Структуры
1. В данном практикуме идёт описание функций и структуры белка Q74D82 (PDB ID=3C37), относящегося к классу пептидаз, а точнее — Zn-зависимая пептидаза (Zn-dependent peptidase).
2. В структуре данного белка присутствуют две полимерные цепи A и B, которые являются полностью идентичными. В этом можно убедиться, сравнив аминокислотные последовательности обеих цепей, которые представлены в разделе SEQRES PDB-файла с описанием структуры белка.
3. Обратившись к разделу файла в формате .pdb под названием REMARK350, можно обнаружить, что биологическая единица представлена мономером, следовательно, в неё может входить либо цепь А, либо цепь В.
Рис.1. Структура описываемого белка Q74D82. На рисунке показаны обе цепи A и B.
Отдельные цепи
1. Обе полимерные цепи А и В односятся к одному и тому же организму — Geobacter sulfurreducens PCA.
2. Uniprot_id обеих цепей — 3C37; название — Q74D82 protein; функция — связывание иона (тяжёлого) металла (metall ion binding).
3. Мутаций ни в одной из цепей нет (Mutation(s): No).
4. Для обнаружения модифицированных аминокислотных остатков необходимо обратиться к разделу MODRES PDB-файла. Исходя из того, что такого раздела в файле, описывающем данный белок, нет, можно сделать вывод о том, что в каждой цепи белка присутствует по четыре cеленометиониа. Ссылка на файл с отчётом.
Рис.2. Третичная структура белка.
Малые молекулы
1. К малым молекулам, входищим в состав записи белка, относятся ионы цинк (Zinc, Zn2+, 2 гетероатома на одну биологическую единицу) и молекулы воды (H2O).
3. Представленные в структуре фермента ионы цинка, согласно статье, входят в состав активного центра и являются кофакторами.
Рис.3. Активный центр фермента, смоделированный в PyMOL. Атом цинка изображен серой сферой.
Взаимодействия между аминокислотными остатками
Рис.1. Водородная связь, затрагивающая атомы остова белка
Рис.2. Водородная связь, затрагивающая атомы боковых радикалов аминокислот
Рис.3. Солевые мостики
Рис.4. Стекинг-взаимодействия
