Белок YXBC_BACSU

 Метка поляСодержание
Код доступа ACP46327
Идентификатор записи в БДIDYXBC_BACSU
Название (краткое описание) белкаDEПолное название: белок yxbC с неизвестными функциями
Дата создания документаDT01-NOV-1995 введен в базы данных: UniProtKB/Swiss-Prot
Дата последнего исправления аннотацииDT30-NOV-2010
Число публикаций, использованных при создании документаRN3
Журнал и год самой поздней публикацииRLMAR-2005 опубликована в PDB data bank
Ключевые словаKW3D-структура; Полный протеом; Iron; Связывание металла;
Поле комментариевCC1)Сходства с другими белками: в состав белка входит 1 JmjC домен
2)Ссылки на источник
Идентификаторы записей PDBDR1VRB

Аминокислотная последовательность пятой альфа - спирали, аннотированной в описании структуры:

L E N V L A I(52-58aa моего белка)

Запрос в UniProt

Т.к. в описании моего белка не садержалось подходящей информации, а ключевые слова были
слишком общими, я задал предполжительную функцию моего белка "asparaginyl hydroxylase" и "Putative asparaginyl hydroxylase"

Запрос Число записей в SwissProt Число записей в TrEMBL
Putative asparaginyl hydroxylase1 мой белок0 результатов
asparaginyl hydroxylase4 белка, включая мой0 результатов

Сравнение белков

 Метка поляHypoxia-inducible factor 1-alpha inhibitorМой белок YXBC_BACSU
Первый код доступаACQ9NWI6P46327
Идентификатор последовательности в БДIDHIF1N_HUMANYXBC_BACSU
Название (краткое описание) белкаDEОсновное название: Гипокси-индуцирующий фактор 1-альфа ингибитор, альтернативные названия: 1)Фактор ингибирующий HTF-1 2)Гипокси-индуцирующий фактор аспарагин гидроксилазаБелок yxbC с неизвестными функциями
Дата создания документаDT16-JUN-200301-NOV-1995
Дата последнего исправления аннотацииDT08-FEB-201130-NOV-2010
Название организмаOSЧеловекBacillus subtilis
Классификация организма (список таксонов) OC
  • Eukaryota
  • Metazoa
  • Chordata
  • Craniata
  • Vertebrata
  • Euteleostomi
  • Mammalia
  • Eutheria
  • Euarchontoglires
  • Primates
  • Haplorrhini
  • Catarrhini
  • Hominidae
  • Homo
  • Bacteria
  • Firmicutes
  • Bacillales
  • Bacillaceae
  • Bacillus
Длина последовательностиSQ349aa330аа
Молекулярная масса белкаSQ40285г/моль37458г/моль
Число публикаций, использованных при создании документаRN113
Журнал и год самой поздней публикацииRLJ. Biol. Chem. в 2003 годуВ 2005 публикация в PDB data bank
Описание вторичной структурыFT
  • TURN 20 - 22 аа
  • HELIX 29 - 31 аа
  • STRAND 39 - 41 аа
  • HELIX 50 - 57 аа
  • STRAND 62 - 65 аа
  • HELIX 71 - 75 аа
  • HELIX 78 - 84 аа
  • STRAND 90 - 99 аа
  • HELIX 105 - 111 аа
  • STRAND 117 - 123 аа
  • HELIX 125 - 137 аа
  • STRAND 143 - 149 аа
  • HELIX 156 - 163 аа
  • HELIX 167 - 177 аа
  • STRAND 182 - 184 аа
  • STRAND 186 - 190 аа
  • STRAND 195 - 199 аа
  • STRAND 202 - 212 аа
  • STRAND 214 - 219 аа
  • HELIX 221 - 223 аа
  • HELIX 224 - 227 аа
  • TURN 235 - 238 аа
  • TURN 249 - 251 аа
  • HELIX 253 - 257 аа
  • STRAND 260 - 265 аа
  • STRAND 270 - 273 аа
  • STRAND 278 - 283 аа
  • STRAND 290 - 298 аа
  • HELIX 312 - 330 аа
  • HELIX 333 - 335 аа
  • HELIX 336 - 344 аа
  • TURN 345 - 347 аа

Helix- Спираль
Turn- Реверсивный поворот
Strand- Складчатый лист

  • HELIX 10 - 13 аа
  • HELIX 18 - 24 аа
  • TURN 25 - 28 аа
  • STRAND 31 - 33 аа
  • HELIX 37 - 42 аа
  • HELIX 47 - 49 аа
  • HELIX 52 - 58 аа
  • STRAND 63 - 65 аа
  • STRAND 81 - 83 аа
  • HELIX 85 - 93 аа
  • STRAND 98 - 100 аа
  • HELIX 103 - 105 аа
  • HELIX 109 - 120 аа
  • STRAND 129 - 136 аа
  • STRAND 144 - 146 аа
  • STRAND 148 - 158 аа
  • STRAND 160 - 165 аа
  • HELIX 187 - 192 аа
  • STRAND 204 - 210 аа
  • STRAND 215 - 218 аа
  • STRAND 223 - 227 аа
  • STRAND 232 - 239 аа
  • HELIX 244 - 256 аа
  • HELIX 260 - 263 аа
  • HELIX 274 - 296 аа
  • HELIX 300 - 304 аа
  • TURN 305 - 308 аа
  • HELIX 313 - 325 аа
Ключевые словаKW3D-структура, ацетилирование, полный протеом, диоксигеназа, железо, связывание металла, ядро, оксидоредуктаза, полиморфизм, транскрипция, регуляция транскрипции3D-структура; Полный протеом; Железо; Связывание металла
Темы, освещённые в комментарияхCCФункции белка, каталитическая активность, кофакторы, субъединицы, взаимодействия, внутриклеточное расположение, сходствасходства с другими белками
Особенности последовательностиFTВ описании давалась подробная информация о вторичной структуре белка (см. выше) и номера аминокислот, входящих в состав различных структурных доменов белка. Из-за большого объёма информации я не стал приводить её здесь, из интересных особенностей нужно подчеркнуть наличие JmjC домена.В состав белка входит JmjC домен
Идентификаторы записей PDBDR1H2K не единственный1VRB

Выводы

Мой белок гораздо менее изучен чем другая аспарагин гидроксилаза, т. к. до сих пор точно не известна
функция, которую выполняет мой белок, также это заметно по количеству
статей об аспарагин гидроксилазе человека. Из сходств между белками нужно отметить:
примерно одинаковую длину аа последовательности => равный размер, наличие JmjC домена и связанные с белком ионы железа.
Вероятно, все перечисленные сходства вызваны тем, что оба фермента выполняют одинаковые функции.


Главная страница (см. ниже)


©Abdullaev Eldar