYR A 1 48  ? 24.701 37.959 20.177 1.00 6.55  ? ? ? ? ? ? 56   TYR A O   1 
ATOM   358  C  CB  . TYR A 1 48  ? 24.348 36.426 22.865 1.00 6.98  ? ? ? ? ? ? 56   TYR A CB  1 
ATOM   359  C  CG  . TYR A 1 48  ? 24.359 37.704 23.688 1.00 5.36  ? ? ? ? ? ? 56   TYR A CG  1 
ATOM   360  C  CD1 . TYR A 1 48  ? 25.415 38.617 23.597 1.00 5.67  ? ? ? ? ? ? 56   TYR A CD1 1 
ATOM   361  C  CD2 . TYR A 1 48  ? 23.276 38.037 24.500 1.00 6.26  ? ? ? ? ? ? 56   TYR A CD2 1 
ATOM   362  C  CE1 . TYR A 1 48  ? 25.387 39.832 24.295 1.00 6.84  ? ? ? ? ? ? 56   TYR A CE1 1 
ATOM   363  C  CE2 . TYR A 1 48  ? 23.235 39.248 25.200 1.00 6.61  ? ? ? ? ? ? 56   TYR A CE2 1 
ATOM   364  C  CZ  . TYR A 1 48  ? 24.290 40.142 25.092 1.00 6.02  ? ? ? ? ? ? 56   TYR A CZ  1 
ATOM   365  O  OH  . TYR A 1 48  ? 24.243 41.351 25.768 1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 56   TYR A OH  1 
ATOM   366  N  N   . GLN A 1 49  ? 22.831 38.794 21.134 1.00 4.78  ? ? ? ? ? ? 57   GLN A N   1 
ATOM   367  C  CA  . GLN A 1 49  ? 22.961 40.123 20.561 1.00 5.63  ? ? ? ? ? ? 57   GLN A CA  1 
ATOM   368  C  C   . GLN A 1 49  ? 23.134 41.185 21.645 1.00 4.82  ? ? ? ? ? ? 57   GLN A C   1 
ATOM   369  O  O   . GLN A 1 49  ? 22.297 41.322 22.548 1.00 5.95  ? ? ? ? ? ? 57   GLN A O   1 
ATOM   370  C  CB  . GLN A 1 49  ? 21.731 40.469 19.710 1.00 4.85  ? ? ? ? ? ? 57   GLN A CB  1 
ATOM   371  C  CG  . GLN A 1 49  ? 21.790 41.867 19.084 1.00 6.53  ? ? ? ? ? ? 57   GLN A CG  1 
ATOM   372  C  CD  . GLN A 1 49  ? 20.490 42.283 18.417 1.00 6.41  ? ? ? ? ? ? 57   GLN A CD  1 
ATOM   373  O  OE1 . GLN A 1 49  ? 19.928 43.328 18.739 1.00 7.68  ? ? ? ? ? ? 57   GLN A OE1 1 
ATOM   374  N  NE2 . GLN A 1 49  ? 20.012 41.473 17.476 1.00 6.30  ? ? ? ? ? ? 57   GLN A NE2 1 
ATOM   375  N  N   . PHE A 1 50  ? 24.241 41.916 21.549 1.00 4.91  ? ? ? ? ? ? 58   PHE A N   1 
ATOM   376  C  CA  . PHE A 1 50  ? 24.552 43.014 22.458 1.00 5.31  ? ? ? ? ? ? 58   PHE A CA  1 
ATOM   377  C  C   . PHE A 1 50  ? 23.747 44.231 21.991 1.00 6.68  ? ? ? ? ? ? 58   PHE A C   1 
ATOM   378  O  O   . PHE A 1 50  ? 24.063 44.839 20.966 1.00 7.04  ? ? ? ? ? ? 58   PHE A O   1 
ATOM   379  C  CB  . PHE A 1 50  ? 26.049 43.334 22.396 1.00 6.55  ? ? ? ? ? ? 58   PHE A CB  1 
ATOM   380  C  CG  . PHE A 1 50  ? 26.483 44.409 23.354 1.00 6.70  ? ? ? ? ? ? 58   PHE A CG  1 
ATOM   381  C  CD1 . PHE A 1 50  ? 26.612 44.141 24.714 1.00 8.01  ? ? ? ? ? ? 58   PHE A CD1 1 
ATOM   382  C  CD2 . PHE A 1 50  ? 26.754 45.693 22.899 1.00 7.11  ? ? ? ? ? ? 58   PHE A CD2 1 
ATOM   383  C  CE1 . PHE A 1 50  ? 27.006 45.143 25.611 1.00 6.81  ? ? ? ? ? ? 58   PHE A CE1 1 
ATOM   384  C  CE2 . PHE A 1 50  ? 27.148 46.699 23.790 1.00 8.68  ? ? ? ? ? ? 58   PHE A CE2 1 
ATOM   385  C  CZ  . PHE A 1 50  ? 27.272 46.420 25.145 1.00 7.93  ? ? ? ? ? ? 58   PHE A CZ  1 
ATOM   386  N  N   . ARG A 1 51  ? 22.708 44.583 22.737 1.00 5.85  ? ? ? ? ? ? 59   ARG A N   1 
ATOM   387  C  CA  . ARG A 1 51  ? 21.852 45.713 22.382 1.00 6.25  ? ? ? ? ? ? 59   ARG A CA  1 
ATOM   388  C  C   . ARG A 1 51  ? 21.792 46.668 23.566 1.00 7.19  ? ? ? ? ? ? 59   ARG A C   1 
ATOM   389  O  O   . ARG A 1 51  ? 21.005 46.479 24.491 1.00 7.62  ? ? ? ? ? ? 59   ARG A O   1 
ATOM   390  C  CB  . ARG A 1 51  ? 20.451 45.203 22.016 1.00 6.82  ? ? ? ? ? ? 59   ARG A CB  1 
ATOM   391  C  CG  . ARG A 1 51  ? 19.479 46.281 21.562 1.00 6.28  ? ? ? ? ? ? 59   ARG A CG  1 
ATOM   392  C  CD  . ARG A 1 51  ? 18.153 45.681 21.108 1.00 6.43  ? ? ? ? ? ? 59   ARG A CD  1 
ATOM   393  N  NE  . ARG A 1 51  ? 17.177 46.712 20.752 1.00 7.15  ? ? ? ? ? ? 59   ARG A NE  1 
ATOM   394  C  CZ  . ARG A 1 51  ? 16.434 47.380 21.628 1.00 8.51  ? ? ? ? ? ? 59   ARG A CZ  1 
ATOM   395  N  NH1 . ARG A 1 51  ? 16.541 47.130 22.926 1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 59   ARG A NH1 1 
ATOM   396  N  NH2 . ARG A 1 51  ? 15.577 48.298 21.202 1.00 8.12  ? ? ? ? ? ? 59   ARG A NH2 1 
ATOM   397  N  N   . GLU A 1 52  ? 22.638 47.695 23.519 1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 60   GLU A N   1 
ATOM   398  C  CA  . GLU A 1 52  ? 22.756 48.686 24.588 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 60   GLU A CA  1 
ATOM   399  C  C   . GLU A 1 52  ? 22.365 50.075 24.094 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 60   GLU A C   1 
ATOM   400  O  O   . GLU A 1 52  ? 23.191 50.800 23.540 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 60   GLU A O   1 
ATOM   401  C  CB  . GLU A 1 52  ? 24.206 48.697 25.087 1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 60   GLU A CB  1 
ATOM   402  C  CG  . GLU A 1 52  ? 24.451 49.553 26.308 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 60   GLU A CG  1 
ATOM   403  C  CD  . GLU A 1 52  ? 23.899 48.934 27.574 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 60   GLU A CD  1 
ATOM   404  O  OE1 . GLU A 1 52  ? 23.955 49.599 28.624 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 60   GLU A OE1 1 
ATOM   405  O  OE2 . GLU A 1 52  ? 23.418 47.781 27.526 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 60   GLU A OE2 1 
ATOM   406  N  N   . LYS A 1 53  ? 21.104 50.441 24.295 1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 61   LYS A N   1 
ATOM   407  C  CA  . LYS A 1 53  ? 20.614 51.738 23.846 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 61   LYS A CA  1 
ATOM   408  C  C   . LYS A 1 53  ? 19.477 52.240 24.729 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 61   LYS A C   1 
ATOM   409  O  O   . LYS A 1 53  ? 18.852 51.470 25.457 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 61   LYS A O   1 
ATOM   410  C  CB  . LYS A 1 53  ? 20.158 51.640 22.383 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 61   LYS A CB  1 
ATOM   411  C  CG  . LYS A 1 53  ? 19.070 50.604 22.128 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 61   LYS A CG  1 
ATOM   412  C  CD  . LYS A 1 53  ? 18.865 50.345 20.633 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 61   LYS A CD  1 
ATOM   413  C  CE  . LYS A 1 53  ? 18.454 51.605 19.884 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 61   LYS A CE  1 
ATOM   414  N  NZ  . LYS A 1 53  ? 18.209 51.325 18.439 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 61   LYS A NZ  1 
ATOM   415  N  N   . GLY A 1 54  ? 19.212 53.540 24.656 1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 62   GLY A N   1 
ATOM   416  C  CA  . GLY A 1 54  ? 18.164 54.126 25.470 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 62   GLY A CA  1 
ATOM   417  C  C   . GLY A 1 54  ? 18.747 55.176 26.396 1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 62   GLY A C   1 
ATOM   418  O  O   . GLY A 1 54  ? 19.965 55.361 26.444 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 62   GLY A O   1 
ATOM   419  N  N   . GLY A 1 55  ? 17.882 55.861 27.137 1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 63   GLY A N   1 
ATOM   420  C  CA  . GLY A 1 55  ? 18.338 56.901 28.043 1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 63   GLY A CA  1 
ATOM   421  C  C   . GLY A 1 55  ? 19.210 56.447 29.200 1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 63   GLY A C   1 
ATOM   422  O  O   . GLY A 1 55  ? 20.157 57.144 29.572 1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 63   GLY A O   1 
ATOM   423  N  N   . ASP A 1 56  ? 18.903 55.289 29.775 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 64   ASP A N   1 
ATOM   424  C  CA  . ASP A 1 56  ? 19.676 54.786 30.903 1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 64   ASP A CA  1 
ATOM   425  C  C   . ASP A 1 56  ? 20.676 53.688 30.552 1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 64   ASP A C   1 
ATOM   426  O  O   . ASP A 1 56  ? 21.125 52.947 31.426 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 64   ASP A O   1 
ATOM   427  C  CB  . ASP A 1 56  ? 18.735 54.299 32.012 1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 64   ASP A CB  1 
ATOM   428  C  CG  . ASP A 1 56  ? 17.590 53.453 31.484 1.00 30.37 ? ? ? ? ? ? 64   ASP A CG  1 
ATOM   429  O  OD1 . ASP A 1 56  ? 17.559 53.171 30.268 1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 64   ASP A OD1 1 
ATOM   430  O  OD2 . ASP A 1 56  ? 16.717 53.070 32.292 1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 64   ASP A OD2 1 
ATOM   431  N  N   . ALA A 1 57  ? 21.030 53.589 29.275 1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 65   ALA A N   1 
ATOM   432  C  CA  . ALA A 1 57  ? 21.996 52.589 28.832 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 65   ALA A CA  1 
ATOM   433  C  C   . ALA A 1 57  ? 23.406 53.138 29.036 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 65   ALA A C   1 
ATOM   434  O  O   . ALA A 1 57  ? 23.602 54.351 29.128 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 65   ALA A O   1 
ATOM   435  C  CB  . ALA A 1 57  ? 21.775 52.258 27.362 1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 65   ALA A CB  1 
ATOM   436  N  N   . LEU A 1 58  ? 24.388 52.247 29.110 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 66   LEU A N   1 
ATOM   437  C  CA  . LEU A 1 58  ? 25.775 52.664 29.289 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 66   LEU A CA  1 
ATOM   438  C  C   . LEU A 1 58  ? 26.301 53.292 28.003 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 66   LEU A C   1 
ATOM   439  O  O   . LEU A 1 58  ? 25.850 52.955 26.909 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 66   LEU A O   1 
ATOM   440  C  CB  . LEU A 1 58  ? 26.647 51.462 29.651 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 66   LEU A CB  1 
ATOM   441  C  CG  . LEU A 1 58  ? 26.327 50.719 30.949 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 66   LEU A CG  1 
ATOM   442  C  CD1 . LEU A 1 58  ? 27.194 49.472 31.043 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 66   LEU A CD1 1 
ATOM   443  C  CD2 . LEU A 1 58  ? 26.577 51.628 32.144 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 66   LEU A CD2 1 
ATOM   444  N  N   . THR A 1 59  ? 27.252 54.211 28.140 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 67   THR A N   1 
ATOM   445  C  CA  . THR A 1 59  ? 27.853 54.864 26.986 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 67   THR A CA  1 
ATOM   446  C  C   . THR A 1 59  ? 29.360 54.947 27.195 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 67   THR A C   1 
ATOM   447  O  O   . THR A 1 59  ? 29.868 54.558 28.247 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 67   THR A O   1 
ATOM   448  C  CB  . THR A 1 59  ? 27.311 56.300 26.783 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 67   THR A CB  1 
ATOM   449  O  OG1 . THR A 1 59  ? 27.625 57.098 27.930 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 67   THR A OG1 1 
ATOM   450  C  CG2 . THR A 1 59  ? 25.803 56.280 26.580 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 67   THR A CG2 1 
ATOM   451  N  N   . GLY A 1 60  ? 30.069 55.440 26.187 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 68   GLY A N   1 
ATOM   452  C  CA  . GLY A 1 60  ? 31.509 55.588 26.289 1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 68   GLY A CA  1 
ATOM   453  C  C   . GLY A 1 60  ? 32.276 54.326 26.634 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 68   GLY A C   1 
ATOM   454  O  O   . GLY A 1 60  ? 31.902 53.223 26.228 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 68   GLY A O   1 
ATOM   455  N  N   . GLU A 1 61  ? 33.359 54.500 27.388 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 69   GLU A N   1 
ATOM   456  C  CA  . GLU A 1 61  ? 34.223 53.396 27.794 1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 69   GLU A CA  1 
ATOM   457  C  C   . GLU A 1 61  ? 33.485 52.349 28.625 1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 69   GLU A C   1 
ATOM   458  O  O   . GLU A 1 61  ? 33.798 51.160 28.550 1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 69   GLU A O   1 
ATOM   459  C  CB  . GLU A 1 61  ? 35.424 53.945 28.581 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 69   GLU A CB  1 
ATOM   460  C  CG  . GLU A 1 61  ? 36.486 52.908 28.948 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 69   GLU A CG  1 
ATOM   461  C  CD  . GLU A 1 61  ? 37.718 53.519 29.612 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 69   GLU A CD  1 
ATOM   462  O  OE1 . GLU A 1 61  ? 37.595 54.099 30.715 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 69   GLU A OE1 1 
ATOM   463  O  OE2 . GLU A 1 61  ? 38.819 53.417 29.030 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 69   GLU A OE2 1 
ATOM   464  N  N   . ALA A 1 62  ? 32.509 52.781 29.417 1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 70   ALA A N   1 
ATOM   465  C  CA  . ALA A 1 62  ? 31.752 51.842 30.238 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 70   ALA A CA  1 
ATOM   466  C  C   . ALA A 1 62  ? 30.987 50.868 29.348 1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 70   ALA A C   1 
ATOM   467  O  O   . ALA A 1 62  ? 30.894 49.684 29.661 1.00 8.85  ? ? ? ? ? ? 70   ALA A O   1 
ATOM   468  C  CB  . ALA A 1 62  ? 30.788 52.590 31.161 1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 70   ALA A CB  1 
ATOM   469  N  N   . ARG A 1 63  ? 30.443 51.367 28.240 1.00 8.12  ? ? ? ? ? ? 71   ARG A N   1 
ATOM   470  C  CA  . ARG A 1 63  ? 29.698 50.525 27.305 1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 71   ARG A CA  1 
ATOM   471  C  C   . ARG A 1 63  ? 30.633 49.515 26.634 1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 71   ARG A C   1 
ATOM   472  O  O   . ARG A 1 63  ? 30.297 48.336 26.505 1.00 8.32  ? ? ? ? ? ? 71   ARG A O   1 
ATOM   473  C  CB  . ARG A 1 63  ? 29.010 51.400 26.249 1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 71   ARG A CB  1 
ATOM   474  C  CG  . ARG A 1 63  ? 28.369 50.635 25.102 1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 71   ARG A CG  1 
ATOM   475  C  CD  . ARG A 1 63  ? 27.502 51.570 24.260 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 71   ARG A CD  1 
ATOM   476  N  NE  . ARG A 1 63  ? 27.154 50.995 22.964 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 71   ARG A NE  1 
ATOM   477  C  CZ  . ARG A 1 63  ? 27.934 51.044 21.887 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 71   ARG A CZ  1 
ATOM   478  N  NH1 . ARG A 1 63  ? 29.114 51.647 21.942 1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 71   ARG A NH1 1 
ATOM   479  N  NH2 . ARG A 1 63  ? 27.535 50.486 20.753 1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 71   ARG A NH2 1 
ATOM   480  N  N   . ILE A 1 64  ? 31.804 49.980 26.208 1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 72   ILE A N   1 
ATOM   481  C  CA  . ILE A 1 64  ? 32.779 49.102 25.564 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 72   ILE A CA  1 
ATOM   482  C  C   . ILE A 1 64  ? 33.220 47.989 26.518 1.00 8.16  ? ? ? ? ? ? 72   ILE A C   1 
ATOM   483  O  O   . ILE A 1 64  ? 33.306 46.826 26.125 1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 72   ILE A O   1 
ATOM   484  C  CB  . ILE A 1 64  ? 34.028 49.899 25.104 1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 72   ILE A CB  1 
ATOM   485  C  CG1 . ILE A 1 64  ? 33.673 50.789 23.908 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 72   ILE A CG1 1 
ATOM   486  C  CG2 . ILE A 1 64  ? 35.167 48.940 24.752 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 72   ILE A CG2 1 
ATOM   487  C  CD1 . ILE A 1 64  ? 33.750 50.089 22.570 1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 72   ILE A CD1 1 
ATOM   488  N  N   . LYS A 1 65  ? 33.497 48.338 27.770 1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 73   LYS A N   1 
ATOM   489  C  CA  . LYS A 1 65  ? 33.931 47.343 28.748 1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 73   LYS A CA  1 
ATOM   490  C  C   . LYS A 1 65  ? 32.847 46.300 29.010 1.00 8.59  ? ? ? ? ? ? 73   LYS A C   1 
ATOM   491  O  O   . LYS A 1 65  ? 33.147 45.119 29.162 1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 73   LYS A O   1 
ATOM   492  C  CB  . LYS A 1 65  ? 34.343 48.020 30.061 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 73   LYS A CB  1 
ATOM   493  C  CG  . LYS A 1 65  ? 35.649 48.806 29.976 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 73   LYS A CG  1 
ATOM   494  C  CD  . LYS A 1 65  ? 36.824 47.897 29.649 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 73   LYS A CD  1 
ATOM   495  C  CE  . LYS A 1 65  ? 38.129 48.673 29.580 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 73   LYS A CE  1 
ATOM   496  N  NZ  . LYS A 1 65  ? 39.267 47.788 29.207 1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 73   LYS A NZ  1 
ATOM   497  N  N   . PHE A 1 66  ? 31.592 46.732 29.066 1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A N   1 
ATOM   498  C  CA  . PHE A 1 66  ? 30.484 45.804 29.269 1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CA  1 
ATOM   499  C  C   . PHE A 1 66  ? 30.401 44.867 28.052 1.00 8.35  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A C   1 
ATOM   500  O  O   . PHE A 1 66  ? 30.227 43.656 28.200 1.00 7.95  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A O   1 
ATOM   501  C  CB  . PHE A 1 66  ? 29.185 46.601 29.469 1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CB  1 
ATOM   502  C  CG  . PHE A 1 66  ? 27.924 45.776 29.408 1.00 9.86  ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CG  1 
ATOM   503  C  CD1 . PHE A 1 66  ? 27.860 44.506 29.974 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CD1 1 
ATOM   504  C  CD2 . PHE A 1 66  ? 26.780 46.299 28.808 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CD2 1 
ATOM   505  C  CE1 . PHE A 1 66  ? 26.674 43.769 29.942 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CE1 1 
ATOM   506  C  CE2 . PHE A 1 66  ? 25.591 45.571 28.771 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CE2 1 
ATOM   507  C  CZ  . PHE A 1 66  ? 25.540 44.304 29.340 1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 74   PHE A CZ  1 
ATOM   508  N  N   . ALA A 1 67  ? 30.551 45.425 26.853 1.00 6.52  ? ? ? ? ? ? 75   ALA A N   1 
ATOM   509  C  CA  . ALA A 1 67  ? 30.513 44.627 25.629 1.00 8.07  ? ? ? ? ? ? 75   ALA A CA  1 
ATOM   510  C  C   . ALA A 1 67  ? 31.609 43.555 25.620 1.00 7.97  ? ? ? ? ? ? 75   ALA A C   1 
ATOM   511  O  O   . ALA A 1 67  ? 31.373 42.419 25.194 1.00 7.47  ? ? ? ? ? ? 75   ALA A O   1 
ATOM   512  C  CB  . ALA A 1 67  ? 30.661 45.534 24.418 1.00 7.65  ? ? ? ? ? ? 75   ALA A CB  1 
ATOM   513  N  N   . GLU A 1 68  ? 32.805 43.919 26.080 1.00 7.54  ? ? ? ? ? ? 76   GLU A N   1 
ATOM   514  C  CA  . GLU A 1 68  ? 33.921 42.977 26.126 1.00 7.89  ? ? ? ? ? ? 76   GLU A CA  1 
ATOM   515  C  C   . GLU A 1 68  ? 33.621 41.808 27.059 1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 76   GLU A C   1 
ATOM   516  O  O   . GLU A 1 68  ? 33.942 40.659 26.750 1.00 7.49  ? ? ? ? ? ? 76   GLU A O   1 
ATOM   517  C  CB  . GLU A 1 68  ? 35.204 43.671 26.599 1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 76   GLU A CB  1 
ATOM   518  C  CG  . GLU A 1 68  ? 35.667 44.832 25.731 1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 76   GLU A CG  1 
ATOM   519  C  CD  . GLU A 1 68  ? 36.974 45.440 26.225 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 76   GLU A CD  1 
ATOM   520  O  OE1 . GLU A 1 68  ? 37.250 45.357 27.441 1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 76   GLU A OE1 1 
ATOM   521  O  OE2 . GLU A 1 68  ? 37.716 46.012 25.403 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 76   GLU A OE2 1 
ATOM   522  N  N   . LYS A 1 69  ? 33.016 42.098 28.210 1.00 7.91  ? ? ? ? ? ? 77   LYS A N   1 
ATOM   523  C  CA  . LYS A 1 69  ? 32.692 41.048 29.169 1.00 8.76  ? ? ? ? ? ? 77   LYS A CA  1 
ATOM   524  C  C   . LYS A 1 69  ? 31.594 40.137 28.630 1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 77   LYS A C   1 
ATOM   525  O  O   . LYS A 1 69  ? 31.618 38.926 28.853 1.00 9.43  ? ? ? ? ? ? 77   LYS A O   1 
ATOM   526  C  CB  . LYS A 1 69  ? 32.280 41.658 30.513 1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 77   LYS A CB  1 
ATOM   527  C  CG  . LYS A 1 69  ? 33.440 42.355 31.218 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 77   LYS A CG  1 
ATOM   528  C  CD  . LYS A 1 69  ? 33.034 42.949 32.554 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 77   LYS A CD  1 
ATOM   529  C  CE  . LYS A 1 69  ? 34.220 43.622 33.229 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 77   LYS A CE  1 
ATOM   530  N  NZ  . LYS A 1 69  ? 34.812 44.692 32.373 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 77   LYS A NZ  1 
ATOM   531  N  N   . ALA A 1 70  ? 30.635 40.712 27.912 1.00 7.52  ? ? ? ? ? ? 78   ALA A N   1 
ATOM   532  C  CA  . ALA A 1 70  ? 29.567 39.903 27.344 1.00 7.68  ? ? ? ? ? ? 78   ALA A CA  1 
ATOM   533  C  C   . ALA A 1 70  ? 30.138 39.023 26.234 1.00 8.11  ? ? ? ? ? ? 78   ALA A C   1 
ATOM   534  O  O   . ALA A 1 70  ? 29.749 37.864 26.089 1.00 7.30  ? ? ? ? ? ? 78   ALA A O   1 
ATOM   535  C  CB  . ALA A 1 70  ? 28.464 40.801 26.794 1.00 7.95  ? ? ? ? ? ? 78   ALA A CB  1 
ATOM   536  N  N   . GLN A 1 71  ? 31.067 39.575 25.456 1.00 7.37  ? ? ? ? ? ? 79   GLN A N   1 
ATOM   537  C  CA  . GLN A 1 71  ? 31.688 38.825 24.371 1.00 8.12  ? ? ? ? ? ? 79   GLN A CA  1 
ATOM   538  C  C   . GLN A 1 71  ? 32.510 37.672 24.944 1.00 7.90  ? ? ? ? ? ? 79   GLN A C   1 
ATOM   539  O  O   . GLN A 1 71  ? 32.544 36.580 24.376 1.00 8.13  ? ? ? ? ? ? 79   GLN A O   1 
ATOM   540  C  CB  . GLN A 1 71  ? 32.582 39.747 23.535 1.00 7.24  ? ? ? ? ? ? 79   GLN A CB  1 
ATOM   541  C  CG  . GLN A 1 71  ? 33.291 39.041 22.386 1.00 8.56  ? ? ? ? ? ? 79   GLN A CG  1 
ATOM   542  C  CD  . GLN A 1 71  ? 34.048 39.995 21.481 1.00 8.49  ? ? ? ? ? ? 79   GLN A CD  1 
ATOM   543  O  OE1 . GLN A 1 71  ? 34.649 40.965 21.943 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 79   GLN A OE1 1 
ATOM   544  N  NE2 . GLN A 1 71  ? 34.038 39.711 20.184 1.00 7.63  ? ? ? ? ? ? 79   GLN A NE2 1 
ATOM   545  N  N   . ALA A 1 72  ? 33.166 37.915 26.077 1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 80   ALA A N   1 
ATOM   546  C  CA  . ALA A 1 72  ? 33.973 36.880 26.718 1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 80   ALA A CA  1 
ATOM   547  C  C   . ALA A 1 72  ? 33.081 35.749 27.228 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 80   ALA A C   1 
ATOM   548  O  O   . ALA A 1 72  ? 33.458 34.577 27.168 1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 80   ALA A O   1 
ATOM   549  C  CB  . ALA A 1 72  ? 34.781 37.478 27.866 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 80   ALA A CB  1 
ATOM   550  N  N   . ALA A 1 73  ? 31.898 36.103 27.725 1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 81   ALA A N   1 
ATOM   551  C  CA  . ALA A 1 73  ? 30.956 35.104 28.216 1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 81   ALA A CA  1 
ATOM   552  C  C   . ALA A 1 73  ? 30.513 34.230 27.046 1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 81   ALA A C   1 
ATOM   553  O  O   . ALA A 1 73  ? 30.394 33.014 27.178 1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 81   ALA A O   1 
ATOM   554  C  CB  . ALA A 1 73  ? 29.747 35.778 28.858 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 81   ALA A CB  1 
ATOM   555  N  N   . CYS A 1 74  ? 30.270 34.853 25.896 1.00 8.96  ? ? ? ? ? ? 82   CYS A N   1 
ATOM   556  C  CA  . CYS A 1 74  ? 29.861 34.103 24.712 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 82   CYS A CA  1 
ATOM   557  C  C   . CYS A 1 74  ? 30.978 33.156 24.270 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 82   CYS A C   1 
ATOM   558  O  O   . CYS A 1 74  ? 30.722 32.004 23.919 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 82   CYS A O   1 
ATOM   559  C  CB  . CYS A 1 74  ? 29.498 35.060 23.569 1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 82   CYS A CB  1 
ATOM   560  S  SG  . CYS A 1 74  ? 27.936 35.955 23.817 1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 82   CYS A SG  1 
ATOM   561  N  N   . ARG A 1 75  ? 32.218 33.638 24.296 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 83   ARG A N   1 
ATOM   562  C  CA  . ARG A 1 75  ? 33.357 32.812 23.905 1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 83   ARG A CA  1 
ATOM   563  C  C   . ARG A 1 75  ? 33.461 31.573 24.791 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 83   ARG A C   1 
ATOM   564  O  O   . ARG A 1 75  ? 33.704 30.471 24.300 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 83   ARG A O   1 
ATOM   565  C  CB  . ARG A 1 75  ? 34.653 33.625 23.990 1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 83   ARG A CB  1 
ATOM   566  C  CG  . ARG A 1 75  ? 34.729 34.768 22.986 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 83   ARG A CG  1 
ATOM   567  C  CD  . ARG A 1 75  ? 35.995 35.591 23.170 1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 83   ARG A CD  1 
ATOM   568  N  NE  . ARG A 1 75  ? 36.076 36.692 22.214 1.00 32.80 ? ? ? ? ? ? 83   ARG A NE  1 
ATOM   569  C  CZ  . ARG A 1 75  ? 37.054 37.593 22.193 1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 83   ARG A CZ  1 
ATOM   570  N  NH1 . ARG A 1 75  ? 38.039 37.528 23.078 1.00 36.18 ? ? ? ? ? ? 83   ARG A NH1 1 
ATOM   571  N  NH2 . ARG A 1 75  ? 37.049 38.559 21.286 1.00 35.79 ? ? ? ? ? ? 83   ARG A NH2 1 
ATOM   572  N  N   . GLU A 1 76  ? 33.267 31.750 26.095 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 84   GLU A N   1 
ATOM   573  C  CA  . GLU A 1 76  ? 33.347 30.629 27.029 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 84   GLU A CA  1 
ATOM   574  C  C   . GLU A 1 76  ? 32.247 29.598 26.768 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 84   GLU A C   1 
ATOM   575  O  O   . GLU A 1 76  ? 32.433 28.404 27.010 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 84   GLU A O   1 
ATOM   576  C  CB  . GLU A 1 76  ? 33.246 31.130 28.472 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 84   GLU A CB  1 
ATOM   577  C  CG  . GLU A 1 76  ? 34.306 32.152 28.869 1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 84   GLU A CG  1 
ATOM   578  C  CD  . GLU A 1 76  ? 35.716 31.586 28.878 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 84   GLU A CD  1 
ATOM   579  O  OE1 . GLU A 1 76  ? 36.206 31.162 27.808 1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 84   GLU A OE1 1 
ATOM   580  O  OE2 . GLU A 1 76  ? 36.338 31.569 29.961 1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 84   GLU A OE2 1 
ATOM   581  N  N   . ALA A 1 77  ? 31.104 30.060 26.273 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 85   ALA A N   1 
ATOM   582  C  CA  . ALA A 1 77  ? 29.979 29.174 25.988 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 85   ALA A CA  1 
ATOM   583  C  C   . ALA A 1 77  ? 29.998 28.633 24.557 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 85   ALA A C   1 
ATOM   584  O  O   . ALA A 1 77  ? 29.217 27.743 24.217 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 85   ALA A O   1 
ATOM   585  C  CB  . ALA A 1 77  ? 28.663 29.908 26.246 1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 85   ALA A CB  1 
ATOM   586  N  N   . GLY A 1 78  ? 30.887 29.169 23.726 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 86   GLY A N   1 
ATOM   587  C  CA  . GLY A 1 78  ? 30.975 28.729 22.343 1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 86   GLY A CA  1 
ATOM   588  C  C   . GLY A 1 78  ? 29.821 29.227 21.490 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 86   GLY A C   1 
ATOM   589  O  O   . GLY A 1 78  ? 29.446 28.594 20.502 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 86   GLY A O   1 
ATOM   590  N  N   . VAL A 1 79  ? 29.271 30.380 21.866 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 87   VAL A N   1 
ATOM   591  C  CA  . VAL A 1 79  ? 28.136 30.990 21.170 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 87   VAL A CA  1 
ATOM   592  C  C   . VAL A 1 79  ? 28.551 32.291 20.478 1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 87   VAL A C   1 
ATOM   593  O  O   . VAL A 1 79  ? 29.304 33.077 21.046 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 87   VAL A O   1 
ATOM   594  C  CB  . VAL A 1 79  ? 27.007 31.297 22.187 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 87   VAL A CB  1 
ATOM   595  C  CG1 . VAL A 1 79  ? 25.923 32.150 21.546 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 87   VAL A CG1 1 
ATOM   596  C  CG2 . VAL A 1 79  ? 26.416 29.993 22.707 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 87   VAL A CG2 1 
ATOM   597  N  N   . PRO A 1 80  ? 28.073 32.535 19.243 1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 88   PRO A N   1 
ATOM   598  C  CA  . PRO A 1 80  ? 28.441 33.770 18.539 1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 88   PRO A CA  1 
ATOM   599  C  C   . PRO A 1 80  ? 27.892 35.037 19.208 1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 88   PRO A C   1 
ATOM   600  O  O   . PRO A 1 80  ? 26.803 35.029 19.791 1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 88   PRO A O   1 
ATOM   601  C  CB  . PRO A 1 80  ? 27.867 33.566 17.135 1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 88   PRO A CB  1 
ATOM   602  C  CG  . PRO A 1 80  ? 27.813 32.074 16.991 1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 88   PRO A CG  1 
ATOM   603  C  CD  . PRO A 1 80  ? 27.336 31.625 18.349 1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 88   PRO A CD  1 
ATOM   604  N  N   . PHE A 1 81  ? 28.664 36.115 19.099 1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 89   PHE A N   1 
ATOM   605  C  CA  . PHE A 1 81  ? 28.355 37.427 19.676 1.00 8.05  ? ? ? ? ? ? 89   PHE A CA  1 
ATOM   606  C  C   . PHE A 1 81  ? 28.009 38.412 18.551 1.00 6.70  ? ? ? ? ? ? 89   PHE A C   1 
ATOM   607  O  O   . PHE A 1 81  ? 28.837 38.696 17.682 1.00 7.81  ? ? ? ? ? ? 89   PHE A O   1 
ATOM   608  C  CB  . PHE A 1 81  ? 29.589 37.893 20.459 1.00 8.15  ? ? ? ? ? ? 89   PHE A CB  1 
ATOM   609  C  CG  . PHE A 1 81  ? 29.482 39.275 21.050 1.00 7.14  ? ? ? ? ? ? 89   PHE A CG  1 
ATOM   610  C  CD1 . PHE A 1 81  ? 28.839 39.487 22.266 1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 89   PHE A CD1 1 
ATOM   611  C  CD2 . PHE A 1 81  ? 30.078 40.359 20.414 1.00 8.35  ? ? ? ? ? ? 89   PHE A CD2 1 
ATOM   612  C  CE1 . PHE A 1 81  ? 28.801 40.758 22.839 1.00 8.30  ? ? ? ? ? ? 89   PHE A CE1 1 
ATOM   613  C  CE2 . PHE A 1 81  ? 30.043 41.634 20.982 1.00 7.59  ? ? ? ? ? ? 89   PHE A CE2 1 
ATOM   614  C  CZ  . PHE A 1 81  ? 29.404 41.831 22.195 1.00 6.63  ? ? ? ? ? ? 89   PHE A CZ  1 
ATOM   615  N  N   . ILE A 1 82  ? 26.781 38.928 18.573 1.00 6.67  ? ? ? ? ? ? 90   ILE A N   1 
ATOM   616  C  CA  . ILE A 1 82  ? 26.295 39.867 17.562 1.00 6.74  ? ? ? ? ? ? 90   ILE A CA  1 
ATOM   617  C  C   . ILE A 1 82  ? 26.093 41.252 18.168 1.00 7.05  ? ? ? ? ? ? 90   ILE A C   1 
ATOM   618  O  O   . ILE A 1 82  ? 25.562 41.374 19.269 1.00 7.83  ? ? ? ? ? ? 90   ILE A O   1 
ATOM   619  C  CB  . ILE A 1 82  ? 24.932 39.403 16.993 1.00 7.41  ? ? ? ? ? ? 90   ILE A CB  1 
ATOM   620  C  CG1 . ILE A 1 82  ? 25.032 37.958 16.499 1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 90   ILE A CG1 1 
ATOM   621  C  CG2 . ILE A 1 82  ? 24.480 40.334 15.878 1.00 7.30  ? ? ? ? ? ? 90   ILE A CG2 1 
ATOM   622  C  CD1 . ILE A 1 82  ? 25.967 37.757 15.321 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 90   ILE A CD1 1 
ATOM   623  N  N   . VAL A 1 83  ? 26.518 42.294 17.459 1.00 6.83  ? ? ? ? ? ? 91   VAL A N   1 
ATOM   624  C  CA  . VAL A 1 83  ? 26.346 43.657 17.949 1.00 7.30  ? ? ? ? ? ? 91   VAL A CA  1 
ATOM   625  C  C   . VAL A 1 83  ? 25.188 44.353 17.236 1.00 7.26  ? ? ? ? ? ? 91   VAL A C   1 
ATOM   626  O  O   . VAL A 1 83  ? 25.068 44.273 16.018 1.00 7.85  ? ? ? ? ? ? 91   VAL A O   1 
ATOM   627  C  CB  . VAL A 1 83  ? 27.623 44.506 17.736 1.00 6.79  ? ? ? ? ? ? 91   VAL A CB  1 
ATOM   628  C  CG1 . VAL A 1 83  ? 27.330 45.973 18.014 1.00 8.28  ? ? ? ? ? ? 91   VAL A CG1 1 
ATOM   629  C  CG2 . VAL A 1 83  ? 28.735 44.009 18.642 1.00 7.08  ? ? ? ? ? ? 91   VAL A CG2 1 
ATOM   630  N  N   . ASN A 1 84  ? 24.334 45.039 17.989 1.00 7.94  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A N   1 
ATOM   631  C  CA  . ASN A 1 84  ? 23.219 45.748 17.375 1.00 7.40  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A CA  1 
ATOM   632  C  C   . ASN A 1 84  ? 23.607 47.181 17.019 1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A C   1 
ATOM   633  O  O   . ASN A 1 84  ? 24.305 47.848 17.784 1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A O   1 
ATOM   634  C  CB  . ASN A 1 84  ? 22.008 45.776 18.314 1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 92   ASN A CB  1 
ATOM   635  C  CG  . ASN A 1 84  ? 20.784 46.395 17.662 1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 92   ASN A CG  1 
ATOM   636  O  OD1 . ASN A 1 84  ? 20.318 45.921 16.626 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 92   ASN A OD1 1 
ATOM   637  N  ND2 . ASN A 1 84  ? 20.267 47.459 18.256 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 92   ASN A ND2 1 
ATOM   638  N  N   . ASP A 1 85  ? 23.166 47.626 15.841 1.00 8.56  ? ? ? ? ? ? 93   ASP A N   1 
ATOM   639  C  CA  . ASP A 1 85  ? 23.385 48.995 15.347 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 93   ASP A CA  1 
ATOM   640  C  C   . ASP A 1 85  ? 24.810 49.475 15.038 1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 93   ASP A C   1 
ATOM   641  O  O   . ASP A 1 85  ? 25.086 49.961 13.938 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 93   ASP A O   1 
ATOM   642  C  CB  . ASP A 1 85  ? 22.795 50.024 16.328 1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 93   ASP A CB  1 
ATOM   643  C  CG  . ASP A 1 85  ? 21.276 49.973 16.432 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 93   ASP A CG  1 
ATOM   644  O  OD1 . ASP A 1 85  ? 20.603 49.402 15.548 1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 93   ASP A OD1 1 
ATOM   645  O  OD2 . ASP A 1 85  ? 20.756 50.541 17.418 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 93   ASP A OD2 1 
ATOM   646  N  N   . ASP A 1 86  ? 25.691 49.362 16.028 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 94   ASP A N   1 
ATOM   647  C  CA  . ASP A 1 86  ? 27.076 49.855 15.969 1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 94   ASP A CA  1 
ATOM   648  C  C   . ASP A 1 86  ? 28.104 49.087 15.127 1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 94   ASP A C   1 
ATOM   649  O  O   . ASP A 1 86  ? 28.781 48.188 15.632 1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 94   ASP A O   1 
ATOM   650  C  CB  . ASP A 1 86  ? 27.592 49.965 17.406 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 94   ASP A CB  1 
ATOM   651  C  CG  . ASP A 1 86  ? 28.694 50.998 17.569 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 94   ASP A CG  1 
ATOM   652  O  OD1 . ASP A 1 86  ? 29.439 51.249 16.602 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 94   ASP A OD1 1 
ATOM   653  O  OD2 . ASP A 1 86  ? 28.821 51.543 18.686 1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 94   ASP A OD2 1 
ATOM   654  N  N   . VAL A 1 87  ? 28.251 49.465 13.860 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 95   VAL A N   1 
ATOM   655  C  CA  . VAL A 1 87  ? 29.206 48.797 12.981 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 95   VAL A CA  1 
ATOM   656  C  C   . VAL A 1 87  ? 30.643 48.938 13.480 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 95   VAL A C   1 
ATOM   657  O  O   . VAL A 1 87  ? 31.415 47.981 13.452 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 95   VAL A O   1 
ATOM   658  C  CB  . VAL A 1 87  ? 29.148 49.363 11.546 1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 95   VAL A CB  1 
ATOM   659  C  CG1 . VAL A 1 87  ? 30.064 48.557 10.638 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 95   VAL A CG1 1 
ATOM   660  C  CG2 . VAL A 1 87  ? 27.717 49.337 11.025 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 95   VAL A CG2 1 
ATOM   661  N  N   . GLU A 1 88  ? 31.004 50.133 13.930 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 96   GLU A N   1 
ATOM   662  C  CA  . GLU A 1 88  ? 32.358 50.369 14.419 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 96   GLU A CA  1 
ATOM   663  C  C   . GLU A 1 88  ? 32.688 49.461 15.605 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 96   GLU A C   1 
ATOM   664  O  O   . GLU A 1 88  ? 33.775 48.883 15.669 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 96   GLU A O   1 
ATOM   665  C  CB  . GLU A 1 88  ? 32.527 51.836 14.821 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 96   GLU A CB  1 
ATOM   666  C  CG  . GLU A 1 88  ? 33.968 52.229 15.106 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 96   GLU A CG  1 
ATOM   667  C  CD  . GLU A 1 88  ? 34.883 51.961 13.926 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 96   GLU A CD  1 
ATOM   668  O  OE1 . GLU A 1 88  ? 34.659 52.553 12.849 1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 96   GLU A OE1 1 
ATOM   669  O  OE2 . GLU A 1 88  ? 35.825 51.153 14.072 1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 96   GLU A OE2 1 
ATOM   670  N  N   . LEU A 1 89  ? 31.753 49.328 16.543 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 97   LEU A N   1 
ATOM   671  C  CA  . LEU A 1 89  ? 31.975 48.478 17.708 1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 97   LEU A CA  1 
ATOM   672  C  C   . LEU A 1 89  ? 32.137 47.024 17.286 1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 97   LEU A C   1 
ATOM   673  O  O   . LEU A 1 89  ? 32.984 46.304 17.810 1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 97   LEU A O   1 
ATOM   674  C  CB  . LEU A 1 89  ? 30.808 48.591 18.694 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 97   LEU A CB  1 
ATOM   675  C  CG  . LEU A 1 89  ? 30.948 47.730 19.956 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 97   LEU A CG  1 
ATOM   676  C  CD1 . LEU A 1 89  ? 32.181 48.169 20.723 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 97   LEU A CD1 1 
ATOM   677  C  CD2 . LEU A 1 89  ? 29.707 47.852 20.833 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 97   LEU A CD2 1 
ATOM   678  N  N   . ALA A 1 90  ? 31.316 46.586 16.338 1.00 8.59  ? ? ? ? ? ? 98   ALA A N   1 
ATOM   679  C  CA  . ALA A 1 90  ? 31.396 45.211 15.871 1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 98   ALA A CA  1 
ATOM   680  C  C   . ALA A 1 90  ? 32.776 44.916 15.288 1.00 8.87  ? ? ? ? ? ? 98   ALA A C   1 
ATOM   681  O  O   . ALA A 1 90  ? 33.349 43.854 15.536 1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 98   ALA A O   1 
ATOM   682  C  CB  . ALA A 1 90  ? 30.317 44.951 14.830 1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 98   ALA A CB  1 
ATOM   683  N  N   . LEU A 1 91  ? 33.310 45.858 14.517 1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 99   LEU A N   1 
ATOM   684  C  CA  . LEU A 1 91  ? 34.623 45.674 13.910 1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 99   LEU A CA  1 
ATOM   685  C  C   . LEU A 1 91  ? 35.740 45.750 14.947 1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 99   LEU A C   1 
ATOM   686  O  O   . LEU A 1 91  ? 36.675 44.947 14.922 1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 99   LEU A O   1 
ATOM   687  C  CB  . LEU A 1 91  ? 34.855 46.725 12.820 1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 99   LEU A CB  1 
ATOM   688  C  CG  . LEU A 1 91  ? 33.984 46.620 11.566 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 99   LEU A CG  1 
ATOM   689  C  CD1 . LEU A 1 91  ? 34.205 47.847 10.694 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 99   LEU A CD1 1 
ATOM   690  C  CD2 . LEU A 1 91  ? 34.325 45.348 10.802 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 99   LEU A CD2 1 
ATOM   691  N  N   . ASN A 1 92  ? 35.634 46.709 15.862 1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 100  ASN A N   1 
ATOM   692  C  CA  . ASN A 1 92  ? 36.645 46.901 16.902 1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 100  ASN A CA  1 
ATOM   693  C  C   . ASN A 1 92  ? 36.788 45.718 17.857 1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 100  ASN A C   1 
ATOM   694  O  O   . ASN A 1 92  ? 37.887 45.420 18.320 1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 100  ASN A O   1 
ATOM   695  C  CB  . ASN A 1 92  ? 36.333 48.168 17.708 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 100  ASN A CB  1 
ATOM   696  C  CG  . ASN A 1 92  ? 36.605 49.447 16.926 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 100  ASN A CG  1 
ATOM   697  O  OD1 . ASN A 1 92  ? 36.264 50.544 17.374 1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 100  ASN A OD1 1 
ATOM   698  N  ND2 . ASN A 1 92  ? 37.227 49.313 15.760 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 100  ASN A ND2 1 
ATOM   699  N  N   . LEU A 1 93  ? 35.678 45.050 18.153 1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 101  LEU A N   1 
ATOM   700  C  CA  . LEU A 1 93  ? 35.684 43.902 19.059 1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 101  LEU A CA  1 
ATOM   701  C  C   . LEU A 1 93  ? 35.861 42.572 18.339 1.00 8.73  ? ? ? ? ? ? 101  LEU A C   1 
ATOM   702  O  O   . LEU A 1 93  ? 36.030 41.538 18.975 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 101  LEU A O   1 
ATOM   703  C  CB  . LEU A 1 93  ? 34.371 43.837 19.843 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 101  LEU A CB  1 
ATOM   704  C  CG  . LEU A 1 93  ? 34.042 44.982 20.798 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 101  LEU A CG  1 
ATOM   705  C  CD1 . LEU A 1 93  ? 32.668 44.746 21.412 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 101  LEU A CD1 1 
ATOM   706  C  CD2 . LEU A 1 93  ? 35.109 45.068 21.882 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 101  LEU A CD2 1 
ATOM   707  N  N   . LYS A 1 94  ? 35.824 42.604 17.013 1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A N   1 
ATOM   708  C  CA  . LYS A 1 94  ? 35.921 41.386 16.220 1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A CA  1 
ATOM   709  C  C   . LYS A 1 94  ? 34.704 40.529 16.561 1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A C   1 
ATOM   710  O  O   . LYS A 1 94  ? 34.810 39.324 16.804 1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 102  LYS A O   1 
ATOM   711  C  CB  . LYS A 1 94  ? 37.214 40.612 16.516 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 102  LYS A CB  1 
ATOM   712  C  CG  . LYS A 1 94  ? 38.504 41.385 16.266 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 102  LYS A CG  1 
ATOM   713  C  CD  . LYS A 1 94  ? 39.693 40.430 16.214 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 102  LYS A CD  1 
ATOM   714  C  CE  . LYS A 1 94  ? 41.019 41.163 16.182 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 102  LYS A CE  1 
ATOM   715  N  NZ  . LYS A 1 94  ? 41.329 41.776 17.499 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 102  LYS A NZ  1 
ATOM   716  N  N   . ALA A 1 95  ? 33.541 41.173 16.596 1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 103  ALA A N   1 
ATOM   717  C  CA  . ALA A 1 95  ? 32.296 40.472 16.878 1.00 8.10  ? ? ? ? ? ? 103  ALA A CA  1 
ATOM   718  C  C   . ALA A 1 95  ? 32.034 39.494 15.740 1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 103  ALA A C   1 
ATOM   719  O  O   . ALA A 1 95  ? 32.635 39.592 14.664 1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 103  ALA A O   1 
ATOM   720  C  CB  . ALA A 1 95  ? 31.141 41.462 16.982 1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 103  ALA A CB  1 
ATOM   721  N  N   . ASP A 1 96  ? 31.130 38.551 15.967 1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 104  ASP A N   1 
ATOM   722  C  CA  . ASP A 1 96  ? 30.808 37.573 14.939 1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 104  ASP A CA  1 
ATOM   723  C  C   . ASP A 1 96  ? 29.811 38.120 13.928 1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 104  ASP A C   1 
ATOM   724  O  O   . ASP A 1 96  ? 29.698 37.610 12.809 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 104  ASP A O   1 
ATOM   725  C  CB  . ASP A 1 96  ? 30.272 36.307 15.596 1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 104  ASP A CB  1 
ATOM   726  C  CG  . ASP A 1 96  ? 31.291 35.676 16.514 1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 104  ASP A CG  1 
ATOM   727  O  OD1 . ASP A 1 96  ? 32.323 35.202 15.999 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 104  ASP A OD1 1 
ATOM   728  O  OD2 . ASP A 1 96  ? 31.085 35.667 17.746 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 104  ASP A OD2 1 
ATOM   729  N  N   . GLY A 1 97  ? 29.098 39.174 14.315 1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 105  GLY A N   1 
ATOM   730  C  CA  . GLY A 1 97  ? 28.127 39.752 13.413 1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 105  GLY A CA  1 
ATOM   731  C  C   . GLY A 1 97  ? 27.558 41.072 13.878 1.00 8.13  ? ? ? ? ? ? 105  GLY A C   1 
ATOM   732  O  O   . GLY A 1 97  ? 27.893 41.585 14.952 1.00 7.71  ? ? ? ? ? ? 105  GLY A O   1 
ATOM   733  N  N   . ILE A 1 98  ? 26.684 41.616 13.042 1.00 7.59  ? ? ? ? ? ? 106  ILE A N   1 
ATOM   734  C  CA  . ILE A 1 98  ? 26.031 42.880 13.318 1.00 8.75  ? ? ? ? ? ? 106  ILE A CA  1 
ATOM   735  C  C   . ILE A 1 98  ? 24.571 42.822 12.881 1.00 8.29  ? ? ? ? ? ? 106  ILE A C   1 
ATOM   736  O  O   . ILE A 1 98  ? 24.241 42.199 11.870 1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 106  ILE A O   1 
ATOM   737  C  CB  . ILE A 1 98  ? 26.741 44.028 12.573 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 106  ILE A CB  1 
ATOM   738  C  CG1 . ILE A 1 98  ? 25.939 45.319 12.721 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 106  ILE A CG1 1 
ATOM   739  C  CG2 . ILE A 1 98  ? 26.935 43.661 11.106 1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 106  ILE A CG2 1 
ATOM   740  C  CD1 . ILE A 1 98  ? 26.610 46.519 12.114 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 106  ILE A CD1 1 
ATOM   741  N  N   . HIS A 1 99  ? 23.698 43.445 13.664 1.00 6.58  ? ? ? ? ? ? 107  HIS A N   1 
ATOM   742  C  CA  . HIS A 1 99  ? 22.281 43.493 13.330 1.00 7.37  ? ? ? ? ? ? 107  HIS A CA  1 
ATOM   743  C  C   . HIS A 1 99  ? 21.881 44.949 13.119 1.00 7.92  ? ? ? ? ? ? 107  HIS A C   1 
ATOM   744  O  O   . HIS A 1 99  ? 22.221 45.811 13.924 1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 107  HIS A O   1 
ATOM   745  C  CB  . HIS A 1 99  ? 21.416 42.913 14.451 1.00 8.18  ? ? ? ? ? ? 107  HIS A CB  1 
ATOM   746  C  CG  . HIS A 1 99  ? 19.970 42.814 14.078 1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 107  HIS A CG  1 
ATOM   747  N  ND1 . HIS A 1 99  ? 19.448 41.718 13.428 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 107  HIS A ND1 1 
ATOM   748  C  CD2 . HIS A 1 99  ? 18.977 43.734 14.123 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 107  HIS A CD2 1 
ATOM   749  C  CE1 . HIS A 1 99  ? 18.198 41.969 13.078 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 107  HIS A CE1 1 
ATOM   750  N  NE2 . HIS A 1 99  ? 17.889 43.186 13.488 1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 107  HIS A NE2 1 
ATOM   751  N  N   . ILE A 1 100 ? 21.151 45.219 12.040 1.00 7.52  ? ? ? ? ? ? 108  ILE A N   1 
ATOM   752  C  CA  . ILE A 1 100 ? 20.702 46.576 11.741 1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 108  ILE A CA  1 
ATOM   753  C  C   . ILE A 1 100 ? 19.226 46.610 11.352 1.00 8.26  ? ? ? ? ? ? 108  ILE A C   1 
ATOM   754  O  O   . ILE A 1 100 ? 18.674 45.606 10.892 1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 108  ILE A O   1 
ATOM   755  C  CB  . ILE A 1 100 ? 21.520 47.218 10.587 1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 108  ILE A CB  1 
ATOM   756  C  CG1 . ILE A 1 100 ? 21.442 46.350 9.327  1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 108  ILE A CG1 1 
ATOM   757  C  CG2 . ILE A 1 100 ? 22.964 47.429 11.029 1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 108  ILE A CG2 1 
ATOM   758  C  CD1 . ILE A 1 100 ? 22.137 46.956 8.111  1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 108  ILE A CD1 1 
ATOM   759  N  N   . GLY A 1 101 ? 18.609 47.775 11.535 1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 109  GLY A N   1 
ATOM   760  C  CA  . GLY A 1 101 ? 17.208 47.956 11.201 1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 109  GLY A CA  1 
ATOM   761  C  C   . GLY A 1 101 ? 17.023 48.915 10.038 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 109  GLY A C   1 
ATOM   762  O  O   . GLY A 1 101 ? 17.991 49.417 9.471  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 109  GLY A O   1 
ATOM   763  N  N   . GLN A 1 102 ? 15.770 49.190 9.702  1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 110  GLN A N   1 
ATOM   764  C  CA  . GLN A 1 102 ? 15.444 50.064 8.582  1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 110  GLN A CA  1 
ATOM   765  C  C   . GLN A 1 102 ? 15.877 51.524 8.724  1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 110  GLN A C   1 
ATOM   766  O  O   . GLN A 1 102 ? 15.999 52.239 7.724  1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 110  GLN A O   1 
ATOM   767  C  CB  . GLN A 1 102 ? 13.939 49.995 8.311  1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 110  GLN A CB  1 
ATOM   768  C  CG  . GLN A 1 102 ? 13.455 48.621 7.877  1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 110  GLN A CG  1 
ATOM   769  C  CD  . GLN A 1 102 ? 14.115 48.157 6.598  1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 110  GLN A CD  1 
ATOM   770  O  OE1 . GLN A 1 102 ? 14.172 48.902 5.617  1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 110  GLN A OE1 1 
ATOM   771  N  NE2 . GLN A 1 102 ? 14.611 46.923 6.592  1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 110  GLN A NE2 1 
ATOM   772  N  N   . GLU A 1 103 ? 16.112 51.968 9.954  1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 111  GLU A N   1 
ATOM   773  C  CA  . GLU A 1 103 ? 16.521 53.349 10.205 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 111  GLU A CA  1 
ATOM   774  C  C   . GLU A 1 103 ? 18.022 53.461 10.483 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 111  GLU A C   1 
ATOM   775  O  O   . GLU A 1 103 ? 18.529 54.542 10.786 1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 111  GLU A O   1 
ATOM   776  C  CB  . GLU A 1 103 ? 15.731 53.911 11.391 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 111  GLU A CB  1 
ATOM   777  C  CG  . GLU A 1 103 ? 15.910 55.399 11.634 1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 111  GLU A CG  1 
ATOM   778  C  CD  . GLU A 1 103 ? 15.149 55.881 12.855 1.00 32.67 ? ? ? ? ? ? 111  GLU A CD  1 
ATOM   779  O  OE1 . GLU A 1 103 ? 13.919 55.662 12.916 1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 111  GLU A OE1 1 
ATOM   780  O  OE2 . GLU A 1 103 ? 15.778 56.479 13.754 1.00 35.21 ? ? ? ? ? ? 111  GLU A OE2 1 
ATOM   781  N  N   . ASP A 1 104 ? 18.728 52.342 10.372 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 112  ASP A N   1 
ATOM   782  C  CA  . ASP A 1 104 ? 20.166 52.318 10.615 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 112  ASP A CA  1 
ATOM   783  C  C   . ASP A 1 104 ? 20.953 52.389 9.305  1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 112  ASP A C   1 
ATOM   784  O  O   . ASP A 1 104 ? 20.387 52.684 8.254  1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 112  ASP A O   1 
ATOM   785  C  CB  . ASP A 1 104 ? 20.535 51.058 11.406 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 112  ASP A CB  1 
ATOM   786  C  CG  . ASP A 1 104 ? 19.845 51.004 12.760 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 112  ASP A CG  1 
ATOM   787  O  OD1 . ASP A 1 104 ? 19.845 52.037 13.461 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 112  ASP A OD1 1 
ATOM   788  O  OD2 . ASP A 1 104 ? 19.309 49.937 13.128 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 112  ASP A OD2 1 
ATOM   789  N  N   . ALA A 1 105 ? 22.258 52.140 9.369  1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 113  ALA A N   1 
ATOM   790  C  CA  . ALA A 1 105 ? 23.090 52.186 8.169  1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 113  ALA A CA  1 
ATOM   791  C  C   . ALA A 1 105 ? 22.513 51.257 7.106  1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 113  ALA A C   1 
ATOM   792  O  O   . ALA A 1 105 ? 21.980 50.196 7.426  1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 113  ALA A O   1 
ATOM   793  C  CB  . ALA A 1 105 ? 24.521 51.775 8.505  1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 113  ALA A CB  1 
ATOM   794  N  N   . ASN A 1 106 ? 22.612 51.659 5.843  1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 114  ASN A N   1 
ATOM   795  C  CA  . ASN A 1 106 ? 22.095 50.846 4.747  1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 114  ASN A CA  1 
ATOM   796  C  C   . ASN A 1 106 ? 22.824 49.505 4.691  1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 114  ASN A C   1 
ATOM   797  O  O   . ASN A 1 106 ? 24.047 49.451 4.820  1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 114  ASN A O   1 
ATOM   798  C  CB  . ASN A 1 106 ? 22.267 51.578 3.417  1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 114  ASN A CB  1 
ATOM   799  C  CG  . ASN A 1 106 ? 21.638 50.830 2.263  1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 114  ASN A CG  1 
ATOM   800  O  OD1 . ASN A 1 106 ? 20.417 50.834 2.096  1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 114  ASN A OD1 1 
ATOM   801  N  ND2 . ASN A 1 106 ? 22.467 50.167 1.467  1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 114  ASN A ND2 1 
ATOM   802  N  N   . ALA A 1 107 ? 22.067 48.428 4.491  1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 115  ALA A N   1 
ATOM   803  C  CA  . ALA A 1 107 ? 22.620 47.079 4.434  1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 115  ALA A CA  1 
ATOM   804  C  C   . ALA A 1 107 ? 23.748 46.907 3.418  1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 115  ALA A C   1 
ATOM   805  O  O   . ALA A 1 107 ? 24.701 46.165 3.667  1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 115  ALA A O   1 
ATOM   806  C  CB  . ALA A 1 107 ? 21.504 46.071 4.153  1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 115  ALA A CB  1 
ATOM   807  N  N   . LYS A 1 108 ? 23.636 47.572 2.270  1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 116  LYS A N   1 
ATOM   808  C  CA  . LYS A 1 108 ? 24.671 47.478 1.243  1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 116  LYS A CA  1 
ATOM   809  C  C   . LYS A 1 108 ? 25.981 48.038 1.784  1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 116  LYS A C   1 
ATOM   810  O  O   . LYS A 1 108 ? 27.051 47.460 1.577  1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 116  LYS A O   1 
ATOM   811  C  CB  . LYS A 1 108 ? 24.266 48.259 -0.013 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 116  LYS A CB  1 
ATOM   812  C  CG  . LYS A 1 108 ? 23.034 47.715 -0.719 1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 116  LYS A CG  1 
ATOM   813  C  CD  . LYS A 1 108 ? 22.692 48.514 -1.976 1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 116  LYS A CD  1 
ATOM   814  C  CE  . LYS A 1 108 ? 22.212 49.925 -1.652 1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 116  LYS A CE  1 
ATOM   815  N  NZ  . LYS A 1 108 ? 23.283 50.791 -1.078 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 116  LYS A NZ  1 
ATOM   816  N  N   . GLU A 1 109 ? 25.885 49.168 2.476  1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 117  GLU A N   1 
ATOM   817  C  CA  . GLU A 1 109 ? 27.048 49.821 3.061  1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 117  GLU A CA  1 
ATOM   818  C  C   . GLU A 1 109 ? 27.660 48.954 4.158  1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 117  GLU A C   1 
ATOM   819  O  O   . GLU A 1 109 ? 28.878 48.815 4.246  1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 117  GLU A O   1 
ATOM   820  C  CB  . GLU A 1 109 ? 26.645 51.174 3.648  1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 117  GLU A CB  1 
ATOM   821  C  CG  . GLU A 1 109 ? 27.778 51.941 4.304  1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 117  GLU A CG  1 
ATOM   822  C  CD  . GLU A 1 109 ? 27.297 53.205 4.989  1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 117  GLU A CD  1 
ATOM   823  O  OE1 . GLU A 1 109 ? 26.670 54.048 4.312  1.00 32.15 ? ? ? ? ? ? 117  GLU A OE1 1 
ATOM   824  O  OE2 . GLU A 1 109 ? 27.544 53.356 6.204  1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 117  GLU A OE2 1 
ATOM   825  N  N   . VAL A 1 110 ? 26.810 48.367 4.994  1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 118  VAL A N   1 
ATOM   826  C  CA  . VAL A 1 110 ? 27.288 47.528 6.083  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 118  VAL A CA  1 
ATOM   827  C  C   . VAL A 1 110 ? 27.952 46.248 5.586  1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 118  VAL A C   1 
ATOM   828  O  O   . VAL A 1 110 ? 29.022 45.882 6.066  1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 118  VAL A O   1 
ATOM   829  C  CB  . VAL A 1 110 ? 26.142 47.174 7.055  1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 118  VAL A CB  1 
ATOM   830  C  CG1 . VAL A 1 110 ? 26.651 46.228 8.139  1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 118  VAL A CG1 1 
ATOM   831  C  CG2 . VAL A 1 110 ? 25.589 48.451 7.680  1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 118  VAL A CG2 1 
ATOM   832  N  N   . ARG A 1 111 ? 27.333 45.565 4.627  1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 119  ARG A N   1 
ATOM   833  C  CA  . ARG A 1 111 ? 27.926 44.339 4.104  1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 119  ARG A CA  1 
ATOM   834  C  C   . ARG A 1 111 ? 29.328 44.600 3.555  1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 119  ARG A C   1 
ATOM   835  O  O   . ARG A 1 111 ? 30.232 43.783 3.733  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 119  ARG A O   1 
ATOM   836  C  CB  . ARG A 1 111 ? 27.049 43.724 3.001  1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 119  ARG A CB  1 
ATOM   837  C  CG  . ARG A 1 111 ? 27.746 42.614 2.203  1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 119  ARG A CG  1 
ATOM   838  C  CD  . ARG A 1 111 ? 28.331 41.534 3.115  1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 119  ARG A CD  1 
ATOM   839  N  NE  . ARG A 1 111 ? 27.297 40.708 3.730  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 119  ARG A NE  1 
ATOM   840  C  CZ  . ARG A 1 111 ? 27.492 39.910 4.776  1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 119  ARG A CZ  1 
ATOM   841  N  NH1 . ARG A 1 111 ? 28.690 39.824 5.343  1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 119  ARG A NH1 1 
ATOM   842  N  NH2 . ARG A 1 111 ? 26.484 39.192 5.254  1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 119  ARG A NH2 1 
ATOM   843  N  N   . ALA A 1 112 ? 29.506 45.742 2.901  1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 120  ALA A N   1 
ATOM   844  C  CA  . ALA A 1 112 ? 30.800 46.089 2.327  1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 120  ALA A CA  1 
ATOM   845  C  C   . ALA A 1 112 ? 31.853 46.337 3.402  1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 120  ALA A C   1 
ATOM   846  O  O   . ALA A 1 112 ? 33.029 46.035 3.212  1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 120  ALA A O   1 
ATOM   847  C  CB  . ALA A 1 112 ? 30.661 47.323 1.440  1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 120  ALA A CB  1 
ATOM   848  N  N   . ALA A 1 113 ? 31.419 46.867 4.538  1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 121  ALA A N   1 
ATOM   849  C  CA  . ALA A 1 113 ? 32.326 47.192 5.633  1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 121  ALA A CA  1 
ATOM   850  C  C   . ALA A 1 113 ? 32.723 46.031 6.536  1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 121  ALA A C   1 
ATOM   851  O  O   . ALA A 1 113 ? 33.783 46.073 7.164  1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 121  ALA A O   1 
ATOM   852  C  CB  . ALA A 1 113 ? 31.713 48.299 6.483  1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 121  ALA A CB  1 
ATOM   853  N  N   . ILE A 1 114 ? 31.890 44.996 6.600  1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 122  ILE A N   1 
ATOM   854  C  CA  . ILE A 1 114 ? 32.152 43.864 7.494  1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 122  ILE A CA  1 
ATOM   855  C  C   . ILE A 1 114 ? 32.694 42.578 6.878  1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 122  ILE A C   1 
ATOM   856  O  O   . ILE A 1 114 ? 32.893 41.592 7.586  1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 122  ILE A O   1 
ATOM   857  C  CB  . ILE A 1 114 ? 30.873 43.496 8.294  1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 122  ILE A CB  1 
ATOM   858  C  CG1 . ILE A 1 114 ? 29.822 42.899 7.351  1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 122  ILE A CG1 1 
ATOM   859  C  CG2 . ILE A 1 114 ? 30.315 44.734 8.982  1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 122  ILE A CG2 1 
ATOM   860  C  CD1 . ILE A 1 114 ? 28.549 42.442 8.047  1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 122  ILE A CD1 1 
ATOM   861  N  N   . GLY A 1 115 ? 32.931 42.571 5.572  1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 123  GLY A N   1 
ATOM   862  C  CA  . GLY A 1 115 ? 33.439 41.364 4.946  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 123  GLY A CA  1 
ATOM   863  C  C   . GLY A 1 115 ? 32.455 40.208 5.017  1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 123  GLY A C   1 
ATOM   864  O  O   . GLY A 1 115 ? 31.308 40.342 4.588  1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 123  GLY A O   1 
ATOM   865  N  N   . ASP A 1 116 ? 32.895 39.077 5.562  1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 124  ASP A N   1 
ATOM   866  C  CA  . ASP A 1 116 ? 32.045 37.893 5.665  1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 124  ASP A CA  1 
ATOM   867  C  C   . ASP A 1 116 ? 31.392 37.678 7.030  1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 124  ASP A C   1 
ATOM   868  O  O   . ASP A 1 116 ? 30.935 36.576 7.340  1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 124  ASP A O   1 
ATOM   869  C  CB  . ASP A 1 116 ? 32.841 36.641 5.277  1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 124  ASP A CB  1 
ATOM   870  C  CG  . ASP A 1 116 ? 33.221 36.627 3.808  1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 124  ASP A CG  1 
ATOM   871  O  OD1 . ASP A 1 116 ? 32.317 36.776 2.961  1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 124  ASP A OD1 1 
ATOM   872  O  OD2 . ASP A 1 116 ? 34.421 36.465 3.503  1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 124  ASP A OD2 1 
ATOM   873  N  N   . MET A 1 117 ? 31.351 38.725 7.844  1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 125  MET A N   1 
ATOM   874  C  CA  . MET A 1 117 ? 30.730 38.633 9.159  1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 125  MET A CA  1 
ATOM   875  C  C   . MET A 1 117 ? 29.227 38.415 8.981  1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 125  MET A C   1 
ATOM   876  O  O   . MET A 1 117 ? 28.670 38.696 7.917  1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 125  MET A O   1 
ATOM   877  C  CB  . MET A 1 117 ? 30.979 39.922 9.945  1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 125  MET A CB  1 
ATOM   878  C  CG  . MET A 1 117 ? 32.419 40.116 10.406 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 125  MET A CG  1 
ATOM   879  S  SD  . MET A 1 117 ? 32.681 41.719 11.201 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 125  MET A SD  1 
ATOM   880  C  CE  . MET A 1 117 ? 30.987 42.027 11.901 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 125  MET A CE  1 
ATOM   881  N  N   . ILE A 1 118 ? 28.574 37.904 10.020 1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 126  ILE A N   1 
ATOM   882  C  CA  . ILE A 1 118 ? 27.134 37.670 9.971  1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 126  ILE A CA  1 
ATOM   883  C  C   . ILE A 1 118 ? 26.397 39.007 9.953  1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 126  ILE A C   1 
ATOM   884  O  O   . ILE A 1 118 ? 26.716 39.914 10.727 1.00 9.20  ? ? ? ? ? ? 126  ILE A O   1 
ATOM   885  C  CB  . ILE A 1 118 ? 26.659 36.866 11.197 1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 126  ILE A CB  1 
ATOM   886  C  CG1 . ILE A 1 118 ? 27.238 35.453 11.149 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 126  ILE A CG1 1 
ATOM   887  C  CG2 . ILE A 1 118 ? 25.137 36.825 11.237 1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 126  ILE A CG2 1 
ATOM   888  C  CD1 . ILE A 1 118 ? 26.992 34.656 12.419 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 126  ILE A CD1 1 
ATOM   889  N  N   . LEU A 1 119 ? 25.422 39.128 9.056  1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A N   1 
ATOM   890  C  CA  . LEU A 1 119 ? 24.630 40.345 8.935  1.00 7.78  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A CA  1 
ATOM   891  C  C   . LEU A 1 119 ? 23.138 40.055 9.057  1.00 8.26  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A C   1 
ATOM   892  O  O   . LEU A 1 119 ? 22.576 39.285 8.273  1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A O   1 
ATOM   893  C  CB  . LEU A 1 119 ? 24.901 41.041 7.594  1.00 9.57  ? ? ? ? ? ? 127  LEU A CB  1 
ATOM   894  C  CG  . LEU A 1 119 ? 23.965 42.211 7.263  1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 127  LEU A CG  1 
ATOM   895  C  CD1 . LEU A 1 119 ? 24.072 43.278 8.344  1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 127  LEU A CD1 1 
ATOM   896  C  CD2 . LEU A 1 119 ? 24.314 42.797 5.899  1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 127  LEU A CD2 1 
ATOM   897  N  N   . GLY A 1 120 ? 22.508 40.665 10.056 1.00 7.23  ? ? ? ? ? ? 128  GLY A N   1 
ATOM   898  C  CA  . GLY A 1 120 ? 21.080 40.491 10.255 1.00 7.97  ? ? ? ? ? ? 128  GLY A CA  1 
ATOM   899  C  C   . GLY A 1 120 ? 20.365 41.800 9.990  1.00 7.16  ? ? ? ? ? ? 128  GLY A C   1 
ATOM   900  O  O   . GLY A 1 120 ? 20.884 42.873 10.301 1.00 7.78  ? ? ? ? ? ? 128  GLY A O   1 
ATOM   901  N  N   . VAL A 1 121 ? 19.174 41.718 9.400  1.00 7.89  ? ? ? ? ? ? 129  VAL A N   1 
ATOM   902  C  CA  . VAL A 1 121 ? 18.387 42.906 9.094  1.00 8.65  ? ? ? ? ? ? 129  VAL A CA  1 
ATOM   903  C  C   . VAL A 1 121 ? 16.949 42.760 9.584  1.00 8.89  ? ? ? ? ? ? 129  VAL A C   1 
ATOM   904  O  O   . VAL A 1 121 ? 16.297 41.748 9.326  1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 129  VAL A O   1 
ATOM   905  C  CB  . VAL A 1 121 ? 18.355 43.174 7.566  1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 129  VAL A CB  1 
ATOM   906  C  CG1 . VAL A 1 121 ? 17.477 44.374 7.262  1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 129  VAL A CG1 1 
ATOM   907  C  CG2 . VAL A 1 121 ? 19.770 43.407 7.051  1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 129  VAL A CG2 1 
ATOM   908  N  N   . ALA A 1 122 ? 16.471 43.770 10.303 1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 130  ALA A N   1 
ATOM   909  C  CA  . ALA A 1 122 ? 15.101 43.771 10.803 1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 130  ALA A CA  1 
ATOM   910  C  C   . ALA A 1 122 ? 14.196 44.167 9.640  1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 130  ALA A C   1 
ATOM   911  O  O   . ALA A 1 122 ? 14.458 45.156 8.958  1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 130  ALA A O   1 
ATOM   912  C  CB  . ALA A 1 122 ? 14.955 44.776 11.939 1.00 8.26  ? ? ? ? ? ? 130  ALA A CB  1 
ATOM   913  N  N   . ALA A 1 123 ? 13.137 43.394 9.415  1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 131  ALA A N   1 
ATOM   914  C  CA  . ALA A 1 123 ? 12.201 43.676 8.328  1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 131  ALA A CA  1 
ATOM   915  C  C   . ALA A 1 123 ? 10.764 43.548 8.832  1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 131  ALA A C   1 
ATOM   916  O  O   . ALA A 1 123 ? 10.478 42.728 9.705  1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 131  ALA A O   1 
ATOM   917  C  CB  . ALA A 1 123 ? 12.445 42.716 7.170  1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 131  ALA A CB  1 
ATOM   918  N  N   . HIS A 1 124 ? 9.865  44.353 8.272  1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 132  HIS A N   1 
ATOM   919  C  CA  . HIS A 1 124 ? 8.465  44.349 8.686  1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 132  HIS A CA  1 
ATOM   920  C  C   . HIS A 1 124 ? 7.522  44.130 7.504  1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 132  HIS A C   1 
ATOM   921  O  O   . HIS A 1 124 ? 6.336  43.855 7.692  1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 132  HIS A O   1 
ATOM   922  C  CB  A HIS A 1 124 ? 8.130  45.683 9.365  0.50 14.12 ? ? ? ? ? ? 132  HIS A CB  1 
ATOM   923  C  CB  B HIS A 1 124 ? 8.129  45.667 9.389  0.50 17.32 ? ? ? ? ? ? 132  HIS A CB  1 
ATOM   924  C  CG  A HIS A 1 124 ? 6.730  45.768 9.897  0.50 12.80 ? ? ? ? ? ? 132  HIS A CG  1 
ATOM   925  C  CG  B HIS A 1 124 ? 9.109  46.045 10.457 0.50 19.31 ? ? ? ? ? ? 132  HIS A CG  1 
ATOM   926  N  ND1 A HIS A 1 124 ? 6.297  45.036 10.980 0.50 13.89 ? ? ? ? ? ? 132  HIS A ND1 1 
ATOM   927  N  ND1 B HIS A 1 124 ? 10.427 46.343 10.184 0.50 21.28 ? ? ? ? ? ? 132  HIS A ND1 1 
ATOM   928  C  CD2 A HIS A 1 124 ? 5.673  46.517 9.501  0.50 13.12 ? ? ? ? ? ? 132  HIS A CD2 1 
ATOM   929  C  CD2 B HIS A 1 124 ? 8.966  46.165 11.798 0.50 20.82 ? ? ? ? ? ? 132  HIS A CD2 1 
ATOM   930  C  CE1 A HIS A 1 124 ? 5.033  45.332 11.232 0.50 13.23 ? ? ? ? ? ? 132  HIS A CE1 1 
ATOM   931  C  CE1 B HIS A 1 124 ? 11.054 46.631 11.310 0.50 19.97 ? ? ? ? ? ? 132  HIS A CE1 1 
ATOM   932  N  NE2 A HIS A 1 124 ? 4.632  46.228 10.349 0.50 12.31 ? ? ? ? ? ? 132  HIS A NE2 1 
ATOM   933  N  NE2 B HIS A 1 124 ? 10.191 46.531 12.305 0.50 22.11 ? ? ? ? ? ? 132  HIS A NE2 1 
ATOM   934  N  N   . THR A 1 125 ? 8.054  44.246 6.290  1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 133  THR A N   1 
ATOM   935  C  CA  . THR A 1 125 ? 7.255  44.060 5.082  1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 133  THR A CA  1 
ATOM   936  C  C   . THR A 1 125 ? 7.973  43.165 4.079  1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 133  THR A C   1 
ATOM   937  O  O   . THR A 1 125 ? 9.182  42.944 4.177  1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 133  THR A O   1 
ATOM   938  C  CB  . THR A 1 125 ? 6.963  45.401 4.384  1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 133  THR A CB  1 
ATOM   939  O  OG1 . THR A 1 125 ? 8.174  45.915 3.809  1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 133  THR A OG1 1 
ATOM   940  C  CG2 . THR A 1 125 ? 6.415  46.411 5.375  1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 133  THR A CG2 1 
ATOM   941  N  N   . MET A 1 126 ? 7.223  42.662 3.103  1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 134  MET A N   1 
ATOM   942  C  CA  . MET A 1 126 ? 7.783  41.800 2.073  1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 134  MET A CA  1 
ATOM   943  C  C   . MET A 1 126 ? 8.859  42.547 1.283  1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 134  MET A C   1 
ATOM   944  O  O   . MET A 1 126 ? 9.902  41.983 0.957  1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 134  MET A O   1 
ATOM   945  C  CB  . MET A 1 126 ? 6.678  41.331 1.122  1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 134  MET A CB  1 
ATOM   946  C  CG  . MET A 1 126 ? 7.131  40.321 0.082  1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 134  MET A CG  1 
ATOM   947  S  SD  . MET A 1 126 ? 7.734  38.802 0.828  1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 134  MET A SD  1 
ATOM   948  C  CE  . MET A 1 126 ? 6.207  38.141 1.498  1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 134  MET A CE  1 
ATOM   949  N  N   . SER A 1 127 ? 8.599  43.816 0.984  1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 135  SER A N   1 
ATOM   950  C  CA  . SER A 1 127 ? 9.551  44.633 0.235  1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 135  SER A CA  1 
ATOM   951  C  C   . SER A 1 127 ? 10.882 44.738 0.977  1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 135  SER A C   1 
ATOM   952  O  O   . SER A 1 127 ? 11.950 44.634 0.372  1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 135  SER A O   1 
ATOM   953  C  CB  . SER A 1 127 ? 8.979  46.035 0.000  1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 135  SER A CB  1 
ATOM   954  O  OG  . SER A 1 127 ? 8.723  46.700 1.224  1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 135  SER A OG  1 
ATOM   955  N  N   . GLU A 1 128 ? 10.817 44.935 2.290  1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 136  GLU A N   1 
ATOM   956  C  CA  . GLU A 1 128 ? 12.030 45.051 3.093  1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 136  GLU A CA  1 
ATOM   957  C  C   . GLU A 1 128 ? 12.769 43.719 3.183  1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 136  GLU A C   1 
ATOM   958  O  O   . GLU A 1 128 ? 13.999 43.686 3.188  1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 136  GLU A O   1 
ATOM   959  C  CB  . GLU A 1 128 ? 11.683 45.567 4.490  1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 136  GLU A CB  1 
ATOM   960  C  CG  . GLU A 1 128 ? 10.894 46.864 4.465  1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 136  GLU A CG  1 
ATOM   961  C  CD  . GLU A 1 128 ? 10.638 47.429 5.846  1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 136  GLU A CD  1 
ATOM   962  O  OE1 . GLU A 1 128 ? 10.617 46.643 6.819  1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 136  GLU A OE1 1 
ATOM   963  O  OE2 . GLU A 1 128 ? 10.437 48.657 5.959  1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 136  GLU A OE2 1 
ATOM   964  N  N   . VAL A 1 129 ? 12.022 42.622 3.255  1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 137  VAL A N   1 
ATOM   965  C  CA  . VAL A 1 129 ? 12.623 41.296 3.318  1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 137  VAL A CA  1 
ATOM   966  C  C   . VAL A 1 129 ? 13.391 41.031 2.025  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 137  VAL A C   1 
ATOM   967  O  O   . VAL A 1 129 ? 14.544 40.594 2.049  1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 137  VAL A O   1 
ATOM   968  C  CB  . VAL A 1 129 ? 11.542 40.206 3.504  1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 137  VAL A CB  1 
ATOM   969  C  CG1 . VAL A 1 129 ? 12.158 38.823 3.374  1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 137  VAL A CG1 1 
ATOM   970  C  CG2 . VAL A 1 129 ? 10.886 40.365 4.868  1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 137  VAL A CG2 1 
ATOM   971  N  N   . LYS A 1 130 ? 12.752 41.309 0.894  1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 138  LYS A N   1 
ATOM   972  C  CA  . LYS A 1 130 ? 13.394 41.093 -0.394 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 138  LYS A CA  1 
ATOM   973  C  C   . LYS A 1 130 ? 14.609 41.995 -0.573 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 138  LYS A C   1 
ATOM   974  O  O   . LYS A 1 130 ? 15.611 41.577 -1.151 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 138  LYS A O   1 
ATOM   975  C  CB  . LYS A 1 130 ? 12.394 41.319 -1.532 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 138  LYS A CB  1 
ATOM   976  C  CG  . LYS A 1 130 ? 11.256 40.311 -1.548 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 138  LYS A CG  1 
ATOM   977  C  CD  . LYS A 1 130 ? 10.323 40.540 -2.721 1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 138  LYS A CD  1 
ATOM   978  C  CE  . LYS A 1 130 ? 9.189  39.529 -2.720 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 138  LYS A CE  1 
ATOM   979  N  NZ  . LYS A 1 130 ? 8.252  39.747 -3.858 1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 138  LYS A NZ  1 
ATOM   980  N  N   . GLN A 1 131 ? 14.530 43.225 -0.075 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 139  GLN A N   1 
ATOM   981  C  CA  . GLN A 1 131 ? 15.648 44.153 -0.203 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 139  GLN A CA  1 
ATOM   982  C  C   . GLN A 1 131 ? 16.831 43.694 0.648  1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 139  GLN A C   1 
ATOM   983  O  O   . GLN A 1 131 ? 17.985 43.811 0.235  1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 139  GLN A O   1 
ATOM   984  C  CB  . GLN A 1 131 ? 15.229 45.566 0.209  1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 139  GLN A CB  1 
ATOM   985  C  CG  . GLN A 1 131 ? 16.289 46.634 -0.057 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 139  GLN A CG  1 
ATOM   986  C  CD  . GLN A 1 131 ? 16.584 46.802 -1.535 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 139  GLN A CD  1 
ATOM   987  O  OE1 . GLN A 1 131 ? 15.700 47.149 -2.320 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 139  GLN A OE1 1 
ATOM   988  N  NE2 . GLN A 1 131 ? 17.831 46.553 -1.924 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 139  GLN A NE2 1 
ATOM   989  N  N   . ALA A 1 132 ? 16.541 43.167 1.833  1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 140  ALA A N   1 
ATOM   990  C  CA  . ALA A 1 132 ? 17.587 42.691 2.734  1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 140  ALA A CA  1 
ATOM   991  C  C   . ALA A 1 132 ? 18.355 41.534 2.103  1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 140  ALA A C   1 
ATOM   992  O  O   . ALA A 1 132 ? 19.586 41.478 2.170  1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 140  ALA A O   1 
ATOM   993  C  CB  . ALA A 1 132 ? 16.973 42.252 4.067  1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 140  ALA A CB  1 
ATOM   994  N  N   . GLU A 1 133 ? 17.630 40.610 1.482  1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 141  GLU A N   1 
ATOM   995  C  CA  . GLU A 1 133 ? 18.260 39.462 0.846  1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 141  GLU A CA  1 
ATOM   996  C  C   . GLU A 1 133 ? 19.154 39.932 -0.301 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 141  GLU A C   1 
ATOM   997  O  O   . GLU A 1 133 ? 20.267 39.435 -0.477 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 141  GLU A O   1 
ATOM   998  C  CB  . GLU A 1 133 ? 17.196 38.501 0.313  1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 141  GLU A CB  1 
ATOM   999  C  CG  . GLU A 1 133 ? 17.731 37.129 -0.049 1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 141  GLU A CG  1 
ATOM   1000 C  CD  . GLU A 1 133 ? 16.646 36.192 -0.542 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 141  GLU A CD  1 
ATOM   1001 O  OE1 . GLU A 1 133 ? 16.907 34.973 -0.623 1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 141  GLU A OE1 1 
ATOM   1002 O  OE2 . GLU A 1 133 ? 15.535 36.674 -0.853 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 141  GLU A OE2 1 
ATOM   1003 N  N   . GLU A 1 134 ? 18.660 40.898 -1.069 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 142  GLU A N   1 
ATOM   1004 C  CA  . GLU A 1 134 ? 19.404 41.443 -2.200 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 142  GLU A CA  1 
ATOM   1005 C  C   . GLU A 1 134 ? 20.666 42.168 -1.742 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 142  GLU A C   1 
ATOM   1006 O  O   . GLU A 1 134 ? 21.697 42.122 -2.414 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 142  GLU A O   1 
ATOM   1007 C  CB  . GLU A 1 134 ? 18.521 42.410 -2.992 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 142  GLU A CB  1 
ATOM   1008 C  CG  . GLU A 1 134 ? 19.187 42.986 -4.229 1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 142  GLU A CG  1 
ATOM   1009 C  CD  . GLU A 1 134 ? 18.306 43.984 -4.951 1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 142  GLU A CD  1 
ATOM   1010 O  OE1 . GLU A 1 134 ? 17.175 43.612 -5.330 1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 142  GLU A OE1 1 
ATOM   1011 O  OE2 . GLU A 1 134 ? 18.742 45.140 -5.140 1.00 31.90 ? ? ? ? ? ? 142  GLU A OE2 1 
ATOM   1012 N  N   . ASP A 1 135 ? 20.583 42.837 -0.594 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 143  ASP A N   1 
ATOM   1013 C  CA  . ASP A 1 135 ? 21.720 43.581 -0.058 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 143  ASP A CA  1 
ATOM   1014 C  C   . ASP A 1 135 ? 22.794 42.706 0.581  1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 143  ASP A C   1 
ATOM   1015 O  O   . ASP A 1 135 ? 23.869 43.196 0.927  1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 143  ASP A O   1 
ATOM   1016 C  CB  . ASP A 1 135 ? 21.247 44.624 0.961  1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 143  ASP A CB  1 
ATOM   1017 C  CG  . ASP A 1 135 ? 20.345 45.680 0.345  1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 143  ASP A CG  1 
ATOM   1018 O  OD1 . ASP A 1 135 ? 20.551 46.033 -0.835 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 143  ASP A OD1 1 
ATOM   1019 O  OD2 . ASP A 1 135 ? 19.440 46.173 1.047  1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 143  ASP A OD2 1 
ATOM   1020 N  N   . GLY A 1 136 ? 22.507 41.420 0.751  1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 144  GLY A N   1 
ATOM   1021 C  CA  . GLY A 1 136 ? 23.492 40.525 1.333  1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 144  GLY A CA  1 
ATOM   1022 C  C   . GLY A 1 136 ? 23.311 40.124 2.789  1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 144  GLY A C   1 
ATOM   1023 O  O   . GLY A 1 136 ? 24.267 39.695 3.432  1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 144  GLY A O   1 
ATOM   1024 N  N   . ALA A 1 137 ? 22.103 40.255 3.323  1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 145  ALA A N   1 
ATOM   1025 C  CA  . ALA A 1 137 ? 21.864 39.869 4.713  1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 145  ALA A CA  1 
ATOM   1026 C  C   . ALA A 1 137 ? 21.918 38.349 4.845  1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 145  ALA A C   1 
ATOM   1027 O  O   . ALA A 1 137 ? 21.546 37.631 3.919  1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 145  ALA A O   1 
ATOM   1028 C  CB  . ALA A 1 137 ? 20.506 40.379 5.174  1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 145  ALA A CB  1 
ATOM   1029 N  N   . ASP A 1 138 ? 22.392 37.861 5.990  1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 146  ASP A N   1 
ATOM   1030 C  CA  . ASP A 1 138 ? 22.459 36.425 6.235  1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 146  ASP A CA  1 
ATOM   1031 C  C   . ASP A 1 138 ? 21.175 35.938 6.912  1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 146  ASP A C   1 
ATOM   1032 O  O   . ASP A 1 138 ? 20.860 34.751 6.881  1.00 9.68  ? ? ? ? ? ? 146  ASP A O   1 
ATOM   1033 C  CB  . ASP A 1 138 ? 23.669 36.080 7.107  1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 146  ASP A CB  1 
ATOM   1034 C  CG  . ASP A 1 138 ? 24.990 36.354 6.409  1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 146  ASP A CG  1 
ATOM   1035 O  OD1 . ASP A 1 138 ? 25.209 35.812 5.300  1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 146  ASP A OD1 1 
ATOM   1036 O  OD2 . ASP A 1 138 ? 25.811 37.110 6.969  1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 146  ASP A OD2 1 
ATOM   1037 N  N   . TYR A 1 139 ? 20.447 36.858 7.539  1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 147  TYR A N   1 
ATOM   1038 C  CA  . TYR A 1 139 ? 19.182 36.509 8.186  1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 147  TYR A CA  1 
ATOM   1039 C  C   . TYR A 1 139 ? 18.334 37.754 8.362  1.00 7.06  ? ? ? ? ? ? 147  TYR A C   1 
ATOM   1040 O  O   . TYR A 1 139 ? 18.836 38.874 8.291  1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 147  TYR A O   1 
ATOM   1041 C  CB  . TYR A 1 139 ? 19.417 35.832 9.556  1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 147  TYR A CB  1 
ATOM   1042 C  CG  . TYR A 1 139 ? 19.779 36.757 10.709 1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 147  TYR A CG  1 
ATOM   1043 C  CD1 . TYR A 1 139 ? 18.796 37.490 11.388 1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 147  TYR A CD1 1 
ATOM   1044 C  CD2 . TYR A 1 139 ? 21.102 36.897 11.126 1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 147  TYR A CD2 1 
ATOM   1045 C  CE1 . TYR A 1 139 ? 19.129 38.336 12.450 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 147  TYR A CE1 1 
ATOM   1046 C  CE2 . TYR A 1 139 ? 21.443 37.740 12.183 1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 147  TYR A CE2 1 
ATOM   1047 C  CZ  . TYR A 1 139 ? 20.455 38.456 12.839 1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 147  TYR A CZ  1 
ATOM   1048 O  OH  . TYR A 1 139 ? 20.798 39.310 13.862 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 147  TYR A OH  1 
ATOM   1049 N  N   . VAL A 1 140 ? 17.037 37.553 8.565  1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 148  VAL A N   1 
ATOM   1050 C  CA  . VAL A 1 140 ? 16.131 38.668 8.798  1.00 8.26  ? ? ? ? ? ? 148  VAL A CA  1 
ATOM   1051 C  C   . VAL A 1 140 ? 15.356 38.425 10.087 1.00 8.22  ? ? ? ? ? ? 148  VAL A C   1 
ATOM   1052 O  O   . VAL A 1 140 ? 15.024 37.283 10.421 1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 148  VAL A O   1 
ATOM   1053 C  CB  . VAL A 1 140 ? 15.122 38.875 7.635  1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 148  VAL A CB  1 
ATOM   1054 C  CG1 . VAL A 1 140 ? 15.865 39.331 6.390  1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 148  VAL A CG1 1 
ATOM   1055 C  CG2 . VAL A 1 140 ? 14.349 37.596 7.358  1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 148  VAL A CG2 1 
ATOM   1056 N  N   . GLY A 1 141 ? 15.116 39.507 10.820 1.00 8.51  ? ? ? ? ? ? 149  GLY A N   1 
ATOM   1057 C  CA  . GLY A 1 141 ? 14.354 39.434 12.054 1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 149  GLY A CA  1 
ATOM   1058 C  C   . GLY A 1 141 ? 13.000 40.035 11.743 1.00 8.15  ? ? ? ? ? ? 149  GLY A C   1 
ATOM   1059 O  O   . GLY A 1 141 ? 12.906 41.215 11.389 1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 149  GLY A O   1 
ATOM   1060 N  N   . LEU A 1 142 ? 11.951 39.227 11.863 1.00 8.16  ? ? ? ? ? ? 150  LEU A N   1 
ATOM   1061 C  CA  . LEU A 1 142 ? 10.599 39.684 11.556 1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 150  LEU A CA  1 
ATOM   1062 C  C   . LEU A 1 142 ? 9.721  39.848 12.788 1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 150  LEU A C   1 
ATOM   1063 O  O   . LEU A 1 142 ? 9.718  39.005 13.684 1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 150  LEU A O   1 
ATOM   1064 C  CB  . LEU A 1 142 ? 9.930  38.708 10.588 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 150  LEU A CB  1 
ATOM   1065 C  CG  . LEU A 1 142 ? 10.756 38.282 9.369  1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 150  LEU A CG  1 
ATOM   1066 C  CD1 . LEU A 1 142 ? 9.899  37.389 8.486  1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 150  LEU A CD1 1 
ATOM   1067 C  CD2 . LEU A 1 142 ? 11.239 39.500 8.596  1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 150  LEU A CD2 1 
ATOM   1068 N  N   . GLY A 1 143 ? 8.978  40.948 12.818 1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 151  GLY A N   1 
ATOM   1069 C  CA  . GLY A 1 143 ? 8.096  41.217 13.936 1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 151  GLY A CA  1 
ATOM   1070 C  C   . GLY A 1 143 ? 7.618  42.656 13.913 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 151  GLY A C   1 
ATOM   1071 O  O   . GLY A 1 143 ? 7.784  43.345 12.901 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 151  GLY A O   1 
ATOM   1072 N  N   . PRO A 1 144 ? 7.021  43.144 15.013 1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 152  PRO A N   1 
ATOM   1073 C  CA  . PRO A 1 144 ? 6.800  42.364 16.238 1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 152  PRO A CA  1 
ATOM   1074 C  C   . PRO A 1 144 ? 5.716  41.309 16.049 1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 152  PRO A C   1 
ATOM   1075 O  O   . PRO A 1 144 ? 4.664  41.588 15.476 1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 152  PRO A O   1 
ATOM   1076 C  CB  . PRO A 1 144 ? 6.406  43.429 17.259 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 152  PRO A CB  1 
ATOM   1077 C  CG  . PRO A 1 144 ? 5.706  44.454 16.420 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 152  PRO A CG  1 
ATOM   1078 C  CD  . PRO A 1 144 ? 6.581  44.540 15.188 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 152  PRO A CD  1 
ATOM   1079 N  N   . ILE A 1 145 ? 5.985  40.093 16.509 1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 153  ILE A N   1 
ATOM   1080 C  CA  . ILE A 1 145 ? 5.016  39.010 16.391 1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 153  ILE A CA  1 
ATOM   1081 C  C   . ILE A 1 145 ? 3.858  39.264 17.356 1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 153  ILE A C   1 
ATOM   1082 O  O   . ILE A 1 145 ? 2.683  39.170 16.986 1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 153  ILE A O   1 
ATOM   1083 C  CB  . ILE A 1 145 ? 5.655  37.645 16.742 1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 153  ILE A CB  1 
ATOM   1084 C  CG1 . ILE A 1 145 ? 6.920  37.420 15.906 1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 153  ILE A CG1 1 
ATOM   1085 C  CG2 . ILE A 1 145 ? 4.641  36.522 16.525 1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 153  ILE A CG2 1 
ATOM   1086 C  CD1 . ILE A 1 145 ? 6.705  37.415 14.405 1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 153  ILE A CD1 1 
ATOM   1087 N  N   . TYR A 1 146 ? 4.214  39.591 18.594 1.00 7.77  ? ? ? ? ? ? 154  TYR A N   1 
ATOM   1088 C  CA  . TYR A 1 146 ? 3.254  39.855 19.660 1.00 8.01  ? ? ? ? ? ? 154  TYR A CA  1 
ATOM   1089 C  C   . TYR A 1 146 ? 3.554  41.220 20.293 1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 154  TYR A C   1 
ATOM   1090 O  O   . TYR A 1 146 ? 4.623  41.798 20.073 1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 154  TYR A O   1 
ATOM   1091 C  CB  . TYR A 1 146 ? 3.356  38.754 20.723 1.00 7.00  ? ? ? ? ? ? 154  TYR A CB  1 
ATOM   1092 C  CG  . TYR A 1 146 ? 3.265  37.338 20.182 1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 154  TYR A CG  1 
ATOM   1093 C  CD1 . TYR A 1 146 ? 4.364  36.478 20.236 1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 154  TYR A CD1 1 
ATOM   1094 C  CD2 . TYR A 1 146 ? 2.067  36.844 19.659 1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 154  TYR A CD2 1 
ATOM   1095 C  CE1 . TYR A 1 146 ? 4.272  35.157 19.791 1.00 8.11  ? ? ? ? ? ? 154  TYR A CE1 1 
ATOM   1096 C  CE2 . TYR A 1 146 ? 1.965  35.526 19.211 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 154  TYR A CE2 1 
ATOM   1097 C  CZ  . TYR A 1 146 ? 3.068  34.688 19.283 1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 154  TYR A CZ  1 
ATOM   1098 O  OH  . TYR A 1 146 ? 2.953  33.377 18.873 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 154  TYR A OH  1 
ATOM   1099 N  N   . PRO A 1 147 ? 2.618  41.757 21.098 1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 155  PRO A N   1 
ATOM   1100 C  CA  . PRO A 1 147 ? 2.856  43.061 21.726 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 155  PRO A CA  1 
ATOM   1101 C  C   . PRO A 1 147 ? 4.097  43.070 22.610 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 155  PRO A C   1 
ATOM   1102 O  O   . PRO A 1 147 ? 4.411  42.075 23.268 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 155  PRO A O   1 
ATOM   1103 C  CB  . PRO A 1 147 ? 1.583  43.292 22.536 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 155  PRO A CB  1 
ATOM   1104 C  CG  . PRO A 1 147 ? 0.551  42.578 21.743 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 155  PRO A CG  1 
ATOM   1105 C  CD  . PRO A 1 147 ? 1.251  41.289 21.378 1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 155  PRO A CD  1 
ATOM   1106 N  N   . THR A 1 148 ? 4.797  44.200 22.618 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 156  THR A N   1 
ATOM   1107 C  CA  . THR A 1 148 ? 5.998  44.351 23.430 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 156  THR A CA  1 
ATOM   1108 C  C   . THR A 1 148 ? 6.164  45.789 23.897 1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 156  THR A C   1 
ATOM   1109 O  O   . THR A 1 148 ? 5.815  46.729 23.181 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 156  THR A O   1 
ATOM   1110 C  CB  . THR A 1 148 ? 7.271  43.958 22.649 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 156  THR A CB  1 
ATOM   1111 O  OG1 . THR A 1 148 ? 8.423  44.219 23.462 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 156  THR A OG1 1 
ATOM   1112 C  CG2 . THR A 1 148 ? 7.378  44.747 21.352 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 156  THR A CG2 1 
ATOM   1113 N  N   . GLU A 1 149 ? 6.697  45.946 25.104 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 157  GLU A N   1 
ATOM   1114 C  CA  . GLU A 1 149 ? 6.943  47.261 25.679 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 157  GLU A CA  1 
ATOM   1115 C  C   . GLU A 1 149 ? 8.445  47.466 25.826 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 157  GLU A C   1 
ATOM   1116 O  O   . GLU A 1 149 ? 8.899  48.555 26.177 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 157  GLU A O   1 
ATOM   1117 C  CB  . GLU A 1 149 ? 6.287  47.385 27.056 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 157  GLU A CB  1 
ATOM   1118 C  CG  . GLU A 1 149 ? 4.770  47.360 27.046 1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 157  GLU A CG  1 
ATOM   1119 C  CD  . GLU A 1 149 ? 4.186  47.534 28.435 1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 157  GLU A CD  1 
ATOM   1120 O  OE1 . GLU A 1 149 ? 4.461  48.575 29.069 1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 157  GLU A OE1 1 
ATOM   1121 O  OE2 . GLU A 1 149 ? 3.454  46.631 28.893 1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 157  GLU A OE2 1 
ATOM   1122 N  N   . THR A 1 150 ? 9.215  46.416 25.555 1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 158  THR A N   1 
ATOM   1123 C  CA  . THR A 1 150 ? 10.668 46.492 25.681 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 158  THR A CA  1 
ATOM   1124 C  C   . THR A 1 150 ? 11.242 47.514 24.705 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 158  THR A C   1 
ATOM   1125 O  O   . THR A 1 150 ? 12.153 48.272 25.047 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 158  THR A O   1 
ATOM   1126 C  CB  . THR A 1 150 ? 11.301 45.119 25.445 1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 158  THR A CB  1 
ATOM   1127 O  OG1 . THR A 1 150 ? 10.692 44.169 26.330 1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 158  THR A OG1 1 
ATOM   1128 C  CG2 . THR A 1 150 ? 12.792 45.170 25.730 1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 158  THR A CG2 1 
ATOM   1129 N  N   . LYS A 1 151 ? 10.715 47.512 23.484 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 159  LYS A N   1 
ATOM   1130 C  CA  . LYS A 1 151 ? 11.108 48.471 22.454 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 159  LYS A CA  1 
ATOM   1131 C  C   . LYS A 1 151 ? 9.817  49.234 22.169 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 159  LYS A C   1 
ATOM   1132 O  O   . LYS A 1 151 ? 8.826  48.644 21.742 1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 159  LYS A O   1 
ATOM   1133 C  CB  . LYS A 1 151 ? 11.595 47.762 21.185 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 159  LYS A CB  1 
ATOM   1134 C  CG  . LYS A 1 151 ? 11.920 48.714 20.024 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 159  LYS A CG  1 
ATOM   1135 C  CD  . LYS A 1 151 ? 12.426 47.959 18.802 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 159  LYS A CD  1 
ATOM   1136 C  CE  . LYS A 1 151 ? 12.491 48.855 17.569 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 159  LYS A CE  1 
ATOM   1137 N  NZ  . LYS A 1 151 ? 13.406 50.019 17.756 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 159  LYS A NZ  1 
ATOM   1138 N  N   . LYS A 1 152 ? 9.830  50.540 22.417 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 160  LYS A N   1 
ATOM   1139 C  CA  . LYS A 1 152 ? 8.647  51.377 22.226 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 160  LYS A CA  1 
ATOM   1140 C  C   . LYS A 1 152 ? 8.350  51.812 20.793 1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 160  LYS A C   1 
ATOM   1141 O  O   . LYS A 1 152 ? 7.194  51.808 20.369 1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 160  LYS A O   1 
ATOM   1142 C  CB  . LYS A 1 152 ? 8.751  52.623 23.110 1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 160  LYS A CB  1 
ATOM   1143 C  CG  . LYS A 1 152 ? 9.998  53.458 22.855 1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 160  LYS A CG  1 
ATOM   1144 C  CD  . LYS A 1 152 ? 10.023 54.699 23.732 1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 160  LYS A CD  1 
ATOM   1145 C  CE  . LYS A 1 152 ? 11.287 55.512 23.500 1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 160  LYS A CE  1 
ATOM   1146 N  NZ  . LYS A 1 152 ? 11.414 55.953 22.081 1.00 35.65 ? ? ? ? ? ? 160  LYS A NZ  1 
ATOM   1147 N  N   . ASP A 1 153 ? 9.383  52.198 20.055 1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 161  ASP A N   1 
ATOM   1148 C  CA  . ASP A 1 153 ? 9.207  52.651 18.680 1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 161  ASP A CA  1 
ATOM   1149 C  C   . ASP A 1 153 ? 9.153  51.504 17.677 1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 161  ASP A C   1 
ATOM   1150 O  O   . ASP A 1 153 ? 9.977  51.423 16.768 1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 161  ASP A O   1 
ATOM   1151 C  CB  . ASP A 1 153 ? 10.333 53.614 18.298 1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 161  ASP A CB  1 
ATOM   1152 C  CG  . ASP A 1 153 ? 11.683 53.163 18.817 1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 161  ASP A CG  1 
ATOM   1153 O  OD1 . ASP A 1 153 ? 11.975 51.951 18.744 1.00 32.47 ? ? ? ? ? ? 161  ASP A OD1 1 
ATOM   1154 O  OD2 . ASP A 1 153 ? 12.455 54.022 19.293 1.00 34.71 ? ? ? ? ? ? 161  ASP A OD2 1 
ATOM   1155 N  N   . THR A 1 154 ? 8.171  50.626 17.842 1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 162  THR A N   1 
ATOM   1156 C  CA  . THR A 1 154 ? 8.012  49.484 16.950 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 162  THR A CA  1 
ATOM   1157 C  C   . THR A 1 154 ? 6.817  49.681 16.027 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 162  THR A C   1 
ATOM   1158 O  O   . THR A 1 154 ? 5.924  50.477 16.313 1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 162  THR A O   1 
ATOM   1159 C  CB  . THR A 1 154 ? 7.780  48.185 17.743 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 162  THR A CB  1 
ATOM   1160 O  OG1 . THR A 1 154 ? 6.565  48.295 18.494 1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 162  THR A OG1 1 
ATOM   1161 C  CG2 . THR A 1 154 ? 8.932  47.930 18.696 1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 162  THR A CG2 1 
ATOM   1162 N  N   . ARG A 1 155 ? 6.810  48.962 14.911 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 163  ARG A N   1 
ATOM   1163 C  CA  . ARG A 1 155 ? 5.695  49.048 13.985 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 163  ARG A CA  1 
ATOM   1164 C  C   . ARG A 1 155 ? 4.592  48.127 14.487 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 163  ARG A C   1 
ATOM   1165 O  O   . ARG A 1 155 ? 4.771  47.432 15.485 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 163  ARG A O   1 
ATOM   1166 C  CB  . ARG A 1 155 ? 6.132  48.668 12.568 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 163  ARG A CB  1 
ATOM   1167 C  CG  . ARG A 1 155 ? 6.646  49.866 11.779 1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 163  ARG A CG  1 
ATOM   1168 C  CD  . ARG A 1 155 ? 6.949  49.534 10.327 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 163  ARG A CD  1 
ATOM   1169 N  NE  . ARG A 1 155 ? 8.340  49.143 10.130 1.00 28.74 ? ? ? ? ? ? 163  ARG A NE  1 
ATOM   1170 C  CZ  . ARG A 1 155 ? 8.893  48.934 8.940  1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 163  ARG A CZ  1 
ATOM   1171 N  NH1 . ARG A 1 155 ? 8.172  49.077 7.836  1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 163  ARG A NH1 1 
ATOM   1172 N  NH2 . ARG A 1 155 ? 10.171 48.592 8.852  1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 163  ARG A NH2 1 
ATOM   1173 N  N   . ALA A 1 156 ? 3.458  48.127 13.794 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 164  ALA A N   1 
ATOM   1174 C  CA  . ALA A 1 156 ? 2.303  47.323 14.184 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 164  ALA A CA  1 
ATOM   1175 C  C   . ALA A 1 156 ? 2.563  45.829 14.353 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 164  ALA A C   1 
ATOM   1176 O  O   . ALA A 1 156 ? 3.340  45.232 13.613 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 164  ALA A O   1 
ATOM   1177 C  CB  . ALA A 1 156 ? 1.172  47.536 13.181 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 164  ALA A CB  1 
ATOM   1178 N  N   . VAL A 1 157 ? 1.895  45.231 15.336 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 165  VAL A N   1 
ATOM   1179 C  CA  . VAL A 1 157 ? 2.030  43.801 15.592 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 165  VAL A CA  1 
ATOM   1180 C  C   . VAL A 1 157 ? 1.511  43.050 14.369 1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 165  VAL A C   1 
ATOM   1181 O  O   . VAL A 1 157 ? 0.460  43.397 13.823 1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 165  VAL A O   1 
ATOM   1182 C  CB  . VAL A 1 157 ? 1.237  43.398 16.847 1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 165  VAL A CB  1 
ATOM   1183 C  CG1 . VAL A 1 157 ? 1.278  41.902 17.035 1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 165  VAL A CG1 1 
ATOM   1184 C  CG2 . VAL A 1 157 ? 1.821  44.101 18.063 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 165  VAL A CG2 1 
ATOM   1185 N  N   . GLN A 1 158 ? 2.234  42.017 13.946 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 166  GLN A N   1 
ATOM   1186 C  CA  . GLN A 1 158 ? 1.857  41.273 12.746 1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 166  GLN A CA  1 
ATOM   1187 C  C   . GLN A 1 158 ? 1.651  39.769 12.912 1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 166  GLN A C   1 
ATOM   1188 O  O   . GLN A 1 158 ? 1.375  39.071 11.937 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 166  GLN A O   1 
ATOM   1189 C  CB  . GLN A 1 158 ? 2.915  41.505 11.662 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 166  GLN A CB  1 
ATOM   1190 C  CG  . GLN A 1 158 ? 4.286  40.952 12.037 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 166  GLN A CG  1 
ATOM   1191 C  CD  . GLN A 1 158 ? 5.328  41.139 10.952 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 166  GLN A CD  1 
ATOM   1192 O  OE1 . GLN A 1 158 ? 6.339  40.441 10.931 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 166  GLN A OE1 1 
ATOM   1193 N  NE2 . GLN A 1 158 ? 5.090  42.087 10.050 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 166  GLN A NE2 1 
ATOM   1194 N  N   . GLY A 1 159 ? 1.773  39.259 14.131 1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 167  GLY A N   1 
ATOM   1195 C  CA  . GLY A 1 159 ? 1.618  37.826 14.309 1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 167  GLY A CA  1 
ATOM   1196 C  C   . GLY A 1 159 ? 2.645  37.101 13.455 1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 167  GLY A C   1 
ATOM   1197 O  O   . GLY A 1 159 ? 3.764  37.591 13.289 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 167  GLY A O   1 
ATOM   1198 N  N   . VAL A 1 160 ? 2.279  35.948 12.901 1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 168  VAL A N   1 
ATOM   1199 C  CA  . VAL A 1 160 ? 3.204  35.191 12.060 1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 168  VAL A CA  1 
ATOM   1200 C  C   . VAL A 1 160 ? 2.865  35.364 10.576 1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 168  VAL A C   1 
ATOM   1201 O  O   . VAL A 1 160 ? 3.336  34.600 9.728  1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 168  VAL A O   1 
ATOM   1202 C  CB  . VAL A 1 160 ? 3.174  33.682 12.408 1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 168  VAL A CB  1 
ATOM   1203 C  CG1 . VAL A 1 160 ? 3.619  33.471 13.851 1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 168  VAL A CG1 1 
ATOM   1204 C  CG2 . VAL A 1 160 ? 1.769  33.122 12.194 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 168  VAL A CG2 1 
ATOM   1205 N  N   . SER A 1 161 ? 2.070  36.387 10.273 1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 169  SER A N   1 
ATOM   1206 C  CA  . SER A 1 161 ? 1.629  36.663 8.904  1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 169  SER A CA  1 
ATOM   1207 C  C   . SER A 1 161 ? 2.756  36.825 7.892  1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 169  SER A C   1 
ATOM   1208 O  O   . SER A 1 161 ? 2.710  36.235 6.812  1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 169  SER A O   1 
ATOM   1209 C  CB  . SER A 1 161 ? 0.756  37.924 8.870  1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 169  SER A CB  1 
ATOM   1210 O  OG  A SER A 1 161 ? 1.481  39.072 9.266  0.50 10.00 ? ? ? ? ? ? 169  SER A OG  1 
ATOM   1211 O  OG  B SER A 1 161 ? -0.170 37.942 9.939  0.50 16.37 ? ? ? ? ? ? 169  SER A OG  1 
ATOM   1212 N  N   . LEU A 1 162 ? 3.759  37.630 8.227  1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 170  LEU A N   1 
ATOM   1213 C  CA  . LEU A 1 162 ? 4.860  37.857 7.297  1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 170  LEU A CA  1 
ATOM   1214 C  C   . LEU A 1 162 ? 5.715  36.609 7.131  1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 170  LEU A C   1 
ATOM   1215 O  O   . LEU A 1 162 ? 6.152  36.295 6.023  1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 170  LEU A O   1 
ATOM   1216 C  CB  . LEU A 1 162 ? 5.722  39.032 7.761  1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 170  LEU A CB  1 
ATOM   1217 C  CG  . LEU A 1 162 ? 6.851  39.450 6.811  1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 170  LEU A CG  1 
ATOM   1218 C  CD1 . LEU A 1 162 ? 6.300  39.755 5.418  1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 170  LEU A CD1 1 
ATOM   1219 C  CD2 . LEU A 1 162 ? 7.548  40.675 7.387  1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 170  LEU A CD2 1 
ATOM   1220 N  N   . ILE A 1 163 ? 5.958  35.896 8.226  1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 171  ILE A N   1 
ATOM   1221 C  CA  . ILE A 1 163 ? 6.750  34.673 8.163  1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 171  ILE A CA  1 
ATOM   1222 C  C   . ILE A 1 163 ? 6.103  33.721 7.157  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 171  ILE A C   1 
ATOM   1223 O  O   . ILE A 1 163 ? 6.773  33.179 6.273  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 171  ILE A O   1 
ATOM   1224 C  CB  . ILE A 1 163 ? 6.825  33.978 9.547  1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 171  ILE A CB  1 
ATOM   1225 C  CG1 . ILE A 1 163 ? 7.557  34.882 10.545 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 171  ILE A CG1 1 
ATOM   1226 C  CG2 . ILE A 1 163 ? 7.528  32.627 9.423  1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 171  ILE A CG2 1 
ATOM   1227 C  CD1 . ILE A 1 163 ? 7.501  34.387 11.979 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 171  ILE A CD1 1 
ATOM   1228 N  N   . GLU A 1 164 ? 4.794  33.534 7.286  1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 172  GLU A N   1 
ATOM   1229 C  CA  . GLU A 1 164 ? 4.055  32.649 6.392  1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 172  GLU A CA  1 
ATOM   1230 C  C   . GLU A 1 164 ? 4.102  33.120 4.941  1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 172  GLU A C   1 
ATOM   1231 O  O   . GLU A 1 164 ? 4.284  32.316 4.028  1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 172  GLU A O   1 
ATOM   1232 C  CB  . GLU A 1 164 ? 2.592  32.547 6.836  1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 172  GLU A CB  1 
ATOM   1233 C  CG  . GLU A 1 164 ? 2.388  31.921 8.206  1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 172  GLU A CG  1 
ATOM   1234 C  CD  . GLU A 1 164 ? 0.922  31.839 8.593  1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 172  GLU A CD  1 
ATOM   1235 O  OE1 . GLU A 1 164 ? 0.257  32.895 8.632  1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 172  GLU A OE1 1 
ATOM   1236 O  OE2 . GLU A 1 164 ? 0.437  30.719 8.861  1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 172  GLU A OE2 1 
ATOM   1237 N  N   . ALA A 1 165 ? 3.934  34.423 4.736  1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 173  ALA A N   1 
ATOM   1238 C  CA  . ALA A 1 165 ? 3.943  34.998 3.391  1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 173  ALA A CA  1 
ATOM   1239 C  C   . ALA A 1 165 ? 5.302  34.844 2.713  1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 173  ALA A C   1 
ATOM   1240 O  O   . ALA A 1 165 ? 5.378  34.574 1.513  1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 173  ALA A O   1 
ATOM   1241 C  CB  . ALA A 1 165 ? 3.546  36.467 3.450  1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 173  ALA A CB  1 
ATOM   1242 N  N   . VAL A 1 166 ? 6.373  35.011 3.482  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 174  VAL A N   1 
ATOM   1243 C  CA  . VAL A 1 166 ? 7.725  34.884 2.944  1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 174  VAL A CA  1 
ATOM   1244 C  C   . VAL A 1 166 ? 7.985  33.466 2.449  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 174  VAL A C   1 
ATOM   1245 O  O   . VAL A 1 166 ? 8.516  33.272 1.352  1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 174  VAL A O   1 
ATOM   1246 C  CB  . VAL A 1 166 ? 8.787  35.262 4.010  1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 174  VAL A CB  1 
ATOM   1247 C  CG1 . VAL A 1 166 ? 10.185 34.908 3.522  1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 174  VAL A CG1 1 
ATOM   1248 C  CG2 . VAL A 1 166 ? 8.710  36.748 4.299  1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 174  VAL A CG2 1 
ATOM   1249 N  N   . ARG A 1 167 ? 7.604  32.470 3.244  1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 175  ARG A N   1 
ATOM   1250 C  CA  . ARG A 1 167 ? 7.817  31.085 2.847  1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 175  ARG A CA  1 
ATOM   1251 C  C   . ARG A 1 167 ? 6.913  30.713 1.675  1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 175  ARG A C   1 
ATOM   1252 O  O   . ARG A 1 167 ? 7.264  29.858 0.860  1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 175  ARG A O   1 
ATOM   1253 C  CB  . ARG A 1 167 ? 7.559  30.138 4.022  1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 175  ARG A CB  1 
ATOM   1254 C  CG  . ARG A 1 167 ? 8.485  30.341 5.217  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 175  ARG A CG  1 
ATOM   1255 C  CD  . ARG A 1 167 ? 9.953  30.321 4.811  1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 175  ARG A CD  1 
ATOM   1256 N  NE  . ARG A 1 167 ? 10.828 30.210 5.977  1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 175  ARG A NE  1 
ATOM   1257 C  CZ  . ARG A 1 167 ? 12.092 30.618 6.015  1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 175  ARG A CZ  1 
ATOM   1258 N  NH1 . ARG A 1 167 ? 12.652 31.176 4.950  1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 175  ARG A NH1 1 
ATOM   1259 N  NH2 . ARG A 1 167 ? 12.802 30.462 7.125  1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 175  ARG A NH2 1 
ATOM   1260 N  N   . ARG A 1 168 ? 5.752  31.358 1.596  1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 176  ARG A N   1 
ATOM   1261 C  CA  . ARG A 1 168 ? 4.803  31.099 0.517  1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 176  ARG A CA  1 
ATOM   1262 C  C   . ARG A 1 168 ? 5.333  31.590 -0.826 1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 176  ARG A C   1 
ATOM   1263 O  O   . ARG A 1 168 ? 4.978  31.048 -1.874 1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 176  ARG A O   1 
ATOM   1264 C  CB  . ARG A 1 168 ? 3.457  31.767 0.817  1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 176  ARG A CB  1 
ATOM   1265 C  CG  . ARG A 1 168 ? 2.681  31.101 1.939  1.00 31.63 ? ? ? ? ? ? 176  ARG A CG  1 
ATOM   1266 C  CD  . ARG A 1 168 ? 1.387  31.839 2.249  1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 176  ARG A CD  1 
ATOM   1267 N  NE  . ARG A 1 168 ? 0.682  31.240 3.379  1.00 39.16 ? ? ? ? ? ? 176  ARG A NE  1 
ATOM   1268 C  CZ  . ARG A 1 168 ? -0.423 31.742 3.923  1.00 40.68 ? ? ? ? ? ? 176  ARG A CZ  1 
ATOM   1269 N  NH1 . ARG A 1 168 ? -0.955 32.857 3.441  1.00 42.17 ? ? ? ? ? ? 176  ARG A NH1 1 
ATOM   1270 N  NH2 . ARG A 1 168 ? -0.994 31.131 4.952  1.00 41.98 ? ? ? ? ? ? 176  ARG A NH2 1 
ATOM   1271 N  N   . GLN A 1 169 ? 6.177  32.618 -0.795 1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 177  GLN A N   1 
ATOM   1272 C  CA  . GLN A 1 169 ? 6.753  33.158 -2.022 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 177  GLN A CA  1 
ATOM   1273 C  C   . GLN A 1 169 ? 8.020  32.420 -2.438 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 177  GLN A C   1 
ATOM   1274 O  O   . GLN A 1 169 ? 8.682  32.805 -3.403 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 177  GLN A O   1 
ATOM   1275 C  CB  . GLN A 1 169 ? 7.055  34.652 -1.872 1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 177  GLN A CB  1 
ATOM   1276 C  CG  . GLN A 1 169 ? 5.830  35.543 -1.991 1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 177  GLN A CG  1 
ATOM   1277 C  CD  . GLN A 1 169 ? 6.190  36.992 -2.255 1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 177  GLN A CD  1 
ATOM   1278 O  OE1 . GLN A 1 169 ? 6.937  37.296 -3.186 1.00 33.32 ? ? ? ? ? ? 177  GLN A OE1 1 
ATOM   1279 N  NE2 . GLN A 1 169 ? 5.654  37.894 -1.443 1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 177  GLN A NE2 1 
ATOM   1280 N  N   . GLY A 1 170 ? 8.353  31.361 -1.707 1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 178  GLY A N   1 
ATOM   1281 C  CA  . GLY A 1 170 ? 9.530  30.574 -2.032 1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 178  GLY A CA  1 
ATOM   1282 C  C   . GLY A 1 170 ? 10.853 31.106 -1.513 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 178  GLY A C   1 
ATOM   1283 O  O   . GLY A 1 170 ? 11.912 30.667 -1.959 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 178  GLY A O   1 
ATOM   1284 N  N   . ILE A 1 171 ? 10.804 32.043 -0.572 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 179  ILE A N   1 
ATOM   1285 C  CA  . ILE A 1 171 ? 12.023 32.617 -0.006 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 179  ILE A CA  1 
ATOM   1286 C  C   . ILE A 1 171 ? 12.525 31.738 1.140  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 179  ILE A C   1 
ATOM   1287 O  O   . ILE A 1 171 ? 11.794 31.478 2.097  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 179  ILE A O   1 
ATOM   1288 C  CB  . ILE A 1 171 ? 11.758 34.055 0.489  1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 179  ILE A CB  1 
ATOM   1289 C  CG1 . ILE A 1 171 ? 11.318 34.922 -0.697 1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 179  ILE A CG1 1 
ATOM   1290 C  CG2 . ILE A 1 171 ? 13.013 34.632 1.134  1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 179  ILE A CG2 1 
ATOM   1291 C  CD1 . ILE A 1 171 ? 10.903 36.333 -0.328 1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 179  ILE A CD1 1 
ATOM   1292 N  N   . SER A 1 172 ? 13.773 31.282 1.043  1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 180  SER A N   1 
ATOM   1293 C  CA  . SER A 1 172 ? 14.344 30.401 2.060  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 180  SER A CA  1 
ATOM   1294 C  C   . SER A 1 172 ? 15.388 31.031 2.978  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 180  SER A C   1 
ATOM   1295 O  O   . SER A 1 172 ? 16.116 30.318 3.670  1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 180  SER A O   1 
ATOM   1296 C  CB  . SER A 1 172 ? 14.947 29.162 1.393  1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 180  SER A CB  1 
ATOM   1297 O  OG  . SER A 1 172 ? 15.969 29.522 0.481  1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 180  SER A OG  1 
ATOM   1298 N  N   . ILE A 1 173 ? 15.463 32.356 2.984  1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 181  ILE A N   1 
ATOM   1299 C  CA  . ILE A 1 173 ? 16.418 33.059 3.834  1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 181  ILE A CA  1 
ATOM   1300 C  C   . ILE A 1 173 ? 16.147 32.729 5.302  1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 181  ILE A C   1 
ATOM   1301 O  O   . ILE A 1 173 ? 15.000 32.494 5.689  1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 181  ILE A O   1 
ATOM   1302 C  CB  . ILE A 1 173 ? 16.300 34.591 3.645  1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 181  ILE A CB  1 
ATOM   1303 C  CG1 . ILE A 1 173 ? 17.451 35.301 4.362  1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 181  ILE A CG1 1 
ATOM   1304 C  CG2 . ILE A 1 173 ? 14.954 35.081 4.189  1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 181  ILE A CG2 1 
ATOM   1305 C  CD1 . ILE A 1 173 ? 17.517 36.791 4.095  1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 181  ILE A CD1 1 
ATOM   1306 N  N   . PRO A 1 174 ? 17.203 32.671 6.132  1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 182  PRO A N   1 
ATOM   1307 C  CA  . PRO A 1 174 ? 17.020 32.371 7.558  1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 182  PRO A CA  1 
ATOM   1308 C  C   . PRO A 1 174 ? 16.149 33.450 8.206  1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 182  PRO A C   1 
ATOM   1309 O  O   . PRO A 1 174 ? 16.381 34.646 8.014  1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 182  PRO A O   1 
ATOM   1310 C  CB  . PRO A 1 174 ? 18.447 32.375 8.094  1.00 9.26  ? ? ? ? ? ? 182  PRO A CB  1 
ATOM   1311 C  CG  . PRO A 1 174 ? 19.237 31.860 6.911  1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 182  PRO A CG  1 
ATOM   1312 C  CD  . PRO A 1 174 ? 18.632 32.637 5.767  1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 182  PRO A CD  1 
ATOM   1313 N  N   . ILE A 1 175 ? 15.150 33.019 8.972  1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 183  ILE A N   1 
ATOM   1314 C  CA  . ILE A 1 175 ? 14.228 33.937 9.636  1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 183  ILE A CA  1 
ATOM   1315 C  C   . ILE A 1 175 ? 14.139 33.698 11.137 1.00 8.22  ? ? ? ? ? ? 183  ILE A C   1 
ATOM   1316 O  O   . ILE A 1 175 ? 14.089 32.559 11.594 1.00 8.09  ? ? ? ? ? ? 183  ILE A O   1 
ATOM   1317 C  CB  . ILE A 1 175 ? 12.777 33.781 9.094  1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 183  ILE A CB  1 
ATOM   1318 C  CG1 . ILE A 1 175 ? 12.696 34.208 7.629  1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 183  ILE A CG1 1 
ATOM   1319 C  CG2 . ILE A 1 175 ? 11.804 34.591 9.951  1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 183  ILE A CG2 1 
ATOM   1320 C  CD1 . ILE A 1 175 ? 11.319 33.997 7.015  1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 183  ILE A CD1 1 
ATOM   1321 N  N   . VAL A 1 176 ? 14.128 34.778 11.906 1.00 7.74  ? ? ? ? ? ? 184  VAL A N   1 
ATOM   1322 C  CA  . VAL A 1 176 ? 13.947 34.649 13.343 1.00 7.76  ? ? ? ? ? ? 184  VAL A CA  1 
ATOM   1323 C  C   . VAL A 1 176 ? 12.812 35.600 13.704 1.00 7.35  ? ? ? ? ? ? 184  VAL A C   1 
ATOM   1324 O  O   . VAL A 1 176 ? 12.751 36.725 13.208 1.00 7.62  ? ? ? ? ? ? 184  VAL A O   1 
ATOM   1325 C  CB  . VAL A 1 176 ? 15.235 34.991 14.153 1.00 6.96  ? ? ? ? ? ? 184  VAL A CB  1 
ATOM   1326 C  CG1 . VAL A 1 176 ? 15.653 36.436 13.928 1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 184  VAL A CG1 1 
ATOM   1327 C  CG2 . VAL A 1 176 ? 14.995 34.722 15.640 1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 184  VAL A CG2 1 
ATOM   1328 N  N   . GLY A 1 177 ? 11.888 35.132 14.536 1.00 8.28  ? ? ? ? ? ? 185  GLY A N   1 
ATOM   1329 C  CA  . GLY A 1 177 ? 10.774 35.970 14.951 1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 185  GLY A CA  1 
ATOM   1330 C  C   . GLY A 1 177 ? 11.131 36.739 16.206 1.00 6.83  ? ? ? ? ? ? 185  GLY A C   1 
ATOM   1331 O  O   . GLY A 1 177 ? 11.933 36.268 17.012 1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 185  GLY A O   1 
ATOM   1332 N  N   . ILE A 1 178 ? 10.550 37.921 16.375 1.00 6.93  ? ? ? ? ? ? 186  ILE A N   1 
ATOM   1333 C  CA  . ILE A 1 178 ? 10.835 38.730 17.550 1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 186  ILE A CA  1 
ATOM   1334 C  C   . ILE A 1 178 ? 9.646  39.590 17.964 1.00 8.42  ? ? ? ? ? ? 186  ILE A C   1 
ATOM   1335 O  O   . ILE A 1 178 ? 8.828  39.990 17.131 1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 186  ILE A O   1 
ATOM   1336 C  CB  . ILE A 1 178 ? 12.059 39.649 17.304 1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 186  ILE A CB  1 
ATOM   1337 C  CG1 . ILE A 1 178 ? 12.457 40.360 18.601 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 186  ILE A CG1 1 
ATOM   1338 C  CG2 . ILE A 1 178 ? 11.741 40.659 16.205 1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 186  ILE A CG2 1 
ATOM   1339 C  CD1 . ILE A 1 178 ? 13.854 40.933 18.565 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 186  ILE A CD1 1 
ATOM   1340 N  N   . GLY A 1 179 ? 9.557  39.858 19.262 1.00 6.90  ? ? ? ? ? ? 187  GLY A N   1 
ATOM   1341 C  CA  . GLY A 1 179 ? 8.490  40.691 19.783 1.00 7.29  ? ? ? ? ? ? 187  GLY A CA  1 
ATOM   1342 C  C   . GLY A 1 179 ? 7.515  39.977 20.696 1.00 8.09  ? ? ? ? ? ? 187  GLY A C   1 
ATOM   1343 O  O   . GLY A 1 179 ? 6.636  39.259 20.221 1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 187  GLY A O   1 
ATOM   1344 N  N   . GLY A 1 180 ? 7.688  40.165 22.004 1.00 6.20  ? ? ? ? ? ? 188  GLY A N   1 
ATOM   1345 C  CA  . GLY A 1 180 ? 6.795  39.561 22.982 1.00 7.00  ? ? ? ? ? ? 188  GLY A CA  1 
ATOM   1346 C  C   . GLY A 1 180 ? 6.753  38.048 23.015 1.00 6.91  ? ? ? ? ? ? 188  GLY A C   1 
ATOM   1347 O  O   . GLY A 1 180 ? 5.768  37.459 23.463 1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 188  GLY A O   1 
ATOM   1348 N  N   . ILE A 1 181 ? 7.824  37.401 22.575 1.00 6.12  ? ? ? ? ? ? 189  ILE A N   1 
ATOM   1349 C  CA  . ILE A 1 181 ? 7.842  35.948 22.564 1.00 6.75  ? ? ? ? ? ? 189  ILE A CA  1 
ATOM   1350 C  C   . ILE A 1 181 ? 8.168  35.376 23.939 1.00 8.19  ? ? ? ? ? ? 189  ILE A C   1 
ATOM   1351 O  O   . ILE A 1 181 ? 9.102  35.821 24.612 1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 189  ILE A O   1 
ATOM   1352 C  CB  . ILE A 1 181 ? 8.851  35.421 21.521 1.00 7.62  ? ? ? ? ? ? 189  ILE A CB  1 
ATOM   1353 C  CG1 . ILE A 1 181 ? 8.420  35.870 20.116 1.00 7.73  ? ? ? ? ? ? 189  ILE A CG1 1 
ATOM   1354 C  CG2 . ILE A 1 181 ? 8.908  33.896 21.572 1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 189  ILE A CG2 1 
ATOM   1355 C  CD1 . ILE A 1 181 ? 9.438  35.559 19.021 1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 189  ILE A CD1 1 
ATOM   1356 N  N   . THR A 1 182 ? 7.373  34.390 24.345 1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 190  THR A N   1 
ATOM   1357 C  CA  . THR A 1 182 ? 7.530  33.715 25.625 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 190  THR A CA  1 
ATOM   1358 C  C   . THR A 1 182 ? 7.552  32.222 25.362 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 190  THR A C   1 
ATOM   1359 O  O   . THR A 1 182 ? 7.327  31.776 24.240 1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 190  THR A O   1 
ATOM   1360 C  CB  . THR A 1 182 ? 6.343  33.989 26.559 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 190  THR A CB  1 
ATOM   1361 O  OG1 . THR A 1 182 ? 5.168  33.369 26.023 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 190  THR A OG1 1 
ATOM   1362 C  CG2 . THR A 1 182 ? 6.103  35.483 26.700 1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 190  THR A CG2 1 
ATOM   1363 N  N   . ILE A 1 183 ? 7.796  31.447 26.408 1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 191  ILE A N   1 
ATOM   1364 C  CA  . ILE A 1 183 ? 7.824  30.003 26.274 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 191  ILE A CA  1 
ATOM   1365 C  C   . ILE A 1 183 ? 6.452  29.482 25.843 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 191  ILE A C   1 
ATOM   1366 O  O   . ILE A 1 183 ? 6.355  28.465 25.156 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 191  ILE A O   1 
ATOM   1367 C  CB  . ILE A 1 183 ? 8.224  29.346 27.607 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 191  ILE A CB  1 
ATOM   1368 C  CG1 . ILE A 1 183 ? 9.619  29.826 28.017 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 191  ILE A CG1 1 
ATOM   1369 C  CG2 . ILE A 1 183 ? 8.202  27.836 27.469 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 191  ILE A CG2 1 
ATOM   1370 C  CD1 . ILE A 1 183 ? 10.051 29.383 29.399 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 191  ILE A CD1 1 
ATOM   1371 N  N   . ASP A 1 184 ? 5.399  30.195 26.233 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 192  ASP A N   1 
ATOM   1372 C  CA  . ASP A 1 184 ? 4.032  29.796 25.911 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 192  ASP A CA  1 
ATOM   1373 C  C   . ASP A 1 184 ? 3.551  30.089 24.490 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 192  ASP A C   1 
ATOM   1374 O  O   . ASP A 1 184 ? 2.642  29.422 24.001 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 192  ASP A O   1 
ATOM   1375 C  CB  . ASP A 1 184 ? 3.050  30.436 26.898 1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 192  ASP A CB  1 
ATOM   1376 C  CG  . ASP A 1 184 ? 3.166  29.861 28.294 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 192  ASP A CG  1 
ATOM   1377 O  OD1 . ASP A 1 184 ? 4.232  30.026 28.924 1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 192  ASP A OD1 1 
ATOM   1378 O  OD2 . ASP A 1 184 ? 2.187  29.243 28.761 1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 192  ASP A OD2 1 
ATOM   1379 N  N   . ASN A 1 185 ? 4.140  31.076 23.822 1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 193  ASN A N   1 
ATOM   1380 C  CA  . ASN A 1 185 ? 3.698  31.411 22.470 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 193  ASN A CA  1 
ATOM   1381 C  C   . ASN A 1 185 ? 4.751  31.259 21.374 1.00 8.98  ? ? ? ? ? ? 193  ASN A C   1 
ATOM   1382 O  O   . ASN A 1 185 ? 4.552  31.726 20.253 1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 193  ASN A O   1 
ATOM   1383 C  CB  . ASN A 1 185 ? 3.148  32.841 22.435 1.00 8.51  ? ? ? ? ? ? 193  ASN A CB  1 
ATOM   1384 C  CG  . ASN A 1 185 ? 4.199  33.879 22.780 1.00 8.55  ? ? ? ? ? ? 193  ASN A CG  1 
ATOM   1385 O  OD1 . ASN A 1 185 ? 5.382  33.681 22.525 1.00 8.08  ? ? ? ? ? ? 193  ASN A OD1 1 
ATOM   1386 N  ND2 . ASN A 1 185 ? 3.766  34.999 23.337 1.00 8.54  ? ? ? ? ? ? 193  ASN A ND2 1 
ATOM   1387 N  N   . ALA A 1 186 ? 5.856  30.589 21.679 1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 194  ALA A N   1 
ATOM   1388 C  CA  . ALA A 1 186 ? 6.923  30.412 20.697 1.00 9.20  ? ? ? ? ? ? 194  ALA A CA  1 
ATOM   1389 C  C   . ALA A 1 186 ? 6.615  29.402 19.592 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 194  ALA A C   1 
ATOM   1390 O  O   . ALA A 1 186 ? 7.013  29.597 18.445 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 194  ALA A O   1 
ATOM   1391 C  CB  . ALA A 1 186 ? 8.213  30.010 21.403 1.00 8.05  ? ? ? ? ? ? 194  ALA A CB  1 
ATOM   1392 N  N   . ALA A 1 187 ? 5.909  28.327 19.933 1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 195  ALA A N   1 
ATOM   1393 C  CA  . ALA A 1 187 ? 5.595  27.277 18.965 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 195  ALA A CA  1 
ATOM   1394 C  C   . ALA A 1 187 ? 5.057  27.752 17.613 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 195  ALA A C   1 
ATOM   1395 O  O   . ALA A 1 187 ? 5.567  27.352 16.564 1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 195  ALA A O   1 
ATOM   1396 C  CB  . ALA A 1 187 ? 4.626  26.271 19.589 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 195  ALA A CB  1 
ATOM   1397 N  N   . PRO A 1 188 ? 4.019  28.606 17.612 1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 196  PRO A N   1 
ATOM   1398 C  CA  . PRO A 1 188 ? 3.467  29.084 16.338 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 196  PRO A CA  1 
ATOM   1399 C  C   . PRO A 1 188 ? 4.476  29.786 15.439 1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 196  PRO A C   1 
ATOM   1400 O  O   . PRO A 1 188 ? 4.339  29.770 14.211 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 196  PRO A O   1 
ATOM   1401 C  CB  . PRO A 1 188 ? 2.346  30.020 16.778 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 196  PRO A CB  1 
ATOM   1402 C  CG  . PRO A 1 188 ? 1.883  29.391 18.051 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 196  PRO A CG  1 
ATOM   1403 C  CD  . PRO A 1 188 ? 3.187  29.061 18.740 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 196  PRO A CD  1 
ATOM   1404 N  N   . VAL A 1 189 ? 5.481  30.411 16.044 1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 197  VAL A N   1 
ATOM   1405 C  CA  . VAL A 1 189 ? 6.493  31.115 15.266 1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 197  VAL A CA  1 
ATOM   1406 C  C   . VAL A 1 189 ? 7.297  30.114 14.441 1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 197  VAL A C   1 
ATOM   1407 O  O   . VAL A 1 189 ? 7.555  30.340 13.258 1.00 8.79  ? ? ? ? ? ? 197  VAL A O   1 
ATOM   1408 C  CB  . VAL A 1 189 ? 7.445  31.922 16.185 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 197  VAL A CB  1 
ATOM   1409 C  CG1 . VAL A 1 189 ? 8.487  32.656 15.346 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 197  VAL A CG1 1 
ATOM   1410 C  CG2 . VAL A 1 189 ? 6.641  32.917 17.015 1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 197  VAL A CG2 1 
ATOM   1411 N  N   . ILE A 1 190 ? 7.673  29.004 15.067 1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 198  ILE A N   1 
ATOM   1412 C  CA  . ILE A 1 190 ? 8.435  27.963 14.381 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 198  ILE A CA  1 
ATOM   1413 C  C   . ILE A 1 190 ? 7.545  27.232 13.373 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 198  ILE A C   1 
ATOM   1414 O  O   . ILE A 1 190 ? 7.982  26.895 12.272 1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 198  ILE A O   1 
ATOM   1415 C  CB  . ILE A 1 190 ? 9.002  26.931 15.387 1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 198  ILE A CB  1 
ATOM   1416 C  CG1 . ILE A 1 190 ? 9.910  27.631 16.405 1.00 8.66  ? ? ? ? ? ? 198  ILE A CG1 1 
ATOM   1417 C  CG2 . ILE A 1 190 ? 9.771  25.836 14.645 1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 198  ILE A CG2 1 
ATOM   1418 C  CD1 . ILE A 1 190 ? 11.043 28.449 15.793 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 198  ILE A CD1 1 
ATOM   1419 N  N   . GLN A 1 191 ? 6.295  26.993 13.753 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 199  GLN A N   1 
ATOM   1420 C  CA  . GLN A 1 191 ? 5.357  26.302 12.875 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 199  GLN A CA  1 
ATOM   1421 C  C   . GLN A 1 191 ? 5.051  27.094 11.606 1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 199  GLN A C   1 
ATOM   1422 O  O   . GLN A 1 191 ? 4.737  26.510 10.567 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 199  GLN A O   1 
ATOM   1423 C  CB  . GLN A 1 191 ? 4.061  25.996 13.631 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 199  GLN A CB  1 
ATOM   1424 C  CG  . GLN A 1 191 ? 4.229  24.938 14.712 1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 199  GLN A CG  1 
ATOM   1425 C  CD  . GLN A 1 191 ? 2.938  24.633 15.447 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 199  GLN A CD  1 
ATOM   1426 O  OE1 . GLN A 1 191 ? 2.878  23.710 16.262 1.00 28.74 ? ? ? ? ? ? 199  GLN A OE1 1 
ATOM   1427 N  NE2 . GLN A 1 191 ? 1.898  25.409 15.168 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 199  GLN A NE2 1 
ATOM   1428 N  N   . ALA A 1 192 ? 5.155  28.417 11.688 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 200  ALA A N   1 
ATOM   1429 C  CA  . ALA A 1 192 ? 4.892  29.290 10.548 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 200  ALA A CA  1 
ATOM   1430 C  C   . ALA A 1 192 ? 6.034  29.265 9.536  1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 200  ALA A C   1 
ATOM   1431 O  O   . ALA A 1 192 ? 5.875  29.724 8.406  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 200  ALA A O   1 
ATOM   1432 C  CB  . ALA A 1 192 ? 4.658  30.718 11.023 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 200  ALA A CB  1 
ATOM   1433 N  N   . GLY A 1 193 ? 7.187  28.744 9.948  1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 201  GLY A N   1 
ATOM   1434 C  CA  . GLY A 1 193 ? 8.321  28.671 9.043  1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 201  GLY A CA  1 
ATOM   1435 C  C   . GLY A 1 193 ? 9.587  29.355 9.521  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 201  GLY A C   1 
ATOM   1436 O  O   . GLY A 1 193 ? 10.591 29.373 8.806  1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 201  GLY A O   1 
ATOM   1437 N  N   . ALA A 1 194 ? 9.554  29.932 10.718 1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 202  ALA A N   1 
ATOM   1438 C  CA  . ALA A 1 194 ? 10.736 30.601 11.251 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 202  ALA A CA  1 
ATOM   1439 C  C   . ALA A 1 194 ? 11.781 29.576 11.672 1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 202  ALA A C   1 
ATOM   1440 O  O   . ALA A 1 194 ? 11.462 28.422 11.971 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 202  ALA A O   1 
ATOM   1441 C  CB  . ALA A 1 194 ? 10.361 31.486 12.440 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 202  ALA A CB  1 
ATOM   1442 N  N   . ASP A 1 195 ? 13.035 30.007 11.703 1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 203  ASP A N   1 
ATOM   1443 C  CA  . ASP A 1 195 ? 14.130 29.132 12.079 1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 203  ASP A CA  1 
ATOM   1444 C  C   . ASP A 1 195 ? 14.515 29.279 13.547 1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 203  ASP A C   1 
ATOM   1445 O  O   . ASP A 1 195 ? 15.409 28.597 14.046 1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 203  ASP A O   1 
ATOM   1446 C  CB  . ASP A 1 195 ? 15.322 29.405 11.164 1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 203  ASP A CB  1 
ATOM   1447 C  CG  . ASP A 1 195 ? 14.978 29.184 9.703  1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 203  ASP A CG  1 
ATOM   1448 O  OD1 . ASP A 1 195 ? 14.966 30.161 8.926  1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 203  ASP A OD1 1 
ATOM   1449 O  OD2 . ASP A 1 195 ? 14.699 28.021 9.341  1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 203  ASP A OD2 1 
ATOM   1450 N  N   . GLY A 1 196 ? 13.819 30.168 14.244 1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 204  GLY A N   1 
ATOM   1451 C  CA  . GLY A 1 196 ? 14.094 30.361 15.651 1.00 8.30  ? ? ? ? ? ? 204  GLY A CA  1 
ATOM   1452 C  C   . GLY A 1 196 ? 13.301 31.519 16.208 1.00 7.03  ? ? ? ? ? ? 204  GLY A C   1 
ATOM   1453 O  O   . GLY A 1 196 ? 12.549 32.172 15.483 1.00 7.66  ? ? ? ? ? ? 204  GLY A O   1 
ATOM   1454 N  N   . VAL A 1 197 ? 13.452 31.759 17.506 1.00 6.64  ? ? ? ? ? ? 205  VAL A N   1 
ATOM   1455 C  CA  . VAL A 1 197 ? 12.777 32.871 18.161 1.00 6.63  ? ? ? ? ? ? 205  VAL A CA  1 
ATOM   1456 C  C   . VAL A 1 197 ? 13.812 33.704 18.907 1.00 5.94  ? ? ? ? ? ? 205  VAL A C   1 
ATOM   1457 O  O   . VAL A 1 197 ? 14.833 33.183 19.367 1.00 6.77  ? ? ? ? ? ? 205  VAL A O   1 
ATOM   1458 C  CB  . VAL A 1 197 ? 11.692 32.406 19.169 1.00 7.35  ? ? ? ? ? ? 205  VAL A CB  1 
ATOM   1459 C  CG1 . VAL A 1 197 ? 10.542 31.745 18.424 1.00 7.93  ? ? ? ? ? ? 205  VAL A CG1 1 
ATOM   1460 C  CG2 . VAL A 1 197 ? 12.288 31.462 20.203 1.00 7.45  ? ? ? ? ? ? 205  VAL A CG2 1 
ATOM   1461 N  N   . SER A 1 198 ? 13.553 35.002 18.997 1.00 5.99  ? ? ? ? ? ? 206  SER A N   1 
ATOM   1462 C  CA  . SER A 1 198 ? 14.442 35.917 19.695 1.00 7.13  ? ? ? ? ? ? 206  SER A CA  1 
ATOM   1463 C  C   . SER A 1 198 ? 13.641 36.583 20.804 1.00 6.54  ? ? ? ? ? ? 206  SER A C   1 
ATOM   1464 O  O   . SER A 1 198 ? 12.440 36.839 20.652 1.00 7.05  ? ? ? ? ? ? 206  SER A O   1 
ATOM   1465 C  CB  . SER A 1 198 ? 14.991 36.964 18.728 1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 206  SER A CB  1 
ATOM   1466 O  OG  . SER A 1 198 ? 15.873 37.852 19.393 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 206  SER A OG  1 
ATOM   1467 N  N   . MET A 1 199 ? 14.301 36.867 21.920 1.00 6.43  ? ? ? ? ? ? 207  MET A N   1 
ATOM   1468 C  CA  . MET A 1 199 ? 13.617 37.470 23.048 1.00 7.77  ? ? ? ? ? ? 207  MET A CA  1 
ATOM   1469 C  C   . MET A 1 199 ? 14.548 38.251 23.951 1.00 6.90  ? ? ? ? ? ? 207  MET A C   1 
ATOM   1470 O  O   . MET A 1 199 ? 15.755 37.999 24.006 1.00 6.98  ? ? ? ? ? ? 207  MET A O   1 
ATOM   1471 C  CB  . MET A 1 199 ? 12.927 36.383 23.884 1.00 9.11  ? ? ? ? ? ? 207  MET A CB  1 
ATOM   1472 C  CG  . MET A 1 199 ? 13.873 35.512 24.724 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 207  MET A CG  1 
ATOM   1473 S  SD  . MET A 1 199 ? 15.144 34.579 23.810 1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 207  MET A SD  1 
ATOM   1474 C  CE  . MET A 1 199 ? 14.124 33.360 22.968 1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 207  MET A CE  1 
ATOM   1475 N  N   . ILE A 1 200 ? 13.969 39.223 24.644 1.00 6.58  ? ? ? ? ? ? 208  ILE A N   1 
ATOM   1476 C  CA  . ILE A 1 200 ? 14.715 40.001 25.610 1.00 6.12  ? ? ? ? ? ? 208  ILE A CA  1 
ATOM   1477 C  C   . ILE A 1 200 ? 14.134 39.692 26.988 1.00 7.31  ? ? ? ? ? ? 208  ILE A C   1 
ATOM   1478 O  O   . ILE A 1 200 ? 14.673 38.863 27.715 1.00 6.87  ? ? ? ? ? ? 208  ILE A O   1 
ATOM   1479 C  CB  . ILE A 1 200 ? 14.637 41.527 25.357 1.00 5.68  ? ? ? ? ? ? 208  ILE A CB  1 
ATOM   1480 C  CG1 . ILE A 1 200 ? 15.285 41.883 24.011 1.00 6.63  ? ? ? ? ? ? 208  ILE A CG1 1 
ATOM   1481 C  CG2 . ILE A 1 200 ? 15.355 42.270 26.496 1.00 6.81  ? ? ? ? ? ? 208  ILE A CG2 1 
ATOM   1482 C  CD1 . ILE A 1 200 ? 15.250 43.369 23.682 1.00 7.28  ? ? ? ? ? ? 208  ILE A CD1 1 
ATOM   1483 N  N   . SER A 1 201 ? 12.997 40.300 27.315 1.00 6.32  ? ? ? ? ? ? 209  SER A N   1 
ATOM   1484 C  CA  . SER A 1 201 ? 12.403 40.134 28.645 1.00 6.35  ? ? ? ? ? ? 209  SER A CA  1 
ATOM   1485 C  C   . SER A 1 201 ? 12.020 38.735 29.144 1.00 7.43  ? ? ? ? ? ? 209  SER A C   1 
ATOM   1486 O  O   . SER A 1 201 ? 12.121 38.470 30.341 1.00 7.85  ? ? ? ? ? ? 209  SER A O   1 
ATOM   1487 C  CB  . SER A 1 201 ? 11.204 41.084 28.801 1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 209  SER A CB  1 
ATOM   1488 O  OG  . SER A 1 201 ? 10.125 40.728 27.953 1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 209  SER A OG  1 
ATOM   1489 N  N   . ALA A 1 202 ? 11.594 37.838 28.260 1.00 7.19  ? ? ? ? ? ? 210  ALA A N   1 
ATOM   1490 C  CA  . ALA A 1 202 ? 11.214 36.492 28.697 1.00 7.93  ? ? ? ? ? ? 210  ALA A CA  1 
ATOM   1491 C  C   . ALA A 1 202 ? 12.359 35.805 29.433 1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 210  ALA A C   1 
ATOM   1492 O  O   . ALA A 1 202 ? 12.134 34.937 30.278 1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 210  ALA A O   1 
ATOM   1493 C  CB  . ALA A 1 202 ? 10.781 35.649 27.504 1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 210  ALA A CB  1 
ATOM   1494 N  N   . ILE A 1 203 ? 13.589 36.190 29.103 1.00 6.29  ? ? ? ? ? ? 211  ILE A N   1 
ATOM   1495 C  CA  . ILE A 1 203 ? 14.765 35.618 29.749 1.00 8.16  ? ? ? ? ? ? 211  ILE A CA  1 
ATOM   1496 C  C   . ILE A 1 203 ? 15.438 36.623 30.686 1.00 7.90  ? ? ? ? ? ? 211  ILE A C   1 
ATOM   1497 O  O   . ILE A 1 203 ? 15.768 36.290 31.822 1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 211  ILE A O   1 
ATOM   1498 C  CB  . ILE A 1 203 ? 15.814 35.134 28.702 1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 211  ILE A CB  1 
ATOM   1499 C  CG1 . ILE A 1 203 ? 15.276 33.910 27.952 1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 211  ILE A CG1 1 
ATOM   1500 C  CG2 . ILE A 1 203 ? 17.133 34.790 29.392 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 211  ILE A CG2 1 
ATOM   1501 C  CD1 . ILE A 1 203 ? 16.242 33.332 26.922 1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 211  ILE A CD1 1 
ATOM   1502 N  N   . SER A 1 204 ? 15.617 37.859 30.224 1.00 6.79  ? ? ? ? ? ? 212  SER A N   1 
ATOM   1503 C  CA  . SER A 1 204 ? 16.303 38.869 31.029 1.00 8.87  ? ? ? ? ? ? 212  SER A CA  1 
ATOM   1504 C  C   . SER A 1 204 ? 15.592 39.245 32.323 1.00 8.29  ? ? ? ? ? ? 212  SER A C   1 
ATOM   1505 O  O   . SER A 1 204 ? 16.240 39.655 33.288 1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 212  SER A O   1 
ATOM   1506 C  CB  . SER A 1 204 ? 16.549 40.129 30.193 1.00 7.12  ? ? ? ? ? ? 212  SER A CB  1 
ATOM   1507 O  OG  A SER A 1 204 ? 15.358 40.871 30.015 0.50 1.42  ? ? ? ? ? ? 212  SER A OG  1 
ATOM   1508 O  OG  B SER A 1 204 ? 17.417 41.026 30.862 0.50 14.88 ? ? ? ? ? ? 212  SER A OG  1 
ATOM   1509 N  N   . GLN A 1 205 ? 14.272 39.104 32.350 1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 213  GLN A N   1 
ATOM   1510 C  CA  . GLN A 1 205 ? 13.502 39.455 33.536 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 213  GLN A CA  1 
ATOM   1511 C  C   . GLN A 1 205 ? 12.912 38.247 34.247 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 213  GLN A C   1 
ATOM   1512 O  O   . GLN A 1 205 ? 12.102 38.393 35.168 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 213  GLN A O   1 
ATOM   1513 C  CB  . GLN A 1 205 ? 12.406 40.449 33.153 1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 213  GLN A CB  1 
ATOM   1514 C  CG  . GLN A 1 205 ? 12.983 41.791 32.731 1.00 9.10  ? ? ? ? ? ? 213  GLN A CG  1 
ATOM   1515 C  CD  . GLN A 1 205 ? 11.967 42.734 32.122 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 213  GLN A CD  1 
ATOM   1516 O  OE1 . GLN A 1 205 ? 10.757 42.568 32.289 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 213  GLN A OE1 1 
ATOM   1517 N  NE2 . GLN A 1 205 ? 12.459 43.750 31.421 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 213  GLN A NE2 1 
ATOM   1518 N  N   . ALA A 1 206 ? 13.333 37.058 33.830 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 214  ALA A N   1 
ATOM   1519 C  CA  . ALA A 1 206 ? 12.855 35.817 34.435 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 214  ALA A CA  1 
ATOM   1520 C  C   . ALA A 1 206 ? 13.480 35.662 35.814 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 214  ALA A C   1 
ATOM   1521 O  O   . ALA A 1 206 ? 14.628 36.044 36.026 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 214  ALA A O   1 
ATOM   1522 C  CB  . ALA A 1 206 ? 13.236 34.631 33.562 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 214  ALA A CB  1 
ATOM   1523 N  N   . GLU A 1 207 ? 12.729 35.098 36.752 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 215  GLU A N   1 
ATOM   1524 C  CA  . GLU A 1 207 ? 13.258 34.897 38.093 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 215  GLU A CA  1 
ATOM   1525 C  C   . GLU A 1 207 ? 14.371 33.853 38.025 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 215  GLU A C   1 
ATOM   1526 O  O   . GLU A 1 207 ? 15.211 33.766 38.919 1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 215  GLU A O   1 
ATOM   1527 C  CB  . GLU A 1 207 ? 12.147 34.430 39.037 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 215  GLU A CB  1 
ATOM   1528 C  CG  . GLU A 1 207 ? 10.957 35.378 39.095 1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 215  GLU A CG  1 
ATOM   1529 C  CD  . GLU A 1 207 ? 9.939  34.984 40.148 1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 215  GLU A CD  1 
ATOM   1530 O  OE1 . GLU A 1 207 ? 8.861  35.613 40.198 1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 215  GLU A OE1 1 
ATOM   1531 O  OE2 . GLU A 1 207 ? 10.218 34.049 40.929 1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 215  GLU A OE2 1 
ATOM   1532 N  N   . ASP A 1 208 ? 14.373 33.076 36.944 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 216  ASP A N   1 
ATOM   1533 C  CA  . ASP A 1 208 ? 15.372 32.032 36.725 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 216  ASP A CA  1 
ATOM   1534 C  C   . ASP A 1 208 ? 15.742 32.024 35.238 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 216  ASP A C   1 
ATOM   1535 O  O   . ASP A 1 208 ? 15.213 31.223 34.467 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 216  ASP A O   1 
ATOM   1536 C  CB  . ASP A 1 208 ? 14.794 30.666 37.115 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 216  ASP A CB  1 
ATOM   1537 C  CG  . ASP A 1 208 ? 15.849 29.577 37.185 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 216  ASP A CG  1 
ATOM   1538 O  OD1 . ASP A 1 208 ? 16.857 29.663 36.455 1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 216  ASP A OD1 1 
ATOM   1539 O  OD2 . ASP A 1 208 ? 15.663 28.618 37.965 1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 216  ASP A OD2 1 
ATOM   1540 N  N   . PRO A 1 209 ? 16.661 32.914 34.819 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 217  PRO A N   1 
ATOM   1541 C  CA  . PRO A 1 209 ? 17.078 32.991 33.414 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 217  PRO A CA  1 
ATOM   1542 C  C   . PRO A 1 209 ? 17.663 31.716 32.809 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 217  PRO A C   1 
ATOM   1543 O  O   . PRO A 1 209 ? 17.421 31.420 31.641 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 217  PRO A O   1 
ATOM   1544 C  CB  . PRO A 1 209 ? 18.071 34.154 33.410 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 217  PRO A CB  1 
ATOM   1545 C  CG  . PRO A 1 209 ? 18.633 34.128 34.801 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 217  PRO A CG  1 
ATOM   1546 C  CD  . PRO A 1 209 ? 17.401 33.890 35.637 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 217  PRO A CD  1 
ATOM   1547 N  N   . GLU A 1 210 ? 18.430 30.961 33.590 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 218  GLU A N   1 
ATOM   1548 C  CA  . GLU A 1 210 ? 19.019 29.725 33.085 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 218  GLU A CA  1 
ATOM   1549 C  C   . GLU A 1 210 ? 17.915 28.732 32.726 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 218  GLU A C   1 
ATOM   1550 O  O   . GLU A 1 210 ? 17.926 28.138 31.649 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 218  GLU A O   1 
ATOM   1551 C  CB  . GLU A 1 210 ? 19.947 29.102 34.132 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 218  GLU A CB  1 
ATOM   1552 C  CG  . GLU A 1 210 ? 20.752 27.919 33.610 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 218  GLU A CG  1 
ATOM   1553 C  CD  . GLU A 1 210 ? 21.511 27.199 34.707 1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 218  GLU A CD  1 
ATOM   1554 O  OE1 . GLU A 1 210 ? 22.133 27.880 35.548 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 218  GLU A OE1 1 
ATOM   1555 O  OE2 . GLU A 1 210 ? 21.492 25.950 34.722 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 218  GLU A OE2 1 
ATOM   1556 N  N   . SER A 1 211 ? 16.961 28.557 33.634 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 219  SER A N   1 
ATOM   1557 C  CA  . SER A 1 211 ? 15.853 27.638 33.399 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 219  SER A CA  1 
ATOM   1558 C  C   . SER A 1 211 ? 14.989 28.087 32.227 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 219  SER A C   1 
ATOM   1559 O  O   . SER A 1 211 ? 14.519 27.262 31.447 1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 219  SER A O   1 
ATOM   1560 C  CB  . SER A 1 211 ? 14.992 27.514 34.656 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 219  SER A CB  1 
ATOM   1561 O  OG  A SER A 1 211 ? 15.712 26.882 35.699 0.50 15.65 ? ? ? ? ? ? 219  SER A OG  1 
ATOM   1562 O  OG  B SER A 1 211 ? 13.843 26.723 34.407 0.50 17.18 ? ? ? ? ? ? 219  SER A OG  1 
ATOM   1563 N  N   . ALA A 1 212 ? 14.774 29.393 32.107 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 220  ALA A N   1 
ATOM   1564 C  CA  . ALA A 1 212 ? 13.965 29.923 31.016 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 220  ALA A CA  1 
ATOM   1565 C  C   . ALA A 1 212 ? 14.635 29.623 29.675 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 220  ALA A C   1 
ATOM   1566 O  O   . ALA A 1 212 ? 13.977 29.197 28.728 1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 220  ALA A O   1 
ATOM   1567 C  CB  . ALA A 1 212 ? 13.767 31.429 31.188 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 220  ALA A CB  1 
ATOM   1568 N  N   . ALA A 1 213 ? 15.946 29.832 29.603 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 221  ALA A N   1 
ATOM   1569 C  CA  . ALA A 1 213 ? 16.687 29.577 28.371 1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 221  ALA A CA  1 
ATOM   1570 C  C   . ALA A 1 213 ? 16.661 28.094 28.027 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 221  ALA A C   1 
ATOM   1571 O  O   . ALA A 1 213 ? 16.520 27.721 26.865 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 221  ALA A O   1 
ATOM   1572 C  CB  . ALA A 1 213 ? 18.125 30.053 28.515 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 221  ALA A CB  1 
ATOM   1573 N  N   . ARG A 1 214 ? 16.795 27.252 29.047 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 222  ARG A N   1 
ATOM   1574 C  CA  . ARG A 1 214 ? 16.779 25.810 28.843 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 222  ARG A CA  1 
ATOM   1575 C  C   . ARG A 1 214 ? 15.425 25.359 28.307 1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 222  ARG A C   1 
ATOM   1576 O  O   . ARG A 1 214 ? 15.357 24.499 27.427 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 222  ARG A O   1 
ATOM   1577 C  CB  . ARG A 1 214 ? 17.094 25.085 30.154 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 222  ARG A CB  1 
ATOM   1578 C  CG  . ARG A 1 214 ? 17.106 23.570 30.025 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 222  ARG A CG  1 
ATOM   1579 C  CD  . ARG A 1 214 ? 17.627 22.894 31.284 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 222  ARG A CD  1 
ATOM   1580 N  NE  . ARG A 1 214 ? 19.016 23.250 31.558 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 222  ARG A NE  1 
ATOM   1581 C  CZ  . ARG A 1 214 ? 19.403 24.070 32.531 1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 222  ARG A CZ  1 
ATOM   1582 N  NH1 . ARG A 1 214 ? 20.692 24.335 32.700 1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 222  ARG A NH1 1 
ATOM   1583 N  NH2 . ARG A 1 214 ? 18.507 24.617 33.341 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 222  ARG A NH2 1 
ATOM   1584 N  N   . LYS A 1 215 ? 14.353 25.946 28.833 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 223  LYS A N   1 
ATOM   1585 C  CA  . LYS A 1 215 ? 13.002 25.610 28.395 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 223  LYS A CA  1 
ATOM   1586 C  C   . LYS A 1 215 ? 12.854 25.964 26.915 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 223  LYS A C   1 
ATOM   1587 O  O   . LYS A 1 215 ? 12.360 25.167 26.118 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 223  LYS A O   1 
ATOM   1588 C  CB  . LYS A 1 215 ? 11.974 26.381 29.225 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 223  LYS A CB  1 
ATOM   1589 C  CG  . LYS A 1 215 ? 10.532 26.018 28.925 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 223  LYS A CG  1 
ATOM   1590 C  CD  . LYS A 1 215 ? 10.232 24.571 29.290 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 223  LYS A CD  1 
ATOM   1591 C  CE  . LYS A 1 215 ? 8.769  24.239 29.044 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 223  LYS A CE  1 
ATOM   1592 N  NZ  . LYS A 1 215 ? 7.868  25.136 29.818 1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 223  LYS A NZ  1 
ATOM   1593 N  N   . PHE A 1 216 ? 13.288 27.168 26.553 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 224  PHE A N   1 
ATOM   1594 C  CA  . PHE A 1 216 ? 13.221 27.613 25.163 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 224  PHE A CA  1 
ATOM   1595 C  C   . PHE A 1 216 ? 13.974 26.646 24.253 1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 224  PHE A C   1 
ATOM   1596 O  O   . PHE A 1 216 ? 13.459 26.224 23.218 1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 224  PHE A O   1 
ATOM   1597 C  CB  . PHE A 1 216 ? 13.838 29.010 25.009 1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 224  PHE A CB  1 
ATOM   1598 C  CG  . PHE A 1 216 ? 12.861 30.144 25.174 1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 224  PHE A CG  1 
ATOM   1599 C  CD1 . PHE A 1 216 ? 12.995 31.049 26.224 1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 224  PHE A CD1 1 
ATOM   1600 C  CD2 . PHE A 1 216 ? 11.830 30.335 24.253 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 224  PHE A CD2 1 
ATOM   1601 C  CE1 . PHE A 1 216 ? 12.122 32.128 26.352 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 224  PHE A CE1 1 
ATOM   1602 C  CE2 . PHE A 1 216 ? 10.951 31.412 24.372 1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 224  PHE A CE2 1 
ATOM   1603 C  CZ  . PHE A 1 216 ? 11.097 32.310 25.423 1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 224  PHE A CZ  1 
ATOM   1604 N  N   . ARG A 1 217 ? 15.197 26.306 24.644 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 225  ARG A N   1 
ATOM   1605 C  CA  . ARG A 1 217 ? 16.036 25.407 23.860 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 225  ARG A CA  1 
ATOM   1606 C  C   . ARG A 1 217 ? 15.373 24.053 23.633 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 225  ARG A C   1 
ATOM   1607 O  O   . ARG A 1 217 ? 15.387 23.524 22.522 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 225  ARG A O   1 
ATOM   1608 C  CB  . ARG A 1 217 ? 17.385 25.209 24.556 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 225  ARG A CB  1 
ATOM   1609 C  CG  . ARG A 1 217 ? 18.413 24.457 23.725 1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 225  ARG A CG  1 
ATOM   1610 C  CD  . ARG A 1 217 ? 18.732 25.208 22.441 1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 225  ARG A CD  1 
ATOM   1611 N  NE  . ARG A 1 217 ? 19.712 24.508 21.615 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 225  ARG A NE  1 
ATOM   1612 C  CZ  . ARG A 1 217 ? 20.994 24.362 21.933 1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 225  ARG A CZ  1 
ATOM   1613 N  NH1 . ARG A 1 217 ? 21.463 24.869 23.066 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 225  ARG A NH1 1 
ATOM   1614 N  NH2 . ARG A 1 217 ? 21.810 23.710 21.115 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 225  ARG A NH2 1 
ATOM   1615 N  N   . GLU A 1 218 ? 14.788 23.503 24.692 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 226  GLU A N   1 
ATOM   1616 C  CA  . GLU A 1 218 ? 14.127 22.206 24.613 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 226  GLU A CA  1 
ATOM   1617 C  C   . GLU A 1 218 ? 12.921 22.215 23.678 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 226  GLU A C   1 
ATOM   1618 O  O   . GLU A 1 218 ? 12.802 21.357 22.799 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 226  GLU A O   1 
ATOM   1619 C  CB  . GLU A 1 218 ? 13.698 21.757 26.015 1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 226  GLU A CB  1 
ATOM   1620 C  CG  . GLU A 1 218 ? 14.864 21.605 26.986 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 226  GLU A CG  1 
ATOM   1621 C  CD  . GLU A 1 218 ? 14.430 21.177 28.378 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 226  GLU A CD  1 
ATOM   1622 O  OE1 . GLU A 1 218 ? 13.584 21.870 28.983 1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 226  GLU A OE1 1 
ATOM   1623 O  OE2 . GLU A 1 218 ? 14.942 20.150 28.870 1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? 226  GLU A OE2 1 
ATOM   1624 N  N   . GLU A 1 219 ? 12.026 23.183 23.851 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 227  GLU A N   1 
ATOM   1625 C  CA  . GLU A 1 219 ? 10.840 23.234 23.007 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 227  GLU A CA  1 
ATOM   1626 C  C   . GLU A 1 219 ? 11.087 23.655 21.565 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 227  GLU A C   1 
ATOM   1627 O  O   . GLU A 1 219 ? 10.422 23.155 20.659 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 227  GLU A O   1 
ATOM   1628 C  CB  . GLU A 1 219 ? 9.763  24.123 23.636 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 227  GLU A CB  1 
ATOM   1629 C  CG  . GLU A 1 219 ? 10.162 25.551 23.923 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 227  GLU A CG  1 
ATOM   1630 C  CD  . GLU A 1 219 ? 9.016  26.334 24.533 1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 227  GLU A CD  1 
ATOM   1631 O  OE1 . GLU A 1 219 ? 8.393  25.816 25.485 1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 227  GLU A OE1 1 
ATOM   1632 O  OE2 . GLU A 1 219 ? 8.737  27.459 24.068 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 227  GLU A OE2 1 
ATOM   1633 N  N   . ILE A 1 220 ? 12.029 24.564 21.331 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 228  ILE A N   1 
ATOM   1634 C  CA  . ILE A 1 220 ? 12.301 24.982 19.959 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 228  ILE A CA  1 
ATOM   1635 C  C   . ILE A 1 220 ? 12.832 23.792 19.159 1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 228  ILE A C   1 
ATOM   1636 O  O   . ILE A 1 220 ? 12.478 23.609 17.995 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 228  ILE A O   1 
ATOM   1637 C  CB  . ILE A 1 220 ? 13.328 26.145 19.895 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 228  ILE A CB  1 
ATOM   1638 C  CG1 . ILE A 1 220 ? 12.727 27.408 20.524 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 228  ILE A CG1 1 
ATOM   1639 C  CG2 . ILE A 1 220 ? 13.736 26.402 18.445 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 228  ILE A CG2 1 
ATOM   1640 C  CD1 . ILE A 1 220 ? 11.422 27.871 19.896 1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 228  ILE A CD1 1 
ATOM   1641 N  N   . GLN A 1 221 ? 13.676 22.983 19.791 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 229  GLN A N   1 
ATOM   1642 C  CA  . GLN A 1 221 ? 14.234 21.806 19.133 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 229  GLN A CA  1 
ATOM   1643 C  C   . GLN A 1 221 ? 13.096 20.866 18.743 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 229  GLN A C   1 
ATOM   1644 O  O   . GLN A 1 221 ? 13.078 20.311 17.643 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 229  GLN A O   1 
ATOM   1645 C  CB  . GLN A 1 221 ? 15.200 21.093 20.082 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 229  GLN A CB  1 
ATOM   1646 C  CG  . GLN A 1 221 ? 15.832 19.836 19.515 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 229  GLN A CG  1 
ATOM   1647 C  CD  . GLN A 1 221 ? 16.727 19.145 20.524 1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 229  GLN A CD  1 
ATOM   1648 O  OE1 . GLN A 1 221 ? 17.699 19.726 21.007 1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 229  GLN A OE1 1 
ATOM   1649 N  NE2 . GLN A 1 221 ? 16.398 17.901 20.853 1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 229  GLN A NE2 1 
ATOM   1650 N  N   . THR A 1 222 ? 12.145 20.697 19.654 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 230  THR A N   1 
ATOM   1651 C  CA  . THR A 1 222 ? 10.993 19.835 19.413 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 230  THR A CA  1 
ATOM   1652 C  C   . THR A 1 222 ? 10.139 20.370 18.264 1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 230  THR A C   1 
ATOM   1653 O  O   . THR A 1 222 ? 9.736  19.615 17.376 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 230  THR A O   1 
ATOM   1654 C  CB  . THR A 1 222 ? 10.116 19.722 20.682 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 230  THR A CB  1 
ATOM   1655 O  OG1 . THR A 1 222 ? 10.860 19.074 21.721 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 230  THR A OG1 1 
ATOM   1656 C  CG2 . THR A 1 222 ? 8.853  18.916 20.395 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 230  THR A CG2 1 
ATOM   1657 N  N   . TYR A 1 223 ? 9.876  21.675 18.272 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 231  TYR A N   1 
ATOM   1658 C  CA  . TYR A 1 223 ? 9.058  22.280 17.228 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 231  TYR A CA  1 
ATOM   1659 C  C   . TYR A 1 223 ? 9.710  22.206 15.846 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 231  TYR A C   1 
ATOM   1660 O  O   . TYR A 1 223 ? 9.025  21.991 14.846 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 231  TYR A O   1 
ATOM   1661 C  CB  . TYR A 1 223 ? 8.751  23.747 17.561 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 231  TYR A CB  1 
ATOM   1662 C  CG  . TYR A 1 223 ? 8.171  23.995 18.939 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 231  TYR A CG  1 
ATOM   1663 C  CD1 . TYR A 1 223 ? 7.319  23.070 19.546 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 231  TYR A CD1 1 
ATOM   1664 C  CD2 . TYR A 1 223 ? 8.452  25.176 19.626 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 231  TYR A CD2 1 
ATOM   1665 C  CE1 . TYR A 1 223 ? 6.764  23.316 20.804 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 231  TYR A CE1 1 
ATOM   1666 C  CE2 . TYR A 1 223 ? 7.903  25.433 20.878 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 231  TYR A CE2 1 
ATOM   1667 C  CZ  . TYR A 1 223 ? 7.062  24.502 21.462 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 231  TYR A CZ  1 
ATOM   1668 O  OH  . TYR A 1 223 ? 6.524  24.762 22.703 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 231  TYR A OH  1 
ATOM   1669 N  N   . LYS A 1 224 ? 11.027 22.389 15.784 1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 232  LYS A N   1 
ATOM   1670 C  CA  . LYS A 1 224 ? 11.729 22.347 14.504 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 232  LYS A CA  1 
ATOM   1671 C  C   . LYS A 1 224 ? 11.702 20.947 13.899 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 232  LYS A C   1 
ATOM   1672 O  O   . LYS A 1 224 ? 11.596 20.792 12.684 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 232  LYS A O   1 
ATOM   1673 C  CB  . LYS A 1 224 ? 13.172 22.844 14.672 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 232  LYS A CB  1 
ATOM   1674 C  CG  . LYS A 1 224 ? 13.229 24.299 15.123 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 232  LYS A CG  1 
ATOM   1675 C  CD  . LYS A 1 224 ? 14.646 24.842 15.265 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 232  LYS A CD  1 
ATOM   1676 C  CE  . LYS A 1 224 ? 15.261 25.189 13.921 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 232  LYS A CE  1 
ATOM   1677 N  NZ  . LYS A 1 224 ? 16.529 25.966 14.082 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 232  LYS A NZ  1 
ATOM   1678 N  N   . THR A 1 225 ? 11.786 19.930 14.748 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 233  THR A N   1 
ATOM   1679 C  CA  . THR A 1 225 ? 11.746 18.554 14.270 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 233  THR A CA  1 
ATOM   1680 C  C   . THR A 1 225 ? 10.321 18.197 13.847 1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 233  THR A C   1 
ATOM   1681 O  O   . THR A 1 225 ? 10.116 17.398 12.931 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 233  THR A O   1 
ATOM   1682 C  CB  . THR A 1 225 ? 12.211 17.576 15.374 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 233  THR A CB  1 
ATOM   1683 O  OG1 . THR A 1 225 ? 13.605 17.783 15.631 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 233  THR A OG1 1 
ATOM   1684 C  CG2 . THR A 1 225 ? 11.991 16.126 14.949 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 233  THR A CG2 1 
ATOM   1685 N  N   . GLY A 1 226 ? 9.340  18.809 14.503 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 234  GLY A N   1 
ATOM   1686 C  CA  . GLY A 1 226 ? 7.950  18.520 14.193 1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 234  GLY A CA  1 
ATOM   1687 C  C   . GLY A 1 226 ? 7.284  19.348 13.108 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 234  GLY A C   1 
ATOM   1688 O  O   . GLY A 1 226 ? 6.082  19.202 12.880 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 234  GLY A O   1 
ATOM   1689 N  N   . ARG A 1 227 ? 8.042  20.208 12.432 1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 235  ARG A N   1 
ATOM   1690 C  CA  . ARG A 1 227 ? 7.471  21.041 11.375 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 235  ARG A CA  1 
ATOM   1691 C  C   . ARG A 1 227 ? 8.339  21.068 10.119 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 235  ARG A C   1 
ATOM   1692 O  O   . ARG A 1 227 ? 7.777  20.893 9.017  1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 235  ARG A O   1 
ATOM   1693 C  CB  . ARG A 1 227 ? 7.244  22.469 11.891 1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 235  ARG A CB  1 
ATOM   1694 C  CG  . ARG A 1 227 ? 8.509  23.294 12.099 1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 235  ARG A CG  1 
ATOM   1695 C  CD  . ARG A 1 227 ? 8.852  24.110 10.858 1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 235  ARG A CD  1 
ATOM   1696 N  NE  . ARG A 1 227 ? 10.038 24.941 11.054 1.00 30.84 ? ? ? ? ? ? 235  ARG A NE  1 
ATOM   1697 C  CZ  . ARG A 1 227 ? 11.267 24.463 11.219 1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 235  ARG A CZ  1 
ATOM   1698 N  NH1 . ARG A 1 227 ? 11.478 23.154 11.210 1.00 32.70 ? ? ? ? ? ? 235  ARG A NH1 1 
ATOM   1699 N  NH2 . ARG A 1 227 ? 12.285 25.295 11.396 1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 235  ARG A NH2 1 
ATOM   1700 O  OXT . ARG A 1 227 ? 9.564  21.273 10.246 1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 235  ARG A OXT 1 
ATOM   1701 N  N   . HIS B 1 1   ? 41.735 50.106 20.405 1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 1009 HIS B N   1 
ATOM   1702 C  CA  . HIS B 1 1   ? 41.236 48.769 19.979 1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 1009 HIS B CA  1 
ATOM   1703 C  C   . HIS B 1 1   ? 41.777 48.328 18.625 1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 1009 HIS B C   1 
ATOM   1704 O  O   . HIS B 1 1   ? 41.818 49.105 17.671 1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 1009 HIS B O   1 
ATOM   1705 C  CB  . HIS B 1 1   ? 39.705 48.765 19.929 1.00 35.70 ? ? ? ? ? ? 1009 HIS B CB  1 
ATOM   1706 C  CG  . HIS B 1 1   ? 39.060 48.213 21.162 1.00 37.81 ? ? ? ? ? ? 1009 HIS B CG  1 
ATOM   1707 N  ND1 . HIS B 1 1   ? 39.279 46.924 21.600 1.00 38.93 ? ? ? ? ? ? 1009 HIS B ND1 1 
ATOM   1708 C  CD2 . HIS B 1 1   ? 38.196 48.768 22.043 1.00 38.81 ? ? ? ? ? ? 1009 HIS B CD2 1 
ATOM   1709 C  CE1 . HIS B 1 1   ? 38.577 46.709 22.698 1.00 39.16 ? ? ? ? ? ? 1009 HIS B CE1 1 
ATOM   1710 N  NE2 . HIS B 1 1   ? 37.911 47.812 22.989 1.00 39.35 ? ? ? ? ? ? 1009 HIS B NE2 1 
ATOM   1711 N  N   . HIS B 1 2   ? 42.193 47.068 18.559 1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 1010 HIS B N   1 
ATOM   1712 C  CA  . HIS B 1 2   ? 42.716 46.480 17.333 1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 1010 HIS B CA  1 
ATOM   1713 C  C   . HIS B 1 2   ? 41.678 45.470 16.865 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 1010 HIS B C   1 
ATOM   1714 O  O   . HIS B 1 2   ? 41.676 44.323 17.304 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 1010 HIS B O   1 
ATOM   1715 C  CB  . HIS B 1 2   ? 44.045 45.779 17.614 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 1010 HIS B CB  1 
ATOM   1716 C  CG  . HIS B 1 2   ? 45.114 46.700 18.112 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 1010 HIS B CG  1 
ATOM   1717 N  ND1 . HIS B 1 2   ? 45.760 47.599 17.293 1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 1010 HIS B ND1 1 
ATOM   1718 C  CD2 . HIS B 1 2   ? 45.622 46.888 19.353 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 1010 HIS B CD2 1 
ATOM   1719 C  CE1 . HIS B 1 2   ? 46.621 48.303 18.008 1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 1010 HIS B CE1 1 
ATOM   1720 N  NE2 . HIS B 1 2   ? 46.555 47.891 19.261 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 1010 HIS B NE2 1 
ATOM   1721 N  N   . GLY B 1 3   ? 40.790 45.906 15.979 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 1011 GLY B N   1 
ATOM   1722 C  CA  . GLY B 1 3   ? 39.747 45.021 15.497 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 1011 GLY B CA  1 
ATOM   1723 C  C   . GLY B 1 3   ? 40.047 44.333 14.181 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 1011 GLY B C   1 
ATOM   1724 O  O   . GLY B 1 3   ? 41.203 44.208 13.776 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 1011 GLY B O   1 
ATOM   1725 N  N   . ILE B 1 4   ? 38.995 43.879 13.510 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 1012 ILE B N   1 
ATOM   1726 C  CA  . ILE B 1 4   ? 39.140 43.201 12.231 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 1012 ILE B CA  1 
ATOM   1727 C  C   . ILE B 1 4   ? 39.677 44.165 11.184 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 1012 ILE B C   1 
ATOM   1728 O  O   . ILE B 1 4   ? 39.175 45.278 11.039 1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 1012 ILE B O   1 
ATOM   1729 C  CB  . ILE B 1 4   ? 37.786 42.646 11.741 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 1012 ILE B CB  1 
ATOM   1730 C  CG1 . ILE B 1 4   ? 37.247 41.630 12.748 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 1012 ILE B CG1 1 
ATOM   1731 C  CG2 . ILE B 1 4   ? 37.952 42.001 10.370 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 1012 ILE B CG2 1 
ATOM   1732 C  CD1 . ILE B 1 4   ? 35.888 41.057 12.386 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 1012 ILE B CD1 1 
ATOM   1733 N  N   . ARG B 1 5   ? 40.707 43.737 10.462 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 1013 ARG B N   1 
ATOM   1734 C  CA  . ARG B 1 5   ? 41.293 44.575 9.427  1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 1013 ARG B CA  1 
ATOM   1735 C  C   . ARG B 1 5   ? 40.721 44.230 8.059  1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 1013 ARG B C   1 
ATOM   1736 O  O   . ARG B 1 5   ? 40.538 43.055 7.733  1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 1013 ARG B O   1 
ATOM   1737 C  CB  . ARG B 1 5   ? 42.814 44.408 9.390  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 1013 ARG B CB  1 
ATOM   1738 C  CG  A ARG B 1 5   ? 43.545 44.928 10.619 0.50 14.62 ? ? ? ? ? ? 1013 ARG B CG  1 
ATOM   1739 C  CG  B ARG B 1 5   ? 43.525 44.817 10.673 0.50 16.20 ? ? ? ? ? ? 1013 ARG B CG  1 
ATOM   1740 C  CD  A ARG B 1 5   ? 45.044 44.679 10.503 0.50 14.19 ? ? ? ? ? ? 1013 ARG B CD  1 
ATOM   1741 C  CD  B ARG B 1 5   ? 44.988 45.082 10.377 0.50 17.45 ? ? ? ? ? ? 1013 ARG B CD  1 
ATOM   1742 N  NE  A ARG B 1 5   ? 45.769 45.111 11.694 0.50 13.02 ? ? ? ? ? ? 1013 ARG B NE  1 
ATOM   1743 N  NE  B ARG B 1 5   ? 45.111 46.143 9.385  0.50 18.68 ? ? ? ? ? ? 1013 ARG B NE  1 
ATOM   1744 C  CZ  A ARG B 1 5   ? 45.998 46.380 12.020 0.50 13.01 ? ? ? ? ? ? 1013 ARG B CZ  1 
ATOM   1745 C  CZ  B ARG B 1 5   ? 45.063 47.441 9.667  0.50 19.05 ? ? ? ? ? ? 1013 ARG B CZ  1 
ATOM   1746 N  NH1 A ARG B 1 5   ? 45.564 47.360 11.239 0.50 10.75 ? ? ? ? ? ? 1013 ARG B NH1 1 
ATOM   1747 N  NH1 B ARG B 1 5   ? 44.911 47.848 10.921 0.50 20.76 ? ? ? ? ? ? 1013 ARG B NH1 1 
ATOM   1748 N  NH2 A ARG B 1 5   ? 46.652 46.668 13.137 0.50 15.05 ? ? ? ? ? ? 1013 ARG B NH2 1 
ATOM   1749 N  NH2 B ARG B 1 5   ? 45.136 48.332 8.690  0.50 17.58 ? ? ? ? ? ? 1013 ARG B NH2 1 
ATOM   1750 N  N   . MET B 1 6   ? 40.436 45.261 7.269  1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 1014 MET B N   1 
ATOM   1751 C  CA  . MET B 1 6   ? 39.899 45.086 5.922  1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 1014 MET B CA  1 
ATOM   1752 C  C   . MET B 1 6   ? 40.930 45.533 4.890  1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 1014 MET B C   1 
ATOM   1753 O  O   . MET B 1 6   ? 40.678 45.530 3.681  1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 1014 MET B O   1 
ATOM   1754 C  CB  . MET B 1 6   ? 38.599 45.878 5.756  1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 1014 MET B CB  1 
ATOM   1755 C  CG  . MET B 1 6   ? 37.446 45.345 6.601  1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 1014 MET B CG  1 
ATOM   1756 S  SD  . MET B 1 6   ? 37.061 43.610 6.255  1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 1014 MET B SD  1 
ATOM   1757 C  CE  . MET B 1 6   ? 35.973 43.782 4.846  1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 1014 MET B CE  1 
ATOM   1758 N  N   . THR B 1 7   ? 42.095 45.930 5.391  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 1015 THR B N   1 
ATOM   1759 C  CA  . THR B 1 7   ? 43.222 46.352 4.563  1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 1015 THR B CA  1 
ATOM   1760 C  C   . THR B 1 7   ? 44.454 46.033 5.397  1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 1015 THR B C   1 
ATOM   1761 O  O   . THR B 1 7   ? 44.382 46.015 6.626  1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 1015 THR B O   1 
ATOM   1762 C  CB  . THR B 1 7   ? 43.211 47.873 4.268  1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 1015 THR B CB  1 
ATOM   1763 O  OG1 . THR B 1 7   ? 43.389 48.604 5.487  1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 1015 THR B OG1 1 
ATOM   1764 C  CG2 . THR B 1 7   ? 41.899 48.289 3.617  1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 1015 THR B CG2 1 
ATOM   1765 N  N   . ARG B 1 8   ? 45.582 45.772 4.752  1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 1016 ARG B N   1 
ATOM   1766 C  CA  . ARG B 1 8   ? 46.776 45.463 5.520  1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 1016 ARG B CA  1 
ATOM   1767 C  C   . ARG B 1 8   ? 47.255 46.677 6.299  1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 1016 ARG B C   1 
ATOM   1768 O  O   . ARG B 1 8   ? 47.035 47.826 5.900  1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 1016 ARG B O   1 
ATOM   1769 C  CB  . ARG B 1 8   ? 47.870 44.911 4.606  1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 1016 ARG B CB  1 
ATOM   1770 C  CG  . ARG B 1 8   ? 47.657 43.429 4.293  1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 1016 ARG B CG  1 
ATOM   1771 C  CD  . ARG B 1 8   ? 48.629 42.933 3.260  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 1016 ARG B CD  1 
ATOM   1772 N  NE  . ARG B 1 8   ? 50.009 43.139 3.679  1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 1016 ARG B NE  1 
ATOM   1773 C  CZ  . ARG B 1 8   ? 51.047 43.080 2.854  1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 1016 ARG B CZ  1 
ATOM   1774 N  NH1 . ARG B 1 8   ? 50.854 42.819 1.567  1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 1016 ARG B NH1 1 
ATOM   1775 N  NH2 . ARG B 1 8   ? 52.273 43.290 3.310  1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 1016 ARG B NH2 1 
ATOM   1776 N  N   . ILE B 1 9   ? 47.885 46.405 7.433  1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 1017 ILE B N   1 
ATOM   1777 C  CA  . ILE B 1 9   ? 48.395 47.446 8.313  1.00 8.76  ? ? ? ? ? ? 1017 ILE B CA  1 
ATOM   1778 C  C   . ILE B 1 9   ? 49.404 48.326 7.577  1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 1017 ILE B C   1 
ATOM   1779 O  O   . ILE B 1 9   ? 50.155 47.849 6.727  1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 1017 ILE B O   1 
ATOM   1780 C  CB  . ILE B 1 9   ? 49.052 46.812 9.566  1.00 8.36  ? ? ? ? ? ? 1017 ILE B CB  1 
ATOM   1781 C  CG1 . ILE B 1 9   ? 49.404 47.896 10.584 1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 1017 ILE B CG1 1 
ATOM   1782 C  CG2 . ILE B 1 9   ? 50.294 46.016 9.164  1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 1017 ILE B CG2 1 
ATOM   1783 C  CD1 . ILE B 1 9   ? 49.867 47.342 11.922 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 1017 ILE B CD1 1 
ATOM   1784 N  N   . SER B 1 10  ? 49.402 49.616 7.890  1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 1018 SER B N   1 
ATOM   1785 C  CA  . SER B 1 10  ? 50.329 50.536 7.248  1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 1018 SER B CA  1 
ATOM   1786 C  C   . SER B 1 10  ? 51.733 50.295 7.785  1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 1018 SER B C   1 
ATOM   1787 O  O   . SER B 1 10  ? 51.915 49.853 8.923  1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 1018 SER B O   1 
ATOM   1788 C  CB  . SER B 1 10  ? 49.931 51.990 7.517  1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 1018 SER B CB  1 
ATOM   1789 O  OG  . SER B 1 10  ? 50.172 52.346 8.868  1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 1018 SER B OG  1 
ATOM   1790 N  N   . ARG B 1 11  ? 52.722 50.590 6.955  1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 1019 ARG B N   1 
ATOM   1791 C  CA  . ARG B 1 11  ? 54.113 50.425 7.336  1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 1019 ARG B CA  1 
ATOM   1792 C  C   . ARG B 1 11  ? 54.415 51.252 8.585  1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 1019 ARG B C   1 
ATOM   1793 O  O   . ARG B 1 11  ? 55.100 50.786 9.496  1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 1019 ARG B O   1 
ATOM   1794 C  CB  . ARG B 1 11  ? 55.013 50.862 6.180  1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 1019 ARG B CB  1 
ATOM   1795 C  CG  . ARG B 1 11  ? 56.498 50.808 6.476  1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 1019 ARG B CG  1 
ATOM   1796 C  CD  . ARG B 1 11  ? 57.323 51.346 5.311  1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 1019 ARG B CD  1 
ATOM   1797 N  NE  . ARG B 1 11  ? 57.800 50.296 4.414  1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 1019 ARG B NE  1 
ATOM   1798 C  CZ  . ARG B 1 11  ? 57.023 49.534 3.651  1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 1019 ARG B CZ  1 
ATOM   1799 N  NH1 . ARG B 1 11  ? 55.707 49.692 3.662  1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 1019 ARG B NH1 1 
ATOM   1800 N  NH2 . ARG B 1 11  ? 57.567 48.606 2.873  1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 1019 ARG B NH2 1 
ATOM   1801 N  N   . GLU B 1 12  ? 53.889 52.475 8.637  1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 1020 GLU B N   1 
ATOM   1802 C  CA  . GLU B 1 12  ? 54.128 53.348 9.782  1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 1020 GLU B CA  1 
ATOM   1803 C  C   . GLU B 1 12  ? 53.588 52.769 11.087 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 1020 GLU B C   1 
ATOM   1804 O  O   . GLU B 1 12  ? 54.273 52.794 12.109 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 1020 GLU B O   1 
ATOM   1805 C  CB  . GLU B 1 12  ? 53.516 54.732 9.537  1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 1020 GLU B CB  1 
ATOM   1806 C  CG  . GLU B 1 12  ? 53.943 55.779 10.555 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 1020 GLU B CG  1 
ATOM   1807 C  CD  . GLU B 1 12  ? 53.423 57.167 10.228 1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 1020 GLU B CD  1 
ATOM   1808 O  OE1 . GLU B 1 12  ? 53.839 58.133 10.904 1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 1020 GLU B OE1 1 
ATOM   1809 O  OE2 . GLU B 1 12  ? 52.598 57.295 9.298  1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 1020 GLU B OE2 1 
ATOM   1810 N  N   . MET B 1 13  ? 52.364 52.248 11.060 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 1021 MET B N   1 
ATOM   1811 C  CA  . MET B 1 13  ? 51.779 51.671 12.265 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 1021 MET B CA  1 
ATOM   1812 C  C   . MET B 1 13  ? 52.510 50.399 12.690 1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 1021 MET B C   1 
ATOM   1813 O  O   . MET B 1 13  ? 52.744 50.176 13.876 1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 1021 MET B O   1 
ATOM   1814 C  CB  . MET B 1 13  ? 50.293 51.369 12.055 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 1021 MET B CB  1 
ATOM   1815 C  CG  . MET B 1 13  ? 49.406 52.604 12.042 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 1021 MET B CG  1 
ATOM   1816 S  SD  . MET B 1 13  ? 47.635 52.231 12.001 1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 1021 MET B SD  1 
ATOM   1817 C  CE  . MET B 1 13  ? 47.593 50.552 12.685 1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 1021 MET B CE  1 
ATOM   1818 N  N   . MET B 1 14  ? 52.875 49.571 11.719 1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 1022 MET B N   1 
ATOM   1819 C  CA  . MET B 1 14  ? 53.586 48.334 12.020 1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 1022 MET B CA  1 
ATOM   1820 C  C   . MET B 1 14  ? 54.913 48.647 12.724 1.00 7.43  ? ? ? ? ? ? 1022 MET B C   1 
ATOM   1821 O  O   . MET B 1 14  ? 55.283 47.993 13.704 1.00 7.32  ? ? ? ? ? ? 1022 MET B O   1 
ATOM   1822 C  CB  . MET B 1 14  ? 53.850 47.547 10.730 1.00 6.45  ? ? ? ? ? ? 1022 MET B CB  1 
ATOM   1823 C  CG  . MET B 1 14  ? 54.433 46.149 10.949 1.00 6.92  ? ? ? ? ? ? 1022 MET B CG  1 
ATOM   1824 S  SD  . MET B 1 14  ? 53.249 45.005 11.729 1.00 8.27  ? ? ? ? ? ? 1022 MET B SD  1 
ATOM   1825 C  CE  . MET B 1 14  ? 53.889 44.905 13.426 1.00 8.13  ? ? ? ? ? ? 1022 MET B CE  1 
ATOM   1826 N  N   . LYS B 1 15  ? 55.624 49.657 12.229 1.00 8.05  ? ? ? ? ? ? 1023 LYS B N   1 
ATOM   1827 C  CA  . LYS B 1 15  ? 56.899 50.029 12.832 1.00 8.41  ? ? ? ? ? ? 1023 LYS B CA  1 
ATOM   1828 C  C   . LYS B 1 15  ? 56.752 50.511 14.275 1.00 9.02  ? ? ? ? ? ? 1023 LYS B C   1 
ATOM   1829 O  O   . LYS B 1 15  ? 57.638 50.285 15.093 1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 1023 LYS B O   1 
ATOM   1830 C  CB  . LYS B 1 15  ? 57.604 51.083 11.966 1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 1023 LYS B CB  1 
ATOM   1831 C  CG  . LYS B 1 15  ? 58.098 50.493 10.651 1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 1023 LYS B CG  1 
ATOM   1832 C  CD  . LYS B 1 15  ? 58.825 51.492 9.766  1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 1023 LYS B CD  1 
ATOM   1833 C  CE  . LYS B 1 15  ? 59.304 50.792 8.499  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 1023 LYS B CE  1 
ATOM   1834 N  NZ  . LYS B 1 15  ? 60.046 51.686 7.564  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 1023 LYS B NZ  1 
ATOM   1835 N  N   . GLU B 1 16  ? 55.636 51.164 14.591 1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 1024 GLU B N   1 
ATOM   1836 C  CA  . GLU B 1 16  ? 55.400 51.638 15.953 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 1024 GLU B CA  1 
ATOM   1837 C  C   . GLU B 1 16  ? 55.166 50.455 16.891 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 1024 GLU B C   1 
ATOM   1838 O  O   . GLU B 1 16  ? 55.652 50.433 18.023 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 1024 GLU B O   1 
ATOM   1839 C  CB  . GLU B 1 16  ? 54.180 52.565 15.998 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 1024 GLU B CB  1 
ATOM   1840 C  CG  . GLU B 1 16  ? 54.371 53.894 15.294 1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 1024 GLU B CG  1 
ATOM   1841 C  CD  . GLU B 1 16  ? 53.137 54.772 15.370 1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 1024 GLU B CD  1 
ATOM   1842 O  OE1 . GLU B 1 16  ? 52.646 55.012 16.493 1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 1024 GLU B OE1 1 
ATOM   1843 O  OE2 . GLU B 1 16  ? 52.658 55.224 14.307 1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 1024 GLU B OE2 1 
ATOM   1844 N  N   . LEU B 1 17  ? 54.421 49.465 16.409 1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 1025 LEU B N   1 
ATOM   1845 C  CA  . LEU B 1 17  ? 54.117 48.281 17.208 1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 1025 LEU B CA  1 
ATOM   1846 C  C   . LEU B 1 17  ? 55.342 47.436 17.550 1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 1025 LEU B C   1 
ATOM   1847 O  O   . LEU B 1 17  ? 55.367 46.769 18.581 1.00 8.04  ? ? ? ? ? ? 1025 LEU B O   1 
ATOM   1848 C  CB  . LEU B 1 17  ? 53.107 47.390 16.473 1.00 8.58  ? ? ? ? ? ? 1025 LEU B CB  1 
ATOM   1849 C  CG  . LEU B 1 17  ? 51.686 47.911 16.266 1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 1025 LEU B CG  1 
ATOM   1850 C  CD1 . LEU B 1 17  ? 50.871 46.882 15.484 1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 1025 LEU B CD1 1 
ATOM   1851 C  CD2 . LEU B 1 17  ? 51.056 48.193 17.616 1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 1025 LEU B CD2 1 
ATOM   1852 N  N   . LEU B 1 18  ? 56.352 47.460 16.687 1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 1026 LEU B N   1 
ATOM   1853 C  CA  . LEU B 1 18  ? 57.545 46.647 16.905 1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 1026 LEU B CA  1 
ATOM   1854 C  C   . LEU B 1 18  ? 58.536 47.136 17.961 1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 1026 LEU B C   1 
ATOM   1855 O  O   . LEU B 1 18  ? 59.425 46.385 18.353 1.00 8.39  ? ? ? ? ? ? 1026 LEU B O   1 
ATOM   1856 C  CB  . LEU B 1 18  ? 58.284 46.455 15.577 1.00 7.86  ? ? ? ? ? ? 1026 LEU B CB  1 
ATOM   1857 C  CG  . LEU B 1 18  ? 57.554 45.692 14.469 1.00 7.25  ? ? ? ? ? ? 1026 LEU B CG  1 
ATOM   1858 C  CD1 . LEU B 1 18  ? 58.376 45.768 13.187 1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 1026 LEU B CD1 1 
ATOM   1859 C  CD2 . LEU B 1 18  ? 57.344 44.245 14.883 1.00 7.86  ? ? ? ? ? ? 1026 LEU B CD2 1 
ATOM   1860 N  N   . SER B 1 19  ? 58.371 48.373 18.422 1.00 8.49  ? ? ? ? ? ? 1027 SER B N   1 
ATOM   1861 C  CA  . SER B 1 19  ? 59.276 48.975 19.404 1.00 8.79  ? ? ? ? ? ? 1027 SER B CA  1 
ATOM   1862 C  C   . SER B 1 19  ? 59.828 48.028 20.472 1.00 7.07  ? ? ? ? ? ? 1027 SER B C   1 
ATOM   1863 O  O   . SER B 1 19  ? 61.041 47.817 20.557 1.00 8.26  ? ? ? ? ? ? 1027 SER B O   1 
ATOM   1864 C  CB  . SER B 1 19  ? 58.591 50.167 20.077 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 1027 SER B CB  1 
ATOM   1865 O  OG  . SER B 1 19  ? 58.349 51.206 19.143 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 1027 SER B OG  1 
ATOM   1866 N  N   . VAL B 1 20  ? 58.941 47.497 21.311 1.00 7.70  ? ? ? ? ? ? 1028 VAL B N   1 
ATOM   1867 C  CA  . VAL B 1 20  ? 59.320 46.557 22.366 1.00 7.64  ? ? ? ? ? ? 1028 VAL B CA  1 
ATOM   1868 C  C   . VAL B 1 20  ? 58.358 45.384 22.208 1.00 7.70  ? ? ? ? ? ? 1028 VAL B C   1 
ATOM   1869 O  O   . VAL B 1 20  ? 57.237 45.399 22.714 1.00 7.09  ? ? ? ? ? ? 1028 VAL B O   1 
ATOM   1870 C  CB  . VAL B 1 20  ? 59.177 47.188 23.769 1.00 8.03  ? ? ? ? ? ? 1028 VAL B CB  1 
ATOM   1871 C  CG1 . VAL B 1 20  ? 59.540 46.167 24.834 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 1028 VAL B CG1 1 
ATOM   1872 C  CG2 . VAL B 1 20  ? 60.083 48.415 23.882 1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 1028 VAL B CG2 1 
ATOM   1873 N  N   . TYR B 1 21  ? 58.823 44.374 21.484 1.00 8.17  ? ? ? ? ? ? 1029 TYR B N   1 
ATOM   1874 C  CA  . TYR B 1 21  ? 58.040 43.193 21.136 1.00 7.65  ? ? ? ? ? ? 1029 TYR B CA  1 
ATOM   1875 C  C   . TYR B 1 21  ? 58.355 42.029 22.069 1.00 6.65  ? ? ? ? ? ? 1029 TYR B C   1 
ATOM   1876 O  O   . TYR B 1 21  ? 59.341 41.326 21.882 1.00 6.89  ? ? ? ? ? ? 1029 TYR B O   1 
ATOM   1877 C  CB  . TYR B 1 21  ? 58.383 42.854 19.681 1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 1029 TYR B CB  1 
ATOM   1878 C  CG  . TYR B 1 21  ? 57.504 41.863 18.953 1.00 7.14  ? ? ? ? ? ? 1029 TYR B CG  1 
ATOM   1879 C  CD1 . TYR B 1 21  ? 56.504 41.144 19.610 1.00 7.29  ? ? ? ? ? ? 1029 TYR B CD1 1 
ATOM   1880 C  CD2 . TYR B 1 21  ? 57.712 41.616 17.596 1.00 7.57  ? ? ? ? ? ? 1029 TYR B CD2 1 
ATOM   1881 C  CE1 . TYR B 1 21  ? 55.738 40.195 18.923 1.00 6.23  ? ? ? ? ? ? 1029 TYR B CE1 1 
ATOM   1882 C  CE2 . TYR B 1 21  ? 56.960 40.680 16.904 1.00 6.57  ? ? ? ? ? ? 1029 TYR B CE2 1 
ATOM   1883 C  CZ  . TYR B 1 21  ? 55.976 39.970 17.571 1.00 6.72  ? ? ? ? ? ? 1029 TYR B CZ  1 
ATOM   1884 O  OH  . TYR B 1 21  ? 55.250 39.027 16.883 1.00 7.10  ? ? ? ? ? ? 1029 TYR B OH  1 
ATOM   1885 N  N   . PHE B 1 22  ? 57.512 41.833 23.079 1.00 6.12  ? ? ? ? ? ? 1030 PHE B N   1 
ATOM   1886 C  CA  . PHE B 1 22  ? 57.714 40.764 24.052 1.00 6.55  ? ? ? ? ? ? 1030 PHE B CA  1 
ATOM   1887 C  C   . PHE B 1 22  ? 57.148 39.433 23.558 1.00 6.91  ? ? ? ? ? ? 1030 PHE B C   1 
ATOM   1888 O  O   . PHE B 1 22  ? 56.032 39.374 23.046 1.00 7.01  ? ? ? ? ? ? 1030 PHE B O   1 
ATOM   1889 C  CB  . PHE B 1 22  ? 57.069 41.157 25.392 1.00 7.76  ? ? ? ? ? ? 1030 PHE B CB  1 
ATOM   1890 C  CG  . PHE B 1 22  ? 57.257 40.141 26.492 1.00 7.40  ? ? ? ? ? ? 1030 PHE B CG  1 
ATOM   1891 C  CD1 . PHE B 1 22  ? 58.504 39.575 26.739 1.00 7.83  ? ? ? ? ? ? 1030 PHE B CD1 1 
ATOM   1892 C  CD2 . PHE B 1 22  ? 56.185 39.775 27.301 1.00 7.39  ? ? ? ? ? ? 1030 PHE B CD2 1 
ATOM   1893 C  CE1 . PHE B 1 22  ? 58.681 38.659 27.778 1.00 7.46  ? ? ? ? ? ? 1030 PHE B CE1 1 
ATOM   1894 C  CE2 . PHE B 1 22  ? 56.350 38.863 28.341 1.00 7.95  ? ? ? ? ? ? 1030 PHE B CE2 1 
ATOM   1895 C  CZ  . PHE B 1 22  ? 57.601 38.304 28.581 1.00 7.28  ? ? ? ? ? ? 1030 PHE B CZ  1 
ATOM   1896 N  N   . ILE B 1 23  ? 57.940 38.376 23.702 1.00 6.49  ? ? ? ? ? ? 1031 ILE B N   1 
ATOM   1897 C  CA  . ILE B 1 23  ? 57.548 37.030 23.287 1.00 6.88  ? ? ? ? ? ? 1031 ILE B CA  1 
ATOM   1898 C  C   . ILE B 1 23  ? 57.639 36.128 24.516 1.00 7.01  ? ? ? ? ? ? 1031 ILE B C   1 
ATOM   1899 O  O   . ILE B 1 23  ? 58.601 36.203 25.272 1.00 8.68  ? ? ? ? ? ? 1031 ILE B O   1 
ATOM   1900 C  CB  . ILE B 1 23  ? 58.505 36.483 22.192 1.00 7.02  ? ? ? ? ? ? 1031 ILE B CB  1 
ATOM   1901 C  CG1 . ILE B 1 23  ? 58.476 37.408 20.968 1.00 7.15  ? ? ? ? ? ? 1031 ILE B CG1 1 
ATOM   1902 C  CG2 . ILE B 1 23  ? 58.127 35.050 21.837 1.00 8.56  ? ? ? ? ? ? 1031 ILE B CG2 1 
ATOM   1903 C  CD1 . ILE B 1 23  ? 59.409 36.993 19.844 1.00 9.86  ? ? ? ? ? ? 1031 ILE B CD1 1 
ATOM   1904 N  N   . MET B 1 24  ? 56.645 35.271 24.727 1.00 7.57  ? ? ? ? ? ? 1032 MET B N   1 
ATOM   1905 C  CA  . MET B 1 24  ? 56.701 34.398 25.890 1.00 7.94  ? ? ? ? ? ? 1032 MET B CA  1 
ATOM   1906 C  C   . MET B 1 24  ? 55.750 33.216 25.880 1.00 8.33  ? ? ? ? ? ? 1032 MET B C   1 
ATOM   1907 O  O   . MET B 1 24  ? 54.654 33.273 25.308 1.00 9.11  ? ? ? ? ? ? 1032 MET B O   1 
ATOM   1908 C  CB  . MET B 1 24  ? 56.455 35.203 27.179 1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 1032 MET B CB  1 
ATOM   1909 C  CG  . MET B 1 24  ? 57.038 34.538 28.434 1.00 8.11  ? ? ? ? ? ? 1032 MET B CG  1 
ATOM   1910 S  SD  . MET B 1 24  ? 56.423 35.141 30.035 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 1032 MET B SD  1 
ATOM   1911 C  CE  . MET B 1 24  ? 54.928 34.168 30.183 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 1032 MET B CE  1 
ATOM   1912 N  N   . GLY B 1 25  ? 56.211 32.149 26.529 1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 1033 GLY B N   1 
ATOM   1913 C  CA  . GLY B 1 25  ? 55.452 30.925 26.709 1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 1033 GLY B CA  1 
ATOM   1914 C  C   . GLY B 1 25  ? 55.573 30.593 28.191 1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 1033 GLY B C   1 
ATOM   1915 O  O   . GLY B 1 25  ? 56.435 31.143 28.879 1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 1033 GLY B O   1 
ATOM   1916 N  N   . SER B 1 26  ? 54.733 29.692 28.691 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 1034 SER B N   1 
ATOM   1917 C  CA  . SER B 1 26  ? 54.761 29.332 30.110 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 1034 SER B CA  1 
ATOM   1918 C  C   . SER B 1 26  ? 56.096 28.774 30.588 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 1034 SER B C   1 
ATOM   1919 O  O   . SER B 1 26  ? 56.448 28.905 31.764 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 1034 SER B O   1 
ATOM   1920 C  CB  . SER B 1 26  ? 53.659 28.314 30.419 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 1034 SER B CB  1 
ATOM   1921 O  OG  . SER B 1 26  ? 53.953 27.053 29.840 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 1034 SER B OG  1 
ATOM   1922 N  N   . ASN B 1 27  ? 56.841 28.150 29.681 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 1035 ASN B N   1 
ATOM   1923 C  CA  . ASN B 1 27  ? 58.123 27.565 30.036 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 1035 ASN B CA  1 
ATOM   1924 C  C   . ASN B 1 27  ? 59.314 28.515 29.934 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 1035 ASN B C   1 
ATOM   1925 O  O   . ASN B 1 27  ? 60.463 28.068 29.909 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 1035 ASN B O   1 
ATOM   1926 C  CB  . ASN B 1 27  ? 58.372 26.300 29.198 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 1035 ASN B CB  1 
ATOM   1927 C  CG  . ASN B 1 27  ? 58.233 26.539 27.703 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 1035 ASN B CG  1 
ATOM   1928 O  OD1 . ASN B 1 27  ? 57.782 27.598 27.262 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 1035 ASN B OD1 1 
ATOM   1929 N  ND2 . ASN B 1 27  ? 58.614 25.542 26.912 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 1035 ASN B ND2 1 
ATOM   1930 N  N   . ASN B 1 28  ? 59.045 29.820 29.887 1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 1036 ASN B N   1 
ATOM   1931 C  CA  . ASN B 1 28  ? 60.112 30.819 29.809 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 1036 ASN B CA  1 
ATOM   1932 C  C   . ASN B 1 28  ? 60.265 31.595 31.117 1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 1036 ASN B C   1 
ATOM   1933 O  O   . ASN B 1 28  ? 61.057 32.537 31.197 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 1036 ASN B O   1 
ATOM   1934 C  CB  . ASN B 1 28  ? 59.836 31.824 28.683 1.00 9.02  ? ? ? ? ? ? 1036 ASN B CB  1 
ATOM   1935 C  CG  . ASN B 1 28  ? 59.830 31.187 27.306 1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 1036 ASN B CG  1 
ATOM   1936 O  OD1 . ASN B 1 28  ? 58.918 31.419 26.516 1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 1036 ASN B OD1 1 
ATOM   1937 N  ND2 . ASN B 1 28  ? 60.853 30.396 27.005 1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 1036 ASN B ND2 1 
ATOM   1938 N  N   . THR B 1 29  ? 59.497 31.217 32.135 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 1037 THR B N   1 
ATOM   1939 C  CA  . THR B 1 29  ? 59.562 31.901 33.424 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 1037 THR B CA  1 
ATOM   1940 C  C   . THR B 1 29  ? 59.202 30.960 34.571 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 1037 THR B C   1 
ATOM   1941 O  O   . THR B 1 29  ? 58.518 29.960 34.366 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 1037 THR B O   1 
ATOM   1942 C  CB  . THR B 1 29  ? 58.594 33.114 33.461 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 1037 THR B CB  1 
ATOM   1943 O  OG1 . THR B 1 29  ? 58.757 33.824 34.693 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 1037 THR B OG1 1 
ATOM   1944 C  CG2 . THR B 1 29  ? 57.143 32.653 33.344 1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 1037 THR B CG2 1 
ATOM   1945 N  N   . LYS B 1 30  ? 59.675 31.286 35.772 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 1038 LYS B N   1 
ATOM   1946 C  CA  . LYS B 1 30  ? 59.382 30.491 36.963 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 1038 LYS B CA  1 
ATOM   1947 C  C   . LYS B 1 30  ? 58.308 31.194 37.786 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 1038 LYS B C   1 
ATOM   1948 O  O   . LYS B 1 30  ? 57.806 30.649 38.770 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 1038 LYS B O   1 
ATOM   1949 C  CB  . LYS B 1 30  ? 60.636 30.305 37.821 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 1038 LYS B CB  1 
ATOM   1950 C  CG  . LYS B 1 30  ? 61.703 29.419 37.199 1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 1038 LYS B CG  1 
ATOM   1951 C  CD  . LYS B 1 30  ? 62.817 29.125 38.197 1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 1038 LYS B CD  1 
ATOM   1952 C  CE  . LYS B 1 30  ? 63.496 30.402 38.676 1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 1038 LYS B CE  1 
ATOM   1953 N  NZ  . LYS B 1 30  ? 64.547 30.130 39.696 1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 1038 LYS B NZ  1 
ATOM   1954 N  N   . ALA B 1 31  ? 57.972 32.414 37.381 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 1039 ALA B N   1 
ATOM   1955 C  CA  . ALA B 1 31  ? 56.943 33.196 38.058 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 1039 ALA B CA  1 
ATOM   1956 C  C   . ALA B 1 31  ? 55.607 32.799 37.444 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 1039 ALA B C   1 
ATOM   1957 O  O   . ALA B 1 31  ? 55.550 31.875 36.633 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 1039 ALA B O   1 
ATOM   1958 C  CB  . ALA B 1 31  ? 57.201 34.684 37.850 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 1039 ALA B CB  1 
ATOM   1959 N  N   . ASP B 1 32  ? 54.529 33.477 37.825 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 1040 ASP B N   1 
ATOM   1960 C  CA  . ASP B 1 32  ? 53.230 33.150 37.249 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 1040 ASP B CA  1 
ATOM   1961 C  C   . ASP B 1 32  ? 53.199 33.668 35.811 1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 1040 ASP B C   1 
ATOM   1962 O  O   . ASP B 1 32  ? 53.288 34.870 35.579 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 1040 ASP B O   1 
ATOM   1963 C  CB  . ASP B 1 32  ? 52.101 33.787 38.053 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 1040 ASP B CB  1 
ATOM   1964 C  CG  . ASP B 1 32  ? 50.747 33.503 37.453 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 1040 ASP B CG  1 
ATOM   1965 O  OD1 . ASP B 1 32  ? 50.380 32.311 37.352 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 1040 ASP B OD1 1 
ATOM   1966 O  OD2 . ASP B 1 32  ? 50.054 34.465 37.073 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 1040 ASP B OD2 1 
ATOM   1967 N  N   . PRO B 1 33  ? 53.060 32.762 34.830 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 1041 PRO B N   1 
ATOM   1968 C  CA  . PRO B 1 33  ? 53.028 33.132 33.410 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 1041 PRO B CA  1 
ATOM   1969 C  C   . PRO B 1 33  ? 52.155 34.325 33.025 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 1041 PRO B C   1 
ATOM   1970 O  O   . PRO B 1 33  ? 52.639 35.292 32.426 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 1041 PRO B O   1 
ATOM   1971 C  CB  . PRO B 1 33  ? 52.580 31.841 32.731 1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 1041 PRO B CB  1 
ATOM   1972 C  CG  . PRO B 1 33  ? 53.184 30.790 33.608 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 1041 PRO B CG  1 
ATOM   1973 C  CD  . PRO B 1 33  ? 52.866 31.310 34.992 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 1041 PRO B CD  1 
ATOM   1974 N  N   . VAL B 1 34  ? 50.870 34.262 33.358 1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 1042 VAL B N   1 
ATOM   1975 C  CA  . VAL B 1 34  ? 49.958 35.350 33.023 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 1042 VAL B CA  1 
ATOM   1976 C  C   . VAL B 1 34  ? 50.375 36.671 33.665 1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 1042 VAL B C   1 
ATOM   1977 O  O   . VAL B 1 34  ? 50.290 37.729 33.044 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 1042 VAL B O   1 
ATOM   1978 C  CB  . VAL B 1 34  ? 48.511 35.011 33.449 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 1042 VAL B CB  1 
ATOM   1979 C  CG1 . VAL B 1 34  ? 47.600 36.217 33.236 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 1042 VAL B CG1 1 
ATOM   1980 C  CG2 . VAL B 1 34  ? 48.007 33.817 32.652 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 1042 VAL B CG2 1 
ATOM   1981 N  N   . THR B 1 35  ? 50.831 36.608 34.911 1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 1043 THR B N   1 
ATOM   1982 C  CA  . THR B 1 35  ? 51.254 37.809 35.612 1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 1043 THR B CA  1 
ATOM   1983 C  C   . THR B 1 35  ? 52.454 38.461 34.917 1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 1043 THR B C   1 
ATOM   1984 O  O   . THR B 1 35  ? 52.524 39.685 34.811 1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 1043 THR B O   1 
ATOM   1985 C  CB  . THR B 1 35  ? 51.607 37.488 37.074 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 1043 THR B CB  1 
ATOM   1986 O  OG1 . THR B 1 35  ? 50.454 36.933 37.724 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 1043 THR B OG1 1 
ATOM   1987 C  CG2 . THR B 1 35  ? 52.035 38.747 37.813 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 1043 THR B CG2 1 
ATOM   1988 N  N   . VAL B 1 36  ? 53.393 37.649 34.438 1.00 9.10  ? ? ? ? ? ? 1044 VAL B N   1 
ATOM   1989 C  CA  . VAL B 1 36  ? 54.559 38.197 33.746 1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 1044 VAL B CA  1 
ATOM   1990 C  C   . VAL B 1 36  ? 54.113 38.943 32.486 1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 1044 VAL B C   1 
ATOM   1991 O  O   . VAL B 1 36  ? 54.618 40.027 32.186 1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 1044 VAL B O   1 
ATOM   1992 C  CB  . VAL B 1 36  ? 55.565 37.092 33.357 1.00 8.32  ? ? ? ? ? ? 1044 VAL B CB  1 
ATOM   1993 C  CG1 . VAL B 1 36  ? 56.743 37.707 32.604 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 1044 VAL B CG1 1 
ATOM   1994 C  CG2 . VAL B 1 36  ? 56.050 36.365 34.606 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 1044 VAL B CG2 1 
ATOM   1995 N  N   . VAL B 1 37  ? 53.167 38.368 31.750 1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 1045 VAL B N   1 
ATOM   1996 C  CA  . VAL B 1 37  ? 52.665 39.021 30.546 1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 1045 VAL B CA  1 
ATOM   1997 C  C   . VAL B 1 37  ? 51.984 40.344 30.908 1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 1045 VAL B C   1 
ATOM   1998 O  O   . VAL B 1 37  ? 52.195 41.364 30.248 1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 1045 VAL B O   1 
ATOM   1999 C  CB  . VAL B 1 37  ? 51.663 38.116 29.785 1.00 7.95  ? ? ? ? ? ? 1045 VAL B CB  1 
ATOM   2000 C  CG1 . VAL B 1 37  ? 51.033 38.897 28.633 1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 1045 VAL B CG1 1 
ATOM   2001 C  CG2 . VAL B 1 37  ? 52.387 36.893 29.234 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 1045 VAL B CG2 1 
ATOM   2002 N  N   . GLN B 1 38  ? 51.177 40.333 31.965 1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 1046 GLN B N   1 
ATOM   2003 C  CA  . GLN B 1 38  ? 50.493 41.550 32.390 1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 1046 GLN B CA  1 
ATOM   2004 C  C   . GLN B 1 38  ? 51.493 42.635 32.786 1.00 9.20  ? ? ? ? ? ? 1046 GLN B C   1 
ATOM   2005 O  O   . GLN B 1 38  ? 51.329 43.801 32.430 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 1046 GLN B O   1 
ATOM   2006 C  CB  . GLN B 1 38  ? 49.564 41.255 33.570 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 1046 GLN B CB  1 
ATOM   2007 C  CG  . GLN B 1 38  ? 48.425 40.315 33.241 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 1046 GLN B CG  1 
ATOM   2008 C  CD  . GLN B 1 38  ? 47.574 40.008 34.452 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 1046 GLN B CD  1 
ATOM   2009 O  OE1 . GLN B 1 38  ? 48.094 39.692 35.521 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 1046 GLN B OE1 1 
ATOM   2010 N  NE2 . GLN B 1 38  ? 46.258 40.093 34.292 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 1046 GLN B NE2 1 
ATOM   2011 N  N   . LYS B 1 39  ? 52.534 42.249 33.517 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 1047 LYS B N   1 
ATOM   2012 C  CA  . LYS B 1 39  ? 53.538 43.210 33.949 1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 1047 LYS B CA  1 
ATOM   2013 C  C   . LYS B 1 39  ? 54.319 43.804 32.778 1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 1047 LYS B C   1 
ATOM   2014 O  O   . LYS B 1 39  ? 54.622 44.999 32.771 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 1047 LYS B O   1 
ATOM   2015 C  CB  . LYS B 1 39  ? 54.489 42.557 34.956 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 1047 LYS B CB  1 
ATOM   2016 C  CG  . LYS B 1 39  ? 53.848 42.299 36.318 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 1047 LYS B CG  1 
ATOM   2017 C  CD  . LYS B 1 39  ? 54.812 41.609 37.267 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 1047 LYS B CD  1 
ATOM   2018 C  CE  . LYS B 1 39  ? 54.176 41.392 38.635 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 1047 LYS B CE  1 
ATOM   2019 N  NZ  . LYS B 1 39  ? 55.071 40.628 39.552 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 1047 LYS B NZ  1 
ATOM   2020 N  N   . ALA B 1 40  ? 54.640 42.975 31.788 1.00 8.28  ? ? ? ? ? ? 1048 ALA B N   1 
ATOM   2021 C  CA  . ALA B 1 40  ? 55.372 43.446 30.615 1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 1048 ALA B CA  1 
ATOM   2022 C  C   . ALA B 1 40  ? 54.537 44.484 29.867 1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 1048 ALA B C   1 
ATOM   2023 O  O   . ALA B 1 40  ? 55.060 45.504 29.410 1.00 9.19  ? ? ? ? ? ? 1048 ALA B O   1 
ATOM   2024 C  CB  . ALA B 1 40  ? 55.706 42.277 29.698 1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 1048 ALA B CB  1 
ATOM   2025 N  N   . LEU B 1 41  ? 53.241 44.218 29.741 1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 1049 LEU B N   1 
ATOM   2026 C  CA  . LEU B 1 41  ? 52.337 45.138 29.058 1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 1049 LEU B CA  1 
ATOM   2027 C  C   . LEU B 1 41  ? 52.211 46.425 29.871 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 1049 LEU B C   1 
ATOM   2028 O  O   . LEU B 1 41  ? 52.246 47.523 29.319 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 1049 LEU B O   1 
ATOM   2029 C  CB  . LEU B 1 41  ? 50.964 44.485 28.883 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 1049 LEU B CB  1 
ATOM   2030 C  CG  . LEU B 1 41  ? 50.937 43.286 27.928 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 1049 LEU B CG  1 
ATOM   2031 C  CD1 . LEU B 1 41  ? 49.622 42.532 28.077 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 1049 LEU B CD1 1 
ATOM   2032 C  CD2 . LEU B 1 41  ? 51.118 43.764 26.496 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 1049 LEU B CD2 1 
ATOM   2033 N  N   . LYS B 1 42  ? 52.078 46.278 31.186 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 1050 LYS B N   1 
ATOM   2034 C  CA  . LYS B 1 42  ? 51.955 47.420 32.086 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 1050 LYS B CA  1 
ATOM   2035 C  C   . LYS B 1 42  ? 53.197 48.307 31.993 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 1050 LYS B C   1 
ATOM   2036 O  O   . LYS B 1 42  ? 53.102 49.534 32.047 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 1050 LYS B O   1 
ATOM   2037 C  CB  . LYS B 1 42  ? 51.766 46.924 33.524 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 1050 LYS B CB  1 
ATOM   2038 C  CG  . LYS B 1 42  ? 51.545 48.023 34.555 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 1050 LYS B CG  1 
ATOM   2039 C  CD  . LYS B 1 42  ? 51.341 47.435 35.948 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 1050 LYS B CD  1 
ATOM   2040 C  CE  . LYS B 1 42  ? 51.151 48.524 36.993 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 1050 LYS B CE  1 
ATOM   2041 N  NZ  . LYS B 1 42  ? 50.976 47.961 38.361 1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 1050 LYS B NZ  1 
ATOM   2042 N  N   . GLY B 1 43  ? 54.357 47.676 31.840 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 1051 GLY B N   1 
ATOM   2043 C  CA  . GLY B 1 43  ? 55.609 48.408 31.745 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 1051 GLY B CA  1 
ATOM   2044 C  C   . GLY B 1 43  ? 55.845 49.130 30.428 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 1051 GLY B C   1 
ATOM   2045 O  O   . GLY B 1 43  ? 56.599 50.103 30.382 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 1051 GLY B O   1 
ATOM   2046 N  N   . GLY B 1 44  ? 55.231 48.658 29.347 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 1052 GLY B N   1 
ATOM   2047 C  CA  . GLY B 1 44  ? 55.418 49.332 28.074 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 1052 GLY B CA  1 
ATOM   2048 C  C   . GLY B 1 44  ? 55.629 48.497 26.822 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 1052 GLY B C   1 
ATOM   2049 O  O   . GLY B 1 44  ? 55.959 49.055 25.772 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 1052 GLY B O   1 
ATOM   2050 N  N   . ALA B 1 45  ? 55.457 47.181 26.901 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 1053 ALA B N   1 
ATOM   2051 C  CA  . ALA B 1 45  ? 55.627 46.356 25.707 1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 1053 ALA B CA  1 
ATOM   2052 C  C   . ALA B 1 45  ? 54.570 46.816 24.708 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 1053 ALA B C   1 
ATOM   2053 O  O   . ALA B 1 45  ? 53.422 47.043 25.083 1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 1053 ALA B O   1 
ATOM   2054 C  CB  . ALA B 1 45  ? 55.436 44.883 26.045 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 1053 ALA B CB  1 
ATOM   2055 N  N   . THR B 1 46  ? 54.954 46.962 23.443 1.00 8.55  ? ? ? ? ? ? 1054 THR B N   1 
ATOM   2056 C  CA  . THR B 1 46  ? 54.029 47.431 22.409 1.00 8.46  ? ? ? ? ? ? 1054 THR B CA  1 
ATOM   2057 C  C   . THR B 1 46  ? 53.396 46.331 21.557 1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 1054 THR B C   1 
ATOM   2058 O  O   . THR B 1 46  ? 52.479 46.593 20.778 1.00 7.60  ? ? ? ? ? ? 1054 THR B O   1 
ATOM   2059 C  CB  . THR B 1 46  ? 54.730 48.440 21.468 1.00 7.60  ? ? ? ? ? ? 1054 THR B CB  1 
ATOM   2060 O  OG1 . THR B 1 46  ? 55.949 47.871 20.972 1.00 8.03  ? ? ? ? ? ? 1054 THR B OG1 1 
ATOM   2061 C  CG2 . THR B 1 46  ? 55.052 49.730 22.214 1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 1054 THR B CG2 1 
ATOM   2062 N  N   . LEU B 1 47  ? 53.889 45.106 21.702 1.00 8.19  ? ? ? ? ? ? 1055 LEU B N   1 
ATOM   2063 C  CA  . LEU B 1 47  ? 53.374 43.974 20.942 1.00 6.14  ? ? ? ? ? ? 1055 LEU B CA  1 
ATOM   2064 C  C   . LEU B 1 47  ? 53.730 42.718 21.728 1.00 6.47  ? ? ? ? ? ? 1055 LEU B C   1 
ATOM   2065 O  O   . LEU B 1 47  ? 54.756 42.684 22.407 1.00 7.61  ? ? ? ? ? ? 1055 LEU B O   1 
ATOM   2066 C  CB  . LEU B 1 47  ? 54.027 43.937 19.552 1.00 7.85  ? ? ? ? ? ? 1055 LEU B CB  1 
ATOM   2067 C  CG  . LEU B 1 47  ? 53.462 42.985 18.491 1.00 7.22  ? ? ? ? ? ? 1055 LEU B CG  1 
ATOM   2068 C  CD1 . LEU B 1 47  ? 52.001 43.323 18.223 1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 1055 LEU B CD1 1 
ATOM   2069 C  CD2 . LEU B 1 47  ? 54.273 43.110 17.206 1.00 9.52  ? ? ? ? ? ? 1055 LEU B CD2 1 
ATOM   2070 N  N   . TYR B 1 48  ? 52.878 41.702 21.664 1.00 6.28  ? ? ? ? ? ? 1056 TYR B N   1 
ATOM   2071 C  CA  . TYR B 1 48  ? 53.134 40.454 22.370 1.00 6.08  ? ? ? ? ? ? 1056 TYR B CA  1 
ATOM   2072 C  C   . TYR B 1 48  ? 52.875 39.250 21.486 1.00 6.23  ? ? ? ? ? ? 1056 TYR B C   1 
ATOM   2073 O  O   . TYR B 1 48  ? 51.882 39.208 20.759 1.00 6.88  ? ? ? ? ? ? 1056 TYR B O   1 
ATOM   2074 C  CB  . TYR B 1 48  ? 52.269 40.342 23.640 1.00 7.31  ? ? ? ? ? ? 1056 TYR B CB  1 
ATOM   2075 C  CG  . TYR B 1 48  ? 52.290 38.953 24.248 1.00 6.71  ? ? ? ? ? ? 1056 TYR B CG  1 
ATOM   2076 C  CD1 . TYR B 1 48  ? 51.234 38.062 24.037 1.00 7.43  ? ? ? ? ? ? 1056 TYR B CD1 1 
ATOM   2077 C  CD2 . TYR B 1 48  ? 53.399 38.502 24.962 1.00 7.02  ? ? ? ? ? ? 1056 TYR B CD2 1 
ATOM   2078 C  CE1 . TYR B 1 48  ? 51.285 36.756 24.515 1.00 7.65  ? ? ? ? ? ? 1056 TYR B CE1 1 
ATOM   2079 C  CE2 . TYR B 1 48  ? 53.462 37.193 25.444 1.00 7.40  ? ? ? ? ? ? 1056 TYR B CE2 1 
ATOM   2080 C  CZ  . TYR B 1 48  ? 52.404 36.330 25.215 1.00 7.07  ? ? ? ? ? ? 1056 TYR B CZ  1 
ATOM   2081 O  OH  . TYR B 1 48  ? 52.474 35.032 25.666 1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 1056 TYR B OH  1 
ATOM   2082 N  N   . GLN B 1 49  ? 53.777 38.276 21.555 1.00 4.89  ? ? ? ? ? ? 1057 GLN B N   1 
ATOM   2083 C  CA  . GLN B 1 49  ? 53.652 37.041 20.783 1.00 6.35  ? ? ? ? ? ? 1057 GLN B CA  1 
ATOM   2084 C  C   . GLN B 1 49  ? 53.532 35.826 21.704 1.00 6.38  ? ? ? ? ? ? 1057 GLN B C   1 
ATOM   2085 O  O   . GLN B 1 49  ? 54.371 35.599 22.573 1.00 6.76  ? ? ? ? ? ? 1057 GLN B O   1 
ATOM   2086 C  CB  . GLN B 1 49  ? 54.868 36.857 19.858 1.00 6.34  ? ? ? ? ? ? 1057 GLN B CB  1 
ATOM   2087 C  CG  . GLN B 1 49  ? 54.840 35.577 19.003 1.00 7.08  ? ? ? ? ? ? 1057 GLN B CG  1 
ATOM   2088 C  CD  . GLN B 1 49  ? 56.157 35.310 18.281 1.00 8.38  ? ? ? ? ? ? 1057 GLN B CD  1 
ATOM   2089 O  OE1 . GLN B 1 49  ? 56.762 34.251 18.446 1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 1057 GLN B OE1 1 
ATOM   2090 N  NE2 . GLN B 1 49  ? 56.600 36.268 17.473 1.00 6.37  ? ? ? ? ? ? 1057 GLN B NE2 1 
ATOM   2091 N  N   . PHE B 1 50  ? 52.468 35.058 21.496 1.00 5.99  ? ? ? ? ? ? 1058 PHE B N   1 
ATOM   2092 C  CA  . PHE B 1 50  ? 52.211 33.835 22.252 1.00 5.62  ? ? ? ? ? ? 1058 PHE B CA  1 
ATOM   2093 C  C   . PHE B 1 50  ? 53.029 32.729 21.580 1.00 6.78  ? ? ? ? ? ? 1058 PHE B C   1 
ATOM   2094 O  O   . PHE B 1 50  ? 52.735 32.322 20.456 1.00 7.93  ? ? ? ? ? ? 1058 PHE B O   1 
ATOM   2095 C  CB  . PHE B 1 50  ? 50.712 33.496 22.204 1.00 6.97  ? ? ? ? ? ? 1058 PHE B CB  1 
ATOM   2096 C  CG  . PHE B 1 50  ? 50.353 32.201 22.879 1.00 8.87  ? ? ? ? ? ? 1058 PHE B CG  1 
ATOM   2097 C  CD1 . PHE B 1 50  ? 50.316 32.110 24.266 1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 1058 PHE B CD1 1 
ATOM   2098 C  CD2 . PHE B 1 50  ? 50.065 31.068 22.124 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 1058 PHE B CD2 1 
ATOM   2099 C  CE1 . PHE B 1 50  ? 49.993 30.903 24.894 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 1058 PHE B CE1 1 
ATOM   2100 C  CE2 . PHE B 1 50  ? 49.742 29.859 22.745 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 1058 PHE B CE2 1 
ATOM   2101 C  CZ  . PHE B 1 50  ? 49.708 29.781 24.130 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 1058 PHE B CZ  1 
ATOM   2102 N  N   . ARG B 1 51  ? 54.068 32.267 22.263 1.00 6.90  ? ? ? ? ? ? 1059 ARG B N   1 
ATOM   2103 C  CA  . ARG B 1 51  ? 54.947 31.228 21.729 1.00 7.36  ? ? ? ? ? ? 1059 ARG B CA  1 
ATOM   2104 C  C   . ARG B 1 51  ? 55.085 30.156 22.795 1.00 8.78  ? ? ? ? ? ? 1059 ARG B C   1 
ATOM   2105 O  O   . ARG B 1 51  ? 55.819 30.324 23.768 1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 1059 ARG B O   1 
ATOM   2106 C  CB  . ARG B 1 51  ? 56.309 31.836 21.390 1.00 7.38  ? ? ? ? ? ? 1059 ARG B CB  1 
ATOM   2107 C  CG  . ARG B 1 51  ? 57.316 30.860 20.801 1.00 7.61  ? ? ? ? ? ? 1059 ARG B CG  1 
ATOM   2108 C  CD  . ARG B 1 51  ? 58.637 31.563 20.504 1.00 8.02  ? ? ? ? ? ? 1059 ARG B CD  1 
ATOM   2109 N  NE  . ARG B 1 51  ? 59.632 30.646 19.952 1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 1059 ARG B NE  1 
ATOM   2110 C  CZ  . ARG B 1 51  ? 60.415 29.855 20.678 1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 1059 ARG B CZ  1 
ATOM   2111 N  NH1 . ARG B 1 51  ? 60.338 29.857 22.003 1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 1059 ARG B NH1 1 
ATOM   2112 N  NH2 . ARG B 1 51  ? 61.281 29.053 20.072 1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 1059 ARG B NH2 1 
ATOM   2113 N  N   . GLU B 1 52  ? 54.376 29.052 22.592 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 1060 GLU B N   1 
ATOM   2114 C  CA  . GLU B 1 52  ? 54.347 27.949 23.546 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 1060 GLU B CA  1 
ATOM   2115 C  C   . GLU B 1 52  ? 54.814 26.664 22.869 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 1060 GLU B C   1 
ATOM   2116 O  O   . GLU B 1 52  ? 54.020 25.971 22.241 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 1060 GLU B O   1 
ATOM   2117 C  CB  . GLU B 1 52  ? 52.907 27.792 24.046 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 1060 GLU B CB  1 
ATOM   2118 C  CG  . GLU B 1 52  ? 52.690 26.829 25.201 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 1060 GLU B CG  1 
ATOM   2119 C  CD  . GLU B 1 52  ? 53.240 27.345 26.514 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 1060 GLU B CD  1 
ATOM   2120 O  OE1 . GLU B 1 52  ? 53.244 28.578 26.724 1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 1060 GLU B OE1 1 
ATOM   2121 O  OE2 . GLU B 1 52  ? 53.653 26.510 27.344 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 1060 GLU B OE2 1 
ATOM   2122 N  N   . LYS B 1 53  ? 56.099 26.350 22.998 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 1061 LYS B N   1 
ATOM   2123 C  CA  . LYS B 1 53  ? 56.648 25.150 22.379 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 1061 LYS B CA  1 
ATOM   2124 C  C   . LYS B 1 53  ? 57.838 24.609 23.161 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 1061 LYS B C   1 
ATOM   2125 O  O   . LYS B 1 53  ? 58.458 25.324 23.946 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 1061 LYS B O   1 
ATOM   2126 C  CB  . LYS B 1 53  ? 57.040 25.444 20.924 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 1061 LYS B CB  1 
ATOM   2127 C  CG  . LYS B 1 53  ? 57.995 26.614 20.745 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 1061 LYS B CG  1 
ATOM   2128 C  CD  . LYS B 1 53  ? 58.109 27.035 19.277 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 1061 LYS B CD  1 
ATOM   2129 C  CE  . LYS B 1 53  ? 58.623 25.906 18.396 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 1061 LYS B CE  1 
ATOM   2130 N  NZ  . LYS B 1 53  ? 58.784 26.358 16.982 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 1061 LYS B NZ  1 
ATOM   2131 N  N   . GLY B 1 54  ? 58.146 23.334 22.944 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 1062 GLY B N   1 
ATOM   2132 C  CA  . GLY B 1 54  ? 59.245 22.707 23.654 1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 1062 GLY B CA  1 
ATOM   2133 C  C   . GLY B 1 54  ? 58.725 21.560 24.501 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 1062 GLY B C   1 
ATOM   2134 O  O   . GLY B 1 54  ? 57.517 21.425 24.694 1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 1062 GLY B O   1 
ATOM   2135 N  N   . GLY B 1 55  ? 59.635 20.736 25.012 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 1063 GLY B N   1 
ATOM   2136 C  CA  . GLY B 1 55  ? 59.245 19.594 25.823 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 1063 GLY B CA  1 
ATOM   2137 C  C   . GLY B 1 55  ? 58.362 19.873 27.028 1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 1063 GLY B C   1 
ATOM   2138 O  O   . GLY B 1 55  ? 57.464 19.087 27.339 1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 1063 GLY B O   1 
ATOM   2139 N  N   . ASP B 1 56  ? 58.613 20.984 27.711 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 1064 ASP B N   1 
ATOM   2140 C  CA  . ASP B 1 56  ? 57.839 21.355 28.892 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 1064 ASP B CA  1 
ATOM   2141 C  C   . ASP B 1 56  ? 56.693 22.319 28.586 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 1064 ASP B C   1 
ATOM   2142 O  O   . ASP B 1 56  ? 56.093 22.891 29.494 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 1064 ASP B O   1 
ATOM   2143 C  CB  . ASP B 1 56  ? 58.764 21.981 29.938 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 1064 ASP B CB  1 
ATOM   2144 C  CG  . ASP B 1 56  ? 59.860 22.822 29.313 1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 1064 ASP B CG  1 
ATOM   2145 O  OD1 . ASP B 1 56  ? 59.573 23.548 28.338 1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 1064 ASP B OD1 1 
ATOM   2146 O  OD2 . ASP B 1 56  ? 61.009 22.762 29.800 1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 1064 ASP B OD2 1 
ATOM   2147 N  N   . ALA B 1 57  ? 56.385 22.494 27.307 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 1065 ALA B N   1 
ATOM   2148 C  CA  . ALA B 1 57  ? 55.314 23.398 26.909 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 1065 ALA B CA  1 
ATOM   2149 C  C   . ALA B 1 57  ? 53.927 22.841 27.221 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 1065 ALA B C   1 
ATOM   2150 O  O   . ALA B 1 57  ? 53.720 21.625 27.250 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 1065 ALA B O   1 
ATOM   2151 C  CB  . ALA B 1 57  ? 55.425 23.706 25.417 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 1065 ALA B CB  1 
ATOM   2152 N  N   . LEU B 1 58  ? 52.978 23.739 27.462 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 1066 LEU B N   1 
ATOM   2153 C  CA  . LEU B 1 58  ? 51.606 23.337 27.740 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 1066 LEU B CA  1 
ATOM   2154 C  C   . LEU B 1 58  ? 50.983 22.807 26.454 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 1066 LEU B C   1 
ATOM   2155 O  O   . LEU B 1 58  ? 51.357 23.222 25.357 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 1066 LEU B O   1 
ATOM   2156 C  CB  . LEU B 1 58  ? 50.784 24.530 28.227 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 1066 LEU B CB  1 
ATOM   2157 C  CG  . LEU B 1 58  ? 51.198 25.189 29.540 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 1066 LEU B CG  1 
ATOM   2158 C  CD1 . LEU B 1 58  ? 50.341 26.418 29.779 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 1066 LEU B CD1 1 
ATOM   2159 C  CD2 . LEU B 1 58  ? 51.052 24.191 30.684 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 1066 LEU B CD2 1 
ATOM   2160 N  N   . THR B 1 59  ? 50.030 21.894 26.598 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 1067 THR B N   1 
ATOM   2161 C  CA  . THR B 1 59  ? 49.342 21.318 25.448 1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 1067 THR B CA  1 
ATOM   2162 C  C   . THR B 1 59  ? 47.846 21.256 25.729 1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 1067 THR B C   1 
ATOM   2163 O  O   . THR B 1 59  ? 47.404 21.511 26.851 1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 1067 THR B O   1 
ATOM   2164 C  CB  . THR B 1 59  ? 49.841 19.883 25.137 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 1067 THR B CB  1 
ATOM   2165 O  OG1 . THR B 1 59  ? 49.523 19.014 26.232 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 1067 THR B OG1 1 
ATOM   2166 C  CG2 . THR B 1 59  ? 51.345 19.877 24.905 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 1067 THR B CG2 1 
ATOM   2167 N  N   . GLY B 1 60  ? 47.070 20.929 24.700 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 1068 GLY B N   1 
ATOM   2168 C  CA  . GLY B 1 60  ? 45.630 20.811 24.859 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 1068 GLY B CA  1 
ATOM   2169 C  C   . GLY B 1 60  ? 44.922 21.977 25.526 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 1068 GLY B C   1 
ATOM   2170 O  O   . GLY B 1 60  ? 45.211 23.145 25.252 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 1068 GLY B O   1 
ATOM   2171 N  N   . GLU B 1 61  ? 43.984 21.656 26.413 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 1069 GLU B N   1 
ATOM   2172 C  CA  . GLU B 1 61  ? 43.205 22.669 27.112 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 1069 GLU B CA  1 
ATOM   2173 C  C   . GLU B 1 61  ? 44.035 23.677 27.902 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 1069 GLU B C   1 
ATOM   2174 O  O   . GLU B 1 61  ? 43.731 24.869 27.898 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 1069 GLU B O   1 
ATOM   2175 C  CB  . GLU B 1 61  ? 42.191 21.997 28.038 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 1069 GLU B CB  1 
ATOM   2176 C  CG  . GLU B 1 61  ? 41.341 22.970 28.830 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 1069 GLU B CG  1 
ATOM   2177 C  CD  . GLU B 1 61  ? 40.294 22.271 29.667 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 1069 GLU B CD  1 
ATOM   2178 O  OE1 . GLU B 1 61  ? 39.303 21.777 29.087 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 1069 GLU B OE1 1 
ATOM   2179 O  OE2 . GLU B 1 61  ? 40.466 22.208 30.903 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 1069 GLU B OE2 1 
ATOM   2180 N  N   . ALA B 1 62  ? 45.076 23.212 28.584 1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 1070 ALA B N   1 
ATOM   2181 C  CA  . ALA B 1 62  ? 45.914 24.119 29.360 1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 1070 ALA B CA  1 
ATOM   2182 C  C   . ALA B 1 62  ? 46.531 25.164 28.436 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 1070 ALA B C   1 
ATOM   2183 O  O   . ALA B 1 62  ? 46.633 26.337 28.784 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 1070 ALA B O   1 
ATOM   2184 C  CB  . ALA B 1 62  ? 47.005 23.342 30.073 1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 1070 ALA B CB  1 
ATOM   2185 N  N   . ARG B 1 63  ? 46.940 24.724 27.251 1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 1071 ARG B N   1 
ATOM   2186 C  CA  . ARG B 1 63  ? 47.545 25.614 26.265 1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 1071 ARG B CA  1 
ATOM   2187 C  C   . ARG B 1 63  ? 46.553 26.664 25.768 1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 1071 ARG B C   1 
ATOM   2188 O  O   . ARG B 1 63  ? 46.878 27.850 25.718 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 1071 ARG B O   1 
ATOM   2189 C  CB  . ARG B 1 63  ? 48.079 24.784 25.092 1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 1071 ARG B CB  1 
ATOM   2190 C  CG  . ARG B 1 63  ? 48.571 25.575 23.881 1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 1071 ARG B CG  1 
ATOM   2191 C  CD  . ARG B 1 63  ? 49.258 24.626 22.895 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 1071 ARG B CD  1 
ATOM   2192 N  NE  . ARG B 1 63  ? 49.604 25.248 21.617 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 1071 ARG B NE  1 
ATOM   2193 C  CZ  . ARG B 1 63  ? 48.783 25.354 20.575 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 1071 ARG B CZ  1 
ATOM   2194 N  NH1 . ARG B 1 63  ? 47.547 24.881 20.639 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 1071 ARG B NH1 1 
ATOM   2195 N  NH2 . ARG B 1 63  ? 49.209 25.928 19.457 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 1071 ARG B NH2 1 
ATOM   2196 N  N   . ILE B 1 64  ? 45.347 26.231 25.405 1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 1072 ILE B N   1 
ATOM   2197 C  CA  . ILE B 1 64  ? 44.321 27.147 24.912 1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 1072 ILE B CA  1 
ATOM   2198 C  C   . ILE B 1 64  ? 43.916 28.170 25.974 1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 1072 ILE B C   1 
ATOM   2199 O  O   . ILE B 1 64  ? 43.765 29.357 25.681 1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 1072 ILE B O   1 
ATOM   2200 C  CB  . ILE B 1 64  ? 43.043 26.381 24.446 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 1072 ILE B CB  1 
ATOM   2201 C  CG1 A ILE B 1 64  ? 43.385 25.423 23.303 0.50 9.23  ? ? ? ? ? ? 1072 ILE B CG1 1 
ATOM   2202 C  CG1 B ILE B 1 64  ? 42.025 27.368 23.872 0.50 14.34 ? ? ? ? ? ? 1072 ILE B CG1 1 
ATOM   2203 C  CG2 A ILE B 1 64  ? 41.963 27.374 24.032 0.50 11.66 ? ? ? ? ? ? 1072 ILE B CG2 1 
ATOM   2204 C  CG2 B ILE B 1 64  ? 42.431 25.612 25.596 0.50 14.63 ? ? ? ? ? ? 1072 ILE B CG2 1 
ATOM   2205 C  CD1 A ILE B 1 64  ? 43.925 26.101 22.066 0.50 9.13  ? ? ? ? ? ? 1072 ILE B CD1 1 
ATOM   2206 C  CD1 B ILE B 1 64  ? 42.490 28.054 22.609 0.50 16.18 ? ? ? ? ? ? 1072 ILE B CD1 1 
ATOM   2207 N  N   . LYS B 1 65  ? 43.749 27.709 27.209 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 1073 LYS B N   1 
ATOM   2208 C  CA  . LYS B 1 65  ? 43.359 28.594 28.295 1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 1073 LYS B CA  1 
ATOM   2209 C  C   . LYS B 1 65  ? 44.429 29.640 28.592 1.00 8.89  ? ? ? ? ? ? 1073 LYS B C   1 
ATOM   2210 O  O   . LYS B 1 65  ? 44.106 30.797 28.858 1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 1073 LYS B O   1 
ATOM   2211 C  CB  . LYS B 1 65  ? 43.033 27.775 29.546 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 1073 LYS B CB  1 
ATOM   2212 C  CG  . LYS B 1 65  ? 41.790 26.905 29.384 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 1073 LYS B CG  1 
ATOM   2213 C  CD  . LYS B 1 65  ? 40.554 27.755 29.129 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 1073 LYS B CD  1 
ATOM   2214 C  CE  . LYS B 1 65  ? 39.330 26.896 28.859 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 1073 LYS B CE  1 
ATOM   2215 N  NZ  . LYS B 1 65  ? 38.139 27.731 28.547 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 1073 LYS B NZ  1 
ATOM   2216 N  N   . PHE B 1 66  ? 45.698 29.250 28.548 1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 1074 PHE B N   1 
ATOM   2217 C  CA  . PHE B 1 66  ? 46.757 30.221 28.792 1.00 9.57  ? ? ? ? ? ? 1074 PHE B CA  1 
ATOM   2218 C  C   . PHE B 1 66  ? 46.743 31.253 27.657 1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 1074 PHE B C   1 
ATOM   2219 O  O   . PHE B 1 66  ? 46.845 32.454 27.904 1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 1074 PHE B O   1 
ATOM   2220 C  CB  . PHE B 1 66  ? 48.121 29.528 28.890 1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 1074 PHE B CB  1 
ATOM   2221 C  CG  . PHE B 1 66  ? 49.283 30.480 28.971 1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 1074 PHE B CG  1 
ATOM   2222 C  CD1 . PHE B 1 66  ? 49.255 31.568 29.841 1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 1074 PHE B CD1 1 
ATOM   2223 C  CD2 . PHE B 1 66  ? 50.411 30.284 28.182 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 1074 PHE B CD2 1 
ATOM   2224 C  CE1 . PHE B 1 66  ? 50.334 32.448 29.920 1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 1074 PHE B CE1 1 
ATOM   2225 C  CE2 . PHE B 1 66  ? 51.495 31.158 28.254 1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 1074 PHE B CE2 1 
ATOM   2226 C  CZ  . PHE B 1 66  ? 51.456 32.242 29.125 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 1074 PHE B CZ  1 
ATOM   2227 N  N   . ALA B 1 67  ? 46.588 30.787 26.420 1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 1075 ALA B N   1 
ATOM   2228 C  CA  . ALA B 1 67  ? 46.538 31.686 25.268 1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 1075 ALA B CA  1 
ATOM   2229 C  C   . ALA B 1 67  ? 45.407 32.703 25.438 1.00 9.02  ? ? ? ? ? ? 1075 ALA B C   1 
ATOM   2230 O  O   . ALA B 1 67  ? 45.593 33.898 25.205 1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 1075 ALA B O   1 
ATOM   2231 C  CB  . ALA B 1 67  ? 46.329 30.883 23.979 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 1075 ALA B CB  1 
ATOM   2232 N  N   . GLU B 1 68  ? 44.233 32.228 25.849 1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 1076 GLU B N   1 
ATOM   2233 C  CA  . GLU B 1 68  ? 43.086 33.112 26.037 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 1076 GLU B CA  1 
ATOM   2234 C  C   . GLU B 1 68  ? 43.338 34.155 27.122 1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 1076 GLU B C   1 
ATOM   2235 O  O   . GLU B 1 68  ? 42.939 35.309 26.983 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 1076 GLU B O   1 
ATOM   2236 C  CB  . GLU B 1 68  ? 41.835 32.300 26.389 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 1076 GLU B CB  1 
ATOM   2237 C  CG  . GLU B 1 68  ? 41.446 31.267 25.339 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 1076 GLU B CG  1 
ATOM   2238 C  CD  . GLU B 1 68  ? 40.182 30.512 25.703 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 1076 GLU B CD  1 
ATOM   2239 O  OE1 . GLU B 1 68  ? 40.008 30.188 26.894 1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 1076 GLU B OE1 1 
ATOM   2240 O  OE2 . GLU B 1 68  ? 39.368 30.230 24.796 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 1076 GLU B OE2 1 
ATOM   2241 N  N   . LYS B 1 69  ? 43.995 33.753 28.204 1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 1077 LYS B N   1 
ATOM   2242 C  CA  . LYS B 1 69  ? 44.281 34.691 29.282 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 1077 LYS B CA  1 
ATOM   2243 C  C   . LYS B 1 69  ? 45.318 35.725 28.853 1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 1077 LYS B C   1 
ATOM   2244 O  O   . LYS B 1 69  ? 45.243 36.889 29.246 1.00 9.21  ? ? ? ? ? ? 1077 LYS B O   1 
ATOM   2245 C  CB  . LYS B 1 69  ? 44.741 33.936 30.535 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 1077 LYS B CB  1 
ATOM   2246 C  CG  . LYS B 1 69  ? 43.615 33.129 31.179 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 1077 LYS B CG  1 
ATOM   2247 C  CD  . LYS B 1 69  ? 44.035 32.471 32.484 1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 1077 LYS B CD  1 
ATOM   2248 C  CE  . LYS B 1 69  ? 45.034 31.351 32.259 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 1077 LYS B CE  1 
ATOM   2249 N  NZ  . LYS B 1 69  ? 45.311 30.612 33.528 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 1077 LYS B NZ  1 
ATOM   2250 N  N   . ALA B 1 70  ? 46.286 35.302 28.044 1.00 8.59  ? ? ? ? ? ? 1078 ALA B N   1 
ATOM   2251 C  CA  . ALA B 1 70  ? 47.308 36.227 27.558 1.00 8.29  ? ? ? ? ? ? 1078 ALA B CA  1 
ATOM   2252 C  C   . ALA B 1 70  ? 46.659 37.204 26.576 1.00 7.39  ? ? ? ? ? ? 1078 ALA B C   1 
ATOM   2253 O  O   . ALA B 1 70  ? 46.981 38.388 26.562 1.00 7.72  ? ? ? ? ? ? 1078 ALA B O   1 
ATOM   2254 C  CB  . ALA B 1 70  ? 48.432 35.457 26.874 1.00 7.66  ? ? ? ? ? ? 1078 ALA B CB  1 
ATOM   2255 N  N   . GLN B 1 71  ? 45.741 36.702 25.754 1.00 7.92  ? ? ? ? ? ? 1079 GLN B N   1 
ATOM   2256 C  CA  . GLN B 1 71  ? 45.039 37.547 24.794 1.00 7.94  ? ? ? ? ? ? 1079 GLN B CA  1 
ATOM   2257 C  C   . GLN B 1 71  ? 44.183 38.577 25.537 1.00 7.86  ? ? ? ? ? ? 1079 GLN B C   1 
ATOM   2258 O  O   . GLN B 1 71  ? 44.100 39.739 25.134 1.00 8.14  ? ? ? ? ? ? 1079 GLN B O   1 
ATOM   2259 C  CB  . GLN B 1 71  ? 44.143 36.694 23.892 1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 1079 GLN B CB  1 
ATOM   2260 C  CG  . GLN B 1 71  ? 43.461 37.479 22.789 1.00 8.81  ? ? ? ? ? ? 1079 GLN B CG  1 
ATOM   2261 C  CD  . GLN B 1 71  ? 42.583 36.616 21.905 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 1079 GLN B CD  1 
ATOM   2262 O  OE1 . GLN B 1 71  ? 42.428 36.886 20.715 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 1079 GLN B OE1 1 
ATOM   2263 N  NE2 . GLN B 1 71  ? 41.992 35.581 22.486 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 1079 GLN B NE2 1 
ATOM   2264 N  N   . ALA B 1 72  ? 43.553 38.144 26.626 1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 1080 ALA B N   1 
ATOM   2265 C  CA  . ALA B 1 72  ? 42.718 39.033 27.422 1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 1080 ALA B CA  1 
ATOM   2266 C  C   . ALA B 1 72  ? 43.572 40.153 28.013 1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 1080 ALA B C   1 
ATOM   2267 O  O   . ALA B 1 72  ? 43.148 41.309 28.059 1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 1080 ALA B O   1 
ATOM   2268 C  CB  . ALA B 1 72  ? 42.020 38.249 28.532 1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 1080 ALA B CB  1 
ATOM   2269 N  N   . ALA B 1 73  ? 44.781 39.812 28.458 1.00 7.34  ? ? ? ? ? ? 1081 ALA B N   1 
ATOM   2270 C  CA  . ALA B 1 73  ? 45.690 40.802 29.026 1.00 8.74  ? ? ? ? ? ? 1081 ALA B CA  1 
ATOM   2271 C  C   . ALA B 1 73  ? 46.051 41.831 27.959 1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 1081 ALA B C   1 
ATOM   2272 O  O   . ALA B 1 73  ? 46.138 43.027 28.237 1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 1081 ALA B O   1 
ATOM   2273 C  CB  . ALA B 1 73  ? 46.952 40.118 29.542 1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 1081 ALA B CB  1 
ATOM   2274 N  N   . CYS B 1 74  ? 46.257 41.366 26.730 1.00 7.57  ? ? ? ? ? ? 1082 CYS B N   1 
ATOM   2275 C  CA  . CYS B 1 74  ? 46.601 42.266 25.636 1.00 7.95  ? ? ? ? ? ? 1082 CYS B CA  1 
ATOM   2276 C  C   . CYS B 1 74  ? 45.436 43.208 25.342 1.00 7.30  ? ? ? ? ? ? 1082 CYS B C   1 
ATOM   2277 O  O   . CYS B 1 74  ? 45.639 44.404 25.118 1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 1082 CYS B O   1 
ATOM   2278 C  CB  . CYS B 1 74  ? 46.980 41.470 24.379 1.00 6.51  ? ? ? ? ? ? 1082 CYS B CB  1 
ATOM   2279 S  SG  . CYS B 1 74  ? 48.601 40.653 24.464 1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 1082 CYS B SG  1 
ATOM   2280 N  N   . ARG B 1 75  ? 44.215 42.675 25.347 1.00 8.10  ? ? ? ? ? ? 1083 ARG B N   1 
ATOM   2281 C  CA  . ARG B 1 75  ? 43.034 43.495 25.097 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 1083 ARG B CA  1 
ATOM   2282 C  C   . ARG B 1 75  ? 42.883 44.591 26.156 1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 1083 ARG B C   1 
ATOM   2283 O  O   . ARG B 1 75  ? 42.548 45.729 25.832 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 1083 ARG B O   1 
ATOM   2284 C  CB  . ARG B 1 75  ? 41.776 42.618 25.055 1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 1083 ARG B CB  1 
ATOM   2285 C  CG  . ARG B 1 75  ? 40.470 43.403 25.131 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 1083 ARG B CG  1 
ATOM   2286 C  CD  . ARG B 1 75  ? 39.252 42.548 24.788 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 1083 ARG B CD  1 
ATOM   2287 N  NE  . ARG B 1 75  ? 38.995 42.509 23.350 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 1083 ARG B NE  1 
ATOM   2288 C  CZ  . ARG B 1 75  ? 37.867 42.066 22.801 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 1083 ARG B CZ  1 
ATOM   2289 N  NH1 . ARG B 1 75  ? 36.884 41.619 23.569 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 1083 ARG B NH1 1 
ATOM   2290 N  NH2 . ARG B 1 75  ? 37.717 42.081 21.484 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 1083 ARG B NH2 1 
ATOM   2291 N  N   . GLU B 1 76  ? 43.141 44.254 27.415 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 1084 GLU B N   1 
ATOM   2292 C  CA  . GLU B 1 76  ? 43.037 45.234 28.489 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 1084 GLU B CA  1 
ATOM   2293 C  C   . GLU B 1 76  ? 44.080 46.337 28.341 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 1084 GLU B C   1 
ATOM   2294 O  O   . GLU B 1 76  ? 43.821 47.498 28.659 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 1084 GLU B O   1 
ATOM   2295 C  CB  . GLU B 1 76  ? 43.196 44.547 29.846 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 1084 GLU B CB  1 
ATOM   2296 C  CG  . GLU B 1 76  ? 42.033 43.645 30.208 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 1084 GLU B CG  1 
ATOM   2297 C  CD  . GLU B 1 76  ? 40.708 44.384 30.212 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 1084 GLU B CD  1 
ATOM   2298 O  OE1 . GLU B 1 76  ? 40.550 45.320 31.023 1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 1084 GLU B OE1 1 
ATOM   2299 O  OE2 . GLU B 1 76  ? 39.826 44.033 29.400 1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 1084 GLU B OE2 1 
ATOM   2300 N  N   . ALA B 1 77  ? 45.256 45.974 27.839 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 1085 ALA B N   1 
ATOM   2301 C  CA  . ALA B 1 77  ? 46.341 46.933 27.658 1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 1085 ALA B CA  1 
ATOM   2302 C  C   . ALA B 1 77  ? 46.297 47.661 26.310 1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 1085 ALA B C   1 
ATOM   2303 O  O   . ALA B 1 77  ? 47.063 48.599 26.086 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 1085 ALA B O   1 
ATOM   2304 C  CB  . ALA B 1 77  ? 47.682 46.228 27.818 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 1085 ALA B CB  1 
ATOM   2305 N  N   . GLY B 1 78  ? 45.408 47.231 25.418 1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 1086 GLY B N   1 
ATOM   2306 C  CA  . GLY B 1 78  ? 45.301 47.860 24.109 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 1086 GLY B CA  1 
ATOM   2307 C  C   . GLY B 1 78  ? 46.495 47.567 23.217 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 1086 GLY B C   1 
ATOM   2308 O  O   . GLY B 1 78  ? 46.923 48.416 22.429 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 1086 GLY B O   1 
ATOM   2309 N  N   . VAL B 1 79  ? 47.023 46.351 23.339 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 1087 VAL B N   1 
ATOM   2310 C  CA  . VAL B 1 79  ? 48.185 45.896 22.578 1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 1087 VAL B CA  1 
ATOM   2311 C  C   . VAL B 1 79  ? 47.800 44.671 21.742 1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 1087 VAL B C   1 
ATOM   2312 O  O   . VAL B 1 79  ? 47.052 43.814 22.211 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 1087 VAL B O   1 
ATOM   2313 C  CB  . VAL B 1 79  ? 49.327 45.505 23.551 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 1087 VAL B CB  1 
ATOM   2314 C  CG1 . VAL B 1 79  ? 50.492 44.892 22.795 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 1087 VAL B CG1 1 
ATOM   2315 C  CG2 . VAL B 1 79  ? 49.778 46.727 24.342 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 1087 VAL B CG2 1 
ATOM   2316 N  N   . PRO B 1 80  ? 48.302 44.570 20.497 1.00 7.76  ? ? ? ? ? ? 1088 PRO B N   1 
ATOM   2317 C  CA  . PRO B 1 80  ? 47.960 43.412 19.658 1.00 7.27  ? ? ? ? ? ? 1088 PRO B CA  1 
ATOM   2318 C  C   . PRO B 1 80  ? 48.535 42.091 20.170 1.00 7.19  ? ? ? ? ? ? 1088 PRO B C   1 
ATOM   2319 O  O   . PRO B 1 80  ? 49.619 42.058 20.758 1.00 7.50  ? ? ? ? ? ? 1088 PRO B O   1 
ATOM   2320 C  CB  . PRO B 1 80  ? 48.529 43.783 18.288 1.00 7.75  ? ? ? ? ? ? 1088 PRO B CB  1 
ATOM   2321 C  CG  . PRO B 1 80  ? 48.573 45.278 18.313 1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 1088 PRO B CG  1 
ATOM   2322 C  CD  . PRO B 1 80  ? 49.027 45.585 19.711 1.00 8.26  ? ? ? ? ? ? 1088 PRO B CD  1 
ATOM   2323 N  N   . PHE B 1 81  ? 47.796 41.013 19.917 1.00 6.64  ? ? ? ? ? ? 1089 PHE B N   1 
ATOM   2324 C  CA  . PHE B 1 81  ? 48.147 39.651 20.323 1.00 7.30  ? ? ? ? ? ? 1089 PHE B CA  1 
ATOM   2325 C  C   . PHE B 1 81  ? 48.516 38.850 19.070 1.00 5.98  ? ? ? ? ? ? 1089 PHE B C   1 
ATOM   2326 O  O   . PHE B 1 81  ? 47.674 38.633 18.194 1.00 7.09  ? ? ? ? ? ? 1089 PHE B O   1 
ATOM   2327 C  CB  . PHE B 1 81  ? 46.928 39.037 21.023 1.00 6.96  ? ? ? ? ? ? 1089 PHE B CB  1 
ATOM   2328 C  CG  . PHE B 1 81  ? 47.077 37.582 21.399 1.00 7.08  ? ? ? ? ? ? 1089 PHE B CG  1 
ATOM   2329 C  CD1 . PHE B 1 81  ? 47.792 37.201 22.534 1.00 6.85  ? ? ? ? ? ? 1089 PHE B CD1 1 
ATOM   2330 C  CD2 . PHE B 1 81  ? 46.461 36.595 20.637 1.00 8.28  ? ? ? ? ? ? 1089 PHE B CD2 1 
ATOM   2331 C  CE1 . PHE B 1 81  ? 47.883 35.850 22.901 1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 1089 PHE B CE1 1 
ATOM   2332 C  CE2 . PHE B 1 81  ? 46.546 35.248 20.992 1.00 8.19  ? ? ? ? ? ? 1089 PHE B CE2 1 
ATOM   2333 C  CZ  . PHE B 1 81  ? 47.257 34.875 22.127 1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 1089 PHE B CZ  1 
ATOM   2334 N  N   . ILE B 1 82  ? 49.775 38.417 18.994 1.00 6.34  ? ? ? ? ? ? 1090 ILE B N   1 
ATOM   2335 C  CA  . ILE B 1 82  ? 50.286 37.649 17.853 1.00 7.51  ? ? ? ? ? ? 1090 ILE B CA  1 
ATOM   2336 C  C   . ILE B 1 82  ? 50.512 36.194 18.264 1.00 6.53  ? ? ? ? ? ? 1090 ILE B C   1 
ATOM   2337 O  O   . ILE B 1 82  ? 51.003 35.932 19.360 1.00 7.89  ? ? ? ? ? ? 1090 ILE B O   1 
ATOM   2338 C  CB  . ILE B 1 82  ? 51.646 38.224 17.366 1.00 6.27  ? ? ? ? ? ? 1090 ILE B CB  1 
ATOM   2339 C  CG1 . ILE B 1 82  ? 51.526 39.729 17.095 1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 1090 ILE B CG1 1 
ATOM   2340 C  CG2 . ILE B 1 82  ? 52.129 37.468 16.129 1.00 6.40  ? ? ? ? ? ? 1090 ILE B CG2 1 
ATOM   2341 C  CD1 . ILE B 1 82  ? 50.592 40.106 15.962 1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 1090 ILE B CD1 1 
ATOM   2342 N  N   . VAL B 1 83  ? 50.140 35.254 17.395 1.00 6.86  ? ? ? ? ? ? 1091 VAL B N   1 
ATOM   2343 C  CA  . VAL B 1 83  ? 50.331 33.830 17.669 1.00 7.17  ? ? ? ? ? ? 1091 VAL B CA  1 
ATOM   2344 C  C   . VAL B 1 83  ? 51.497 33.296 16.845 1.00 7.32  ? ? ? ? ? ? 1091 VAL B C   1 
ATOM   2345 O  O   . VAL B 1 83  ? 51.603 33.590 15.658 1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 1091 VAL B O   1 
ATOM   2346 C  CB  . VAL B 1 83  ? 49.072 33.006 17.291 1.00 6.66  ? ? ? ? ? ? 1091 VAL B CB  1 
ATOM   2347 C  CG1 . VAL B 1 83  ? 49.378 31.511 17.346 1.00 8.35  ? ? ? ? ? ? 1091 VAL B CG1 1 
ATOM   2348 C  CG2 . VAL B 1 83  ? 47.930 33.339 18.234 1.00 8.11  ? ? ? ? ? ? 1091 VAL B CG2 1 
ATOM   2349 N  N   . ASN B 1 84  ? 52.373 32.517 17.472 1.00 8.19  ? ? ? ? ? ? 1092 ASN B N   1 
ATOM   2350 C  CA  . ASN B 1 84  ? 53.498 31.933 16.750 1.00 8.34  ? ? ? ? ? ? 1092 ASN B CA  1 
ATOM   2351 C  C   . ASN B 1 84  ? 53.143 30.557 16.185 1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 1092 ASN B C   1 
ATOM   2352 O  O   . ASN B 1 84  ? 52.462 29.770 16.834 1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 1092 ASN B O   1 
ATOM   2353 C  CB  . ASN B 1 84  ? 54.712 31.784 17.669 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 1092 ASN B CB  1 
ATOM   2354 C  CG  . ASN B 1 84  ? 55.929 31.259 16.932 1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 1092 ASN B CG  1 
ATOM   2355 O  OD1 . ASN B 1 84  ? 56.391 31.873 15.970 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 1092 ASN B OD1 1 
ATOM   2356 N  ND2 . ASN B 1 84  ? 56.447 30.117 17.371 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 1092 ASN B ND2 1 
ATOM   2357 N  N   . ASP B 1 85  ? 53.599 30.292 14.963 1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 1093 ASP B N   1 
ATOM   2358 C  CA  . ASP B 1 85  ? 53.403 29.005 14.284 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 1093 ASP B CA  1 
ATOM   2359 C  C   . ASP B 1 85  ? 51.997 28.539 13.888 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 1093 ASP B C   1 
ATOM   2360 O  O   . ASP B 1 85  ? 51.731 28.274 12.715 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 1093 ASP B O   1 
ATOM   2361 C  CB  . ASP B 1 85  ? 54.022 27.864 15.110 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 1093 ASP B CB  1 
ATOM   2362 C  CG  . ASP B 1 85  ? 55.540 27.911 15.168 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 1093 ASP B CG  1 
ATOM   2363 O  OD1 . ASP B 1 85  ? 56.170 28.654 14.389 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 1093 ASP B OD1 1 
ATOM   2364 O  OD2 . ASP B 1 85  ? 56.104 27.171 16.000 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 1093 ASP B OD2 1 
ATOM   2365 N  N   . ASP B 1 86  ? 51.114 28.421 14.877 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 1094 ASP B N   1 
ATOM   2366 C  CA  . ASP B 1 86  ? 49.762 27.891 14.687 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 1094 ASP B CA  1 
ATOM   2367 C  C   . ASP B 1 86  ? 48.726 28.768 13.986 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 1094 ASP B C   1 
ATOM   2368 O  O   . ASP B 1 86  ? 48.030 29.549 14.627 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 1094 ASP B O   1 
ATOM   2369 C  CB  . ASP B 1 86  ? 49.217 27.466 16.051 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 1094 ASP B CB  1 
ATOM   2370 C  CG  . ASP B 1 86  ? 48.166 26.382 15.951 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 1094 ASP B CG  1 
ATOM   2371 O  OD1 . ASP B 1 86  ? 47.403 26.370 14.963 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 1094 ASP B OD1 1 
ATOM   2372 O  OD2 . ASP B 1 86  ? 48.098 25.549 16.879 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 1094 ASP B OD2 1 
ATOM   2373 N  N   . VAL B 1 87  ? 48.592 28.602 12.674 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 1095 VAL B N   1 
ATOM   2374 C  CA  . VAL B 1 87  ? 47.633 29.385 11.898 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 1095 VAL B CA  1 
ATOM   2375 C  C   . VAL B 1 87  ? 46.187 29.139 12.335 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 1095 VAL B C   1 
ATOM   2376 O  O   . VAL B 1 87  ? 45.396 30.078 12.452 1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 1095 VAL B O   1 
ATOM   2377 C  CB  . VAL B 1 87  ? 47.752 29.068 10.392 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 1095 VAL B CB  1 
ATOM   2378 C  CG1 . VAL B 1 87  ? 46.901 30.038 9.590  1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 1095 VAL B CG1 1 
ATOM   2379 C  CG2 . VAL B 1 87  ? 49.208 29.140 9.958  1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 1095 VAL B CG2 1 
ATOM   2380 N  N   . GLU B 1 88  ? 45.839 27.879 12.566 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 1096 GLU B N   1 
ATOM   2381 C  CA  . GLU B 1 88  ? 44.486 27.539 12.990 1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 1096 GLU B CA  1 
ATOM   2382 C  C   . GLU B 1 88  ? 44.136 28.211 14.313 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 1096 GLU B C   1 
ATOM   2383 O  O   . GLU B 1 88  ? 43.035 28.739 14.474 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 1096 GLU B O   1 
ATOM   2384 C  CB  . GLU B 1 88  ? 44.331 26.020 13.121 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 1096 GLU B CB  1 
ATOM   2385 C  CG  . GLU B 1 88  ? 44.471 25.268 11.804 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 1096 GLU B CG  1 
ATOM   2386 C  CD  . GLU B 1 88  ? 45.905 25.201 11.303 1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 1096 GLU B CD  1 
ATOM   2387 O  OE1 . GLU B 1 88  ? 46.100 24.834 10.125 1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 1096 GLU B OE1 1 
ATOM   2388 O  OE2 . GLU B 1 88  ? 46.835 25.502 12.083 1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 1096 GLU B OE2 1 
ATOM   2389 N  N   . LEU B 1 89  ? 45.071 28.196 15.257 1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 1097 LEU B N   1 
ATOM   2390 C  CA  . LEU B 1 89  ? 44.835 28.818 16.555 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 1097 LEU B CA  1 
ATOM   2391 C  C   . LEU B 1 89  ? 44.636 30.323 16.391 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 1097 LEU B C   1 
ATOM   2392 O  O   . LEU B 1 89  ? 43.741 30.912 16.998 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 1097 LEU B O   1 
ATOM   2393 C  CB  . LEU B 1 89  ? 46.010 28.549 17.491 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 1097 LEU B CB  1 
ATOM   2394 C  CG  . LEU B 1 89  ? 45.875 29.127 18.901 1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 1097 LEU B CG  1 
ATOM   2395 C  CD1 . LEU B 1 89  ? 44.687 28.488 19.619 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 1097 LEU B CD1 1 
ATOM   2396 C  CD2 . LEU B 1 89  ? 47.163 28.873 19.666 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 1097 LEU B CD2 1 
ATOM   2397 N  N   . ALA B 1 90  ? 45.475 30.946 15.568 1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 1098 ALA B N   1 
ATOM   2398 C  CA  . ALA B 1 90  ? 45.364 32.383 15.333 1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 1098 ALA B CA  1 
ATOM   2399 C  C   . ALA B 1 90  ? 43.972 32.750 14.822 1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 1098 ALA B C   1 
ATOM   2400 O  O   . ALA B 1 90  ? 43.390 33.751 15.238 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 1098 ALA B O   1 
ATOM   2401 C  CB  . ALA B 1 90  ? 46.422 32.830 14.333 1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 1098 ALA B CB  1 
ATOM   2402 N  N   . LEU B 1 91  ? 43.441 31.939 13.913 1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 1099 LEU B N   1 
ATOM   2403 C  CA  . LEU B 1 91  ? 42.121 32.187 13.355 1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 1099 LEU B CA  1 
ATOM   2404 C  C   . LEU B 1 91  ? 41.018 31.890 14.367 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 1099 LEU B C   1 
ATOM   2405 O  O   . LEU B 1 91  ? 40.056 32.651 14.488 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 1099 LEU B O   1 
ATOM   2406 C  CB  . LEU B 1 91  ? 41.910 31.333 12.101 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 1099 LEU B CB  1 
ATOM   2407 C  CG  . LEU B 1 91  ? 42.737 31.696 10.865 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 1099 LEU B CG  1 
ATOM   2408 C  CD1 . LEU B 1 91  ? 42.545 30.637 9.792  1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 1099 LEU B CD1 1 
ATOM   2409 C  CD2 . LEU B 1 91  ? 42.313 33.059 10.351 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 1099 LEU B CD2 1 
ATOM   2410 N  N   . ASN B 1 92  ? 41.161 30.790 15.099 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 1100 ASN B N   1 
ATOM   2411 C  CA  . ASN B 1 92  ? 40.154 30.405 16.081 1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 1100 ASN B CA  1 
ATOM   2412 C  C   . ASN B 1 92  ? 40.025 31.399 17.232 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 1100 ASN B C   1 
ATOM   2413 O  O   . ASN B 1 92  ? 38.916 31.678 17.688 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 1100 ASN B O   1 
ATOM   2414 C  CB  . ASN B 1 92  ? 40.457 29.007 16.635 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 1100 ASN B CB  1 
ATOM   2415 C  CG  . ASN B 1 92  ? 40.354 27.924 15.574 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 1100 ASN B CG  1 
ATOM   2416 O  OD1 . ASN B 1 92  ? 39.366 27.847 14.842 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 1100 ASN B OD1 1 
ATOM   2417 N  ND2 . ASN B 1 92  ? 41.373 27.076 15.493 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 1100 ASN B ND2 1 
ATOM   2418 N  N   . LEU B 1 93  ? 41.156 31.931 17.693 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 1101 LEU B N   1 
ATOM   2419 C  CA  . LEU B 1 93  ? 41.174 32.894 18.795 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 1101 LEU B CA  1 
ATOM   2420 C  C   . LEU B 1 93  ? 40.917 34.324 18.331 1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 1101 LEU B C   1 
ATOM   2421 O  O   . LEU B 1 93  ? 40.713 35.221 19.152 1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 1101 LEU B O   1 
ATOM   2422 C  CB  . LEU B 1 93  ? 42.534 32.863 19.503 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 1101 LEU B CB  1 
ATOM   2423 C  CG  . LEU B 1 93  ? 42.970 31.588 20.221 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 1101 LEU B CG  1 
ATOM   2424 C  CD1 . LEU B 1 93  ? 44.385 31.768 20.749 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 1101 LEU B CD1 1 
ATOM   2425 C  CD2 . LEU B 1 93  ? 42.007 31.288 21.362 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 1101 LEU B CD2 1 
ATOM   2426 N  N   . LYS B 1 94  ? 40.936 34.533 17.020 1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 1102 LYS B N   1 
ATOM   2427 C  CA  . LYS B 1 94  ? 40.757 35.860 16.446 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 1102 LYS B CA  1 
ATOM   2428 C  C   . LYS B 1 94  ? 41.923 36.734 16.905 1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 1102 LYS B C   1 
ATOM   2429 O  O   . LYS B 1 94  ? 41.743 37.847 17.406 1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 1102 LYS B O   1 
ATOM   2430 C  CB  . LYS B 1 94  ? 39.424 36.484 16.876 1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 1102 LYS B CB  1 
ATOM   2431 C  CG  . LYS B 1 94  ? 38.194 35.754 16.359 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 1102 LYS B CG  1 
ATOM   2432 C  CD  . LYS B 1 94  ? 36.945 36.590 16.588 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 1102 LYS B CD  1 
ATOM   2433 C  CE  . LYS B 1 94  ? 35.700 35.851 16.142 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 1102 LYS B CE  1 
ATOM   2434 N  NZ  . LYS B 1 94  ? 34.483 36.678 16.357 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 1102 LYS B NZ  1 
ATOM   2435 N  N   . ALA B 1 95  ? 43.129 36.201 16.736 1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 1103 ALA B N   1 
ATOM   2436 C  CA  . ALA B 1 95  ? 44.348 36.908 17.100 1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 1103 ALA B CA  1 
ATOM   2437 C  C   . ALA B 1 95  ? 44.539 38.077 16.139 1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 1103 ALA B C   1 
ATOM   2438 O  O   . ALA B 1 95  ? 43.909 38.132 15.082 1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 1103 ALA B O   1 
ATOM   2439 C  CB  . ALA B 1 95  ? 45.542 35.958 17.015 1.00 8.17  ? ? ? ? ? ? 1103 ALA B CB  1 
ATOM   2440 N  N   . ASP B 1 96  ? 45.411 39.008 16.501 1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 1104 ASP B N   1 
ATOM   2441 C  CA  . ASP B 1 96  ? 45.656 40.164 15.651 1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 1104 ASP B CA  1 
ATOM   2442 C  C   . ASP B 1 96  ? 46.702 39.870 14.595 1.00 7.84  ? ? ? ? ? ? 1104 ASP B C   1 
ATOM   2443 O  O   . ASP B 1 96  ? 46.876 40.640 13.649 1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 1104 ASP B O   1 
ATOM   2444 C  CB  . ASP B 1 96  ? 46.083 41.349 16.510 1.00 8.17  ? ? ? ? ? ? 1104 ASP B CB  1 
ATOM   2445 C  CG  . ASP B 1 96  ? 45.029 41.724 17.516 1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 1104 ASP B CG  1 
ATOM   2446 O  OD1 . ASP B 1 96  ? 45.295 41.628 18.726 1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 1104 ASP B OD1 1 
ATOM   2447 O  OD2 . ASP B 1 96  ? 43.919 42.100 17.084 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 1104 ASP B OD2 1 
ATOM   2448 N  N   . GLY B 1 97  ? 47.390 38.748 14.753 1.00 7.86  ? ? ? ? ? ? 1105 GLY B N   1 
ATOM   2449 C  CA  . GLY B 1 97  ? 48.409 38.391 13.792 1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 1105 GLY B CA  1 
ATOM   2450 C  C   . GLY B 1 97  ? 49.015 37.032 14.044 1.00 7.19  ? ? ? ? ? ? 1105 GLY B C   1 
ATOM   2451 O  O   . GLY B 1 97  ? 48.699 36.362 15.029 1.00 6.89  ? ? ? ? ? ? 1105 GLY B O   1 
ATOM   2452 N  N   . ILE B 1 98  ? 49.905 36.639 13.142 1.00 6.38  ? ? ? ? ? ? 1106 ILE B N   1 
ATOM   2453 C  CA  . ILE B 1 98  ? 50.582 35.358 13.218 1.00 7.69  ? ? ? ? ? ? 1106 ILE B CA  1 
ATOM   2454 C  C   . ILE B 1 98  ? 52.038 35.535 12.809 1.00 7.77  ? ? ? ? ? ? 1106 ILE B C   1 
ATOM   2455 O  O   . ILE B 1 98  ? 52.345 36.339 11.931 1.00 8.15  ? ? ? ? ? ? 1106 ILE B O   1 
ATOM   2456 C  CB  . ILE B 1 98  ? 49.905 34.336 12.274 1.00 9.52  ? ? ? ? ? ? 1106 ILE B CB  1 
ATOM   2457 C  CG1 . ILE B 1 98  ? 50.679 33.020 12.280 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 1106 ILE B CG1 1 
ATOM   2458 C  CG2 . ILE B 1 98  ? 49.818 34.903 10.868 1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 1106 ILE B CG2 1 
ATOM   2459 C  CD1 . ILE B 1 98  ? 50.018 31.920 11.490 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 1106 ILE B CD1 1 
ATOM   2460 N  N   . HIS B 1 99  ? 52.933 34.809 13.469 1.00 6.74  ? ? ? ? ? ? 1107 HIS B N   1 
ATOM   2461 C  CA  . HIS B 1 99  ? 54.346 34.872 13.123 1.00 6.42  ? ? ? ? ? ? 1107 HIS B CA  1 
ATOM   2462 C  C   . HIS B 1 99  ? 54.769 33.479 12.679 1.00 7.13  ? ? ? ? ? ? 1107 HIS B C   1 
ATOM   2463 O  O   . HIS B 1 99  ? 54.440 32.490 13.337 1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 1107 HIS B O   1 
ATOM   2464 C  CB  . HIS B 1 99  ? 55.205 35.290 14.312 1.00 7.29  ? ? ? ? ? ? 1107 HIS B CB  1 
ATOM   2465 C  CG  . HIS B 1 99  ? 56.648 35.441 13.960 1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 1107 HIS B CG  1 
ATOM   2466 N  ND1 . HIS B 1 99  ? 57.163 36.604 13.429 1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 1107 HIS B ND1 1 
ATOM   2467 C  CD2 . HIS B 1 99  ? 57.655 34.536 13.934 1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 1107 HIS B CD2 1 
ATOM   2468 C  CE1 . HIS B 1 99  ? 58.424 36.406 13.084 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 1107 HIS B CE1 1 
ATOM   2469 N  NE2 . HIS B 1 99  ? 58.745 35.160 13.380 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 1107 HIS B NE2 1 
ATOM   2470 N  N   . ILE B 1 100 ? 55.492 33.403 11.565 1.00 7.31  ? ? ? ? ? ? 1108 ILE B N   1 
ATOM   2471 C  CA  . ILE B 1 100 ? 55.948 32.123 11.035 1.00 7.93  ? ? ? ? ? ? 1108 ILE B CA  1 
ATOM   2472 C  C   . ILE B 1 100 ? 57.420 32.158 10.646 1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 1108 ILE B C   1 
ATOM   2473 O  O   . ILE B 1 100 ? 57.970 33.221 10.347 1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 1108 ILE B O   1 
ATOM   2474 C  CB  . ILE B 1 100 ? 55.109 31.694 9.801  1.00 9.43  ? ? ? ? ? ? 1108 ILE B CB  1 
ATOM   2475 C  CG1 . ILE B 1 100 ? 55.150 32.784 8.722  1.00 8.76  ? ? ? ? ? ? 1108 ILE B CG1 1 
ATOM   2476 C  CG2 . ILE B 1 100 ? 53.674 31.414 10.234 1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 1108 ILE B CG2 1 
ATOM   2477 C  CD1 . ILE B 1 100 ? 54.437 32.422 7.426  1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 1108 ILE B CD1 1 
ATOM   2478 N  N   . GLY B 1 101 ? 58.041 30.982 10.661 1.00 8.10  ? ? ? ? ? ? 1109 GLY B N   1 
ATOM   2479 C  CA  . GLY B 1 101 ? 59.445 30.848 10.313 1.00 9.52  ? ? ? ? ? ? 1109 GLY B CA  1 
ATOM   2480 C  C   . GLY B 1 101 ? 59.612 30.132 8.986  1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 1109 GLY B C   1 
ATOM   2481 O  O   . GLY B 1 101 ? 58.627 29.744 8.353  1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 1109 GLY B O   1 
ATOM   2482 N  N   . GLN B 1 102 ? 60.862 29.931 8.579  1.00 8.73  ? ? ? ? ? ? 1110 GLN B N   1 
ATOM   2483 C  CA  . GLN B 1 102 ? 61.176 29.295 7.299  1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 1110 GLN B CA  1 
ATOM   2484 C  C   . GLN B 1 102 ? 60.776 27.830 7.165  1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 1110 GLN B C   1 
ATOM   2485 O  O   . GLN B 1 102 ? 60.674 27.318 6.050  1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 1110 GLN B O   1 
ATOM   2486 C  CB  . GLN B 1 102 ? 62.673 29.438 7.000  1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 1110 GLN B CB  1 
ATOM   2487 C  CG  . GLN B 1 102 ? 63.145 30.877 6.821  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 1110 GLN B CG  1 
ATOM   2488 C  CD  . GLN B 1 102 ? 62.471 31.567 5.648  1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 1110 GLN B CD  1 
ATOM   2489 O  OE1 . GLN B 1 102 ? 62.389 31.006 4.555  1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 1110 GLN B OE1 1 
ATOM   2490 N  NE2 . GLN B 1 102 ? 61.996 32.792 5.863  1.00 9.10  ? ? ? ? ? ? 1110 GLN B NE2 1 
ATOM   2491 N  N   . GLU B 1 103 ? 60.555 27.156 8.289  1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 1111 GLU B N   1 
ATOM   2492 C  CA  . GLU B 1 103 ? 60.166 25.751 8.272  1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 1111 GLU B CA  1 
ATOM   2493 C  C   . GLU B 1 103 ? 58.688 25.571 8.608  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 1111 GLU B C   1 
ATOM   2494 O  O   . GLU B 1 103 ? 58.215 24.447 8.783  1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 1111 GLU B O   1 
ATOM   2495 C  CB  . GLU B 1 103 ? 61.023 24.949 9.256  1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 1111 GLU B CB  1 
ATOM   2496 C  CG  . GLU B 1 103 ? 62.498 24.854 8.878  1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 1111 GLU B CG  1 
ATOM   2497 C  CD  . GLU B 1 103 ? 63.213 26.192 8.930  1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 1111 GLU B CD  1 
ATOM   2498 O  OE1 . GLU B 1 103 ? 63.243 26.810 10.015 1.00 30.16 ? ? ? ? ? ? 1111 GLU B OE1 1 
ATOM   2499 O  OE2 . GLU B 1 103 ? 63.749 26.625 7.887  1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 1111 GLU B OE2 1 
ATOM   2500 N  N   . ASP B 1 104 ? 57.961 26.682 8.705  1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 1112 ASP B N   1 
ATOM   2501 C  CA  . ASP B 1 104 ? 56.535 26.628 9.004  1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 1112 ASP B CA  1 
ATOM   2502 C  C   . ASP B 1 104 ? 55.750 26.736 7.696  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 1112 ASP B C   1 
ATOM   2503 O  O   . ASP B 1 104 ? 56.326 26.580 6.620  1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 1112 ASP B O   1 
ATOM   2504 C  CB  . ASP B 1 104 ? 56.154 27.754 9.976  1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 1112 ASP B CB  1 
ATOM   2505 C  CG  . ASP B 1 104 ? 56.850 27.620 11.324 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 1112 ASP B CG  1 
ATOM   2506 O  OD1 . ASP B 1 104 ? 56.878 26.496 11.870 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 1112 ASP B OD1 1 
ATOM   2507 O  OD2 . ASP B 1 104 ? 57.363 28.633 11.846 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 1112 ASP B OD2 1 
ATOM   2508 N  N   . ALA B 1 105 ? 54.446 26.986 7.773  1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 1113 ALA B N   1 
ATOM   2509 C  CA  . ALA B 1 105 ? 53.641 27.095 6.555  1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 1113 ALA B CA  1 
ATOM   2510 C  C   . ALA B 1 105 ? 54.170 28.207 5.649  1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 1113 ALA B C   1 
ATOM   2511 O  O   . ALA B 1 105 ? 54.632 29.239 6.135  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 1113 ALA B O   1 
ATOM   2512 C  CB  . ALA B 1 105 ? 52.184 27.362 6.911  1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 1113 ALA B CB  1 
ATOM   2513 N  N   . ASN B 1 106 ? 54.096 27.997 4.334  1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 1114 ASN B N   1 
ATOM   2514 C  CA  . ASN B 1 106 ? 54.573 28.989 3.369  1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 1114 ASN B CA  1 
ATOM   2515 C  C   . ASN B 1 106 ? 53.812 30.297 3.536  1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 1114 ASN B C   1 
ATOM   2516 O  O   . ASN B 1 106 ? 52.587 30.298 3.652  1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 1114 ASN B O   1 
ATOM   2517 C  CB  . ASN B 1 106 ? 54.411 28.464 1.939  1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 1114 ASN B CB  1 
ATOM   2518 C  CG  . ASN B 1 106 ? 54.851 29.473 0.892  1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 1114 ASN B CG  1 
ATOM   2519 O  OD1 . ASN B 1 106 ? 54.128 30.420 0.580  1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 1114 ASN B OD1 1 
ATOM   2520 N  ND2 . ASN B 1 106 ? 56.049 29.280 0.353  1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 1114 ASN B ND2 1 
ATOM   2521 N  N   . ALA B 1 107 ? 54.545 31.408 3.533  1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 1115 ALA B N   1 
ATOM   2522 C  CA  . ALA B 1 107 ? 53.961 32.732 3.722  1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 1115 ALA B CA  1 
ATOM   2523 C  C   . ALA B 1 107 ? 52.840 33.119 2.764  1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 1115 ALA B C   1 
ATOM   2524 O  O   . ALA B 1 107 ? 51.899 33.796 3.165  1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 1115 ALA B O   1 
ATOM   2525 C  CB  . ALA B 1 107 ? 55.057 33.788 3.687  1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 1115 ALA B CB  1 
ATOM   2526 N  N   . LYS B 1 108 ? 52.939 32.716 1.501  1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 1116 LYS B N   1 
ATOM   2527 C  CA  . LYS B 1 108 ? 51.893 33.049 0.539  1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 1116 LYS B CA  1 
ATOM   2528 C  C   . LYS B 1 108 ? 50.587 32.371 0.930  1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 1116 LYS B C   1 
ATOM   2529 O  O   . LYS B 1 108 ? 49.514 32.955 0.804  1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 1116 LYS B O   1 
ATOM   2530 C  CB  . LYS B 1 108 ? 52.293 32.619 -0.877 1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 1116 LYS B CB  1 
ATOM   2531 C  CG  . LYS B 1 108 ? 53.426 33.420 -1.488 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 1116 LYS B CG  1 
ATOM   2532 C  CD  . LYS B 1 108 ? 53.673 32.980 -2.929 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 1116 LYS B CD  1 
ATOM   2533 C  CE  . LYS B 1 108 ? 54.851 33.714 -3.557 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 1116 LYS B CE  1 
ATOM   2534 N  NZ  . LYS B 1 108 ? 54.651 35.192 -3.605 1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 1116 LYS B NZ  1 
ATOM   2535 N  N   . GLU B 1 109 ? 50.687 31.135 1.406  1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 1117 GLU B N   1 
ATOM   2536 C  CA  . GLU B 1 109 ? 49.508 30.383 1.825  1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 1117 GLU B CA  1 
ATOM   2537 C  C   . GLU B 1 109 ? 48.905 30.990 3.089  1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 1117 GLU B C   1 
ATOM   2538 O  O   . GLU B 1 109 ? 47.688 31.089 3.219  1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 1117 GLU B O   1 
ATOM   2539 C  CB  . GLU B 1 109 ? 49.888 28.922 2.064  1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 1117 GLU B CB  1 
ATOM   2540 C  CG  . GLU B 1 109 ? 50.184 28.160 0.780  1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 1117 GLU B CG  1 
ATOM   2541 C  CD  . GLU B 1 109 ? 50.904 26.854 1.030  1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 1117 GLU B CD  1 
ATOM   2542 O  OE1 . GLU B 1 109 ? 50.490 26.115 1.946  1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 1117 GLU B OE1 1 
ATOM   2543 O  OE2 . GLU B 1 109 ? 51.880 26.564 0.304  1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 1117 GLU B OE2 1 
ATOM   2544 N  N   . VAL B 1 110 ? 49.761 31.405 4.018  1.00 8.11  ? ? ? ? ? ? 1118 VAL B N   1 
ATOM   2545 C  CA  . VAL B 1 110 ? 49.293 32.007 5.260  1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 1118 VAL B CA  1 
ATOM   2546 C  C   . VAL B 1 110 ? 48.647 33.371 4.990  1.00 8.27  ? ? ? ? ? ? 1118 VAL B C   1 
ATOM   2547 O  O   . VAL B 1 110 ? 47.595 33.687 5.540  1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 1118 VAL B O   1 
ATOM   2548 C  CB  . VAL B 1 110 ? 50.458 32.150 6.273  1.00 8.19  ? ? ? ? ? ? 1118 VAL B CB  1 
ATOM   2549 C  CG1 . VAL B 1 110 ? 49.978 32.861 7.530  1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 1118 VAL B CG1 1 
ATOM   2550 C  CG2 . VAL B 1 110 ? 51.001 30.771 6.634  1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 1118 VAL B CG2 1 
ATOM   2551 N  N   . ARG B 1 111 ? 49.275 34.167 4.130  1.00 8.73  ? ? ? ? ? ? 1119 ARG B N   1 
ATOM   2552 C  CA  . ARG B 1 111 ? 48.764 35.489 3.766  1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 1119 ARG B CA  1 
ATOM   2553 C  C   . ARG B 1 111 ? 47.313 35.393 3.290  1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 1119 ARG B C   1 
ATOM   2554 O  O   . ARG B 1 111 ? 46.462 36.183 3.696  1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 1119 ARG B O   1 
ATOM   2555 C  CB  . ARG B 1 111 ? 49.645 36.089 2.661  1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 1119 ARG B CB  1 
ATOM   2556 C  CG  . ARG B 1 111 ? 49.276 37.492 2.180  1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 1119 ARG B CG  1 
ATOM   2557 C  CD  . ARG B 1 111 ? 49.680 38.559 3.184  1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 1119 ARG B CD  1 
ATOM   2558 N  NE  . ARG B 1 111 ? 48.627 38.773 4.162  1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 1119 ARG B NE  1 
ATOM   2559 C  CZ  . ARG B 1 111 ? 48.735 39.537 5.244  1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 1119 ARG B CZ  1 
ATOM   2560 N  NH1 . ARG B 1 111 ? 49.865 40.180 5.516  1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 1119 ARG B NH1 1 
ATOM   2561 N  NH2 . ARG B 1 111 ? 47.697 39.659 6.055  1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 1119 ARG B NH2 1 
ATOM   2562 N  N   . ALA B 1 112 ? 47.033 34.415 2.434  1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 1120 ALA B N   1 
ATOM   2563 C  CA  . ALA B 1 112 ? 45.683 34.230 1.911  1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 1120 ALA B CA  1 
ATOM   2564 C  C   . ALA B 1 112 ? 44.720 33.707 2.975  1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 1120 ALA B C   1 
ATOM   2565 O  O   . ALA B 1 112 ? 43.554 34.100 3.011  1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 1120 ALA B O   1 
ATOM   2566 C  CB  . ALA B 1 112 ? 45.716 33.271 0.723  1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 1120 ALA B CB  1 
ATOM   2567 N  N   . ALA B 1 113 ? 45.207 32.830 3.846  1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 1121 ALA B N   1 
ATOM   2568 C  CA  . ALA B 1 113 ? 44.370 32.246 4.887  1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 1121 ALA B CA  1 
ATOM   2569 C  C   . ALA B 1 113 ? 43.953 33.189 6.015  1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 1121 ALA B C   1 
ATOM   2570 O  O   . ALA B 1 113 ? 42.881 33.017 6.592  1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 1121 ALA B O   1 
ATOM   2571 C  CB  . ALA B 1 113 ? 45.067 31.027 5.477  1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 1121 ALA B CB  1 
ATOM   2572 N  N   . ILE B 1 114 ? 44.781 34.184 6.325  1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 1122 ILE B N   1 
ATOM   2573 C  CA  . ILE B 1 114 ? 44.482 35.106 7.423  1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 1122 ILE B CA  1 
ATOM   2574 C  C   . ILE B 1 114 ? 43.875 36.446 7.021  1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 1122 ILE B C   1 
ATOM   2575 O  O   . ILE B 1 114 ? 43.694 37.324 7.866  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 1122 ILE B O   1 
ATOM   2576 C  CB  . ILE B 1 114 ? 45.754 35.404 8.255  1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 1122 ILE B CB  1 
ATOM   2577 C  CG1 . ILE B 1 114 ? 46.748 36.212 7.414  1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 1122 ILE B CG1 1 
ATOM   2578 C  CG2 . ILE B 1 114 ? 46.386 34.107 8.723  1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 1122 ILE B CG2 1 
ATOM   2579 C  CD1 . ILE B 1 114 ? 48.053 36.542 8.123  1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 1122 ILE B CD1 1 
ATOM   2580 N  N   . GLY B 1 115 ? 43.562 36.617 5.743  1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 1123 GLY B N   1 
ATOM   2581 C  CA  . GLY B 1 115 ? 42.998 37.881 5.311  1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 1123 GLY B CA  1 
ATOM   2582 C  C   . GLY B 1 115 ? 44.002 39.007 5.481  1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 1123 GLY B C   1 
ATOM   2583 O  O   . GLY B 1 115 ? 45.126 38.911 4.989  1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 1123 GLY B O   1 
ATOM   2584 N  N   . ASP B 1 116 ? 43.607 40.065 6.187  1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 1124 ASP B N   1 
ATOM   2585 C  CA  . ASP B 1 116 ? 44.483 41.212 6.400  1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 1124 ASP B CA  1 
ATOM   2586 C  C   . ASP B 1 116 ? 45.098 41.308 7.798  1.00 9.52  ? ? ? ? ? ? 1124 ASP B C   1 
ATOM   2587 O  O   . ASP B 1 116 ? 45.534 42.381 8.222  1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 1124 ASP B O   1 
ATOM   2588 C  CB  . ASP B 1 116 ? 43.737 42.508 6.067  1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 1124 ASP B CB  1 
ATOM   2589 C  CG  . ASP B 1 116 ? 43.468 42.656 4.581  1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 1124 ASP B CG  1 
ATOM   2590 O  OD1 . ASP B 1 116 ? 44.432 42.538 3.795  1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 1124 ASP B OD1 1 
ATOM   2591 O  OD2 . ASP B 1 116 ? 42.303 42.892 4.196  1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 1124 ASP B OD2 1 
ATOM   2592 N  N   . MET B 1 117 ? 45.131 40.186 8.512  1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 1125 MET B N   1 
ATOM   2593 C  CA  . MET B 1 117 ? 45.729 40.141 9.845  1.00 9.68  ? ? ? ? ? ? 1125 MET B CA  1 
ATOM   2594 C  C   . MET B 1 117 ? 47.228 40.418 9.702  1.00 9.00  ? ? ? ? ? ? 1125 MET B C   1 
ATOM   2595 O  O   . MET B 1 117 ? 47.780 40.321 8.608  1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 1125 MET B O   1 
ATOM   2596 C  CB  . MET B 1 117 ? 45.547 38.752 10.471 1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 1125 MET B CB  1 
ATOM   2597 C  CG  . MET B 1 117 ? 44.111 38.348 10.805 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 1125 MET B CG  1 
ATOM   2598 S  SD  . MET B 1 117 ? 44.017 36.629 11.385 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 1125 MET B SD  1 
ATOM   2599 C  CE  . MET B 1 117 ? 45.716 36.426 12.051 1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 1125 MET B CE  1 
ATOM   2600 N  N   . ILE B 1 118 ? 47.889 40.756 10.804 1.00 7.44  ? ? ? ? ? ? 1126 ILE B N   1 
ATOM   2601 C  CA  . ILE B 1 118 ? 49.327 41.015 10.766 1.00 7.63  ? ? ? ? ? ? 1126 ILE B CA  1 
ATOM   2602 C  C   . ILE B 1 118 ? 50.102 39.719 10.518 1.00 6.45  ? ? ? ? ? ? 1126 ILE B C   1 
ATOM   2603 O  O   . ILE B 1 118 ? 49.834 38.696 11.147 1.00 7.02  ? ? ? ? ? ? 1126 ILE B O   1 
ATOM   2604 C  CB  . ILE B 1 118 ? 49.804 41.626 12.099 1.00 7.00  ? ? ? ? ? ? 1126 ILE B CB  1 
ATOM   2605 C  CG1 . ILE B 1 118 ? 49.207 43.024 12.270 1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 1126 ILE B CG1 1 
ATOM   2606 C  CG2 . ILE B 1 118 ? 51.335 41.678 12.140 1.00 8.81  ? ? ? ? ? ? 1126 ILE B CG2 1 
ATOM   2607 C  CD1 . ILE B 1 118 ? 49.425 43.608 13.651 1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 1126 ILE B CD1 1 
ATOM   2608 N  N   . LEU B 1 119 ? 51.058 39.770 9.593  1.00 7.31  ? ? ? ? ? ? 1127 LEU B N   1 
ATOM   2609 C  CA  . LEU B 1 119 ? 51.879 38.609 9.278  1.00 6.68  ? ? ? ? ? ? 1127 LEU B CA  1 
ATOM   2610 C  C   . LEU B 1 119 ? 53.366 38.899 9.458  1.00 6.82  ? ? ? ? ? ? 1127 LEU B C   1 
ATOM   2611 O  O   . LEU B 1 119 ? 53.920 39.793 8.814  1.00 7.25  ? ? ? ? ? ? 1127 LEU B O   1 
ATOM   2612 C  CB  . LEU B 1 119 ? 51.636 38.154 7.837  1.00 8.33  ? ? ? ? ? ? 1127 LEU B CB  1 
ATOM   2613 C  CG  . LEU B 1 119 ? 52.581 37.058 7.323  1.00 7.64  ? ? ? ? ? ? 1127 LEU B CG  1 
ATOM   2614 C  CD1 . LEU B 1 119 ? 52.435 35.796 8.172  1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 1127 LEU B CD1 1 
ATOM   2615 C  CD2 . LEU B 1 119 ? 52.266 36.762 5.860  1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 1127 LEU B CD2 1 
ATOM   2616 N  N   . GLY B 1 120 ? 54.003 38.136 10.337 1.00 7.19  ? ? ? ? ? ? 1128 GLY B N   1 
ATOM   2617 C  CA  . GLY B 1 120 ? 55.426 38.296 10.563 1.00 6.77  ? ? ? ? ? ? 1128 GLY B CA  1 
ATOM   2618 C  C   . GLY B 1 120 ? 56.155 37.065 10.060 1.00 7.29  ? ? ? ? ? ? 1128 GLY B C   1 
ATOM   2619 O  O   . GLY B 1 120 ? 55.653 35.944 10.181 1.00 6.99  ? ? ? ? ? ? 1128 GLY B O   1 
ATOM   2620 N  N   . VAL B 1 121 ? 57.334 37.272 9.482  1.00 7.18  ? ? ? ? ? ? 1129 VAL B N   1 
ATOM   2621 C  CA  . VAL B 1 121 ? 58.134 36.168 8.964  1.00 6.97  ? ? ? ? ? ? 1129 VAL B CA  1 
ATOM   2622 C  C   . VAL B 1 121 ? 59.571 36.275 9.454  1.00 7.31  ? ? ? ? ? ? 1129 VAL B C   1 
ATOM   2623 O  O   . VAL B 1 121 ? 60.186 37.336 9.355  1.00 7.66  ? ? ? ? ? ? 1129 VAL B O   1 
ATOM   2624 C  CB  . VAL B 1 121 ? 58.151 36.160 7.418  1.00 7.36  ? ? ? ? ? ? 1129 VAL B CB  1 
ATOM   2625 C  CG1 . VAL B 1 121 ? 59.059 35.047 6.908  1.00 8.01  ? ? ? ? ? ? 1129 VAL B CG1 1 
ATOM   2626 C  CG2 . VAL B 1 121 ? 56.739 35.982 6.887  1.00 8.44  ? ? ? ? ? ? 1129 VAL B CG2 1 
ATOM   2627 N  N   . ALA B 1 122 ? 60.098 35.181 9.996  1.00 7.47  ? ? ? ? ? ? 1130 ALA B N   1 
ATOM   2628 C  CA  . ALA B 1 122 ? 61.482 35.169 10.465 1.00 7.78  ? ? ? ? ? ? 1130 ALA B CA  1 
ATOM   2629 C  C   . ALA B 1 122 ? 62.370 34.959 9.241  1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 1130 ALA B C   1 
ATOM   2630 O  O   . ALA B 1 122 ? 62.129 34.049 8.444  1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 1130 ALA B O   1 
ATOM   2631 C  CB  . ALA B 1 122 ? 61.692 34.041 11.467 1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 1130 ALA B CB  1 
ATOM   2632 N  N   . ALA B 1 123 ? 63.381 35.812 9.088  1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 1131 ALA B N   1 
ATOM   2633 C  CA  . ALA B 1 123 ? 64.301 35.729 7.955  1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 1131 ALA B CA  1 
ATOM   2634 C  C   . ALA B 1 123 ? 65.739 35.804 8.457  1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 1131 ALA B C   1 
ATOM   2635 O  O   . ALA B 1 123 ? 66.012 36.406 9.499  1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 1131 ALA B O   1 
ATOM   2636 C  CB  . ALA B 1 123 ? 64.023 36.862 6.969  1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 1131 ALA B CB  1 
ATOM   2637 N  N   . HIS B 1 124 ? 66.660 35.194 7.717  1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 1132 HIS B N   1 
ATOM   2638 C  CA  . HIS B 1 124 ? 68.058 35.177 8.125  1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 1132 HIS B CA  1 
ATOM   2639 C  C   . HIS B 1 124 ? 69.011 35.529 6.989  1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 1132 HIS B C   1 
ATOM   2640 O  O   . HIS B 1 124 ? 70.213 35.688 7.208  1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 1132 HIS B O   1 
ATOM   2641 C  CB  . HIS B 1 124 ? 68.366 33.799 8.715  1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 1132 HIS B CB  1 
ATOM   2642 C  CG  A HIS B 1 124 ? 67.315 33.321 9.663  0.50 13.98 ? ? ? ? ? ? 1132 HIS B CG  1 
ATOM   2643 C  CG  B HIS B 1 124 ? 69.772 33.656 9.226  0.50 14.87 ? ? ? ? ? ? 1132 HIS B CG  1 
ATOM   2644 N  ND1 A HIS B 1 124 ? 66.016 33.075 9.263  0.50 16.20 ? ? ? ? ? ? 1132 HIS B ND1 1 
ATOM   2645 N  ND1 B HIS B 1 124 ? 70.849 33.458 8.391  0.50 17.39 ? ? ? ? ? ? 1132 HIS B ND1 1 
ATOM   2646 C  CD2 A HIS B 1 124 ? 67.339 33.107 11.000 0.50 14.57 ? ? ? ? ? ? 1132 HIS B CD2 1 
ATOM   2647 C  CD2 B HIS B 1 124 ? 70.268 33.706 10.482 0.50 14.78 ? ? ? ? ? ? 1132 HIS B CD2 1 
ATOM   2648 C  CE1 A HIS B 1 124 ? 65.291 32.734 10.312 0.50 12.16 ? ? ? ? ? ? 1132 HIS B CE1 1 
ATOM   2649 C  CE1 B HIS B 1 124 ? 71.954 33.391 9.115  0.50 16.78 ? ? ? ? ? ? 1132 HIS B CE1 1 
ATOM   2650 N  NE2 A HIS B 1 124 ? 66.069 32.746 11.379 0.50 15.26 ? ? ? ? ? ? 1132 HIS B NE2 1 
ATOM   2651 N  NE2 B HIS B 1 124 ? 71.631 33.538 10.384 0.50 16.01 ? ? ? ? ? ? 1132 HIS B NE2 1 
ATOM   2652 N  N   . THR B 1 125 ? 68.473 35.661 5.779  1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 1133 THR B N   1 
ATOM   2653 C  CA  . THR B 1 125 ? 69.279 36.020 4.613  1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 1133 THR B CA  1 
ATOM   2654 C  C   . THR B 1 125 ? 68.551 37.084 3.795  1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 1133 THR B C   1 
ATOM   2655 O  O   . THR B 1 125 ? 67.345 37.283 3.953  1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 1133 THR B O   1 
ATOM   2656 C  CB  . THR B 1 125 ? 69.535 34.810 3.686  1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 1133 THR B CB  1 
ATOM   2657 O  OG1 . THR B 1 125 ? 68.312 34.441 3.037  1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 1133 THR B OG1 1 
ATOM   2658 C  CG2 . THR B 1 125 ? 70.066 33.627 4.475  1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 1133 THR B CG2 1 
ATOM   2659 N  N   . MET B 1 126 ? 69.286 37.767 2.923  1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 1134 MET B N   1 
ATOM   2660 C  CA  . MET B 1 126 ? 68.701 38.801 2.077  1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 1134 MET B CA  1 
ATOM   2661 C  C   . MET B 1 126 ? 67.602 38.204 1.201  1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 1134 MET B C   1 
ATOM   2662 O  O   . MET B 1 126 ? 66.548 38.812 1.022  1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 1134 MET B O   1 
ATOM   2663 C  CB  . MET B 1 126 ? 69.784 39.438 1.196  1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 1134 MET B CB  1 
ATOM   2664 C  CG  . MET B 1 126 ? 69.306 40.606 0.341  1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 1134 MET B CG  1 
ATOM   2665 S  SD  . MET B 1 126 ? 68.659 41.983 1.311  1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 1134 MET B SD  1 
ATOM   2666 C  CE  . MET B 1 126 ? 70.155 42.612 2.054  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 1134 MET B CE  1 
ATOM   2667 N  N   . SER B 1 127 ? 67.850 37.015 0.659  1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 1135 SER B N   1 
ATOM   2668 C  CA  . SER B 1 127 ? 66.869 36.345 -0.194 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 1135 SER B CA  1 
ATOM   2669 C  C   . SER B 1 127 ? 65.567 36.100 0.564  1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 1135 SER B C   1 
ATOM   2670 O  O   . SER B 1 127 ? 64.480 36.306 0.026  1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 1135 SER B O   1 
ATOM   2671 C  CB  . SER B 1 127 ? 67.423 35.011 -0.702 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 1135 SER B CB  1 
ATOM   2672 O  OG  A SER B 1 127 ? 67.671 34.117 0.369  0.50 16.79 ? ? ? ? ? ? 1135 SER B OG  1 
ATOM   2673 O  OG  B SER B 1 127 ? 66.416 34.249 -1.346 0.50 17.90 ? ? ? ? ? ? 1135 SER B OG  1 
ATOM   2674 N  N   . GLU B 1 128 ? 65.682 35.663 1.814  1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 1136 GLU B N   1 
ATOM   2675 C  CA  . GLU B 1 128 ? 64.509 35.393 2.638  1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 1136 GLU B CA  1 
ATOM   2676 C  C   . GLU B 1 128 ? 63.746 36.672 2.962  1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 1136 GLU B C   1 
ATOM   2677 O  O   . GLU B 1 128 ? 62.520 36.664 3.026  1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 1136 GLU B O   1 
ATOM   2678 C  CB  . GLU B 1 128 ? 64.922 34.667 3.922  1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 1136 GLU B CB  1 
ATOM   2679 C  CG  . GLU B 1 128 ? 65.278 33.205 3.676  1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 1136 GLU B CG  1 
ATOM   2680 C  CD  . GLU B 1 128 ? 65.844 32.503 4.895  1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 1136 GLU B CD  1 
ATOM   2681 O  OE1 . GLU B 1 128 ? 65.783 33.071 6.006  1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 1136 GLU B OE1 1 
ATOM   2682 O  OE2 . GLU B 1 128 ? 66.344 31.369 4.739  1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 1136 GLU B OE2 1 
ATOM   2683 N  N   . VAL B 1 129 ? 64.464 37.773 3.161  1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 1137 VAL B N   1 
ATOM   2684 C  CA  . VAL B 1 129 ? 63.811 39.046 3.452  1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 1137 VAL B CA  1 
ATOM   2685 C  C   . VAL B 1 129 ? 62.997 39.505 2.245  1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 1137 VAL B C   1 
ATOM   2686 O  O   . VAL B 1 129 ? 61.842 39.912 2.377  1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 1137 VAL B O   1 
ATOM   2687 C  CB  . VAL B 1 129 ? 64.843 40.147 3.807  1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 1137 VAL B CB  1 
ATOM   2688 C  CG1 . VAL B 1 129 ? 64.152 41.503 3.897  1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 1137 VAL B CG1 1 
ATOM   2689 C  CG2 . VAL B 1 129 ? 65.521 39.814 5.132  1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 1137 VAL B CG2 1 
ATOM   2690 N  N   . LYS B 1 130 ? 63.604 39.441 1.064  1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 1138 LYS B N   1 
ATOM   2691 C  CA  . LYS B 1 130 ? 62.923 39.855 -0.157 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 1138 LYS B CA  1 
ATOM   2692 C  C   . LYS B 1 130 ? 61.730 38.957 -0.476 1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 1138 LYS B C   1 
ATOM   2693 O  O   . LYS B 1 130 ? 60.691 39.436 -0.933 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 1138 LYS B O   1 
ATOM   2694 C  CB  . LYS B 1 130 ? 63.911 39.863 -1.328 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 1138 LYS B CB  1 
ATOM   2695 C  CG  . LYS B 1 130 ? 64.973 40.943 -1.200 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 1138 LYS B CG  1 
ATOM   2696 C  CD  . LYS B 1 130 ? 65.968 40.909 -2.356 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 1138 LYS B CD  1 
ATOM   2697 C  CE  . LYS B 1 130 ? 66.954 42.063 -2.257 1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 1138 LYS B CE  1 
ATOM   2698 N  NZ  . LYS B 1 130 ? 67.976 42.043 -3.343 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 1138 LYS B NZ  1 
ATOM   2699 N  N   . GLN B 1 131 ? 61.872 37.661 -0.226 1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 1139 GLN B N   1 
ATOM   2700 C  CA  . GLN B 1 131 ? 60.785 36.728 -0.496 1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 1139 GLN B CA  1 
ATOM   2701 C  C   . GLN B 1 131 ? 59.624 36.997 0.464  1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 1139 GLN B C   1 
ATOM   2702 O  O   . GLN B 1 131 ? 58.456 36.938 0.074  1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 1139 GLN B O   1 
ATOM   2703 C  CB  . GLN B 1 131 ? 61.270 35.284 -0.343 1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 1139 GLN B CB  1 
ATOM   2704 C  CG  . GLN B 1 131 ? 60.241 34.242 -0.766 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 1139 GLN B CG  1 
ATOM   2705 C  CD  . GLN B 1 131 ? 59.910 34.313 -2.244 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 1139 GLN B CD  1 
ATOM   2706 O  OE1 . GLN B 1 131 ? 58.750 34.472 -2.627 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 1139 GLN B OE1 1 
ATOM   2707 N  NE2 . GLN B 1 131 ? 60.930 34.192 -3.084 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 1139 GLN B NE2 1 
ATOM   2708 N  N   . ALA B 1 132 ? 59.944 37.302 1.718  1.00 7.87  ? ? ? ? ? ? 1140 ALA B N   1 
ATOM   2709 C  CA  . ALA B 1 132 ? 58.907 37.584 2.704  1.00 8.87  ? ? ? ? ? ? 1140 ALA B CA  1 
ATOM   2710 C  C   . ALA B 1 132 ? 58.109 38.813 2.282  1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 1140 ALA B C   1 
ATOM   2711 O  O   . ALA B 1 132 ? 56.882 38.835 2.376  1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 1140 ALA B O   1 
ATOM   2712 C  CB  . ALA B 1 132 ? 59.537 37.806 4.073  1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 1140 ALA B CB  1 
ATOM   2713 N  N   . GLU B 1 133 ? 58.805 39.842 1.817  1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 1141 GLU B N   1 
ATOM   2714 C  CA  . GLU B 1 133 ? 58.135 41.059 1.380  1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 1141 GLU B CA  1 
ATOM   2715 C  C   . GLU B 1 133 ? 57.223 40.756 0.188  1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 1141 GLU B C   1 
ATOM   2716 O  O   . GLU B 1 133 ? 56.076 41.204 0.143  1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 1141 GLU B O   1 
ATOM   2717 C  CB  . GLU B 1 133 ? 59.175 42.117 1.004  1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 1141 GLU B CB  1 
ATOM   2718 C  CG  . GLU B 1 133 ? 58.596 43.485 0.678  1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 1141 GLU B CG  1 
ATOM   2719 C  CD  . GLU B 1 133 ? 59.674 44.526 0.449  1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 1141 GLU B CD  1 
ATOM   2720 O  OE1 . GLU B 1 133 ? 60.471 44.363 -0.498 1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 1141 GLU B OE1 1 
ATOM   2721 O  OE2 . GLU B 1 133 ? 59.729 45.506 1.219  1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 1141 GLU B OE2 1 
ATOM   2722 N  N   . GLU B 1 134 ? 57.727 39.981 -0.765 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 1142 GLU B N   1 
ATOM   2723 C  CA  . GLU B 1 134 ? 56.939 39.633 -1.941 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 1142 GLU B CA  1 
ATOM   2724 C  C   . GLU B 1 134 ? 55.727 38.771 -1.574 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 1142 GLU B C   1 
ATOM   2725 O  O   . GLU B 1 134 ? 54.658 38.903 -2.179 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 1142 GLU B O   1 
ATOM   2726 C  CB  . GLU B 1 134 ? 57.813 38.894 -2.958 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 1142 GLU B CB  1 
ATOM   2727 C  CG  . GLU B 1 134 ? 57.085 38.519 -4.236 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 1142 GLU B CG  1 
ATOM   2728 C  CD  . GLU B 1 134 ? 57.996 37.860 -5.252 1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 1142 GLU B CD  1 
ATOM   2729 O  OE1 . GLU B 1 134 ? 58.588 36.810 -4.930 1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 1142 GLU B OE1 1 
ATOM   2730 O  OE2 . GLU B 1 134 ? 58.120 38.394 -6.374 1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 1142 GLU B OE2 1 
ATOM   2731 N  N   . ASP B 1 135 ? 55.892 37.904 -0.576 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 1143 ASP B N   1 
ATOM   2732 C  CA  . ASP B 1 135 ? 54.812 37.019 -0.135 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 1143 ASP B CA  1 
ATOM   2733 C  C   . ASP B 1 135 ? 53.710 37.728 0.647  1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 1143 ASP B C   1 
ATOM   2734 O  O   . ASP B 1 135 ? 52.646 37.156 0.875  1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 1143 ASP B O   1 
ATOM   2735 C  CB  . ASP B 1 135 ? 55.357 35.871 0.723  1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 1143 ASP B CB  1 
ATOM   2736 C  CG  . ASP B 1 135 ? 56.265 34.936 -0.048 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 1143 ASP B CG  1 
ATOM   2737 O  OD1 . ASP B 1 135 ? 56.197 34.923 -1.295 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 1143 ASP B OD1 1 
ATOM   2738 O  OD2 . ASP B 1 135 ? 57.038 34.198 0.598  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 1143 ASP B OD2 1 
ATOM   2739 N  N   . GLY B 1 136 ? 53.965 38.959 1.073  1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 1144 GLY B N   1 
ATOM   2740 C  CA  . GLY B 1 136 ? 52.950 39.697 1.806  1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 1144 GLY B CA  1 
ATOM   2741 C  C   . GLY B 1 136 ? 53.175 39.879 3.297  1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 1144 GLY B C   1 
ATOM   2742 O  O   . GLY B 1 136 ? 52.238 40.204 4.023  1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 1144 GLY B O   1 
ATOM   2743 N  N   . ALA B 1 137 ? 54.399 39.669 3.766  1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 1145 ALA B N   1 
ATOM   2744 C  CA  . ALA B 1 137 ? 54.688 39.846 5.186  1.00 8.40  ? ? ? ? ? ? 1145 ALA B CA  1 
ATOM   2745 C  C   . ALA B 1 137 ? 54.577 41.323 5.553  1.00 8.40  ? ? ? ? ? ? 1145 ALA B C   1 
ATOM   2746 O  O   . ALA B 1 137 ? 54.926 42.193 4.756  1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 1145 ALA B O   1 
ATOM   2747 C  CB  . ALA B 1 137 ? 56.088 39.343 5.504  1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 1145 ALA B CB  1 
ATOM   2748 N  N   . ASP B 1 138 ? 54.082 41.605 6.755  1.00 6.32  ? ? ? ? ? ? 1146 ASP B N   1 
ATOM   2749 C  CA  . ASP B 1 138 ? 53.958 42.983 7.215  1.00 6.11  ? ? ? ? ? ? 1146 ASP B CA  1 
ATOM   2750 C  C   . ASP B 1 138 ? 55.228 43.395 7.960  1.00 5.68  ? ? ? ? ? ? 1146 ASP B C   1 
ATOM   2751 O  O   . ASP B 1 138 ? 55.532 44.580 8.084  1.00 6.84  ? ? ? ? ? ? 1146 ASP B O   1 
ATOM   2752 C  CB  . ASP B 1 138 ? 52.713 43.133 8.093  1.00 6.35  ? ? ? ? ? ? 1146 ASP B CB  1 
ATOM   2753 C  CG  . ASP B 1 138 ? 51.440 42.867 7.323  1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 1146 ASP B CG  1 
ATOM   2754 O  OD1 . ASP B 1 138 ? 51.248 43.507 6.268  1.00 7.94  ? ? ? ? ? ? 1146 ASP B OD1 1 
ATOM   2755 O  OD2 . ASP B 1 138 ? 50.636 42.020 7.765  1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 1146 ASP B OD2 1 
ATOM   2756 N  N   . TYR B 1 139 ? 55.969 42.405 8.452  1.00 5.67  ? ? ? ? ? ? 1147 TYR B N   1 
ATOM   2757 C  CA  . TYR B 1 139 ? 57.235 42.668 9.130  1.00 4.57  ? ? ? ? ? ? 1147 TYR B CA  1 
ATOM   2758 C  C   . TYR B 1 139 ? 58.094 41.411 9.093  1.00 5.83  ? ? ? ? ? ? 1147 TYR B C   1 
ATOM   2759 O  O   . TYR B 1 139 ? 57.595 40.304 8.854  1.00 7.33  ? ? ? ? ? ? 1147 TYR B O   1 
ATOM   2760 C  CB  . TYR B 1 139 ? 57.006 43.123 10.591 1.00 6.36  ? ? ? ? ? ? 1147 TYR B CB  1 
ATOM   2761 C  CG  . TYR B 1 139 ? 56.683 42.025 11.586 1.00 7.25  ? ? ? ? ? ? 1147 TYR B CG  1 
ATOM   2762 C  CD1 . TYR B 1 139 ? 57.696 41.239 12.142 1.00 7.93  ? ? ? ? ? ? 1147 TYR B CD1 1 
ATOM   2763 C  CD2 . TYR B 1 139 ? 55.364 41.762 11.956 1.00 6.67  ? ? ? ? ? ? 1147 TYR B CD2 1 
ATOM   2764 C  CE1 . TYR B 1 139 ? 57.406 40.218 13.039 1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 1147 TYR B CE1 1 
ATOM   2765 C  CE2 . TYR B 1 139 ? 55.059 40.741 12.852 1.00 7.10  ? ? ? ? ? ? 1147 TYR B CE2 1 
ATOM   2766 C  CZ  . TYR B 1 139 ? 56.084 39.971 13.386 1.00 7.17  ? ? ? ? ? ? 1147 TYR B CZ  1 
ATOM   2767 O  OH  . TYR B 1 139 ? 55.788 38.929 14.235 1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 1147 TYR B OH  1 
ATOM   2768 N  N   . VAL B 1 140 ? 59.395 41.593 9.289  1.00 7.32  ? ? ? ? ? ? 1148 VAL B N   1 
ATOM   2769 C  CA  . VAL B 1 140 ? 60.317 40.466 9.335  1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 1148 VAL B CA  1 
ATOM   2770 C  C   . VAL B 1 140 ? 61.098 40.523 10.637 1.00 7.56  ? ? ? ? ? ? 1148 VAL B C   1 
ATOM   2771 O  O   . VAL B 1 140 ? 61.425 41.610 11.140 1.00 7.58  ? ? ? ? ? ? 1148 VAL B O   1 
ATOM   2772 C  CB  . VAL B 1 140 ? 61.322 40.454 8.153  1.00 8.29  ? ? ? ? ? ? 1148 VAL B CB  1 
ATOM   2773 C  CG1 . VAL B 1 140 ? 60.583 40.230 6.846  1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 1148 VAL B CG1 1 
ATOM   2774 C  CG2 . VAL B 1 140 ? 62.110 41.752 8.108  1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 1148 VAL B CG2 1 
ATOM   2775 N  N   . GLY B 1 141 ? 61.351 39.342 11.197 1.00 7.04  ? ? ? ? ? ? 1149 GLY B N   1 
ATOM   2776 C  CA  . GLY B 1 141 ? 62.118 39.227 12.423 1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 1149 GLY B CA  1 
ATOM   2777 C  C   . GLY B 1 141 ? 63.488 38.732 12.015 1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 1149 GLY B C   1 
ATOM   2778 O  O   . GLY B 1 141 ? 63.607 37.638 11.462 1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 1149 GLY B O   1 
ATOM   2779 N  N   . LEU B 1 142 ? 64.518 39.531 12.275 1.00 7.19  ? ? ? ? ? ? 1150 LEU B N   1 
ATOM   2780 C  CA  . LEU B 1 142 ? 65.874 39.167 11.885 1.00 8.74  ? ? ? ? ? ? 1150 LEU B CA  1 
ATOM   2781 C  C   . LEU B 1 142 ? 66.762 38.817 13.066 1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 1150 LEU B C   1 
ATOM   2782 O  O   . LEU B 1 142 ? 66.789 39.522 14.072 1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 1150 LEU B O   1 
ATOM   2783 C  CB  . LEU B 1 142 ? 66.512 40.312 11.089 1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 1150 LEU B CB  1 
ATOM   2784 C  CG  . LEU B 1 142 ? 65.702 40.866 9.912  1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 1150 LEU B CG  1 
ATOM   2785 C  CD1 . LEU B 1 142 ? 66.532 41.914 9.182  1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 1150 LEU B CD1 1 
ATOM   2786 C  CD2 . LEU B 1 142 ? 65.306 39.746 8.963  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 1150 LEU B CD2 1 
ATOM   2787 N  N   . GLY B 1 143 ? 67.491 37.718 12.926 1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 1151 GLY B N   1 
ATOM   2788 C  CA  . GLY B 1 143 ? 68.379 37.283 13.985 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 1151 GLY B CA  1 
ATOM   2789 C  C   . GLY B 1 143 ? 68.934 35.903 13.707 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 1151 GLY B C   1 
ATOM   2790 O  O   . GLY B 1 143 ? 68.778 35.388 12.600 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 1151 GLY B O   1 
ATOM   2791 N  N   . PRO B 1 144 ? 69.595 35.280 14.695 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 1152 PRO B N   1 
ATOM   2792 C  CA  . PRO B 1 144 ? 69.824 35.839 16.033 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 1152 PRO B CA  1 
ATOM   2793 C  C   . PRO B 1 144 ? 70.856 36.965 15.983 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 1152 PRO B C   1 
ATOM   2794 O  O   . PRO B 1 144 ? 71.913 36.809 15.373 1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 1152 PRO B O   1 
ATOM   2795 C  CB  . PRO B 1 144 ? 70.344 34.639 16.832 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 1152 PRO B CB  1 
ATOM   2796 C  CG  . PRO B 1 144 ? 69.832 33.451 16.072 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 1152 PRO B CG  1 
ATOM   2797 C  CD  . PRO B 1 144 ? 70.013 33.870 14.642 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 1152 PRO B CD  1 
ATOM   2798 N  N   . ILE B 1 145 ? 70.555 38.094 16.618 1.00 8.65  ? ? ? ? ? ? 1153 ILE B N   1 
ATOM   2799 C  CA  . ILE B 1 145 ? 71.487 39.216 16.639 1.00 9.43  ? ? ? ? ? ? 1153 ILE B CA  1 
ATOM   2800 C  C   . ILE B 1 145 ? 72.664 38.865 17.546 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 1153 ILE B C   1 
ATOM   2801 O  O   . ILE B 1 145 ? 73.832 39.032 17.168 1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 1153 ILE B O   1 
ATOM   2802 C  CB  . ILE B 1 145 ? 70.816 40.504 17.175 1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 1153 ILE B CB  1 
ATOM   2803 C  CG1 . ILE B 1 145 ? 69.572 40.840 16.340 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 1153 ILE B CG1 1 
ATOM   2804 C  CG2 . ILE B 1 145 ? 71.810 41.660 17.150 1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 1153 ILE B CG2 1 
ATOM   2805 C  CD1 . ILE B 1 145 ? 69.849 41.130 14.877 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 1153 ILE B CD1 1 
ATOM   2806 N  N   . TYR B 1 146 ? 72.340 38.367 18.737 1.00 9.20  ? ? ? ? ? ? 1154 TYR B N   1 
ATOM   2807 C  CA  . TYR B 1 146 ? 73.336 37.985 19.735 1.00 8.46  ? ? ? ? ? ? 1154 TYR B CA  1 
ATOM   2808 C  C   . TYR B 1 146 ? 73.083 36.539 20.174 1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 1154 TYR B C   1 
ATOM   2809 O  O   . TYR B 1 146 ? 72.029 35.981 19.896 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 1154 TYR B O   1 
ATOM   2810 C  CB  . TYR B 1 146 ? 73.230 38.907 20.957 1.00 8.11  ? ? ? ? ? ? 1154 TYR B CB  1 
ATOM   2811 C  CG  . TYR B 1 146 ? 73.259 40.388 20.644 1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 1154 TYR B CG  1 
ATOM   2812 C  CD1 . TYR B 1 146 ? 72.134 41.187 20.845 1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 1154 TYR B CD1 1 
ATOM   2813 C  CD2 . TYR B 1 146 ? 74.423 41.000 20.172 1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 1154 TYR B CD2 1 
ATOM   2814 C  CE1 . TYR B 1 146 ? 72.166 42.557 20.595 1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 1154 TYR B CE1 1 
ATOM   2815 C  CE2 . TYR B 1 146 ? 74.462 42.366 19.914 1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 1154 TYR B CE2 1 
ATOM   2816 C  CZ  . TYR B 1 146 ? 73.335 43.140 20.130 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 1154 TYR B CZ  1 
ATOM   2817 O  OH  . TYR B 1 146 ? 73.380 44.495 19.898 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 1154 TYR B OH  1 
ATOM   2818 N  N   . PRO B 1 147 ? 74.044 35.916 20.877 1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 1155 PRO B N   1 
ATOM   2819 C  CA  . PRO B 1 147 ? 73.841 34.532 21.320 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 1155 PRO B CA  1 
ATOM   2820 C  C   . PRO B 1 147 ? 72.619 34.369 22.220 1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 1155 PRO B C   1 
ATOM   2821 O  O   . PRO B 1 147 ? 72.325 35.237 23.044 1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 1155 PRO B O   1 
ATOM   2822 C  CB  . PRO B 1 147 ? 75.133 34.219 22.073 1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 1155 PRO B CB  1 
ATOM   2823 C  CG  . PRO B 1 147 ? 76.140 35.060 21.371 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 1155 PRO B CG  1 
ATOM   2824 C  CD  . PRO B 1 147 ? 75.406 36.371 21.199 1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 1155 PRO B CD  1 
ATOM   2825 N  N   . THR B 1 148 ? 71.919 33.250 22.059 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 1156 THR B N   1 
ATOM   2826 C  CA  . THR B 1 148 ? 70.744 32.952 22.870 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 1156 THR B CA  1 
ATOM   2827 C  C   . THR B 1 148 ? 70.639 31.460 23.144 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 1156 THR B C   1 
ATOM   2828 O  O   . THR B 1 148 ? 71.010 30.638 22.310 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 1156 THR B O   1 
ATOM   2829 C  CB  . THR B 1 148 ? 69.435 33.400 22.182 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 1156 THR B CB  1 
ATOM   2830 O  OG1 . THR B 1 148 ? 68.314 32.965 22.965 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 1156 THR B OG1 1 
ATOM   2831 C  CG2 . THR B 1 148 ? 69.329 32.802 20.787 1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 1156 THR B CG2 1 
ATOM   2832 N  N   . GLU B 1 149 ? 70.142 31.121 24.328 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 1157 GLU B N   1 
ATOM   2833 C  CA  . GLU B 1 149 ? 69.956 29.730 24.715 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 1157 GLU B CA  1 
ATOM   2834 C  C   . GLU B 1 149 ? 68.469 29.448 24.911 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 1157 GLU B C   1 
ATOM   2835 O  O   . GLU B 1 149 ? 68.082 28.333 25.255 1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 1157 GLU B O   1 
ATOM   2836 C  CB  . GLU B 1 149 ? 70.707 29.425 26.017 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 1157 GLU B CB  1 
ATOM   2837 C  CG  . GLU B 1 149 ? 72.225 29.429 25.896 1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 1157 GLU B CG  1 
ATOM   2838 C  CD  . GLU B 1 149 ? 72.787 30.791 25.536 1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 1157 GLU B CD  1 
ATOM   2839 O  OE1 . GLU B 1 149 ? 72.530 31.759 26.284 1.00 35.70 ? ? ? ? ? ? 1157 GLU B OE1 1 
ATOM   2840 O  OE2 . GLU B 1 149 ? 73.490 30.893 24.508 1.00 35.53 ? ? ? ? ? ? 1157 GLU B OE2 1 
ATOM   2841 N  N   . THR B 1 150 ? 67.636 30.463 24.689 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 1158 THR B N   1 
ATOM   2842 C  CA  . THR B 1 150 ? 66.193 30.314 24.854 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 1158 THR B CA  1 
ATOM   2843 C  C   . THR B 1 150 ? 65.621 29.438 23.747 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 1158 THR B C   1 
ATOM   2844 O  O   . THR B 1 150 ? 64.730 28.621 23.986 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 1158 THR B O   1 
ATOM   2845 C  CB  . THR B 1 150 ? 65.507 31.688 24.862 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 1158 THR B CB  1 
ATOM   2846 O  OG1 . THR B 1 150 ? 66.072 32.483 25.911 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 1158 THR B OG1 1 
ATOM   2847 C  CG2 . THR B 1 150 ? 64.011 31.537 25.104 1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 1158 THR B CG2 1 
ATOM   2848 N  N   . LYS B 1 151 ? 66.126 29.632 22.532 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 1159 LYS B N   1 
ATOM   2849 C  CA  . LYS B 1 151 ? 65.742 28.826 21.376 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 1159 LYS B CA  1 
ATOM   2850 C  C   . LYS B 1 151 ? 67.073 28.189 20.989 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 1159 LYS B C   1 
ATOM   2851 O  O   . LYS B 1 151 ? 68.043 28.897 20.719 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 1159 LYS B O   1 
ATOM   2852 C  CB  . LYS B 1 151 ? 65.217 29.703 20.231 1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 1159 LYS B CB  1 
ATOM   2853 C  CG  . LYS B 1 151 ? 64.916 28.936 18.940 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 1159 LYS B CG  1 
ATOM   2854 C  CD  . LYS B 1 151 ? 64.387 29.861 17.845 1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 1159 LYS B CD  1 
ATOM   2855 C  CE  . LYS B 1 151 ? 64.367 29.187 16.474 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 1159 LYS B CE  1 
ATOM   2856 N  NZ  . LYS B 1 151 ? 63.514 27.967 16.419 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 1159 LYS B NZ  1 
ATOM   2857 N  N   . LYS B 1 152 ? 67.131 26.862 20.978 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 1160 LYS B N   1 
ATOM   2858 C  CA  . LYS B 1 152 ? 68.377 26.171 20.662 1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 1160 LYS B CA  1 
ATOM   2859 C  C   . LYS B 1 152 ? 68.610 25.818 19.195 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 1160 LYS B C   1 
ATOM   2860 O  O   . LYS B 1 152 ? 69.756 25.733 18.754 1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 1160 LYS B O   1 
ATOM   2861 C  CB  . LYS B 1 152 ? 68.509 24.903 21.517 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 1160 LYS B CB  1 
ATOM   2862 C  CG  . LYS B 1 152 ? 67.488 23.803 21.241 1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 1160 LYS B CG  1 
ATOM   2863 C  CD  . LYS B 1 152 ? 66.077 24.186 21.672 1.00 33.97 ? ? ? ? ? ? 1160 LYS B CD  1 
ATOM   2864 C  CE  . LYS B 1 152 ? 65.263 24.727 20.509 1.00 35.41 ? ? ? ? ? ? 1160 LYS B CE  1 
ATOM   2865 N  NZ  . LYS B 1 152 ? 65.106 23.703 19.439 1.00 36.81 ? ? ? ? ? ? 1160 LYS B NZ  1 
ATOM   2866 N  N   . ASP B 1 153 ? 67.540 25.610 18.437 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 1161 ASP B N   1 
ATOM   2867 C  CA  . ASP B 1 153 ? 67.685 25.267 17.025 1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 1161 ASP B CA  1 
ATOM   2868 C  C   . ASP B 1 153 ? 67.694 26.523 16.158 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 1161 ASP B C   1 
ATOM   2869 O  O   . ASP B 1 153 ? 66.909 26.648 15.219 1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 1161 ASP B O   1 
ATOM   2870 C  CB  . ASP B 1 153 ? 66.551 24.335 16.584 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 1161 ASP B CB  1 
ATOM   2871 C  CG  . ASP B 1 153 ? 65.177 24.931 16.824 1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 1161 ASP B CG  1 
ATOM   2872 O  OD1 . ASP B 1 153 ? 64.179 24.323 16.381 1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 1161 ASP B OD1 1 
ATOM   2873 O  OD2 . ASP B 1 153 ? 65.091 26.003 17.459 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 1161 ASP B OD2 1 
ATOM   2874 N  N   . THR B 1 154 ? 68.596 27.445 16.477 1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 1162 THR B N   1 
ATOM   2875 C  CA  . THR B 1 154 ? 68.711 28.701 15.744 1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 1162 THR B CA  1 
ATOM   2876 C  C   . THR B 1 154 ? 69.851 28.664 14.737 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 1162 THR B C   1 
ATOM   2877 O  O   . THR B 1 154 ? 70.774 27.861 14.859 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 1162 THR B O   1 
ATOM   2878 C  CB  . THR B 1 154 ? 68.990 29.878 16.696 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 1162 THR B CB  1 
ATOM   2879 O  OG1 . THR B 1 154 ? 70.262 29.684 17.329 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 1162 THR B OG1 1 
ATOM   2880 C  CG2 . THR B 1 154 ? 67.914 29.971 17.763 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 1162 THR B CG2 1 
ATOM   2881 N  N   . ARG B 1 155 ? 69.789 29.530 13.732 1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 1163 ARG B N   1 
ATOM   2882 C  CA  . ARG B 1 155 ? 70.872 29.580 12.765 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 1163 ARG B CA  1 
ATOM   2883 C  C   . ARG B 1 155 ? 71.941 30.522 13.306 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 1163 ARG B C   1 
ATOM   2884 O  O   . ARG B 1 155 ? 71.736 31.172 14.329 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 1163 ARG B O   1 
ATOM   2885 C  CB  . ARG B 1 155 ? 70.372 30.024 11.389 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 1163 ARG B CB  1 
ATOM   2886 C  CG  . ARG B 1 155 ? 70.247 28.852 10.417 1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 1163 ARG B CG  1 
ATOM   2887 C  CD  . ARG B 1 155 ? 69.596 29.229 9.110  1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 1163 ARG B CD  1 
ATOM   2888 N  NE  . ARG B 1 155 ? 68.274 29.804 9.322  1.00 35.27 ? ? ? ? ? ? 1163 ARG B NE  1 
ATOM   2889 C  CZ  . ARG B 1 155 ? 67.361 29.953 8.368  1.00 36.79 ? ? ? ? ? ? 1163 ARG B CZ  1 
ATOM   2890 N  NH1 . ARG B 1 155 ? 67.620 29.564 7.127  1.00 38.45 ? ? ? ? ? ? 1163 ARG B NH1 1 
ATOM   2891 N  NH2 . ARG B 1 155 ? 66.186 30.495 8.652  1.00 39.19 ? ? ? ? ? ? 1163 ARG B NH2 1 
ATOM   2892 N  N   . ALA B 1 156 ? 73.082 30.563 12.630 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 1164 ALA B N   1 
ATOM   2893 C  CA  . ALA B 1 156 ? 74.228 31.373 13.038 1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 1164 ALA B CA  1 
ATOM   2894 C  C   . ALA B 1 156 ? 73.964 32.825 13.445 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 1164 ALA B C   1 
ATOM   2895 O  O   . ALA B 1 156 ? 73.195 33.539 12.803 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 1164 ALA B O   1 
ATOM   2896 C  CB  . ALA B 1 156 ? 75.280 31.339 11.934 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 1164 ALA B CB  1 
ATOM   2897 N  N   . VAL B 1 157 ? 74.631 33.256 14.513 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 1165 VAL B N   1 
ATOM   2898 C  CA  . VAL B 1 157 ? 74.510 34.628 15.005 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 1165 VAL B CA  1 
ATOM   2899 C  C   . VAL B 1 157 ? 75.010 35.559 13.900 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 1165 VAL B C   1 
ATOM   2900 O  O   . VAL B 1 157 ? 76.045 35.299 13.275 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 1165 VAL B O   1 
ATOM   2901 C  CB  . VAL B 1 157 ? 75.347 34.822 16.287 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 1165 VAL B CB  1 
ATOM   2902 C  CG1 . VAL B 1 157 ? 75.344 36.276 16.709 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 1165 VAL B CG1 1 
ATOM   2903 C  CG2 . VAL B 1 157 ? 74.781 33.956 17.403 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 1165 VAL B CG2 1 
ATOM   2904 N  N   . GLN B 1 158 ? 74.282 36.647 13.666 1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 1166 GLN B N   1 
ATOM   2905 C  CA  . GLN B 1 158 ? 74.635 37.578 12.596 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 1166 GLN B CA  1 
ATOM   2906 C  C   . GLN B 1 158 ? 74.820 39.030 13.019 1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 1166 GLN B C   1 
ATOM   2907 O  O   . GLN B 1 158 ? 75.062 39.891 12.173 1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 1166 GLN B O   1 
ATOM   2908 C  CB  . GLN B 1 158 ? 73.565 37.522 11.500 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 1166 GLN B CB  1 
ATOM   2909 C  CG  . GLN B 1 158 ? 72.143 37.713 12.015 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 1166 GLN B CG  1 
ATOM   2910 C  CD  . GLN B 1 158 ? 71.115 37.777 10.904 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 1166 GLN B CD  1 
ATOM   2911 O  OE1 . GLN B 1 158 ? 71.139 36.972 9.972  1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 1166 GLN B OE1 1 
ATOM   2912 N  NE2 . GLN B 1 158 ? 70.196 38.730 11.005 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 1166 GLN B NE2 1 
ATOM   2913 N  N   . GLY B 1 159 ? 74.717 39.317 14.312 1.00 8.75  ? ? ? ? ? ? 1167 GLY B N   1 
ATOM   2914 C  CA  . GLY B 1 159 ? 74.861 40.695 14.747 1.00 8.79  ? ? ? ? ? ? 1167 GLY B CA  1 
ATOM   2915 C  C   . GLY B 1 159 ? 73.840 41.542 14.011 1.00 9.21  ? ? ? ? ? ? 1167 GLY B C   1 
ATOM   2916 O  O   . GLY B 1 159 ? 72.744 41.065 13.725 1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 1167 GLY B O   1 
ATOM   2917 N  N   . VAL B 1 160 ? 74.187 42.784 13.687 1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 1168 VAL B N   1 
ATOM   2918 C  CA  . VAL B 1 160 ? 73.263 43.660 12.967 1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 1168 VAL B CA  1 
ATOM   2919 C  C   . VAL B 1 160 ? 73.584 43.714 11.470 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 1168 VAL B C   1 
ATOM   2920 O  O   . VAL B 1 160 ? 73.072 44.571 10.748 1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 1168 VAL B O   1 
ATOM   2921 C  CB  . VAL B 1 160 ? 73.287 45.109 13.529 1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 1168 VAL B CB  1 
ATOM   2922 C  CG1 . VAL B 1 160 ? 72.863 45.105 14.989 1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 1168 VAL B CG1 1 
ATOM   2923 C  CG2 . VAL B 1 160 ? 74.679 45.725 13.366 1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 1168 VAL B CG2 1 
ATOM   2924 N  N   . SER B 1 161 ? 74.405 42.776 11.005 1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 1169 SER B N   1 
ATOM   2925 C  CA  . SER B 1 161 ? 74.822 42.741 9.603  1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 1169 SER B CA  1 
ATOM   2926 C  C   . SER B 1 161 ? 73.696 42.705 8.572  1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 1169 SER B C   1 
ATOM   2927 O  O   . SER B 1 161 ? 73.737 43.439 7.582  1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 1169 SER B O   1 
ATOM   2928 C  CB  . SER B 1 161 ? 75.766 41.558 9.362  1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 1169 SER B CB  1 
ATOM   2929 O  OG  A SER B 1 161 ? 75.102 40.321 9.551  0.50 8.92  ? ? ? ? ? ? 1169 SER B OG  1 
ATOM   2930 O  OG  B SER B 1 161 ? 76.422 41.683 8.113  0.50 16.58 ? ? ? ? ? ? 1169 SER B OG  1 
ATOM   2931 N  N   . LEU B 1 162 ? 72.694 41.856 8.782  1.00 8.98  ? ? ? ? ? ? 1170 LEU B N   1 
ATOM   2932 C  CA  . LEU B 1 162 ? 71.593 41.771 7.829  1.00 8.51  ? ? ? ? ? ? 1170 LEU B CA  1 
ATOM   2933 C  C   . LEU B 1 162 ? 70.707 43.010 7.880  1.00 9.36  ? ? ? ? ? ? 1170 LEU B C   1 
ATOM   2934 O  O   . LEU B 1 162 ? 70.256 43.493 6.842  1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 1170 LEU B O   1 
ATOM   2935 C  CB  . LEU B 1 162 ? 70.758 40.509 8.068  1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 1170 LEU B CB  1 
ATOM   2936 C  CG  . LEU B 1 162 ? 69.596 40.298 7.088  1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 1170 LEU B CG  1 
ATOM   2937 C  CD1 . LEU B 1 162 ? 70.108 40.290 5.650  1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 1170 LEU B CD1 1 
ATOM   2938 C  CD2 . LEU B 1 162 ? 68.888 38.991 7.410  1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 1170 LEU B CD2 1 
ATOM   2939 N  N   . ILE B 1 163 ? 70.462 43.529 9.080  1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 1171 ILE B N   1 
ATOM   2940 C  CA  . ILE B 1 163 ? 69.645 44.730 9.234  1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 1171 ILE B CA  1 
ATOM   2941 C  C   . ILE B 1 163 ? 70.295 45.847 8.420  1.00 8.51  ? ? ? ? ? ? 1171 ILE B C   1 
ATOM   2942 O  O   . ILE B 1 163 ? 69.627 46.544 7.656  1.00 8.58  ? ? ? ? ? ? 1171 ILE B O   1 
ATOM   2943 C  CB  . ILE B 1 163 ? 69.563 45.170 10.711 1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 1171 ILE B CB  1 
ATOM   2944 C  CG1 . ILE B 1 163 ? 68.891 44.073 11.539 1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 1171 ILE B CG1 1 
ATOM   2945 C  CG2 . ILE B 1 163 ? 68.791 46.482 10.832 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 1171 ILE B CG2 1 
ATOM   2946 C  CD1 . ILE B 1 163 ? 68.928 44.337 13.018 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 1171 ILE B CD1 1 
ATOM   2947 N  N   . GLU B 1 164 ? 71.605 46.009 8.582  1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 1172 GLU B N   1 
ATOM   2948 C  CA  . GLU B 1 164 ? 72.326 47.050 7.855  1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 1172 GLU B CA  1 
ATOM   2949 C  C   . GLU B 1 164 ? 72.252 46.844 6.349  1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 1172 GLU B C   1 
ATOM   2950 O  O   . GLU B 1 164 ? 72.007 47.792 5.596  1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 1172 GLU B O   1 
ATOM   2951 C  CB  . GLU B 1 164 ? 73.797 47.089 8.278  1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 1172 GLU B CB  1 
ATOM   2952 C  CG  . GLU B 1 164 ? 74.036 47.533 9.710  1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 1172 GLU B CG  1 
ATOM   2953 C  CD  . GLU B 1 164 ? 75.515 47.630 10.042 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 1172 GLU B CD  1 
ATOM   2954 O  OE1 . GLU B 1 164 ? 76.227 46.616 9.885  1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 1172 GLU B OE1 1 
ATOM   2955 O  OE2 . GLU B 1 164 ? 75.963 48.717 10.459 1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 1172 GLU B OE2 1 
ATOM   2956 N  N   . ALA B 1 165 ? 72.472 45.609 5.908  1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 1173 ALA B N   1 
ATOM   2957 C  CA  . ALA B 1 165 ? 72.438 45.290 4.482  1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 1173 ALA B CA  1 
ATOM   2958 C  C   . ALA B 1 165 ? 71.074 45.582 3.867  1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 1173 ALA B C   1 
ATOM   2959 O  O   . ALA B 1 165 ? 70.980 46.128 2.764  1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 1173 ALA B O   1 
ATOM   2960 C  CB  . ALA B 1 165 ? 72.808 43.824 4.258  1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 1173 ALA B CB  1 
ATOM   2961 N  N   . VAL B 1 166 ? 70.015 45.224 4.581  1.00 9.17  ? ? ? ? ? ? 1174 VAL B N   1 
ATOM   2962 C  CA  . VAL B 1 166 ? 68.662 45.453 4.088  1.00 9.17  ? ? ? ? ? ? 1174 VAL B CA  1 
ATOM   2963 C  C   . VAL B 1 166 ? 68.400 46.942 3.884  1.00 8.32  ? ? ? ? ? ? 1174 VAL B C   1 
ATOM   2964 O  O   . VAL B 1 166 ? 67.877 47.350 2.840  1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 1174 VAL B O   1 
ATOM   2965 C  CB  . VAL B 1 166 ? 67.616 44.860 5.059  1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 1174 VAL B CB  1 
ATOM   2966 C  CG1 . VAL B 1 166 ? 66.218 45.314 4.671  1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 1174 VAL B CG1 1 
ATOM   2967 C  CG2 . VAL B 1 166 ? 67.692 43.337 5.026  1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 1174 VAL B CG2 1 
ATOM   2968 N  N   . ARG B 1 167 ? 68.772 47.756 4.868  1.00 7.54  ? ? ? ? ? ? 1175 ARG B N   1 
ATOM   2969 C  CA  . ARG B 1 167 ? 68.564 49.195 4.764  1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 1175 ARG B CA  1 
ATOM   2970 C  C   . ARG B 1 167 ? 69.479 49.838 3.728  1.00 9.68  ? ? ? ? ? ? 1175 ARG B C   1 
ATOM   2971 O  O   . ARG B 1 167 ? 69.088 50.806 3.068  1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 1175 ARG B O   1 
ATOM   2972 C  CB  . ARG B 1 167 ? 68.775 49.867 6.121  1.00 9.68  ? ? ? ? ? ? 1175 ARG B CB  1 
ATOM   2973 C  CG  . ARG B 1 167 ? 67.765 49.461 7.185  1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 1175 ARG B CG  1 
ATOM   2974 C  CD  . ARG B 1 167 ? 66.328 49.660 6.728  1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 1175 ARG B CD  1 
ATOM   2975 N  NE  . ARG B 1 167 ? 65.392 49.492 7.839  1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 1175 ARG B NE  1 
ATOM   2976 C  CZ  . ARG B 1 167 ? 64.188 48.937 7.730  1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 1175 ARG B CZ  1 
ATOM   2977 N  NH1 . ARG B 1 167 ? 63.761 48.488 6.558  1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 1175 ARG B NH1 1 
ATOM   2978 N  NH2 . ARG B 1 167 ? 63.416 48.820 8.801  1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 1175 ARG B NH2 1 
ATOM   2979 N  N   . ARG B 1 168 ? 70.693 49.315 3.576  1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 1176 ARG B N   1 
ATOM   2980 C  CA  . ARG B 1 168 ? 71.613 49.882 2.590  1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 1176 ARG B CA  1 
ATOM   2981 C  C   . ARG B 1 168 ? 71.048 49.750 1.181  1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 1176 ARG B C   1 
ATOM   2982 O  O   . ARG B 1 168 ? 71.306 50.594 0.324  1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 1176 ARG B O   1 
ATOM   2983 C  CB  . ARG B 1 168 ? 72.983 49.200 2.651  1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 1176 ARG B CB  1 
ATOM   2984 C  CG  . ARG B 1 168 ? 73.932 49.782 3.685  1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 1176 ARG B CG  1 
ATOM   2985 C  CD  . ARG B 1 168 ? 75.384 49.518 3.293  1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 1176 ARG B CD  1 
ATOM   2986 N  NE  . ARG B 1 168 ? 75.673 48.092 3.197  1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 1176 ARG B NE  1 
ATOM   2987 C  CZ  . ARG B 1 168 ? 75.858 47.296 4.246  1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 1176 ARG B CZ  1 
ATOM   2988 N  NH1 . ARG B 1 168 ? 75.795 47.789 5.475  1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 1176 ARG B NH1 1 
ATOM   2989 N  NH2 . ARG B 1 168 ? 76.090 46.004 4.067  1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 1176 ARG B NH2 1 
ATOM   2990 N  N   . GLN B 1 169 ? 70.280 48.691 0.949  1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 1177 GLN B N   1 
ATOM   2991 C  CA  . GLN B 1 169 ? 69.678 48.448 -0.360 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 1177 GLN B CA  1 
ATOM   2992 C  C   . GLN B 1 169 ? 68.371 49.197 -0.571 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 1177 GLN B C   1 
ATOM   2993 O  O   . GLN B 1 169 ? 67.731 49.054 -1.613 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 1177 GLN B O   1 
ATOM   2994 C  CB  . GLN B 1 169 ? 69.440 46.951 -0.569 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 1177 GLN B CB  1 
ATOM   2995 C  CG  . GLN B 1 169 ? 70.685 46.172 -0.939 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 1177 GLN B CG  1 
ATOM   2996 C  CD  . GLN B 1 169 ? 70.381 44.723 -1.262 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 1177 GLN B CD  1 
ATOM   2997 O  OE1 . GLN B 1 169 ? 69.445 44.425 -2.005 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 1177 GLN B OE1 1 
ATOM   2998 N  NE2 . GLN B 1 169 ? 71.177 43.815 -0.713 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 1177 GLN B NE2 1 
ATOM   2999 N  N   . GLY B 1 170 ? 67.965 49.984 0.417  1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 1178 GLY B N   1 
ATOM   3000 C  CA  . GLY B 1 170 ? 66.740 50.753 0.286  1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 1178 GLY B CA  1 
ATOM   3001 C  C   . GLY B 1 170 ? 65.449 50.010 0.581  1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 1178 GLY B C   1 
ATOM   3002 O  O   . GLY B 1 170 ? 64.367 50.495 0.247  1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 1178 GLY B O   1 
ATOM   3003 N  N   . ILE B 1 171 ? 65.547 48.836 1.196  1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 1179 ILE B N   1 
ATOM   3004 C  CA  . ILE B 1 171 ? 64.357 48.057 1.537  1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 1179 ILE B CA  1 
ATOM   3005 C  C   . ILE B 1 171 ? 63.778 48.674 2.807  1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 1179 ILE B C   1 
ATOM   3006 O  O   . ILE B 1 171 ? 64.476 48.800 3.810  1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 1179 ILE B O   1 
ATOM   3007 C  CB  . ILE B 1 171 ? 64.722 46.576 1.753  1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 1179 ILE B CB  1 
ATOM   3008 C  CG1 . ILE B 1 171 ? 65.176 45.972 0.419  1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 1179 ILE B CG1 1 
ATOM   3009 C  CG2 . ILE B 1 171 ? 63.521 45.808 2.305  1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 1179 ILE B CG2 1 
ATOM   3010 C  CD1 . ILE B 1 171 ? 65.743 44.573 0.519  1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 1179 ILE B CD1 1 
ATOM   3011 N  N   . SER B 1 172 ? 62.502 49.057 2.762  1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 1180 SER B N   1 
ATOM   3012 C  CA  . SER B 1 172 ? 61.859 49.722 3.893  1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 1180 SER B CA  1 
ATOM   3013 C  C   . SER B 1 172 ? 60.895 48.886 4.729  1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 1180 SER B C   1 
ATOM   3014 O  O   . SER B 1 172 ? 60.172 49.428 5.563  1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 1180 SER B O   1 
ATOM   3015 C  CB  . SER B 1 172 ? 61.112 50.962 3.394  1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 1180 SER B CB  1 
ATOM   3016 O  OG  A SER B 1 172 ? 60.087 50.600 2.489  0.50 11.85 ? ? ? ? ? ? 1180 SER B OG  1 
ATOM   3017 O  OG  B SER B 1 172 ? 61.896 51.693 2.467  0.50 17.42 ? ? ? ? ? ? 1180 SER B OG  1 
ATOM   3018 N  N   . ILE B 1 173 ? 60.882 47.578 4.520  1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 1181 ILE B N   1 
ATOM   3019 C  CA  . ILE B 1 173 ? 59.978 46.712 5.275  1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 1181 ILE B CA  1 
ATOM   3020 C  C   . ILE B 1 173 ? 60.230 46.836 6.780  1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 1181 ILE B C   1 
ATOM   3021 O  O   . ILE B 1 173 ? 61.375 46.993 7.208  1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 1181 ILE B O   1 
ATOM   3022 C  CB  . ILE B 1 173 ? 60.164 45.233 4.864  1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 1181 ILE B CB  1 
ATOM   3023 C  CG1 . ILE B 1 173 ? 59.003 44.395 5.406  1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 1181 ILE B CG1 1 
ATOM   3024 C  CG2 . ILE B 1 173 ? 61.490 44.698 5.403  1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 1181 ILE B CG2 1 
ATOM   3025 C  CD1 . ILE B 1 173 ? 59.008 42.951 4.940  1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 1181 ILE B CD1 1 
ATOM   3026 N  N   . PRO B 1 174 ? 59.161 46.791 7.601  1.00 8.12  ? ? ? ? ? ? 1182 PRO B N   1 
ATOM   3027 C  CA  . PRO B 1 174 ? 59.359 46.896 9.052  1.00 7.47  ? ? ? ? ? ? 1182 PRO B CA  1 
ATOM   3028 C  C   . PRO B 1 174 ? 60.243 45.743 9.532  1.00 7.45  ? ? ? ? ? ? 1182 PRO B C   1 
ATOM   3029 O  O   . PRO B 1 174 ? 60.038 44.585 9.149  1.00 8.24  ? ? ? ? ? ? 1182 PRO B O   1 
ATOM   3030 C  CB  . PRO B 1 174 ? 57.939 46.815 9.603  1.00 6.94  ? ? ? ? ? ? 1182 PRO B CB  1 
ATOM   3031 C  CG  . PRO B 1 174 ? 57.127 47.471 8.514  1.00 8.10  ? ? ? ? ? ? 1182 PRO B CG  1 
ATOM   3032 C  CD  . PRO B 1 174 ? 57.729 46.869 7.258  1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 1182 PRO B CD  1 
ATOM   3033 N  N   . ILE B 1 175 ? 61.219 46.075 10.371 1.00 6.69  ? ? ? ? ? ? 1183 ILE B N   1 
ATOM   3034 C  CA  . ILE B 1 175 ? 62.170 45.100 10.891 1.00 6.87  ? ? ? ? ? ? 1183 ILE B CA  1 
ATOM   3035 C  C   . ILE B 1 175 ? 62.242 45.080 12.405 1.00 6.67  ? ? ? ? ? ? 1183 ILE B C   1 
ATOM   3036 O  O   . ILE B 1 175 ? 62.250 46.129 13.044 1.00 6.89  ? ? ? ? ? ? 1183 ILE B O   1 
ATOM   3037 C  CB  . ILE B 1 175 ? 63.610 45.416 10.398 1.00 7.31  ? ? ? ? ? ? 1183 ILE B CB  1 
ATOM   3038 C  CG1 . ILE B 1 175 ? 63.716 45.208 8.889  1.00 6.96  ? ? ? ? ? ? 1183 ILE B CG1 1 
ATOM   3039 C  CG2 . ILE B 1 175 ? 64.626 44.553 11.144 1.00 8.16  ? ? ? ? ? ? 1183 ILE B CG2 1 
ATOM   3040 C  CD1 . ILE B 1 175 ? 65.059 45.644 8.305  1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 1183 ILE B CD1 1 
ATOM   3041 N  N   . VAL B 1 176 ? 62.283 43.883 12.977 1.00 7.12  ? ? ? ? ? ? 1184 VAL B N   1 
ATOM   3042 C  CA  . VAL B 1 176 ? 62.466 43.764 14.416 1.00 6.27  ? ? ? ? ? ? 1184 VAL B CA  1 
ATOM   3043 C  C   . VAL B 1 176 ? 63.637 42.802 14.606 1.00 6.34  ? ? ? ? ? ? 1184 VAL B C   1 
ATOM   3044 O  O   . VAL B 1 176 ? 63.733 41.775 13.924 1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 1184 VAL B O   1 
ATOM   3045 C  CB  . VAL B 1 176 ? 61.194 43.243 15.158 1.00 7.11  ? ? ? ? ? ? 1184 VAL B CB  1 
ATOM   3046 C  CG1 . VAL B 1 176 ? 60.858 41.818 14.732 1.00 7.75  ? ? ? ? ? ? 1184 VAL B CG1 1 
ATOM   3047 C  CG2 . VAL B 1 176 ? 61.409 43.327 16.669 1.00 7.06  ? ? ? ? ? ? 1184 VAL B CG2 1 
ATOM   3048 N  N   . GLY B 1 177 ? 64.550 43.158 15.502 1.00 6.84  ? ? ? ? ? ? 1185 GLY B N   1 
ATOM   3049 C  CA  . GLY B 1 177 ? 65.693 42.303 15.761 1.00 7.76  ? ? ? ? ? ? 1185 GLY B CA  1 
ATOM   3050 C  C   . GLY B 1 177 ? 65.372 41.369 16.909 1.00 8.59  ? ? ? ? ? ? 1185 GLY B C   1 
ATOM   3051 O  O   . GLY B 1 177 ? 64.609 41.732 17.804 1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 1185 GLY B O   1 
ATOM   3052 N  N   . ILE B 1 178 ? 65.944 40.170 16.890 1.00 7.83  ? ? ? ? ? ? 1186 ILE B N   1 
ATOM   3053 C  CA  . ILE B 1 178 ? 65.692 39.204 17.953 1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 1186 ILE B CA  1 
ATOM   3054 C  C   . ILE B 1 178 ? 66.905 38.324 18.237 1.00 8.41  ? ? ? ? ? ? 1186 ILE B C   1 
ATOM   3055 O  O   . ILE B 1 178 ? 67.707 38.042 17.343 1.00 8.30  ? ? ? ? ? ? 1186 ILE B O   1 
ATOM   3056 C  CB  . ILE B 1 178 ? 64.490 38.290 17.595 1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 1186 ILE B CB  1 
ATOM   3057 C  CG1 . ILE B 1 178 ? 64.129 37.402 18.791 1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 1186 ILE B CG1 1 
ATOM   3058 C  CG2 . ILE B 1 178 ? 64.839 37.422 16.389 1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 1186 ILE B CG2 1 
ATOM   3059 C  CD1 . ILE B 1 178 ? 62.733 36.803 18.707 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 1186 ILE B CD1 1 
ATOM   3060 N  N   . GLY B 1 179 ? 67.036 37.903 19.493 1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 1187 GLY B N   1 
ATOM   3061 C  CA  . GLY B 1 179 ? 68.134 37.034 19.875 1.00 9.10  ? ? ? ? ? ? 1187 GLY B CA  1 
ATOM   3062 C  C   . GLY B 1 179 ? 69.115 37.615 20.872 1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 1187 GLY B C   1 
ATOM   3063 O  O   . GLY B 1 179 ? 69.960 38.434 20.511 1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 1187 GLY B O   1 
ATOM   3064 N  N   . GLY B 1 180 ? 69.010 37.181 22.125 1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 1188 GLY B N   1 
ATOM   3065 C  CA  . GLY B 1 180 ? 69.910 37.650 23.166 1.00 9.11  ? ? ? ? ? ? 1188 GLY B CA  1 
ATOM   3066 C  C   . GLY B 1 180 ? 69.904 39.146 23.412 1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 1188 GLY B C   1 
ATOM   3067 O  O   . GLY B 1 180 ? 70.882 39.705 23.915 1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 1188 GLY B O   1 
ATOM   3068 N  N   . ILE B 1 181 ? 68.797 39.800 23.086 1.00 8.75  ? ? ? ? ? ? 1189 ILE B N   1 
ATOM   3069 C  CA  . ILE B 1 181 ? 68.707 41.239 23.269 1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 1189 ILE B CA  1 
ATOM   3070 C  C   . ILE B 1 181 ? 68.393 41.626 24.707 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 1189 ILE B C   1 
ATOM   3071 O  O   . ILE B 1 181 ? 67.485 41.078 25.333 1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 1189 ILE B O   1 
ATOM   3072 C  CB  . ILE B 1 181 ? 67.657 41.846 22.318 1.00 9.68  ? ? ? ? ? ? 1189 ILE B CB  1 
ATOM   3073 C  CG1 . ILE B 1 181 ? 68.103 41.619 20.867 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 1189 ILE B CG1 1 
ATOM   3074 C  CG2 . ILE B 1 181 ? 67.486 43.340 22.607 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 1189 ILE B CG2 1 
ATOM   3075 C  CD1 . ILE B 1 181 ? 67.147 42.145 19.811 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 1189 ILE B CD1 1 
ATOM   3076 N  N   . THR B 1 182 ? 69.170 42.575 25.219 1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 1190 THR B N   1 
ATOM   3077 C  CA  . THR B 1 182 ? 69.020 43.079 26.578 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 1190 THR B CA  1 
ATOM   3078 C  C   . THR B 1 182 ? 68.912 44.594 26.509 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 1190 THR B C   1 
ATOM   3079 O  O   . THR B 1 182 ? 69.094 45.191 25.448 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 1190 THR B O   1 
ATOM   3080 C  CB  . THR B 1 182 ? 70.249 42.753 27.450 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 1190 THR B CB  1 
ATOM   3081 O  OG1 . THR B 1 182 ? 71.381 43.489 26.967 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 1190 THR B OG1 1 
ATOM   3082 C  CG2 . THR B 1 182 ? 70.555 41.266 27.421 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 1190 THR B CG2 1 
ATOM   3083 N  N   . ILE B 1 183 ? 68.625 45.213 27.647 1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 1191 ILE B N   1 
ATOM   3084 C  CA  . ILE B 1 183 ? 68.513 46.661 27.704 1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 1191 ILE B CA  1 
ATOM   3085 C  C   . ILE B 1 183 ? 69.859 47.292 27.346 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 1191 ILE B C   1 
ATOM   3086 O  O   . ILE B 1 183 ? 69.913 48.346 26.713 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 1191 ILE B O   1 
ATOM   3087 C  CB  . ILE B 1 183 ? 68.090 47.121 29.114 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 1191 ILE B CB  1 
ATOM   3088 C  CG1 . ILE B 1 183 ? 66.716 46.537 29.446 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 1191 ILE B CG1 1 
ATOM   3089 C  CG2 . ILE B 1 183 ? 68.045 48.644 29.183 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 1191 ILE B CG2 1 
ATOM   3090 C  CD1 . ILE B 1 183 ? 66.276 46.759 30.875 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 1191 ILE B CD1 1 
ATOM   3091 N  N   . ASP B 1 184 ? 70.941 46.620 27.729 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 1192 ASP B N   1 
ATOM   3092 C  CA  . ASP B 1 184 ? 72.291 47.115 27.473 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 1192 ASP B CA  1 
ATOM   3093 C  C   . ASP B 1 184 ? 72.803 46.993 26.037 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 1192 ASP B C   1 
ATOM   3094 O  O   . ASP B 1 184 ? 73.703 47.734 25.641 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 1192 ASP B O   1 
ATOM   3095 C  CB  . ASP B 1 184 ? 73.278 46.428 28.419 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 1192 ASP B CB  1 
ATOM   3096 C  CG  . ASP B 1 184 ? 73.131 46.894 29.855 1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 1192 ASP B CG  1 
ATOM   3097 O  OD1 . ASP B 1 184 ? 73.749 46.278 30.747 1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 1192 ASP B OD1 1 
ATOM   3098 O  OD2 . ASP B 1 184 ? 72.405 47.883 30.093 1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 1192 ASP B OD2 1 
ATOM   3099 N  N   . ASN B 1 185 ? 72.253 46.069 25.253 1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 1193 ASN B N   1 
ATOM   3100 C  CA  . ASN B 1 185 ? 72.716 45.914 23.876 1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 1193 ASN B CA  1 
ATOM   3101 C  C   . ASN B 1 185 ? 71.637 46.184 22.827 1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 1193 ASN B C   1 
ATOM   3102 O  O   . ASN B 1 185 ? 71.824 45.887 21.647 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 1193 ASN B O   1 
ATOM   3103 C  CB  . ASN B 1 185 ? 73.298 44.509 23.647 1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 1193 ASN B CB  1 
ATOM   3104 C  CG  . ASN B 1 185 ? 72.266 43.406 23.816 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 1193 ASN B CG  1 
ATOM   3105 O  OD1 . ASN B 1 185 ? 71.076 43.613 23.590 1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 1193 ASN B OD1 1 
ATOM   3106 N  ND2 . ASN B 1 185 ? 72.727 42.217 24.191 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 1193 ASN B ND2 1 
ATOM   3107 N  N   . ALA B 1 186 ? 70.523 46.772 23.248 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 1194 ALA B N   1 
ATOM   3108 C  CA  . ALA B 1 186 ? 69.425 47.049 22.326 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 1194 ALA B CA  1 
ATOM   3109 C  C   . ALA B 1 186 ? 69.647 48.238 21.394 1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 1194 ALA B C   1 
ATOM   3110 O  O   . ALA B 1 186 ? 69.264 48.193 20.226 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 1194 ALA B O   1 
ATOM   3111 C  CB  . ALA B 1 186 ? 68.134 47.251 23.111 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 1194 ALA B CB  1 
ATOM   3112 N  N   . ALA B 1 187 ? 70.260 49.300 21.905 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 1195 ALA B N   1 
ATOM   3113 C  CA  . ALA B 1 187 ? 70.488 50.498 21.101 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 1195 ALA B CA  1 
ATOM   3114 C  C   . ALA B 1 187 ? 71.100 50.250 19.722 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 1195 ALA B C   1 
ATOM   3115 O  O   . ALA B 1 187 ? 70.590 50.750 18.720 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 1195 ALA B O   1 
ATOM   3116 C  CB  . ALA B 1 187 ? 71.340 51.494 21.881 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 1195 ALA B CB  1 
ATOM   3117 N  N   . PRO B 1 188 ? 72.202 49.480 19.645 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 1196 PRO B N   1 
ATOM   3118 C  CA  . PRO B 1 188 ? 72.817 49.223 18.338 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 1196 PRO B CA  1 
ATOM   3119 C  C   . PRO B 1 188 ? 71.875 48.599 17.304 1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 1196 PRO B C   1 
ATOM   3120 O  O   . PRO B 1 188 ? 72.042 48.802 16.102 1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 1196 PRO B O   1 
ATOM   3121 C  CB  . PRO B 1 188 ? 73.987 48.305 18.684 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 1196 PRO B CB  1 
ATOM   3122 C  CG  . PRO B 1 188 ? 74.388 48.789 20.039 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 1196 PRO B CG  1 
ATOM   3123 C  CD  . PRO B 1 188 ? 73.052 48.958 20.732 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 1196 PRO B CD  1 
ATOM   3124 N  N   . VAL B 1 189 ? 70.890 47.836 17.769 1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 1197 VAL B N   1 
ATOM   3125 C  CA  . VAL B 1 189 ? 69.946 47.205 16.855 1.00 8.81  ? ? ? ? ? ? 1197 VAL B CA  1 
ATOM   3126 C  C   . VAL B 1 189 ? 69.089 48.273 16.176 1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 1197 VAL B C   1 
ATOM   3127 O  O   . VAL B 1 189 ? 68.845 48.204 14.973 1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 1197 VAL B O   1 
ATOM   3128 C  CB  . VAL B 1 189 ? 69.051 46.185 17.603 1.00 9.57  ? ? ? ? ? ? 1197 VAL B CB  1 
ATOM   3129 C  CG1 . VAL B 1 189 ? 68.135 45.465 16.621 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 1197 VAL B CG1 1 
ATOM   3130 C  CG2 . VAL B 1 189 ? 69.926 45.170 18.332 1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 1197 VAL B CG2 1 
ATOM   3131 N  N   . ILE B 1 190 ? 68.652 49.265 16.947 1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 1198 ILE B N   1 
ATOM   3132 C  CA  . ILE B 1 190 ? 67.850 50.359 16.406 1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 1198 ILE B CA  1 
ATOM   3133 C  C   . ILE B 1 190 ? 68.723 51.231 15.499 1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 1198 ILE B C   1 
ATOM   3134 O  O   . ILE B 1 190 ? 68.306 51.622 14.412 1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 1198 ILE B O   1 
ATOM   3135 C  CB  . ILE B 1 190 ? 67.264 51.239 17.537 1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 1198 ILE B CB  1 
ATOM   3136 C  CG1 . ILE B 1 190 ? 66.362 50.398 18.449 1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 1198 ILE B CG1 1 
ATOM   3137 C  CG2 . ILE B 1 190 ? 66.488 52.412 16.942 1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 1198 ILE B CG2 1 
ATOM   3138 C  CD1 . ILE B 1 190 ? 65.170 49.754 17.739 1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 1198 ILE B CD1 1 
ATOM   3139 N  N   . GLN B 1 191 ? 69.945 51.518 15.947 1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 1199 GLN B N   1 
ATOM   3140 C  CA  . GLN B 1 191 ? 70.871 52.337 15.171 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 1199 GLN B CA  1 
ATOM   3141 C  C   . GLN B 1 191 ? 71.190 51.718 13.810 1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 1199 GLN B C   1 
ATOM   3142 O  O   . GLN B 1 191 ? 71.432 52.432 12.837 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 1199 GLN B O   1 
ATOM   3143 C  CB  . GLN B 1 191 ? 72.163 52.554 15.964 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 1199 GLN B CB  1 
ATOM   3144 C  CG  . GLN B 1 191 ? 71.978 53.379 17.225 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 1199 GLN B CG  1 
ATOM   3145 C  CD  . GLN B 1 191 ? 73.263 53.536 18.013 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 1199 GLN B CD  1 
ATOM   3146 O  OE1 . GLN B 1 191 ? 73.853 52.553 18.463 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 1199 GLN B OE1 1 
ATOM   3147 N  NE2 . GLN B 1 191 ? 73.703 54.777 18.185 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 1199 GLN B NE2 1 
ATOM   3148 N  N   . ALA B 1 192 ? 71.195 50.389 13.743 1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 1200 ALA B N   1 
ATOM   3149 C  CA  . ALA B 1 192 ? 71.478 49.693 12.493 1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 1200 ALA B CA  1 
ATOM   3150 C  C   . ALA B 1 192 ? 70.318 49.822 11.505 1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 1200 ALA B C   1 
ATOM   3151 O  O   . ALA B 1 192 ? 70.479 49.559 10.312 1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 1200 ALA B O   1 
ATOM   3152 C  CB  . ALA B 1 192 ? 71.767 48.218 12.761 1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 1200 ALA B CB  1 
ATOM   3153 N  N   . GLY B 1 193 ? 69.145 50.204 12.003 1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 1201 GLY B N   1 
ATOM   3154 C  CA  . GLY B 1 193 ? 67.999 50.366 11.125 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 1201 GLY B CA  1 
ATOM   3155 C  C   . GLY B 1 193 ? 66.735 49.617 11.508 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 1201 GLY B C   1 
ATOM   3156 O  O   . GLY B 1 193 ? 65.724 49.736 10.820 1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 1201 GLY B O   1 
ATOM   3157 N  N   . ALA B 1 194 ? 66.780 48.842 12.589 1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 1202 ALA B N   1 
ATOM   3158 C  CA  . ALA B 1 194 ? 65.601 48.097 13.023 1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 1202 ALA B CA  1 
ATOM   3159 C  C   . ALA B 1 194 ? 64.559 49.054 13.594 1.00 8.75  ? ? ? ? ? ? 1202 ALA B C   1 
ATOM   3160 O  O   . ALA B 1 194 ? 64.890 50.130 14.092 1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 1202 ALA B O   1 
ATOM   3161 C  CB  . ALA B 1 194 ? 65.988 47.053 14.069 1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 1202 ALA B CB  1 
ATOM   3162 N  N   . ASP B 1 195 ? 63.296 48.651 13.522 1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 1203 ASP B N   1 
ATOM   3163 C  CA  . ASP B 1 195 ? 62.205 49.469 14.030 1.00 8.42  ? ? ? ? ? ? 1203 ASP B CA  1 
ATOM   3164 C  C   . ASP B 1 195 ? 61.832 49.088 15.458 1.00 8.89  ? ? ? ? ? ? 1203 ASP B C   1 
ATOM   3165 O  O   . ASP B 1 195 ? 60.960 49.695 16.072 1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 1203 ASP B O   1 
ATOM   3166 C  CB  . ASP B 1 195 ? 61.005 49.337 13.100 1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 1203 ASP B CB  1 
ATOM   3167 C  CG  . ASP B 1 195 ? 61.337 49.757 11.689 1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 1203 ASP B CG  1 
ATOM   3168 O  OD1 . ASP B 1 195 ? 61.387 48.890 10.791 1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 1203 ASP B OD1 1 
ATOM   3169 O  OD2 . ASP B 1 195 ? 61.573 50.966 11.485 1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 1203 ASP B OD2 1 
ATOM   3170 N  N   . GLY B 1 196 ? 62.514 48.080 15.987 1.00 7.62  ? ? ? ? ? ? 1204 GLY B N   1 
ATOM   3171 C  CA  . GLY B 1 196 ? 62.253 47.644 17.343 1.00 8.29  ? ? ? ? ? ? 1204 GLY B CA  1 
ATOM   3172 C  C   . GLY B 1 196 ? 63.081 46.428 17.694 1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 1204 GLY B C   1 
ATOM   3173 O  O   . GLY B 1 196 ? 63.829 45.909 16.864 1.00 7.84  ? ? ? ? ? ? 1204 GLY B O   1 
ATOM   3174 N  N   . VAL B 1 197 ? 62.960 45.994 18.943 1.00 7.71  ? ? ? ? ? ? 1205 VAL B N   1 
ATOM   3175 C  CA  . VAL B 1 197 ? 63.665 44.810 19.412 1.00 7.69  ? ? ? ? ? ? 1205 VAL B CA  1 
ATOM   3176 C  C   . VAL B 1 197 ? 62.656 43.871 20.052 1.00 7.55  ? ? ? ? ? ? 1205 VAL B C   1 
ATOM   3177 O  O   . VAL B 1 197 ? 61.642 44.307 20.610 1.00 8.38  ? ? ? ? ? ? 1205 VAL B O   1 
ATOM   3178 C  CB  . VAL B 1 197 ? 64.765 45.151 20.451 1.00 8.34  ? ? ? ? ? ? 1205 VAL B CB  1 
ATOM   3179 C  CG1 . VAL B 1 197 ? 65.861 45.975 19.789 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 1205 VAL B CG1 1 
ATOM   3180 C  CG2 . VAL B 1 197 ? 64.167 45.892 21.639 1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 1205 VAL B CG2 1 
ATOM   3181 N  N   . SER B 1 198 ? 62.928 42.578 19.943 1.00 6.46  ? ? ? ? ? ? 1206 SER B N   1 
ATOM   3182 C  CA  . SER B 1 198 ? 62.063 41.566 20.520 1.00 8.26  ? ? ? ? ? ? 1206 SER B CA  1 
ATOM   3183 C  C   . SER B 1 198 ? 62.899 40.777 21.513 1.00 7.39  ? ? ? ? ? ? 1206 SER B C   1 
ATOM   3184 O  O   . SER B 1 198 ? 64.110 40.611 21.329 1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 1206 SER B O   1 
ATOM   3185 C  CB  . SER B 1 198 ? 61.520 40.643 19.433 1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 1206 SER B CB  1 
ATOM   3186 O  OG  . SER B 1 198 ? 60.699 39.641 19.999 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 1206 SER B OG  1 
ATOM   3187 N  N   . MET B 1 199 ? 62.255 40.289 22.566 1.00 7.92  ? ? ? ? ? ? 1207 MET B N   1 
ATOM   3188 C  CA  . MET B 1 199 ? 62.971 39.551 23.589 1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 1207 MET B CA  1 
ATOM   3189 C  C   . MET B 1 199 ? 62.085 38.616 24.387 1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 1207 MET B C   1 
ATOM   3190 O  O   . MET B 1 199 ? 60.869 38.798 24.462 1.00 7.96  ? ? ? ? ? ? 1207 MET B O   1 
ATOM   3191 C  CB  . MET B 1 199 ? 63.630 40.530 24.564 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 1207 MET B CB  1 
ATOM   3192 C  CG  . MET B 1 199 ? 62.666 41.208 25.559 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 1207 MET B CG  1 
ATOM   3193 S  SD  . MET B 1 199 ? 61.361 42.248 24.838 1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 1207 MET B SD  1 
ATOM   3194 C  CE  . MET B 1 199 ? 62.374 43.540 24.048 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 1207 MET B CE  1 
ATOM   3195 N  N   . ILE B 1 200 ? 62.714 37.607 24.976 1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 1208 ILE B N   1 
ATOM   3196 C  CA  . ILE B 1 200 ? 62.011 36.668 25.834 1.00 8.19  ? ? ? ? ? ? 1208 ILE B CA  1 
ATOM   3197 C  C   . ILE B 1 200 ? 62.596 36.772 27.243 1.00 9.11  ? ? ? ? ? ? 1208 ILE B C   1 
ATOM   3198 O  O   . ILE B 1 200 ? 62.021 37.434 28.105 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 1208 ILE B O   1 
ATOM   3199 C  CB  . ILE B 1 200 ? 62.126 35.195 25.343 1.00 7.94  ? ? ? ? ? ? 1208 ILE B CB  1 
ATOM   3200 C  CG1 . ILE B 1 200 ? 61.477 35.056 23.963 1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 1208 ILE B CG1 1 
ATOM   3201 C  CG2 . ILE B 1 200 ? 61.443 34.251 26.357 1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 1208 ILE B CG2 1 
ATOM   3202 C  CD1 . ILE B 1 200 ? 61.495 33.643 23.397 1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 1208 ILE B CD1 1 
ATOM   3203 N  N   . SER B 1 201 ? 63.763 36.167 27.454 1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 1209 SER B N   1 
ATOM   3204 C  CA  . SER B 1 201 ? 64.392 36.137 28.775 1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 1209 SER B CA  1 
ATOM   3205 C  C   . SER B 1 201 ? 64.693 37.462 29.472 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 1209 SER B C   1 
ATOM   3206 O  O   . SER B 1 201 ? 64.560 37.552 30.690 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 1209 SER B O   1 
ATOM   3207 C  CB  . SER B 1 201 ? 65.669 35.286 28.730 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 1209 SER B CB  1 
ATOM   3208 O  OG  . SER B 1 201 ? 66.655 35.856 27.889 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 1209 SER B OG  1 
ATOM   3209 N  N   . ALA B 1 202 ? 65.098 38.488 28.729 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 1210 ALA B N   1 
ATOM   3210 C  CA  . ALA B 1 202 ? 65.408 39.773 29.358 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 1210 ALA B CA  1 
ATOM   3211 C  C   . ALA B 1 202 ? 64.246 40.318 30.191 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 1210 ALA B C   1 
ATOM   3212 O  O   . ALA B 1 202 ? 64.452 41.083 31.135 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 1210 ALA B O   1 
ATOM   3213 C  CB  . ALA B 1 202 ? 65.821 40.793 28.301 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 1210 ALA B CB  1 
ATOM   3214 N  N   . ILE B 1 203 ? 63.025 39.932 29.836 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 1211 ILE B N   1 
ATOM   3215 C  CA  . ILE B 1 203 ? 61.850 40.377 30.574 1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 1211 ILE B CA  1 
ATOM   3216 C  C   . ILE B 1 203 ? 61.235 39.244 31.391 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 1211 ILE B C   1 
ATOM   3217 O  O   . ILE B 1 203 ? 60.968 39.410 32.579 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 1211 ILE B O   1 
ATOM   3218 C  CB  . ILE B 1 203 ? 60.757 40.950 29.629 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 1211 ILE B CB  1 
ATOM   3219 C  CG1 . ILE B 1 203 ? 61.228 42.272 29.014 1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 1211 ILE B CG1 1 
ATOM   3220 C  CG2 . ILE B 1 203 ? 59.458 41.162 30.395 1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 1211 ILE B CG2 1 
ATOM   3221 C  CD1 . ILE B 1 203 ? 60.192 42.940 28.120 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 1211 ILE B CD1 1 
ATOM   3222 N  N   . SER B 1 204 ? 61.034 38.089 30.762 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 1212 SER B N   1 
ATOM   3223 C  CA  . SER B 1 204 ? 60.404 36.953 31.438 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 1212 SER B CA  1 
ATOM   3224 C  C   . SER B 1 204 ? 61.127 36.436 32.676 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 1212 SER B C   1 
ATOM   3225 O  O   . SER B 1 204 ? 60.492 35.916 33.592 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 1212 SER B O   1 
ATOM   3226 C  CB  . SER B 1 204 ? 60.198 35.793 30.454 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 1212 SER B CB  1 
ATOM   3227 O  OG  . SER B 1 204 ? 61.425 35.160 30.128 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 1212 SER B OG  1 
ATOM   3228 N  N   . GLN B 1 205 ? 62.446 36.578 32.714 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 1213 GLN B N   1 
ATOM   3229 C  CA  . GLN B 1 205 ? 63.214 36.095 33.853 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 1213 GLN B CA  1 
ATOM   3230 C  C   . GLN B 1 205 ? 63.792 37.219 34.704 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 1213 GLN B C   1 
ATOM   3231 O  O   . GLN B 1 205 ? 64.638 36.989 35.569 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 1213 GLN B O   1 
ATOM   3232 C  CB  . GLN B 1 205 ? 64.311 35.157 33.349 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 1213 GLN B CB  1 
ATOM   3233 C  CG  . GLN B 1 205 ? 63.719 33.961 32.616 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 1213 GLN B CG  1 
ATOM   3234 C  CD  . GLN B 1 205 ? 64.707 33.239 31.728 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 1213 GLN B CD  1 
ATOM   3235 O  OE1 . GLN B 1 205 ? 64.324 32.370 30.940 1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 1213 GLN B OE1 1 
ATOM   3236 N  NE2 . GLN B 1 205 ? 65.980 33.589 31.845 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 1213 GLN B NE2 1 
ATOM   3237 N  N   . ALA B 1 206 ? 63.317 38.436 34.465 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 1214 ALA B N   1 
ATOM   3238 C  CA  . ALA B 1 206 ? 63.773 39.593 35.223 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 1214 ALA B CA  1 
ATOM   3239 C  C   . ALA B 1 206 ? 63.117 39.576 36.599 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 1214 ALA B C   1 
ATOM   3240 O  O   . ALA B 1 206 ? 62.016 39.046 36.764 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 1214 ALA B O   1 
ATOM   3241 C  CB  . ALA B 1 206 ? 63.408 40.877 34.488 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 1214 ALA B CB  1 
ATOM   3242 N  N   . GLU B 1 207 ? 63.795 40.153 37.586 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 1215 GLU B N   1 
ATOM   3243 C  CA  . GLU B 1 207 ? 63.255 40.204 38.937 1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 1215 GLU B CA  1 
ATOM   3244 C  C   . GLU B 1 207 ? 62.013 41.090 38.958 1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 1215 GLU B C   1 
ATOM   3245 O  O   . GLU B 1 207 ? 61.111 40.892 39.770 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 1215 GLU B O   1 
ATOM   3246 C  CB  . GLU B 1 207 ? 64.304 40.749 39.910 1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 1215 GLU B CB  1 
ATOM   3247 C  CG  . GLU B 1 207 ? 64.855 42.119 39.544 1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 1215 GLU B CG  1 
ATOM   3248 C  CD  . GLU B 1 207 ? 65.806 42.664 40.595 1.00 35.65 ? ? ? ? ? ? 1215 GLU B CD  1 
ATOM   3249 O  OE1 . GLU B 1 207 ? 66.377 43.754 40.376 1.00 37.85 ? ? ? ? ? ? 1215 GLU B OE1 1 
ATOM   3250 O  OE2 . GLU B 1 207 ? 65.980 42.005 41.643 1.00 37.44 ? ? ? ? ? ? 1215 GLU B OE2 1 
ATOM   3251 N  N   . ASP B 1 208 ? 61.974 42.061 38.049 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 1216 ASP B N   1 
ATOM   3252 C  CA  . ASP B 1 208 ? 60.852 42.988 37.947 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 1216 ASP B CA  1 
ATOM   3253 C  C   . ASP B 1 208 ? 60.533 43.196 36.464 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 1216 ASP B C   1 
ATOM   3254 O  O   . ASP B 1 208 ? 61.039 44.125 35.836 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 1216 ASP B O   1 
ATOM   3255 C  CB  . ASP B 1 208 ? 61.224 44.324 38.601 1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 1216 ASP B CB  1 
ATOM   3256 C  CG  . ASP B 1 208 ? 60.025 45.223 38.828 1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 1216 ASP B CG  1 
ATOM   3257 O  OD1 . ASP B 1 208 ? 59.313 45.534 37.853 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 1216 ASP B OD1 1 
ATOM   3258 O  OD2 . ASP B 1 208 ? 59.796 45.625 39.989 1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 1216 ASP B OD2 1 
ATOM   3259 N  N   . PRO B 1 209 ? 59.689 42.324 35.886 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 1217 PRO B N   1 
ATOM   3260 C  CA  . PRO B 1 209 ? 59.313 42.419 34.469 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 1217 PRO B CA  1 
ATOM   3261 C  C   . PRO B 1 209 ? 58.734 43.772 34.048 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 1217 PRO B C   1 
ATOM   3262 O  O   . PRO B 1 209 ? 58.976 44.235 32.932 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 1217 PRO B O   1 
ATOM   3263 C  CB  . PRO B 1 209 ? 58.309 41.280 34.304 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 1217 PRO B CB  1 
ATOM   3264 C  CG  . PRO B 1 209 ? 58.784 40.269 35.308 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 1217 PRO B CG  1 
ATOM   3265 C  CD  . PRO B 1 209 ? 59.088 41.129 36.505 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 1217 PRO B CD  1 
ATOM   3266 N  N   . GLU B 1 210 ? 57.965 44.404 34.929 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 1218 GLU B N   1 
ATOM   3267 C  CA  . GLU B 1 210 ? 57.375 45.698 34.606 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 1218 GLU B CA  1 
ATOM   3268 C  C   . GLU B 1 210 ? 58.487 46.721 34.401 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 1218 GLU B C   1 
ATOM   3269 O  O   . GLU B 1 210 ? 58.491 47.460 33.416 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 1218 GLU B O   1 
ATOM   3270 C  CB  . GLU B 1 210 ? 56.446 46.166 35.731 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 1218 GLU B CB  1 
ATOM   3271 C  CG  . GLU B 1 210 ? 55.572 47.354 35.346 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 1218 GLU B CG  1 
ATOM   3272 C  CD  . GLU B 1 210 ? 54.766 47.893 36.514 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 1218 GLU B CD  1 
ATOM   3273 O  OE1 . GLU B 1 210 ? 54.239 47.078 37.301 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 1218 GLU B OE1 1 
ATOM   3274 O  OE2 . GLU B 1 210 ? 54.649 49.132 36.637 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 1218 GLU B OE2 1 
ATOM   3275 N  N   . SER B 1 211 ? 59.434 46.755 35.333 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 1219 SER B N   1 
ATOM   3276 C  CA  . SER B 1 211 ? 60.557 47.685 35.256 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 1219 SER B CA  1 
ATOM   3277 C  C   . SER B 1 211 ? 61.414 47.398 34.027 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 1219 SER B C   1 
ATOM   3278 O  O   . SER B 1 211 ? 61.899 48.317 33.362 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 1219 SER B O   1 
ATOM   3279 C  CB  . SER B 1 211 ? 61.418 47.575 36.516 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 1219 SER B CB  1 
ATOM   3280 O  OG  . SER B 1 211 ? 62.546 48.431 36.435 1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 1219 SER B OG  1 
ATOM   3281 N  N   . ALA B 1 212 ? 61.600 46.116 33.732 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 1220 ALA B N   1 
ATOM   3282 C  CA  . ALA B 1 212 ? 62.392 45.710 32.582 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 1220 ALA B CA  1 
ATOM   3283 C  C   . ALA B 1 212 ? 61.772 46.259 31.304 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 1220 ALA B C   1 
ATOM   3284 O  O   . ALA B 1 212 ? 62.462 46.848 30.474 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 1220 ALA B O   1 
ATOM   3285 C  CB  . ALA B 1 212 ? 62.480 44.189 32.517 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 1220 ALA B CB  1 
ATOM   3286 N  N   . ALA B 1 213 ? 60.465 46.064 31.157 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 1221 ALA B N   1 
ATOM   3287 C  CA  . ALA B 1 213 ? 59.752 46.536 29.980 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 1221 ALA B CA  1 
ATOM   3288 C  C   . ALA B 1 213 ? 59.816 48.053 29.873 1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 1221 ALA B C   1 
ATOM   3289 O  O   . ALA B 1 213 ? 59.986 48.592 28.782 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 1221 ALA B O   1 
ATOM   3290 C  CB  . ALA B 1 213 ? 58.302 46.076 30.031 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 1221 ALA B CB  1 
ATOM   3291 N  N   . ARG B 1 214 ? 59.683 48.738 31.006 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 1222 ARG B N   1 
ATOM   3292 C  CA  . ARG B 1 214 ? 59.724 50.196 31.013 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 1222 ARG B CA  1 
ATOM   3293 C  C   . ARG B 1 214 ? 61.085 50.704 30.554 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 1222 ARG B C   1 
ATOM   3294 O  O   . ARG B 1 214 ? 61.175 51.650 29.769 1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 1222 ARG B O   1 
ATOM   3295 C  CB  . ARG B 1 214 ? 59.407 50.734 32.413 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 1222 ARG B CB  1 
ATOM   3296 C  CG  . ARG B 1 214 ? 59.368 52.256 32.486 1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 1222 ARG B CG  1 
ATOM   3297 C  CD  . ARG B 1 214 ? 58.830 52.773 33.821 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 1222 ARG B CD  1 
ATOM   3298 N  NE  . ARG B 1 214 ? 57.424 52.430 34.033 1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 1222 ARG B NE  1 
ATOM   3299 C  CZ  . ARG B 1 214 ? 57.000 51.318 34.628 1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 1222 ARG B CZ  1 
ATOM   3300 N  NH1 . ARG B 1 214 ? 57.872 50.428 35.081 1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 1222 ARG B NH1 1 
ATOM   3301 N  NH2 . ARG B 1 214 ? 55.700 51.095 34.768 1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 1222 ARG B NH2 1 
ATOM   3302 N  N   . LYS B 1 215 ? 62.148 50.072 31.038 1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 1223 LYS B N   1 
ATOM   3303 C  CA  . LYS B 1 215 ? 63.490 50.481 30.654 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 1223 LYS B CA  1 
ATOM   3304 C  C   . LYS B 1 215 ? 63.702 50.252 29.156 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 1223 LYS B C   1 
ATOM   3305 O  O   . LYS B 1 215 ? 64.306 51.084 28.475 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 1223 LYS B O   1 
ATOM   3306 C  CB  . LYS B 1 215 ? 64.529 49.717 31.477 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 1223 LYS B CB  1 
ATOM   3307 C  CG  . LYS B 1 215 ? 64.494 50.047 32.969 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 1223 LYS B CG  1 
ATOM   3308 C  CD  . LYS B 1 215 ? 65.599 49.317 33.714 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 1223 LYS B CD  1 
ATOM   3309 C  CE  A LYS B 1 215 ? 65.657 49.751 35.170 0.50 22.81 ? ? ? ? ? ? 1223 LYS B CE  1 
ATOM   3310 C  CE  B LYS B 1 215 ? 66.966 49.832 33.289 0.50 23.58 ? ? ? ? ? ? 1223 LYS B CE  1 
ATOM   3311 N  NZ  A LYS B 1 215 ? 65.960 51.204 35.297 0.50 23.82 ? ? ? ? ? ? 1223 LYS B NZ  1 
ATOM   3312 N  NZ  B LYS B 1 215 ? 67.994 48.756 33.256 0.50 23.73 ? ? ? ? ? ? 1223 LYS B NZ  1 
ATOM   3313 N  N   . PHE B 1 216 ? 63.203 49.131 28.639 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 1224 PHE B N   1 
ATOM   3314 C  CA  . PHE B 1 216 ? 63.332 48.854 27.212 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 1224 PHE B CA  1 
ATOM   3315 C  C   . PHE B 1 216 ? 62.619 49.957 26.433 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 1224 PHE B C   1 
ATOM   3316 O  O   . PHE B 1 216 ? 63.164 50.510 25.480 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 1224 PHE B O   1 
ATOM   3317 C  CB  . PHE B 1 216 ? 62.693 47.505 26.849 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 1224 PHE B CB  1 
ATOM   3318 C  CG  . PHE B 1 216 ? 63.663 46.352 26.804 1.00 8.18  ? ? ? ? ? ? 1224 PHE B CG  1 
ATOM   3319 C  CD1 . PHE B 1 216 ? 63.565 45.309 27.720 1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 1224 PHE B CD1 1 
ATOM   3320 C  CD2 . PHE B 1 216 ? 64.656 46.289 25.824 1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 1224 PHE B CD2 1 
ATOM   3321 C  CE1 . PHE B 1 216 ? 64.434 44.220 27.664 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 1224 PHE B CE1 1 
ATOM   3322 C  CE2 . PHE B 1 216 ? 65.533 45.201 25.759 1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 1224 PHE B CE2 1 
ATOM   3323 C  CZ  . PHE B 1 216 ? 65.420 44.166 26.680 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 1224 PHE B CZ  1 
ATOM   3324 N  N   . ARG B 1 217 ? 61.396 50.271 26.851 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 1225 ARG B N   1 
ATOM   3325 C  CA  . ARG B 1 217 ? 60.599 51.293 26.186 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 1225 ARG B CA  1 
ATOM   3326 C  C   . ARG B 1 217 ? 61.299 52.650 26.151 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 1225 ARG B C   1 
ATOM   3327 O  O   . ARG B 1 217 ? 61.327 53.309 25.115 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 1225 ARG B O   1 
ATOM   3328 C  CB  . ARG B 1 217 ? 59.234 51.420 26.872 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 1225 ARG B CB  1 
ATOM   3329 C  CG  . ARG B 1 217 ? 58.219 52.254 26.103 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 1225 ARG B CG  1 
ATOM   3330 C  CD  . ARG B 1 217 ? 57.948 51.668 24.723 1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 1225 ARG B CD  1 
ATOM   3331 N  NE  . ARG B 1 217 ? 56.952 52.438 23.986 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 1225 ARG B NE  1 
ATOM   3332 C  CZ  . ARG B 1 217 ? 55.650 52.436 24.255 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 1225 ARG B CZ  1 
ATOM   3333 N  NH1 . ARG B 1 217 ? 55.175 51.696 25.248 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 1225 ARG B NH1 1 
ATOM   3334 N  NH2 . ARG B 1 217 ? 54.823 53.180 23.532 1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 1225 ARG B NH2 1 
ATOM   3335 N  N   . GLU B 1 218 ? 61.867 53.070 27.276 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 1226 GLU B N   1 
ATOM   3336 C  CA  . GLU B 1 218 ? 62.555 54.359 27.314 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 1226 GLU B CA  1 
ATOM   3337 C  C   . GLU B 1 218 ? 63.783 54.368 26.410 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 1226 GLU B C   1 
ATOM   3338 O  O   . GLU B 1 218 ? 64.026 55.335 25.687 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 1226 GLU B O   1 
ATOM   3339 C  CB  . GLU B 1 218 ? 62.975 54.710 28.744 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 1226 GLU B CB  1 
ATOM   3340 C  CG  . GLU B 1 218 ? 61.831 55.119 29.652 1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 1226 GLU B CG  1 
ATOM   3341 C  CD  . GLU B 1 218 ? 62.314 55.783 30.929 1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 1226 GLU B CD  1 
ATOM   3342 O  OE1 . GLU B 1 218 ? 63.544 55.948 31.088 1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 1226 GLU B OE1 1 
ATOM   3343 O  OE2 . GLU B 1 218 ? 61.465 56.144 31.772 1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 1226 GLU B OE2 1 
ATOM   3344 N  N   . GLU B 1 219 ? 64.555 53.288 26.456 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 1227 GLU B N   1 
ATOM   3345 C  CA  . GLU B 1 219 ? 65.761 53.169 25.644 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 1227 GLU B CA  1 
ATOM   3346 C  C   . GLU B 1 219 ? 65.435 53.173 24.150 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 1227 GLU B C   1 
ATOM   3347 O  O   . GLU B 1 219 ? 66.035 53.923 23.379 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 1227 GLU B O   1 
ATOM   3348 C  CB  . GLU B 1 219 ? 66.507 51.882 26.012 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 1227 GLU B CB  1 
ATOM   3349 C  CG  . GLU B 1 219 ? 67.818 51.649 25.265 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 1227 GLU B CG  1 
ATOM   3350 C  CD  . GLU B 1 219 ? 68.949 52.560 25.722 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 1227 GLU B CD  1 
ATOM   3351 O  OE1 . GLU B 1 219 ? 70.108 52.301 25.335 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 1227 GLU B OE1 1 
ATOM   3352 O  OE2 . GLU B 1 219 ? 68.687 53.532 26.461 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 1227 GLU B OE2 1 
ATOM   3353 N  N   . ILE B 1 220 ? 64.479 52.343 23.741 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 1228 ILE B N   1 
ATOM   3354 C  CA  . ILE B 1 220 ? 64.101 52.258 22.334 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 1228 ILE B CA  1 
ATOM   3355 C  C   . ILE B 1 220 ? 63.521 53.564 21.797 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 1228 ILE B C   1 
ATOM   3356 O  O   . ILE B 1 220 ? 63.847 53.983 20.686 1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 1228 ILE B O   1 
ATOM   3357 C  CB  . ILE B 1 220 ? 63.085 51.109 22.098 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 1228 ILE B CB  1 
ATOM   3358 C  CG1 . ILE B 1 220 ? 63.717 49.769 22.492 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 1228 ILE B CG1 1 
ATOM   3359 C  CG2 . ILE B 1 220 ? 62.646 51.081 20.639 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 1228 ILE B CG2 1 
ATOM   3360 C  CD1 . ILE B 1 220 ? 65.068 49.498 21.851 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 1228 ILE B CD1 1 
ATOM   3361 N  N   . GLN B 1 221 ? 62.670 54.217 22.584 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 1229 GLN B N   1 
ATOM   3362 C  CA  . GLN B 1 221 ? 62.069 55.473 22.146 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 1229 GLN B CA  1 
ATOM   3363 C  C   . GLN B 1 221 ? 63.139 56.536 21.933 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 1229 GLN B C   1 
ATOM   3364 O  O   . GLN B 1 221 ? 63.082 57.304 20.975 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 1229 GLN B O   1 
ATOM   3365 C  CB  . GLN B 1 221 ? 61.043 55.966 23.174 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 1229 GLN B CB  1 
ATOM   3366 C  CG  . GLN B 1 221 ? 59.842 55.044 23.353 1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 1229 GLN B CG  1 
ATOM   3367 C  CD  . GLN B 1 221 ? 59.029 54.873 22.082 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 1229 GLN B CD  1 
ATOM   3368 O  OE1 . GLN B 1 221 ? 59.533 54.394 21.064 1.00 32.47 ? ? ? ? ? ? 1229 GLN B OE1 1 
ATOM   3369 N  NE2 . GLN B 1 221 ? 57.759 55.262 22.137 1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 1229 GLN B NE2 1 
ATOM   3370 N  N   . THR B 1 222 ? 64.127 56.567 22.819 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 1230 THR B N   1 
ATOM   3371 C  CA  . THR B 1 222 ? 65.199 57.547 22.711 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 1230 THR B CA  1 
ATOM   3372 C  C   . THR B 1 222 ? 65.971 57.394 21.403 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 1230 THR B C   1 
ATOM   3373 O  O   . THR B 1 222 ? 66.258 58.382 20.731 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 1230 THR B O   1 
ATOM   3374 C  CB  . THR B 1 222 ? 66.183 57.432 23.895 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 1230 THR B CB  1 
ATOM   3375 O  OG1 . THR B 1 222 ? 65.473 57.625 25.124 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 1230 THR B OG1 1 
ATOM   3376 C  CG2 . THR B 1 222 ? 67.275 58.490 23.786 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 1230 THR B CG2 1 
ATOM   3377 N  N   . TYR B 1 223 ? 66.296 56.160 21.028 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 1231 TYR B N   1 
ATOM   3378 C  CA  . TYR B 1 223 ? 67.042 55.942 19.796 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 1231 TYR B CA  1 
ATOM   3379 C  C   . TYR B 1 223 ? 66.207 56.004 18.522 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 1231 TYR B C   1 
ATOM   3380 O  O   . TYR B 1 223 ? 66.732 56.313 17.454 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 1231 TYR B O   1 
ATOM   3381 C  CB  . TYR B 1 223 ? 67.828 54.626 19.870 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 1231 TYR B CB  1 
ATOM   3382 C  CG  . TYR B 1 223 ? 69.056 54.755 20.748 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 1231 TYR B CG  1 
ATOM   3383 C  CD1 . TYR B 1 223 ? 68.964 54.637 22.134 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 1231 TYR B CD1 1 
ATOM   3384 C  CD2 . TYR B 1 223 ? 70.294 55.091 20.198 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 1231 TYR B CD2 1 
ATOM   3385 C  CE1 . TYR B 1 223 ? 70.076 54.855 22.953 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 1231 TYR B CE1 1 
ATOM   3386 C  CE2 . TYR B 1 223 ? 71.408 55.313 21.005 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 1231 TYR B CE2 1 
ATOM   3387 C  CZ  . TYR B 1 223 ? 71.291 55.196 22.380 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 1231 TYR B CZ  1 
ATOM   3388 O  OH  . TYR B 1 223 ? 72.389 55.433 23.179 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 1231 TYR B OH  1 
ATOM   3389 N  N   . LYS B 1 224 ? 64.911 55.727 18.624 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 1232 LYS B N   1 
ATOM   3390 C  CA  . LYS B 1 224 ? 64.056 55.797 17.444 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 1232 LYS B CA  1 
ATOM   3391 C  C   . LYS B 1 224 ? 63.813 57.263 17.095 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 1232 LYS B C   1 
ATOM   3392 O  O   . LYS B 1 224 ? 63.603 57.611 15.931 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 1232 LYS B O   1 
ATOM   3393 C  CB  . LYS B 1 224 ? 62.727 55.070 17.690 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 1232 LYS B CB  1 
ATOM   3394 C  CG  . LYS B 1 224 ? 62.868 53.551 17.734 1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 1232 LYS B CG  1 
ATOM   3395 C  CD  . LYS B 1 224 ? 61.519 52.840 17.817 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 1232 LYS B CD  1 
ATOM   3396 C  CE  . LYS B 1 224 ? 60.727 52.961 16.520 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 1232 LYS B CE  1 
ATOM   3397 N  NZ  . LYS B 1 224 ? 59.517 52.072 16.502 1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 1232 LYS B NZ  1 
ATOM   3398 N  N   . THR B 1 225 ? 63.861 58.120 18.110 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 1233 THR B N   1 
ATOM   3399 C  CA  . THR B 1 225 ? 63.664 59.554 17.924 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 1233 THR B CA  1 
ATOM   3400 C  C   . THR B 1 225 ? 64.846 60.163 17.168 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 1233 THR B C   1 
ATOM   3401 O  O   . THR B 1 225 ? 64.683 61.108 16.395 1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 1233 THR B O   1 
ATOM   3402 C  CB  . THR B 1 225 ? 63.527 60.268 19.286 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 1233 THR B CB  1 
ATOM   3403 O  OG1 . THR B 1 225 ? 62.341 59.812 19.949 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 1233 THR B OG1 1 
ATOM   3404 C  CG2 . THR B 1 225 ? 63.455 61.777 19.098 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 1233 THR B CG2 1 
ATOM   3405 N  N   . GLY B 1 226 ? 66.034 59.611 17.394 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 1234 GLY B N   1 
ATOM   3406 C  CA  . GLY B 1 226 ? 67.228 60.118 16.740 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 1234 GLY B CA  1 
ATOM   3407 C  C   . GLY B 1 226 ? 67.502 59.535 15.366 1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 1234 GLY B C   1 
ATOM   3408 O  O   . GLY B 1 226 ? 68.560 59.863 14.786 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 1234 GLY B O   1 
ATOM   3409 N  N   . ARG B 1 227 ? 66.665 58.756 14.863 1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 1235 ARG B N   1 
HETATM 3410 MG MG  . MG  C 2 .   ? 18.609 49.356 15.065 1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 2007 MG  A MG  1 
HETATM 3411 MG MG  . MG  D 2 .   ? 58.201 28.866 13.900 1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 2008 MG  B MG  1 
HETATM 3412 N  N1A . IFP E 3 .   ? 15.234 41.548 15.072 1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 2001 IFP A N1A 1 
HETATM 3413 C  C2A . IFP E 3 .   ? 16.375 41.216 15.774 1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 2001 IFP A C2A 1 
HETATM 3414 C  CM2 . IFP E 3 .   ? 16.855 39.851 15.634 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 2001 IFP A CM2 1 
HETATM 3415 N  N3A . IFP E 3 .   ? 17.023 42.070 16.552 1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 2001 IFP A N3A 1 
HETATM 3416 C  C4A . IFP E 3 .   ? 16.552 43.354 16.680 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 2001 IFP A C4A 1 
HETATM 3417 N  N4A . IFP E 3 .   ? 17.241 44.173 17.477 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 2001 IFP A N4A 1 
HETATM 3418 C  C5A . IFP E 3 .   ? 15.347 43.753 15.959 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 2001 IFP A C5A 1 
HETATM 3419 C  C6A . IFP E 3 .   ? 14.746 42.810 15.178 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 2001 IFP A C6A 1 
HETATM 3420 C  C7A . IFP E 3 .   ? 14.737 45.109 16.021 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 2001 IFP A C7A 1 
HETATM 3421 F  F1  . IFP E 3 .   ? 16.221 39.044 16.463 1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 2001 IFP A F1  1 
HETATM 3422 F  F2  . IFP E 3 .   ? 18.143 39.798 15.908 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 2001 IFP A F2  1 
HETATM 3423 F  F3  . IFP E 3 .   ? 16.643 39.415 14.412 1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 2001 IFP A F3  1 
HETATM 3424 P  P1  A POP F 4 .   ? 15.793 48.026 14.706 0.30 11.90 ? ? ? ? ? ? 2003 POP A P1  1 
HETATM 3425 P  P1  B POP F 4 .   ? 15.480 48.665 14.775 0.30 9.24  ? ? ? ? ? ? 2003 POP A P1  1 
HETATM 3426 O  O1  A POP F 4 .   ? 16.431 46.680 14.574 0.30 14.23 ? ? ? ? ? ? 2003 POP A O1  1 
HETATM 3427 O  O1  B POP F 4 .   ? 14.363 47.796 14.255 0.30 9.55  ? ? ? ? ? ? 2003 POP A O1  1 
HETATM 3428 O  O2  A POP F 4 .   ? 16.569 49.171 14.221 0.30 15.08 ? ? ? ? ? ? 2003 POP A O2  1 
HETATM 3429 O  O2  B POP F 4 .   ? 16.798 48.546 14.127 0.30 6.73  ? ? ? ? ? ? 2003 POP A O2  1 
HETATM 3430 O  O3  A POP F 4 .   ? 14.300 48.160 14.081 0.30 13.73 ? ? ? ? ? ? 2003 POP A O3  1 
HETATM 3431 O  O3  B POP F 4 .   ? 15.126 50.237 14.834 0.30 11.46 ? ? ? ? ? ? 2003 POP A O3  1 
HETATM 3432 O  O   . POP F 4 .   ? 15.617 48.189 16.284 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 2003 POP A O   1 
HETATM 3433 P  P2  . POP F 4 .   ? 16.596 48.313 17.527 1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 2003 POP A P2  1 
HETATM 3434 O  O4  . POP F 4 .   ? 16.667 46.968 18.076 1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 2003 POP A O4  1 
HETATM 3435 O  O5  . POP F 4 .   ? 17.879 48.813 16.991 1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 2003 POP A O5  1 
HETATM 3436 O  O6  . POP F 4 .   ? 15.887 49.274 18.409 1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 2003 POP A O6  1 
HETATM 3437 N  N3  . TZP G 5 .   ? 12.780 44.625 18.069 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 2005 TZP A N3  1 
HETATM 3438 C  C2  . TZP G 5 .   ? 11.508 44.418 17.711 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 2005 TZP A C2  1 
HETATM 3439 S  S1  . TZP G 5 .   ? 10.536 43.979 18.996 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 2005 TZP A S1  1 
HETATM 3440 C  C5  . TZP G 5 .   ? 11.912 44.082 20.050 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 2005 TZP A C5  1 
HETATM 3441 C  C4  . TZP G 5 .   ? 13.028 44.444 19.367 1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 2005 TZP A C4  1 
HETATM 3442 C  CM4 . TZP G 5 .   ? 14.412 44.637 19.935 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 2005 TZP A CM4 1 
HETATM 3443 C  C6  . TZP G 5 .   ? 11.830 43.797 21.520 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 2005 TZP A C6  1 
HETATM 3444 C  C7  . TZP G 5 .   ? 11.910 42.395 21.972 1.00 8.12  ? ? ? ? ? ? 2005 TZP A C7  1 
HETATM 3445 O  O7  . TZP G 5 .   ? 11.782 42.457 23.401 1.00 7.09  ? ? ? ? ? ? 2005 TZP A O7  1 
HETATM 3446 P  P1  . TZP G 5 .   ? 10.838 41.437 24.164 1.00 7.09  ? ? ? ? ? ? 2005 TZP A P1  1 
HETATM 3447 O  O1  . TZP G 5 .   ? 9.486  41.710 23.606 1.00 7.64  ? ? ? ? ? ? 2005 TZP A O1  1 
HETATM 3448 O  O2  . TZP G 5 .   ? 11.040 41.686 25.597 1.00 6.23  ? ? ? ? ? ? 2005 TZP A O2  1 
HETATM 3449 O  O3  . TZP G 5 .   ? 11.371 39.970 23.823 1.00 7.84  ? ? ? ? ? ? 2005 TZP A O3  1 
HETATM 3450 N  N1A . IFP H 3 .   ? 61.382 36.607 15.164 1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 2002 IFP B N1A 1 
HETATM 3451 C  C2A . IFP H 3 .   ? 60.228 36.828 15.891 1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 2002 IFP B C2A 1 
HETATM 3452 C  CM2 . IFP H 3 .   ? 59.739 38.193 15.939 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 2002 IFP B CM2 1 
HETATM 3453 N  N3A . IFP H 3 .   ? 59.575 35.869 16.526 1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 2002 IFP B N3A 1 
HETATM 3454 C  C4A . IFP H 3 .   ? 60.057 34.580 16.473 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 2002 IFP B C4A 1 
HETATM 3455 N  N4A . IFP H 3 .   ? 59.360 33.647 17.132 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 2002 IFP B N4A 1 
HETATM 3456 C  C5A . IFP H 3 .   ? 61.273 34.293 15.719 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 2002 IFP B C5A 1 
HETATM 3457 C  C6A . IFP H 3 .   ? 61.881 35.343 15.093 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 2002 IFP B C6A 1 
HETATM 3458 C  C7A . IFP H 3 .   ? 61.889 32.939 15.593 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 2002 IFP B C7A 1 
HETATM 3459 F  F1  . IFP H 3 .   ? 58.455 38.227 16.242 1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 2002 IFP B F1  1 
HETATM 3460 F  F2  . IFP H 3 .   ? 59.889 38.796 14.771 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 2002 IFP B F2  1 
HETATM 3461 F  F3  . IFP H 3 .   ? 60.401 38.841 16.866 1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 2002 IFP B F3  1 
HETATM 3462 P  P1  A POP I 4 .   ? 60.849 30.360 13.676 0.30 13.10 ? ? ? ? ? ? 2004 POP B P1  1 
HETATM 3463 P  P1  B POP I 4 .   ? 61.399 29.448 13.737 0.30 9.85  ? ? ? ? ? ? 2004 POP B P1  1 
HETATM 3464 O  O1  A POP I 4 .   ? 60.204 31.716 13.758 0.30 14.83 ? ? ? ? ? ? 2004 POP B O1  1 
HETATM 3465 O  O1  B POP I 4 .   ? 62.313 30.545 13.235 0.30 10.83 ? ? ? ? ? ? 2004 POP B O1  1 
HETATM 3466 O  O2  A POP I 4 .   ? 60.082 29.285 13.038 0.30 12.56 ? ? ? ? ? ? 2004 POP B O2  1 
HETATM 3467 O  O2  B POP I 4 .   ? 60.124 29.233 13.034 0.30 11.54 ? ? ? ? ? ? 2004 POP B O2  1 
HETATM 3468 O  O3  A POP I 4 .   ? 62.329 30.348 13.010 0.30 12.99 ? ? ? ? ? ? 2004 POP B O3  1 
HETATM 3469 O  O3  B POP I 4 .   ? 62.115 27.996 13.884 0.30 12.47 ? ? ? ? ? ? 2004 POP B O3  1 
HETATM 3470 O  O   . POP I 4 .   ? 61.072 29.935 15.209 1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 2004 POP B O   1 
HETATM 3471 P  P2  . POP I 4 .   ? 60.141 29.567 16.449 1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 2004 POP B P2  1 
HETATM 3472 O  O4  . POP I 4 .   ? 60.054 30.798 17.221 1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 2004 POP B O4  1 
HETATM 3473 O  O5  . POP I 4 .   ? 58.867 29.122 15.882 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 2004 POP B O5  1 
HETATM 3474 O  O6  . POP I 4 .   ? 60.908 28.501 17.140 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 2004 POP B O6  1 
HETATM 3475 N  N3  . TZP J 5 .   ? 63.868 33.188 17.615 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 2006 TZP B N3  1 
HETATM 3476 C  C2  . TZP J 5 .   ? 65.119 33.505 17.262 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 2006 TZP B C2  1 
HETATM 3477 S  S1  . TZP J 5 .   ? 66.108 33.802 18.570 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 2006 TZP B S1  1 
HETATM 3478 C  C5  . TZP J 5 .   ? 64.768 33.481 19.627 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 2006 TZP B C5  1 
HETATM 3479 C  C4  . TZP J 5 .   ? 63.653 33.169 18.926 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 2006 TZP B C4  1 
HETATM 3480 C  CM4 . TZP J 5 .   ? 62.299 32.831 19.492 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 2006 TZP B CM4 1 
HETATM 3481 C  C6  . TZP J 5 .   ? 64.874 33.554 21.121 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 2006 TZP B C6  1 
HETATM 3482 C  C7  . TZP J 5 .   ? 64.834 34.884 21.765 1.00 7.59  ? ? ? ? ? ? 2006 TZP B C7  1 
HETATM 3483 O  O7  . TZP J 5 .   ? 64.923 34.646 23.183 1.00 8.98  ? ? ? ? ? ? 2006 TZP B O7  1 
HETATM 3484 P  P1  . TZP J 5 .   ? 65.864 35.543 24.090 1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 2006 TZP B P1  1 
HETATM 3485 O  O1  . TZP J 5 .   ? 67.206 35.361 23.466 1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 2006 TZP B O1  1 
HETATM 3486 O  O2  . TZP J 5 .   ? 65.692 35.088 25.476 1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 2006 TZP B O2  1 
HETATM 3487 O  O3  . TZP J 5 .   ? 65.300 37.035 23.972 1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 2006 TZP B O3  1 
HETATM 3488 O  O   . HOH K 6 .   ? 19.119 47.180 14.669 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 2101 HOH A O   1 
HETATM 3489 O  O   . HOH K 6 .   ? 18.087 51.334 15.413 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 2102 HOH A O   1 
HETATM 3490 O  O   . HOH K 6 .   ? 15.906 51.066 12.481 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 2103 HOH A O   1 
HETATM 3491 O  O   . HOH K 6 .   ? 13.654 48.271 11.469 1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 2105 HOH A O   1 
HETATM 3492 O  O   . HOH K 6 .   ? 12.244 46.287 14.435 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 2107 HOH A O   1 
HETATM 3493 O  O   . HOH K 6 .   ? 9.387  47.054 15.290 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 2108 HOH A O   1 
HETATM 3494 O  O   . HOH K 6 .   ? 11.598 43.330 12.765 1.00 31.90 ? ? ? ? ? ? 2110 HOH A O   1 
HETATM 3495 O  O   . HOH K 6 .   ? 12.213 51.000 11.774 1.00 44.39 ? ? ? ? ? ? 2111 HOH A O   1 
HETATM 3496 O  O   . HOH K 6 .   ? 10.495 38.573 21.617 1.00 6.24  ? ? ? ? ? ? 2301 HOH A O   1 
HETATM 3497 O  O   . HOH K 6 .   ? 10.348 38.144 25.551 1.00 8.74  ? ? ? ? ? ? 2302 HOH A O   1 
HETATM 3498 O  O   . HOH K 6 .   ? 7.653  38.699 26.751 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 2303 HOH A O   1 
HETATM 3499 O  O   . HOH K 6 .   ? 7.263  44.114 26.913 1.00 38.08 ? ? ? ? ? ? 2304 HOH A O   1 
HETATM 3500 O  O   . HOH K 6 .   ? 7.596  41.486 25.691 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 2305 HOH A O   1 
HETATM 3501 O  O   . HOH K 6 .   ? 7.771  40.959 29.439 1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 2306 HOH A O   1 
HETATM 3502 O  O   . HOH K 6 .   ? 7.323  44.201 29.999 1.00 38.10 ? ? ? ? ? ? 2307 HOH A O   1 
HETATM 3503 O  O   . HOH K 6 .   ? 11.037 45.010 29.024 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 2308 HOH A O   1 
HETATM 3504 O  O   . HOH K 6 .   ? 14.710 42.105 35.811 1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 3002 HOH A O   1 
HETATM 3505 O  O   . HOH K 6 .   ? 25.036 28.106 19.097 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 3008 HOH A O   1 
HETATM 3506 O  O   . HOH K 6 .   ? 5.232  37.830 10.872 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 3010 HOH A O   1 
HETATM 3507 O  O   . HOH K 6 .   ? 18.334 45.349 24.409 1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 3012 HOH A O   1 
HETATM 3508 O  O   . HOH K 6 .   ? 24.578 33.408 4.310  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 3020 HOH A O   1 
HETATM 3509 O  O   . HOH K 6 .   ? 13.605 46.511 29.272 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 3022 HOH A O   1 
HETATM 3510 O  O   . HOH K 6 .   ? 13.946 47.138 32.102 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 3024 HOH A O   1 
HETATM 3511 O  O   . HOH K 6 .   ? 19.409 48.493 25.607 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 3026 HOH A O   1 
HETATM 3512 O  O   . HOH K 6 .   ? 27.719 45.228 37.751 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 3028 HOH A O   1 
HETATM 3513 O  O   . HOH K 6 .   ? 15.503 45.702 4.074  1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 3030 HOH A O   1 
HETATM 3514 O  O   . HOH K 6 .   ? 27.506 30.444 30.734 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 3034 HOH A O   1 
HETATM 3515 O  O   . HOH K 6 .   ? 27.380 43.216 34.524 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 3036 HOH A O   1 
HETATM 3516 O  O   . HOH K 6 .   ? 23.850 51.556 11.896 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 3037 HOH A O   1 
HETATM 3517 O  O   . HOH K 6 .   ? 5.301  27.415 22.732 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 3038 HOH A O   1 
HETATM 3518 O  O   . HOH K 6 .   ? 28.287 35.652 6.676  1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 3039 HOH A O   1 
HETATM 3519 O  O   . HOH K 6 .   ? 19.101 31.236 36.638 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 3047 HOH A O   1 
HETATM 3520 O  O   . HOH K 6 .   ? 21.709 33.016 4.912  1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 3051 HOH A O   1 
HETATM 3521 O  O   . HOH K 6 .   ? 29.559 32.257 29.679 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 3056 HOH A O   1 
HETATM 3522 O  O   . HOH K 6 .   ? 16.453 37.955 35.734 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 3059 HOH A O   1 
HETATM 3523 O  O   . HOH K 6 .   ? 21.262 44.921 39.871 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 3063 HOH A O   1 
HETATM 3524 O  O   . HOH K 6 .   ? 32.820 37.267 19.272 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 3064 HOH A O   1 
HETATM 3525 O  O   . HOH K 6 .   ? 33.931 57.267 28.296 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 3071 HOH A O   1 
HETATM 3526 O  O   . HOH K 6 .   ? 18.376 45.810 3.430  1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 3073 HOH A O   1 
HETATM 3527 O  O   . HOH K 6 .   ? 32.939 37.969 31.120 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 3076 HOH A O   1 
HETATM 3528 O  O   . HOH K 6 .   ? 22.238 50.749 32.525 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 3077 HOH A O   1 
HETATM 3529 O  O   . HOH K 6 .   ? 14.385 49.376 23.672 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 3080 HOH A O   1 
HETATM 3530 O  O   . HOH K 6 .   ? 21.260 36.912 37.626 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 3083 HOH A O   1 
HETATM 3531 O  O   . HOH K 6 .   ? 27.661 55.093 30.992 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 3085 HOH A O   1 
HETATM 3532 O  O   . HOH K 6 .   ? 16.424 48.286 25.737 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 3086 HOH A O   1 
HETATM 3533 O  O   . HOH K 6 .   ? 31.971 33.283 20.696 1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 3088 HOH A O   1 
HETATM 3534 O  O   . HOH K 6 .   ? 14.632 48.422 3.033  1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 3090 HOH A O   1 
HETATM 3535 O  O   . HOH K 6 .   ? 0.338  35.609 5.478  1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 3091 HOH A O   1 
HETATM 3536 O  O   . HOH K 6 .   ? 19.046 48.510 4.535  1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 3093 HOH A O   1 
HETATM 3537 O  O   . HOH K 6 .   ? 24.991 50.076 21.705 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 3096 HOH A O   1 
HETATM 3538 O  O   . HOH K 6 .   ? 19.874 24.155 9.851  1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 3097 HOH A O   1 
HETATM 3539 O  O   . HOH K 6 .   ? 39.466 43.446 19.340 1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 3098 HOH A O   1 
HETATM 3540 O  O   . HOH K 6 .   ? 3.300  50.025 11.561 1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 3099 HOH A O   1 
HETATM 3541 O  O   . HOH K 6 .   ? 4.293  42.930 3.454  1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 3100 HOH A O   1 
HETATM 3542 O  O   . HOH K 6 .   ? 31.596 33.221 0.701  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 3101 HOH A O   1 
HETATM 3543 O  O   . HOH K 6 .   ? 30.893 53.341 23.601 1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 3103 HOH A O   1 
HETATM 3544 O  O   . HOH K 6 .   ? 22.021 48.909 20.351 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 3107 HOH A O   1 
HETATM 3545 O  O   . HOH K 6 .   ? 29.012 28.206 7.481  1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 3110 HOH A O   1 
HETATM 3546 O  O   . HOH K 6 .   ? 24.322 53.405 24.703 1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 3113 HOH A O   1 
HETATM 3547 O  O   . HOH K 6 .   ? 2.306  40.773 7.320  1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 3115 HOH A O   1 
HETATM 3548 O  O   . HOH K 6 .   ? 9.985  37.648 32.047 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 3117 HOH A O   1 
HETATM 3549 O  O   . HOH K 6 .   ? 0.265  32.351 19.140 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 3120 HOH A O   1 
HETATM 3550 O  O   . HOH K 6 .   ? 4.097  46.218 20.757 1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 3122 HOH A O   1 
HETATM 3551 O  O   . HOH K 6 .   ? 8.337  32.878 29.007 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 3124 HOH A O   1 
HETATM 3552 O  O   . HOH K 6 .   ? 14.986 25.825 10.691 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 3125 HOH A O   1 
HETATM 3553 O  O   . HOH K 6 .   ? 20.346 45.836 36.673 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 3127 HOH A O   1 
HETATM 3554 O  O   . HOH K 6 .   ? 31.591 33.320 31.541 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 3129 HOH A O   1 
HETATM 3555 O  O   . HOH K 6 .   ? 16.799 24.790 20.188 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 3130 HOH A O   1 
HETATM 3556 O  O   . HOH K 6 .   ? 30.119 58.247 28.628 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 3134 HOH A O   1 
HETATM 3557 O  O   . HOH K 6 .   ? 40.182 38.691 25.083 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 3136 HOH A O   1 
HETATM 3558 O  O   . HOH K 6 .   ? 30.847 50.656 3.519  1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 3137 HOH A O   1 
HETATM 3559 O  O   . HOH K 6 .   ? 3.746  47.474 17.996 1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 3139 HOH A O   1 
HETATM 3560 O  O   . HOH K 6 .   ? 32.683 34.102 13.523 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 3144 HOH A O   1 
HETATM 3561 O  O   . HOH K 6 .   ? 1.824  29.226 13.216 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 3146 HOH A O   1 
HETATM 3562 O  O   . HOH K 6 .   ? 13.574 27.018 7.123  1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 3147 HOH A O   1 
HETATM 3563 O  O   . HOH K 6 .   ? 21.437 37.666 1.257  1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 3149 HOH A O   1 
HETATM 3564 O  O   . HOH K 6 .   ? 27.805 27.754 18.162 1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 3150 HOH A O   1 
HETATM 3565 O  O   . HOH K 6 .   ? 24.916 47.304 20.402 1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 3151 HOH A O   1 
HETATM 3566 O  O   . HOH K 6 .   ? 0.004  47.165 16.578 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 3153 HOH A O   1 
HETATM 3567 O  O   . HOH K 6 .   ? 25.588 43.648 -1.061 1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 3154 HOH A O   1 
HETATM 3568 O  O   . HOH K 6 .   ? 10.581 48.910 1.193  1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 3157 HOH A O   1 
HETATM 3569 O  O   . HOH K 6 .   ? 5.846  45.027 0.726  1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 3161 HOH A O   1 
HETATM 3570 O  O   . HOH K 6 .   ? -1.036 34.801 10.255 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 3162 HOH A O   1 
HETATM 3571 O  O   . HOH K 6 .   ? 18.954 33.237 39.024 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 3168 HOH A O   1 
HETATM 3572 O  O   . HOH K 6 .   ? 35.626 48.124 7.564  1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 3170 HOH A O   1 
HETATM 3573 O  O   . HOH K 6 .   ? 17.633 24.759 11.774 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 3171 HOH A O   1 
HETATM 3574 O  O   . HOH K 6 .   ? 35.079 30.719 7.124  1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 3172 HOH A O   1 
HETATM 3575 O  O   . HOH K 6 .   ? 24.394 27.831 24.956 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 3175 HOH A O   1 
HETATM 3576 O  O   . HOH K 6 .   ? 28.029 45.397 -0.274 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 3176 HOH A O   1 
HETATM 3577 O  O   . HOH K 6 .   ? 2.687  34.120 27.023 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 3178 HOH A O   1 
HETATM 3578 O  O   . HOH K 6 .   ? 9.002  41.242 33.870 1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 3181 HOH A O   1 
HETATM 3579 O  O   . HOH K 6 .   ? 10.163 33.515 31.412 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 3182 HOH A O   1 
HETATM 3580 O  O   . HOH K 6 .   ? 4.768  27.906 6.796  1.00 39.56 ? ? ? ? ? ? 3183 HOH A O   1 
HETATM 3581 O  O   . HOH K 6 .   ? 3.728  29.481 4.316  1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 3184 HOH A O   1 
HETATM 3582 O  O   . HOH K 6 .   ? 32.322 36.248 0.242  1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 3185 HOH A O   1 
HETATM 3583 O  O   . HOH K 6 .   ? 23.441 25.407 3.915  1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 3189 HOH A O   1 
HETATM 3584 O  O   . HOH K 6 .   ? 31.769 36.272 11.520 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 3191 HOH A O   1 
HETATM 3585 O  O   . HOH K 6 .   ? 21.719 29.802 37.409 1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 3193 HOH A O   1 
HETATM 3586 O  O   . HOH K 6 .   ? 9.657  34.793 35.816 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 3195 HOH A O   1 
HETATM 3587 O  O   . HOH K 6 .   ? 19.396 49.635 7.240  1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 3198 HOH A O   1 
HETATM 3588 O  O   . HOH K 6 .   ? 31.488 42.291 1.646  1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 3199 HOH A O   1 
HETATM 3589 O  O   . HOH K 6 .   ? -0.186 27.301 14.763 1.00 50.53 ? ? ? ? ? ? 3200 HOH A O   1 
HETATM 3590 O  O   . HOH K 6 .   ? 4.191  38.343 25.483 1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 3201 HOH A O   1 
HETATM 3591 O  O   . HOH K 6 .   ? 0.981  35.154 24.627 1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 3202 HOH A O   1 
HETATM 3592 O  O   . HOH K 6 .   ? 15.580 20.099 16.025 1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 3204 HOH A O   1 
HETATM 3593 O  O   . HOH K 6 .   ? 29.597 40.645 36.460 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 3205 HOH A O   1 
HETATM 3594 O  O   . HOH K 6 .   ? 36.252 34.097 27.343 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 3206 HOH A O   1 
HETATM 3595 O  O   . HOH K 6 .   ? 1.272  28.453 10.168 1.00 48.06 ? ? ? ? ? ? 3208 HOH A O   1 
HETATM 3596 O  O   . HOH K 6 .   ? 31.220 31.598 12.275 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 3209 HOH A O   1 
HETATM 3597 O  O   . HOH K 6 .   ? 36.338 44.160 29.894 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 3210 HOH A O   1 
HETATM 3598 O  O   . HOH K 6 .   ? 13.720 24.535 32.317 1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 3211 HOH A O   1 
HETATM 3599 O  O   . HOH K 6 .   ? 15.561 39.553 -2.986 1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 3212 HOH A O   1 
HETATM 3600 O  O   . HOH K 6 .   ? 3.158  35.112 -0.202 1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 3214 HOH A O   1 
HETATM 3601 O  O   . HOH K 6 .   ? 14.710 16.524 17.748 1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 3216 HOH A O   1 
HETATM 3602 O  O   . HOH K 6 .   ? 32.477 46.142 32.753 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 3219 HOH A O   1 
HETATM 3603 O  O   . HOH K 6 .   ? 23.674 54.485 5.152  1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 3223 HOH A O   1 
HETATM 3604 O  O   . HOH K 6 .   ? 34.820 37.876 13.399 1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 3225 HOH A O   1 
HETATM 3605 O  O   . HOH K 6 .   ? 12.199 45.319 -2.336 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 3229 HOH A O   1 
HETATM 3606 O  O   . HOH K 6 .   ? 13.495 48.771 -1.460 1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 3230 HOH A O   1 
HETATM 3607 O  O   . HOH K 6 .   ? 35.741 38.872 5.887  1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 3234 HOH A O   1 
HETATM 3608 O  O   . HOH K 6 .   ? 12.477 29.877 34.194 1.00 47.88 ? ? ? ? ? ? 3235 HOH A O   1 
HETATM 3609 O  O   . HOH K 6 .   ? 29.329 52.668 14.313 1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 3239 HOH A O   1 
HETATM 3610 O  O   . HOH K 6 .   ? 34.731 37.799 8.762  1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 3246 HOH A O   1 
HETATM 3611 O  O   . HOH K 6 .   ? 10.767 16.229 21.311 1.00 33.20 ? ? ? ? ? ? 3247 HOH A O   1 
HETATM 3612 O  O   . HOH K 6 .   ? 8.010  48.633 3.168  1.00 38.45 ? ? ? ? ? ? 3248 HOH A O   1 
HETATM 3613 O  O   . HOH K 6 .   ? 8.045  50.742 27.748 1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 3250 HOH A O   1 
HETATM 3614 O  O   . HOH K 6 .   ? 11.577 32.307 36.073 1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 3251 HOH A O   1 
HETATM 3615 O  O   . HOH K 6 .   ? 9.307  38.531 35.480 1.00 39.56 ? ? ? ? ? ? 3254 HOH A O   1 
HETATM 3616 O  O   . HOH K 6 .   ? 29.010 39.112 0.413  1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 3255 HOH A O   1 
HETATM 3617 O  O   . HOH K 6 .   ? 15.626 32.478 -0.799 1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 3258 HOH A O   1 
HETATM 3618 O  O   . HOH K 6 .   ? 34.229 43.743 2.239  1.00 41.00 ? ? ? ? ? ? 3262 HOH A O   1 
HETATM 3619 O  O   . HOH K 6 .   ? -2.424 31.134 8.567  1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 3264 HOH A O   1 
HETATM 3620 O  O   . HOH K 6 .   ? 2.799  43.553 8.903  1.00 37.63 ? ? ? ? ? ? 3266 HOH A O   1 
HETATM 3621 O  O   . HOH K 6 .   ? 38.523 31.097 11.691 1.00 46.57 ? ? ? ? ? ? 3267 HOH A O   1 
HETATM 3622 O  O   . HOH K 6 .   ? 13.944 18.801 23.009 1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 3269 HOH A O   1 
HETATM 3623 O  O   . HOH K 6 .   ? 19.550 47.740 -4.628 1.00 45.30 ? ? ? ? ? ? 3270 HOH A O   1 
HETATM 3624 O  O   . HOH K 6 .   ? 12.575 49.122 27.871 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 3272 HOH A O   1 
HETATM 3625 O  O   . HOH K 6 .   ? 34.079 30.162 12.450 1.00 39.00 ? ? ? ? ? ? 3274 HOH A O   1 
HETATM 3626 O  O   . HOH K 6 .   ? 36.497 33.028 19.145 1.00 35.41 ? ? ? ? ? ? 3277 HOH A O   1 
HETATM 3627 O  O   . HOH K 6 .   ? 29.100 37.122 36.865 1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 3279 HOH A O   1 
HETATM 3628 O  O   . HOH K 6 .   ? 18.414 23.793 14.806 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 3280 HOH A O   1 
HETATM 3629 O  O   . HOH K 6 .   ? 8.546  17.028 17.565 1.00 33.91 ? ? ? ? ? ? 3282 HOH A O   1 
HETATM 3630 O  O   . HOH K 6 .   ? 22.351 55.831 24.981 1.00 35.25 ? ? ? ? ? ? 3283 HOH A O   1 
HETATM 3631 O  O   . HOH K 6 .   ? 24.307 28.778 1.899  1.00 35.41 ? ? ? ? ? ? 3287 HOH A O   1 
HETATM 3632 O  O   . HOH L 6 .   ? 57.666 30.939 13.814 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 2201 HOH B O   1 
HETATM 3633 O  O   . HOH L 6 .   ? 58.638 26.773 13.899 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 2202 HOH B O   1 
HETATM 3634 O  O   . HOH L 6 .   ? 60.721 27.711 10.948 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 2203 HOH B O   1 
HETATM 3635 O  O   . HOH L 6 .   ? 62.977 30.552 10.435 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 2205 HOH B O   1 
HETATM 3636 O  O   . HOH L 6 .   ? 65.819 28.511 13.265 1.00 36.30 ? ? ? ? ? ? 2206 HOH B O   1 
HETATM 3637 O  O   . HOH L 6 .   ? 64.319 32.453 13.540 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 2207 HOH B O   1 
HETATM 3638 O  O   . HOH L 6 .   ? 67.002 31.312 14.377 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 2208 HOH B O   1 
HETATM 3639 O  O   . HOH L 6 .   ? 65.004 35.390 12.606 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 2210 HOH B O   1 
HETATM 3640 O  O   . HOH L 6 .   ? 65.342 28.488 10.013 1.00 40.12 ? ? ? ? ? ? 2211 HOH B O   1 
HETATM 3641 O  O   . HOH L 6 .   ? 66.150 38.803 22.035 1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 2401 HOH B O   1 
HETATM 3642 O  O   . HOH L 6 .   ? 66.327 38.653 26.009 1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 2402 HOH B O   1 
HETATM 3643 O  O   . HOH L 6 .   ? 69.217 38.145 27.188 1.00 40.24 ? ? ? ? ? ? 2403 HOH B O   1 
HETATM 3644 O  O   . HOH L 6 .   ? 68.957 32.439 26.578 1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 2404 HOH B O   1 
HETATM 3645 O  O   . HOH L 6 .   ? 69.138 35.359 25.633 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 2405 HOH B O   1 
HETATM 3646 O  O   . HOH L 6 .   ? 69.117 35.171 29.152 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 2406 HOH B O   1 
HETATM 3647 O  O   . HOH L 6 .   ? 68.032 32.295 30.732 1.00 35.39 ? ? ? ? ? ? 2407 HOH B O   1 
HETATM 3648 O  O   . HOH L 6 .   ? 65.672 31.484 28.388 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 2408 HOH B O   1 
HETATM 3649 O  O   . HOH L 6 .   ? 51.880 46.078 5.683  1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 3006 HOH B O   1 
HETATM 3650 O  O   . HOH L 6 .   ? 71.221 41.357 11.434 1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 3007 HOH B O   1 
HETATM 3651 O  O   . HOH L 6 .   ? 48.151 43.490 7.836  1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 3011 HOH B O   1 
HETATM 3652 O  O   . HOH L 6 .   ? 58.521 31.368 23.804 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 3013 HOH B O   1 
HETATM 3653 O  O   . HOH L 6 .   ? 51.274 49.089 21.041 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 3014 HOH B O   1 
HETATM 3654 O  O   . HOH L 6 .   ? 76.642 39.144 18.165 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 3015 HOH B O   1 
HETATM 3655 O  O   . HOH L 6 .   ? 49.880 29.971 38.500 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 3017 HOH B O   1 
HETATM 3656 O  O   . HOH L 6 .   ? 43.580 40.774 22.528 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 3018 HOH B O   1 
HETATM 3657 O  O   . HOH L 6 .   ? 69.594 52.765 -0.595 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 3021 HOH B O   1 
HETATM 3658 O  O   . HOH L 6 .   ? 61.032 34.401 3.469  1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 3023 HOH B O   1 
HETATM 3659 O  O   . HOH L 6 .   ? 56.340 54.424 12.611 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 3025 HOH B O   1 
HETATM 3660 O  O   . HOH L 6 .   ? 57.717 28.221 24.571 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 3027 HOH B O   1 
HETATM 3661 O  O   . HOH L 6 .   ? 58.163 34.245 2.990  1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 3029 HOH B O   1 
HETATM 3662 O  O   . HOH L 6 .   ? 56.351 30.983 41.020 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 3031 HOH B O   1 
HETATM 3663 O  O   . HOH L 6 .   ? 48.773 35.007 -0.899 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 3032 HOH B O   1 
HETATM 3664 O  O   . HOH L 6 .   ? 63.218 29.634 28.651 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 3033 HOH B O   1 
HETATM 3665 O  O   . HOH L 6 .   ? 46.847 43.379 30.808 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 3040 HOH B O   1 
HETATM 3666 O  O   . HOH L 6 .   ? 68.160 43.486 30.098 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 3041 HOH B O   1 
HETATM 3667 O  O   . HOH L 6 .   ? 61.855 32.032 1.914  1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 3042 HOH B O   1 
HETATM 3668 O  O   . HOH L 6 .   ? 60.925 53.053 13.059 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 3043 HOH B O   1 
HETATM 3669 O  O   . HOH L 6 .   ? 43.614 39.426 19.776 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 3044 HOH B O   1 
HETATM 3670 O  O   . HOH L 6 .   ? 49.508 31.962 34.806 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 3046 HOH B O   1 
HETATM 3671 O  O   . HOH L 6 .   ? 45.996 23.224 22.466 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 3048 HOH B O   1 
HETATM 3672 O  O   . HOH L 6 .   ? 52.837 27.030 10.361 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 3049 HOH B O   1 
HETATM 3673 O  O   . HOH L 6 .   ? 36.600 40.210 25.846 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 3050 HOH B O   1 
HETATM 3674 O  O   . HOH L 6 .   ? 48.919 45.064 32.015 1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 3053 HOH B O   1 
HETATM 3675 O  O   . HOH L 6 .   ? 57.480 31.346 3.447  1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 3054 HOH B O   1 
HETATM 3676 O  O   . HOH L 6 .   ? 71.120 49.848 24.695 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 3055 HOH B O   1 
HETATM 3677 O  O   . HOH L 6 .   ? 76.063 44.241 6.356  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 3057 HOH B O   1 
HETATM 3678 O  O   . HOH L 6 .   ? 72.245 37.688 3.331  1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 3058 HOH B O   1 
HETATM 3679 O  O   . HOH L 6 .   ? 40.266 41.592 28.407 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 3060 HOH B O   1 
HETATM 3680 O  O   . HOH L 6 .   ? 58.347 53.762 14.634 1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 3061 HOH B O   1 
HETATM 3681 O  O   . HOH L 6 .   ? 77.325 44.410 11.033 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 3065 HOH B O   1 
HETATM 3682 O  O   . HOH L 6 .   ? 40.826 35.815 25.148 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 3066 HOH B O   1 
HETATM 3683 O  O   . HOH L 6 .   ? 60.660 28.675 24.714 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 3067 HOH B O   1 
HETATM 3684 O  O   . HOH L 6 .   ? 57.164 30.154 6.110  1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 3068 HOH B O   1 
HETATM 3685 O  O   . HOH L 6 .   ? 54.690 46.547 6.371  1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 3069 HOH B O   1 
HETATM 3686 O  O   . HOH L 6 .   ? 43.572 43.521 14.759 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 3070 HOH B O   1 
HETATM 3687 O  O   . HOH L 6 .   ? 41.378 30.583 6.473  1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 3072 HOH B O   1 
HETATM 3688 O  O   . HOH L 6 .   ? 70.559 35.786 0.319  1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 3074 HOH B O   1 
HETATM 3689 O  O   . HOH L 6 .   ? 55.503 38.367 37.913 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 3075 HOH B O   1 
HETATM 3690 O  O   . HOH L 6 .   ? 49.649 20.799 29.368 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 3078 HOH B O   1 
HETATM 3691 O  O   . HOH L 6 .   ? 47.843 38.060 37.678 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 3079 HOH B O   1 
HETATM 3692 O  O   . HOH L 6 .   ? 62.041 33.022 35.950 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 3081 HOH B O   1 
HETATM 3693 O  O   . HOH L 6 .   ? 66.190 52.530 29.965 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 3082 HOH B O   1 
HETATM 3694 O  O   . HOH L 6 .   ? 52.860 54.062 6.208  1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 3084 HOH B O   1 
HETATM 3695 O  O   . HOH L 6 .   ? 64.032 52.928 13.652 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 3087 HOH B O   1 
HETATM 3696 O  O   . HOH L 6 .   ? 57.681 54.122 17.841 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 3092 HOH B O   1 
HETATM 3697 O  O   . HOH L 6 .   ? 60.956 23.586 12.890 1.00 50.23 ? ? ? ? ? ? 3094 HOH B O   1 
HETATM 3698 O  O   . HOH L 6 .   ? 52.116 51.185 4.097  1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 3095 HOH B O   1 
HETATM 3699 O  O   . HOH L 6 .   ? 54.722 28.408 19.365 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 3102 HOH B O   1 
HETATM 3700 O  O   . HOH L 6 .   ? 51.918 29.724 19.632 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 3104 HOH B O   1 
HETATM 3701 O  O   . HOH L 6 .   ? 48.518 49.523 20.111 1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 3105 HOH B O   1 
HETATM 3702 O  O   . HOH L 6 .   ? 42.048 46.277 23.158 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 3106 HOH B O   1 
HETATM 3703 O  O   . HOH L 6 .   ? 54.825 42.733 2.073  1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 3108 HOH B O   1 
HETATM 3704 O  O   . HOH L 6 .   ? 72.951 45.288 1.010  1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 3111 HOH B O   1 
HETATM 3705 O  O   . HOH L 6 .   ? 67.368 52.737 3.545  1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 3112 HOH B O   1 
HETATM 3706 O  O   . HOH L 6 .   ? 73.882 42.625 27.708 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 3116 HOH B O   1 
HETATM 3707 O  O   . HOH L 6 .   ? 57.416 43.712 37.737 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 3118 HOH B O   1 
HETATM 3708 O  O   . HOH L 6 .   ? 55.279 24.953 30.976 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 3119 HOH B O   1 
HETATM 3709 O  O   . HOH L 6 .   ? 75.705 31.099 16.485 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 3121 HOH B O   1 
HETATM 3710 O  O   . HOH L 6 .   ? 52.605 23.538 22.805 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 3123 HOH B O   1 
HETATM 3711 O  O   . HOH L 6 .   ? 74.008 38.638 7.406  1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 3126 HOH B O   1 
HETATM 3712 O  O   . HOH L 6 .   ? 74.703 49.238 15.249 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 3128 HOH B O   1 
HETATM 3713 O  O   . HOH L 6 .   ? 51.053 36.875 -1.270 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 3131 HOH B O   1 
HETATM 3714 O  O   . HOH L 6 .   ? 62.501 52.156 9.192  1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 3135 HOH B O   1 
HETATM 3715 O  O   . HOH L 6 .   ? 44.919 42.101 32.733 1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 3138 HOH B O   1 
HETATM 3716 O  O   . HOH L 6 .   ? 44.557 43.312 21.308 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 3141 HOH B O   1 
HETATM 3717 O  O   . HOH L 6 .   ? 47.294 34.218 36.933 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 3143 HOH B O   1 
HETATM 3718 O  O   . HOH L 6 .   ? 64.177 36.236 -2.811 1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 3145 HOH B O   1 
HETATM 3719 O  O   . HOH L 6 .   ? 42.366 41.192 11.182 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 3152 HOH B O   1 
HETATM 3720 O  O   . HOH L 6 .   ? 44.141 37.830 31.579 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 3155 HOH B O   1 
HETATM 3721 O  O   . HOH L 6 .   ? 45.052 37.962 2.022  1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 3156 HOH B O   1 
HETATM 3722 O  O   . HOH L 6 .   ? 49.564 25.927 11.382 1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 3158 HOH B O   1 
HETATM 3723 O  O   . HOH L 6 .   ? 60.869 41.886 -2.331 1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 3159 HOH B O   1 
HETATM 3724 O  O   . HOH L 6 .   ? 41.139 48.030 8.409  1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 3160 HOH B O   1 
HETATM 3725 O  O   . HOH L 6 .   ? 72.489 31.416 19.853 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 3163 HOH B O   1 
HETATM 3726 O  O   . HOH L 6 .   ? 43.855 43.913 1.553  1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 3164 HOH B O   1 
HETATM 3727 O  O   . HOH L 6 .   ? 54.899 45.000 38.892 1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 3166 HOH B O   1 
HETATM 3728 O  O   . HOH L 6 .   ? 60.099 37.150 36.045 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 3167 HOH B O   1 
HETATM 3729 O  O   . HOH L 6 .   ? 62.550 27.596 22.448 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 3169 HOH B O   1 
HETATM 3730 O  O   . HOH L 6 .   ? 39.712 31.873 29.303 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 3173 HOH B O   1 
HETATM 3731 O  O   . HOH L 6 .   ? 43.217 18.765 26.722 1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 3174 HOH B O   1 
HETATM 3732 O  O   . HOH L 6 .   ? 45.020 42.225 12.548 1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 3177 HOH B O   1 
HETATM 3733 O  O   . HOH L 6 .   ? 51.874 48.434 26.805 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 3179 HOH B O   1 
HETATM 3734 O  O   . HOH L 6 .   ? 52.917 25.451 3.388  1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 3180 HOH B O   1 
HETATM 3735 O  O   . HOH L 6 .   ? 60.879 47.906 0.595  1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 3186 HOH B O   1 
HETATM 3736 O  O   . HOH L 6 .   ? 45.950 46.211 1.698  1.00 39.36 ? ? ? ? ? ? 3187 HOH B O   1 
HETATM 3737 O  O   . HOH L 6 .   ? 47.721 29.440 32.724 1.00 38.97 ? ? ? ? ? ? 3188 HOH B O   1 
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A 1 1   HIS 1   9    ?    ?   ?   A . n 
A 1 2   HIS 2   10   10   HIS HIS A . n 
A 1 3   GLY 3   11   11   GLY GLY A . n 
A 1 4   ILE 4   12   12   ILE ILE A . n 
A 1 5   ARG 5   13   13   ARG ARG A . n 
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A 1 7   THR 7   15   15   THR THR A . n 
A 1 8   ARG 8   16   16   ARG ARG A . n 
A 1 9   ILE 9   17   17   ILE ILE A . n 
A 1 10  SER 10  18   18   SER SER A . n 
A 1 11  ARG 11  19   19   ARG ARG A . n 
A 1 12  GLU 12  20   20   GLU GLU A . n 
A 1 13  MET 13  21   21   MET MET A . n 
A 1 14  MET 14  22   22   MET MET A . n 
A 1 15  LYS 15  23   23   LYS LYS A . n 
A 1 16  GLU 16  24   24   GLU GLU A . n 
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A 1 144 PRO 144 152  152  PRO PRO A . n 
A 1 145 ILE 145 153  153  ILE ILE A . n 
A 1 146 TYR 146 154  154  TYR TYR A . n 
A 1 147 PRO 147 155  155  PRO PRO A . n 
A 1 148 THR 148 156  156  THR THR A . n 
A 1 149 GLU 149 157  157  GLU GLU A . n 
A 1 150 THR 150 158  158  THR THR A . n 
A 1 151 LYS 151 159  159  LYS LYS A . n 
A 1 152 LYS 152 160  160  LYS LYS A . n 
A 1 153 ASP 153 161  161  ASP ASP A . n 
A 1 154 THR 154 162  162  THR THR A . n 
A 1 155 ARG 155 163  163  ARG ARG A . n 
A 1 156 ALA 156 164  164  ALA ALA A . n 
A 1 157 VAL 157 165  165  VAL VAL A . n 
A 1 158 GLN 158 166  166  GLN GLN A . n 
A 1 159 GLY 159 167  167  GLY GLY A . n 
A 1 160 VAL 160 168  168  VAL VAL A . n 
A 1 161 SER 161 169  169  SER SER A . n 
A 1 162 LEU 162 170  170  LEU LEU A . n 
A 1 163 ILE 163 171  171  ILE ILE A . n 
A 1 164 GLU 164 172  172  GLU GLU A . n 
A 1 165 ALA 165 173  173  ALA ALA A . n 
A 1 166 VAL 166 174  174  VAL VAL A . n 
A 1 167 ARG 167 175  175  ARG ARG A . n 
A 1 168 ARG 168 176  176  ARG ARG A . n 
A 1 169 GLN 169 177  177  GLN GLN A . n 
A 1 170 GLY 170 178  178  GLY GLY A . n 
A 1 171 ILE 171 179  179  ILE ILE A . n 
A 1 172 SER 172 180  180  SER SER A . n 
A 1 173 ILE 173 181  181  ILE ILE A . n 
A 1 174 PRO 174 182  182  PRO PRO A . n 
A 1 175 ILE 175 183  183  ILE ILE A . n 
A 1 176 VAL 176 184  184  VAL VAL A . n 
A 1 177 GLY 177 185  185  GLY GLY A . n 
A 1 178 ILE 178 186  186  ILE ILE A . n 
A 1 179 GLY 179 187  187  GLY GLY A . n 
A 1 180 GLY 180 188  188  GLY GLY A . n 
A 1 181 ILE 181 189  189  ILE ILE A . n 
A 1 182 THR 182 190  190  THR THR A . n 
A 1 183 ILE 183 191  191  ILE ILE A . n 
A 1 184 ASP 184 192  192  ASP ASP A . n 
A 1 185 ASN 185 193  193  ASN ASN A . n 
A 1 186 ALA 186 194  194  ALA ALA A . n 
A 1 187 ALA 187 195  195  ALA ALA A . n 
A 1 188 PRO 188 196  196  PRO PRO A . n 
A 1 189 VAL 189 197  197  VAL VAL A . n 
A 1 190 ILE 190 198  198  ILE ILE A . n 
A 1 191 GLN 191 199  199  GLN GLN A . n 
A 1 192 ALA 192 200  200  ALA ALA A . n 
A 1 193 GLY 193 201  201  GLY GLY A . n 
A 1 194 ALA 194 202  202  ALA ALA A . n 
A 1 195 ASP 195 203  203  ASP ASP A . n 
A 1 196 GLY 196 204  204  GLY GLY A . n 
A 1 197 VAL 197 205  205  VAL VAL A . n 
A 1 198 SER 198 206  206  SER SER A . n 
A 1 199 MET 199 207  207  MET MET A . n 
A 1 200 ILE 200 208  208  ILE ILE A . n 
A 1 201 SER 201 209  209  SER SER A . n 
A 1 202 ALA 202 210  210  ALA ALA A . n 
A 1 203 ILE 203 211  211  ILE ILE A . n 
A 1 204 SER 204 212  212  SER SER A . n 
A 1 205 GLN 205 213  213  GLN GLN A . n 
A 1 206 ALA 206 214  214  ALA ALA A . n 
A 1 207 GLU 207 215  215  GLU GLU A . n 
A 1 208 ASP 208 216  216  ASP ASP A . n 
A 1 209 PRO 209 217  217  PRO PRO A . n 
A 1 210 GLU 210 218  218  GLU GLU A . n 
A 1 211 SER 211 219  219  SER SER A . n 
A 1 212 ALA 212 220  220  ALA ALA A . n 
A 1 213 ALA 213 221  221  ALA ALA A . n 
A 1 214 ARG 214 222  222  ARG ARG A . n 
A 1 215 LYS 215 223  223  LYS LYS A . n 
A 1 216 PHE 216 224  224  PHE PHE A . n 
A 1 217 ARG 217 225  225  ARG ARG A . n 
A 1 218 GLU 218 226  226  GLU GLU A . n 
A 1 219 GLU 219 227  227  GLU GLU A . n 
A 1 220 ILE 220 228  228  ILE ILE A . n 
A 1 221 GLN 221 229  229  GLN GLN A . n 
A 1 222 THR 222 230  230  THR THR A . n 
A 1 223 TYR 223 231  231  TYR TYR A . n 
A 1 224 LYS 224 232  232  LYS LYS A . n 
A 1 225 THR 225 233  233  THR THR A . n 
A 1 226 GLY 226 234  234  GLY GLY A . n 
A 1 227 ARG 227 235  235  ARG ARG A . n 
B 1 1   HIS 1   1009 1009 HIS HIS B . n 
B 1 2   HIS 2   1010 1010 HIS HIS B . n 
B 1 3   GLY 3   1011 1011 GLY GLY B . n 
B 1 4   ILE 4   1012 1012 ILE ILE B . n 
B 1 5   ARG 5   1013 1013 ARG ARG B . n 
B 1 6   MET 6   1014 1014 MET MET B . n 
B 1 7   THR 7   1015 1015 THR THR B . n 
B 1 8   ARG 8   1016 1016 ARG ARG B . n 
B 1 9   ILE 9   1017 1017 ILE ILE B . n 
B 1 10  SER 10  1018 1018 SER SER B . n 
B 1 11  ARG 11  1019 1019 ARG ARG B . n 
B 1 12  GLU 12  1020 1020 GLU GLU B . n 
B 1 13  MET 13  1021 1021 MET MET B . n 
B 1 14  MET 14  1022 1022 MET MET B . n 
B 1 15  LYS 15  1023 1023 LYS LYS B . n 
B 1 16  GLU 16  1024 1024 GLU GLU B . n 
B 1 17  LEU 17  1025 1025 LEU LEU B . n 
B 1 18  LEU 18  1026 1026 LEU LEU B . n 
B 1 19  SER 19  1027 1027 SER SER B . n 
B 1 20  VAL 20  1028 1028 VAL VAL B . n 
B 1 21  TYR 21  1029 1029 TYR TYR B . n 
B 1 22  PHE 22  1030 1030 PHE PHE B . n 
B 1 23  ILE 23  1031 1031 ILE ILE B . n 
B 1 24  MET 24  1032 1032 MET MET B . n 
B 1 25  GLY 25  1033 1033 GLY GLY B . n 
B 1 26  SER 26  1034 1034 SER SER B . n 
B 1 27  ASN 27  1035 1035 ASN ASN B . n 
B 1 28  ASN 28  1036 1036 ASN ASN B . n 
B 1 29  THR 29  1037 1037 THR THR B . n 
B 1 30  LYS 30  1038 1038 LYS LYS B . n 
B 1 31  ALA 31  1039 1039 ALA ALA B . n 
B 1 32  ASP 32  1040 1040 ASP ASP B . n 
B 1 33  PRO 33  1041 1041 PRO PRO B . n 
B 1 34  VAL 34  1042 1042 VAL VAL B . n 
B 1 35  THR 35  1043 1043 THR THR B . n 
B 1 36  VAL 36  1044 1044 VAL VAL B . n 
B 1 37  VAL 37  1045 1045 VAL VAL B . n 
B 1 38  GLN 38  1046 1046 GLN GLN B . n 
B 1 39  LYS 39  1047 1047 LYS LYS B . n 
B 1 40  ALA 40  1048 1048 ALA ALA B . n 
B 1 41  LEU 41  1049 1049 LEU LEU B . n 
B 1 42  LYS 42  1050 1050 LYS LYS B . n 
B 1 43  GLY 43  1051 1051 GLY GLY B . n 
B 1 44  GLY 44  1052 1052 GLY GLY B . n 
B 1 45  ALA 45  1053 1053 ALA ALA B . n 
B 1 46  THR 46  1054 1054 THR THR B . n 
B 1 47  LEU 47  1055 1055 LEU LEU B . n 
B 1 48  TYR 48  1056 1056 TYR TYR B . n 
B 1 49  GLN 49  1057 1057 GLN GLN B . n 
B 1 50  PHE 50  1058 1058 PHE PHE B . n 
B 1 51  ARG 51  1059 1059 ARG ARG B . n 
B 1 52  GLU 52  1060 1060 GLU GLU B . n 
B 1 53  LYS 53  1061 1061 LYS LYS B . n 
B 1 54  GLY 54  1062 1062 GLY GLY B . n 
B 1 55  GLY 55  1063 1063 GLY GLY B . n 
B 1 56  ASP 56  1064 1064 ASP ASP B . n 
B 1 57  ALA 57  1065 1065 ALA ALA B . n 
B 1 58  LEU 58  1066 1066 LEU LEU B . n 
B 1 59  THR 59  1067 1067 THR THR B . n 
B 1 60  GLY 60  1068 1068 GLY GLY B . n 
B 1 61  GLU 61  1069 1069 GLU GLU B . n 
B 1 62  ALA 62  1070 1070 ALA ALA B . n 
B 1 63  ARG 63  1071 1071 ARG ARG B . n 
B 1 64  ILE 64  1072 1072 ILE ILE B . n 
B 1 65  LYS 65  1073 1073 LYS LYS B . n 
B 1 66  PHE 66  1074 1074 PHE PHE B . n 
B 1 67  ALA 67  1075 1075 ALA ALA B . n 
B 1 68  GLU 68  1076 1076 GLU GLU B . n 
B 1 69  LYS 69  1077 1077 LYS LYS B . n 
B 1 70  ALA 70  1078 1078 ALA ALA B . n 
B 1 71  GLN 71  1079 1079 GLN GLN B . n 
B 1 72  ALA 72  1080 1080 ALA ALA B . n 
B 1 73  ALA 73  1081 1081 ALA ALA B . n 
B 1 74  CYS 74  1082 1082 CYS CYS B . n 
B 1 75  ARG 75  1083 1083 ARG ARG B . n 
B 1 76  GLU 76  1084 1084 GLU GLU B . n 
B 1 77  ALA 77  1085 1085 ALA ALA B . n 
B 1 78  GLY 78  1086 1086 GLY GLY B . n 
B 1 79  VAL 79  1087 1087 VAL VAL B . n 
B 1 80  PRO 80  1088 1088 PRO PRO B . n 
B 1 81  PHE 81  1089 1089 PHE PHE B . n 
B 1 82  ILE 82  1090 1090 ILE ILE B . n 
B 1 83  VAL 83  1091 1091 VAL VAL B . n 
B 1 84  ASN 84  1092 1092 ASN ASN B . n 
B 1 85  ASP 85  1093 1093 ASP ASP B . n 
B 1 86  ASP 86  1094 1094 ASP ASP B . n 
B 1 87  VAL 87  1095 1095 VAL VAL B . n 
B 1 88  GLU 88  1096 1096 GLU GLU B . n 
B 1 89  LEU 89  1097 1097 LEU LEU B . n 
B 1 90  ALA 90  1098 1098 ALA ALA B . n 
B 1 91  LEU 91  1099 1099 LEU LEU B . n 
B 1 92  ASN 92  1100 1100 ASN ASN B . n 
B 1 93  LEU 93  1101 1101 LEU LEU B . n 
B 1 94  LYS 94  1102 1102 LYS LYS B . n 
B 1 95  ALA 95  1103 1103 ALA ALA B . n 
B 1 96  ASP 96  1104 1104 ASP ASP B . n 
B 1 97  GLY 97  1105 1105 GLY GLY B . n 
B 1 98  ILE 98  1106 1106 ILE ILE B . n 
B 1 99  HIS 99  1107 1107 HIS HIS B . n 
B 1 100 ILE 100 1108 1108 ILE ILE B . n 
B 1 101 GLY 101 1109 1109 GLY GLY B . n 
B 1 102 GLN 102 1110 1110 GLN GLN B . n 
B 1 103 GLU 103 1111 1111 GLU GLU B . n 
B 1 104 ASP 104 1112 1112 ASP ASP B . n 
B 1 105 ALA 105 1113 1113 ALA ALA B . n 
B 1 106 ASN 106 1114 1114 ASN ASN B . n 
B 1 107 ALA 107 1115 1115 ALA ALA B . n 
B 1 108 LYS 108 1116 1116 LYS LYS B . n 
B 1 109 GLU 109 1117 1117 GLU GLU B . n 
B 1 110 VAL 110 1118 1118 VAL VAL B . n 
B 1 111 ARG 111 1119 1119 ARG ARG B . n 
B 1 112 ALA 112 1120 1120 ALA ALA B . n 
B 1 113 ALA 113 1121 1121 ALA ALA B . n 
B 1 114 ILE 114 1122 1122 ILE ILE B . n 
B 1 115 GLY 115 1123 1123 GLY GLY B . n 
B 1 116 ASP 116 1124 1124 ASP ASP B . n 
B 1 117 MET 117 1125 1125 MET MET B . n 
B 1 118 ILE 118 1126 1126 ILE ILE B . n 
B 1 119 LEU 119 1127 1127 LEU LEU B . n 
B 1 120 GLY 120 1128 1128 GLY GLY B . n 
B 1 121 VAL 121 1129 1129 VAL VAL B . n 
B 1 122 ALA 122 1130 1130 ALA ALA B . n 
B 1 123 ALA 123 1131 1131 ALA ALA B . n 
B 1 124 HIS 124 1132 1132 HIS HIS B . n 
B 1 125 THR 125 1133 1133 THR THR B . n 
B 1 126 MET 126 1134 1134 MET MET B . n 
B 1 127 SER 127 1135 1135 SER SER B . n 
B 1 128 GLU 128 1136 1136 GLU GLU B . n 
B 1 129 VAL 129 1137 1137 VAL VAL B . n 
B 1 130 LYS 130 1138 1138 LYS LYS B . n 
B 1 131 GLN 131 1139 1139 GLN GLN B . n 
B 1 132 ALA 132 1140 1140 ALA ALA B . n 
B 1 133 GLU 133 1141 1141 GLU GLU B . n 
B 1 134 GLU 134 1142 1142 GLU GLU B . n 
B 1 135 ASP 135 1143 1143 ASP ASP B . n 
B 1 136 GLY 136 1144 1144 GLY GLY B . n 
B 1 137 ALA 137 1145 1145 ALA ALA B . n 
B 1 138 ASP 138 1146 1146 ASP ASP B . n 
B 1 139 TYR 139 1147 1147 TYR TYR B . n 
B 1 140 VAL 140 1148 1148 VAL VAL B . n 
B 1 141 GLY 141 1149 1149 GLY GLY B . n 
B 1 142 LEU 142 1150 1150 LEU LEU B . n 
B 1 143 GLY 143 1151 1151 GLY GLY B . n 
B 1 144 PRO 144 1152 1152 PRO PRO B . n 
B 1 145 ILE 145 1153 1153 ILE ILE B . n 
B 1 146 TYR 146 1154 1154 TYR TYR B . n 
B 1 147 PRO 147 1155 1155 PRO PRO B . n 
B 1 148 THR 148 1156 1156 THR THR B . n 
B 1 149 GLU 149 1157 1157 GLU GLU B . n 
B 1 150 THR 150 1158 1158 THR THR B . n 
B 1 151 LYS 151 1159 1159 LYS LYS B . n 
B 1 152 LYS 152 1160 1160 LYS LYS B . n 
B 1 153 ASP 153 1161 1161 ASP ASP B . n 
B 1 154 THR 154 1162 1162 THR THR B . n 
B 1 155 ARG 155 1163 1163 ARG ARG B . n 
B 1 156 ALA 156 1164 1164 ALA ALA B . n 
B 1 157 VAL 157 1165 1165 VAL VAL B . n 
B 1 158 GLN 158 1166 1166 GLN GLN B . n 
B 1 159 GLY 159 1167 1167 GLY GLY B . n 
B 1 160 VAL 160 1168 1168 VAL VAL B . n 
B 1 161 SER 161 1169 1169 SER SER B . n 
B 1 162 LEU 162 1170 1170 LEU LEU B . n 
B 1 163 ILE 163 1171 1171 ILE ILE B . n 
B 1 164 GLU 164 1172 1172 GLU GLU B . n 
B 1 165 ALA 165 1173 1173 ALA ALA B . n 
B 1 166 VAL 166 1174 1174 VAL VAL B . n 
B 1 167 ARG 167 1175 1175 ARG ARG B . n 
B 1 168 ARG 168 1176 1176 ARG ARG B . n 
B 1 169 GLN 169 1177 1177 GLN GLN B . n 
B 1 170 GLY 170 1178 1178 GLY GLY B . n 
B 1 171 ILE 171 1179 1179 ILE ILE B . n 
B 1 172 SER 172 1180 1180 SER SER B . n 
B 1 173 ILE 173 1181 1181 ILE ILE B . n 
B 1 174 PRO 174 1182 1182 PRO PRO B . n 
B 1 175 ILE 175 1183 1183 ILE ILE B . n 
B 1 176 VAL 176 1184 1184 VAL VAL B . n 
B 1 177 GLY 177 1185 1185 GLY GLY B . n 
B 1 178 ILE 178 1186 1186 ILE ILE B . n 
B 1 179 GLY 179 1187 1187 GLY GLY B . n 
B 1 180 GLY 180 1188 1188 GLY GLY B . n 
B 1 181 ILE 181 1189 1189 ILE ILE B . n 
B 1 182 THR 182 1190 1190 THR THR B . n 
B 1 183 ILE 183 1191 1191 ILE ILE B . n 
B 1 184 ASP 184 1192 1192 ASP ASP B . n 
B 1 185 ASN 185 1193 1193 ASN ASN B . n 
B 1 186 ALA 186 1194 1194 ALA ALA B . n 
B 1 187 ALA 187 1195 1195 ALA ALA B . n 
B 1 188 PRO 188 1196 1196 PRO PRO B . n 
B 1 189 VAL 189 1197 1197 VAL VAL B . n 
B 1 190 ILE 190 1198 1198 ILE ILE B . n 
B 1 191 GLN 191 1199 1199 GLN GLN B . n 
B 1 192 ALA 192 1200 1200 ALA ALA B . n 
B 1 193 GLY 193 1201 1201 GLY GLY B . n 
B 1 194 ALA 194 1202 1202 ALA ALA B . n 
B 1 195 ASP 195 1203 1203 ASP ASP B . n 
B 1 196 GLY 196 1204 1204 GLY GLY B . n 
B 1 197 VAL 197 1205 1205 VAL VAL B . n 
B 1 198 SER 198 1206 1206 SER SER B . n 
B 1 199 MET 199 1207 1207 MET MET B . n 
B 1 200 ILE 200 1208 1208 ILE ILE B . n 
B 1 201 SER 201 1209 1209 SER SER B . n 
B 1 202 ALA 202 1210 1210 ALA ALA B . n 
B 1 203 ILE 203 1211 1211 ILE ILE B . n 
B 1 204 SER 204 1212 1212 SER SER B . n 
B 1 205 GLN 205 1213 1213 GLN GLN B . n 
B 1 206 ALA 206 1214 1214 ALA ALA B . n 
B 1 207 GLU 207 1215 1215 GLU GLU B . n 
B 1 208 ASP 208 1216 1216 ASP ASP B . n 
B 1 209 PRO 209 1217 1217 PRO PRO B . n 
B 1 210 GLU 210 1218 1218 GLU GLU B . n 
B 1 211 SER 211 1219 1219 SER SER B . n 
B 1 212 ALA 212 1220 1220 ALA ALA B . n 
B 1 213 ALA 213 1221 1221 ALA ALA B . n 
B 1 214 ARG 214 1222 1222 ARG ARG B . n 
B 1 215 LYS 215 1223 1223 LYS LYS B . n 
B 1 216 PHE 216 1224 1224 PHE PHE B . n 
B 1 217 ARG 217 1225 1225 ARG ARG B . n 
B 1 218 GLU 218 1226 1226 GLU GLU B . n 
B 1 219 GLU 219 1227 1227 GLU GLU B . n 
B 1 220 ILE 220 1228 1228 ILE ILE B . n 
B 1 221 GLN 221 1229 1229 GLN GLN B . n 
B 1 222 THR 222 1230 1230 THR THR B . n 
B 1 223 TYR 223 1231 1231 TYR TYR B . n 
B 1 224 LYS 224 1232 1232 LYS LYS B . n 
B 1 225 THR 225 1233 1233 THR THR B . n 
B 1 226 GLY 226 1234 1234 GLY GLY B . n 
B 1 227 ARG 227 1235 1234 ARG GLY B . n 
# 
loop_
_software.name 
_software.classification 
_software.version 
_software.citation_id 
_software.pdbx_ordinal 
CNS 'model building' .   ? 1 
CNS refinement       1.0 ? 2 
# 
loop_
_pdbx_version.entry_id 
_pdbx_version.revision_date 
_pdbx_version.major_version 
_pdbx_version.minor_version 
_pdbx_version.revision_type 
_pdbx_version.details 
1G6C 2008-04-27 3 2    'Version format compliance' 'compliance with PDB format V.3.15'          
1G6C 2011-07-13 4 0000 'Version format compliance' 'compliance with PDB Exchange Dictionary V4' 
# 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.id               1 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.polymer_flag     Y 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.occupancy_flag   1 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_model_num    1 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_asym_id     A 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_comp_id     HIS 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_seq_id      9 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_ins_code     ? 
# 
loop_
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.polymer_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.occupancy_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.PDB_model_num 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_asym_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_comp_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_seq_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.PDB_ins_code 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_atom_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_alt_id 
1  Y 1 1 B ARG 1235 ? CA  ? 
2  Y 1 1 B ARG 1235 ? C   ? 
3  Y 1 1 B ARG 1235 ? O   ? 
4  Y 1 1 B ARG 1235 ? CB  ? 
5  Y 1 1 B ARG 1235 ? CG  ? 
6  Y 1 1 B ARG 1235 ? CD  ? 
7  Y 1 1 B ARG 1235 ? NE  ? 
8  Y 1 1 B ARG 1235 ? CZ  ? 
9  Y 1 1 B ARG 1235 ? NH1 ? 
10 Y 1 1 B ARG 1235 ? NH2 ? 
# 
loop_
_pdbx_struct_assembly.id 
_pdbx_struct_assembly.details 
_pdbx_struct_assembly.method_details 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_details 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_count 
1 author_defined_assembly ? monomeric 1 
2 author_defined_assembly ? monomeric 1 
# 
loop_
_pdbx_struct_assembly_gen.assembly_id 
_pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression 
_pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list 
1 1 A,C,E,F,G,K 
2 1 B,D,H,I,J,L 
# 
_pdbx_struct_oper_list.id                   1 
_pdbx_struct_oper_list.type                 'identity operation' 
_pdbx_struct_oper_list.name                 1_555 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation   x,y,z 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1]            0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2]            0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3]            0.0000000000 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 2 MG  1   2007 2007 MG  MG  A . 
D 2 MG  1   2008 2008 MG  MG  B . 
E 3 IFP 1   2001 2001 IFP IFP A . 
F 4 POP 1   2003 2003 POP POP A . 
G 5 TZP 1   2005 2005 TZP TZP A . 
H 3 IFP 1   2002 2002 IFP IFP B . 
I 4 POP 1   2004 2004 POP POP B . 
J 5 TZP 1   2006 2006 TZP TZP B . 
K 6 HOH 1   2101 2101 HOH WAT A . 
K 6 HOH 2   2102 2102 HOH WAT A . 
K 6 HOH 3   2103 2103 HOH WAT A . 
K 6 HOH 4   2105 2105 HOH WAT A . 
K 6 HOH 5   2107 2107 HOH WAT A . 
K 6 HOH 6   2108 2108 HOH WAT A . 
K 6 HOH 7   2110 2110 HOH WAT A . 
K 6 HOH 8   2111 2111 HOH WAT A . 
K 6 HOH 9   2301 2301 HOH WAT A . 
K 6 HOH 10  2302 2302 HOH WAT A . 
K 6 HOH 11  2303 2303 HOH WAT A . 
K 6 HOH 12  2304 2304 HOH WAT A . 
K 6 HOH 13  2305 2305 HOH WAT A . 
K 6 HOH 14  2306 2306 HOH WAT A . 
K 6 HOH 15  2307 2307 HOH WAT A . 
K 6 HOH 16  2308 2308 HOH WAT A . 
K 6 HOH 17  3002 3002 HOH WAT A . 
K 6 HOH 18  3008 3008 HOH WAT A . 
K 6 HOH 19  3010 3010 HOH WAT A . 
K 6 HOH 20  3012 3012 HOH WAT A . 
K 6 HOH 21  3020 3020 HOH WAT A . 
K 6 HOH 22  3022 3022 HOH WAT A . 
K 6 HOH 23  3024 3024 HOH WAT A . 
K 6 HOH 24  3026 3026 HOH WAT A . 
K 6 HOH 25  3028 3028 HOH WAT A . 
K 6 HOH 26  3030 3030 HOH WAT A . 
K 6 HOH 27  3034 3034 HOH WAT A . 
K 6 HOH 28  3036 3036 HOH WAT A . 
K 6 HOH 29  3037 3037 HOH WAT A . 
K 6 HOH 30  3038 3038 HOH WAT A . 
K 6 HOH 31  3039 3039 HOH WAT A . 
K 6 HOH 32  3047 3047 HOH WAT A . 
K 6 HOH 33  3051 3051 HOH WAT A . 
K 6 HOH 34  3056 3056 HOH WAT A . 
K 6 HOH 35  3059 3059 HOH WAT A . 
K 6 HOH 36  3063 3063 HOH WAT A . 
K 6 HOH 37  3064 3064 HOH WAT A . 
K 6 HOH 38  3071 3071 HOH WAT A . 
K 6 HOH 39  3073 3073 HOH WAT A . 
K 6 HOH 40  3076 3076 HOH WAT A . 
K 6 HOH 41  3077 3077 HOH WAT A . 
K 6 HOH 42  3080 3080 HOH WAT A . 
K 6 HOH 43  3083 3083 HOH WAT A . 
K 6 HOH 44  3085 3085 HOH WAT A . 
K 6 HOH 45  3086 3086 HOH WAT A . 
K 6 HOH 46  3088 3088 HOH WAT A . 
K 6 HOH 47  3090 3090 HOH WAT A . 
K 6 HOH 48  3091 3091 HOH WAT A . 
K 6 HOH 49  3093 3093 HOH WAT A . 
K 6 HOH 50  3096 3096 HOH WAT A . 
K 6 HOH 51  3097 3097 HOH WAT A . 
K 6 HOH 52  3098 3098 HOH WAT A . 
K 6 HOH 53  3099 3099 HOH WAT A . 
K 6 HOH 54  3100 3100 HOH WAT A . 
K 6 HOH 55  3101 3101 HOH WAT A . 
K 6 HOH 56  3103 3103 HOH WAT A . 
K 6 HOH 57  3107 3107 HOH WAT A . 
K 6 HOH 58  3110 3110 HOH WAT A . 
K 6 HOH 59  3113 3113 HOH WAT A . 
K 6 HOH 60  3115 3115 HOH WAT A . 
K 6 HOH 61  3117 3117 HOH WAT A . 
K 6 HOH 62  3120 3120 HOH WAT A . 
K 6 HOH 63  3122 3122 HOH WAT A . 
K 6 HOH 64  3124 3124 HOH WAT A . 
K 6 HOH 65  3125 3125 HOH WAT A . 
K 6 HOH 66  3127 3127 HOH WAT A . 
K 6 HOH 67  3129 3129 HOH WAT A . 
K 6 HOH 68  3130 3130 HOH WAT A . 
K 6 HOH 69  3134 3134 HOH WAT A . 
K 6 HOH 70  3136 3136 HOH WAT A . 
K 6 HOH 71  3137 3137 HOH WAT A . 
K 6 HOH 72  3139 3139 HOH WAT A . 
K 6 HOH 73  3144 3144 HOH WAT A . 
K 6 HOH 74  3146 3146 HOH WAT A . 
K 6 HOH 75  3147 3147 HOH WAT A . 
K 6 HOH 76  3149 3149 HOH WAT A . 
K 6 HOH 77  3150 3150 HOH WAT A . 
K 6 HOH 78  3151 3151 HOH WAT A . 
K 6 HOH 79  3153 3153 HOH WAT A . 
K 6 HOH 80  3154 3154 HOH WAT A . 
K 6 HOH 81  3157 3157 HOH WAT A . 
K 6 HOH 82  3161 3161 HOH WAT A . 
K 6 HOH 83  3162 3162 HOH WAT A . 
K 6 HOH 84  3168 3168 HOH WAT A . 
K 6 HOH 85  3170 3170 HOH WAT A . 
K 6 HOH 86  3171 3171 HOH WAT A . 
K 6 HOH 87  3172 3172 HOH WAT A . 
K 6 HOH 88  3175 3175 HOH WAT A . 
K 6 HOH 89  3176 3176 HOH WAT A . 
K 6 HOH 90  3178 3178 HOH WAT A . 
K 6 HOH 91  3181 3181 HOH WAT A . 
K 6 HOH 92  3182 3182 HOH WAT A . 
K 6 HOH 93  3183 3183 HOH WAT A . 
K 6 HOH 94  3184 3184 HOH WAT A . 
K 6 HOH 95  3185 3185 HOH WAT A . 
K 6 HOH 96  3189 3189 HOH WAT A . 
K 6 HOH 97  3191 3191 HOH WAT A . 
K 6 HOH 98  3193 3193 HOH WAT A . 
K 6 HOH 99  3195 3195 HOH WAT A . 
K 6 HOH 100 3198 3198 HOH WAT A . 
K 6 HOH 101 3199 3199 HOH WAT A . 
K 6 HOH 102 3200 3200 HOH WAT A . 
K 6 HOH 103 3201 3201 HOH WAT A . 
K 6 HOH 104 3202 3202 HOH WAT A . 
K 6 HOH 105 3204 3204 HOH WAT A . 
K 6 HOH 106 3205 3205 HOH WAT A . 
K 6 HOH 107 3206 3206 HOH WAT A . 
K 6 HOH 108 3208 3208 HOH WAT A . 
K 6 HOH 109 3209 3209 HOH WAT A . 
K 6 HOH 110 3210 3210 HOH WAT A . 
K 6 HOH 111 3211 3211 HOH WAT A . 
K 6 HOH 112 3212 3212 HOH WAT A . 
K 6 HOH 113 3214 3214 HOH WAT A . 
K 6 HOH 114 3216 3216 HOH WAT A . 
K 6 HOH 115 3219 3219 HOH WAT A . 
K 6 HOH 116 3223 3223 HOH WAT A . 
K 6 HOH 117 3225 3225 HOH WAT A . 
K 6 HOH 118 3229 3229 HOH WAT A . 
K 6 HOH 119 3230 3230 HOH WAT A . 
K 6 HOH 120 3234 3234 HOH WAT A . 
K 6 HOH 121 3235 3235 HOH WAT A . 
K 6 HOH 122 3239 3239 HOH WAT A . 
K 6 HOH 123 3246 3246 HOH WAT A . 
K 6 HOH 124 3247 3247 HOH WAT A . 
K 6 HOH 125 3248 3248 HOH WAT A . 
K 6 HOH 126 3250 3250 HOH WAT A . 
K 6 HOH 127 3251 3251 HOH WAT A . 
K 6 HOH 128 3254 3254 HOH WAT A . 
K 6 HOH 129 3255 3255 HOH WAT A . 
K 6 HOH 130 3258 3258 HOH WAT A . 
K 6 HOH 131 3262 3262 HOH WAT A . 
K 6 HOH 132 3264 3264 HOH WAT A . 
K 6 HOH 133 3266 3266 HOH WAT A . 
K 6 HOH 134 3267 3267 HOH WAT A . 
K 6 HOH 135 3269 3269 HOH WAT A . 
K 6 HOH 136 3270 3270 HOH WAT A . 
K 6 HOH 137 3272 3272 HOH WAT A . 
K 6 HOH 138 3274 3274 HOH WAT A . 
K 6 HOH 139 3277 3277 HOH WAT A . 
K 6 HOH 140 3279 3279 HOH WAT A . 
K 6 HOH 141 3280 3280 HOH WAT A . 
K 6 HOH 142 3282 3282 HOH WAT A . 
K 6 HOH 143 3283 3283 HOH WAT A . 
K 6 HOH 144 3287 3287 HOH WAT A . 
L 6 HOH 1   2201 2201 HOH WAT B . 
L 6 HOH 2   2202 2202 HOH WAT B . 
L 6 HOH 3   2203 2203 HOH WAT B . 
L 6 HOH 4   2205 2205 HOH WAT B . 
L 6 HOH 5   2206 2206 HOH WAT B . 
L 6 HOH 6   2207 2207 HOH WAT B . 
L 6 HOH 7   2208 2208 HOH WAT B . 
L 6 HOH 8   2210 2210 HOH WAT B . 
L 6 HOH 9   2211 2211 HOH WAT B . 
L 6 HOH 10  2401 2401 HOH WAT B . 
L 6 HOH 11  2402 2402 HOH WAT B . 
L 6 HOH 12  2403 2403 HOH WAT B . 
L 6 HOH 13  2404 2404 HOH WAT B . 
L 6 HOH 14  2405 2405 HOH WAT B . 
L 6 HOH 15  2406 2406 HOH WAT B . 
L 6 HOH 16  2407 2407 HOH WAT B . 
L 6 HOH 17  2408 2408 HOH WAT B . 
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L 6 HOH 19  3007 3007 HOH WAT B . 
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2 'MAGNESIUM ION'                                           MG  
3 2-TRIFLUOROMETHYL-5-METHYLENE-5H-PYRIMIDIN-4-YLIDENEAMINE IFP 
4 'PYROPHOSPHATE 2-'                                        POP 
5 '4-METHYL-5-HYDROXYETHYLTHIAZOLE PHOSPHATE'               TZP 
6 water                                                     HOH 
# 
