Главная Семестры Обо мне

Визуализация молекулы эндотиапепсина

Скачать скрипт
Параметры водородных связей
Атомы Длина связи (Å) Угол N-O-C (°)
Альфа-спирали
1 N(234ALA) - O(230THR) 3.11 146.3
2 N(235TYR) - O(231VAL) 3.05 154.8
3 N(233SER) - O(229ALA) 2.90 150.9
Бета-слои
1 N(324THR) - O(318ASN) 3.09 142.8
2 N(326GLY) - O(316VAL) 2.85 140.1
3 N(314PHE) - O(328ALA) 2.82 153.0

Базовая информация о белке

Эндотиапепсин паразитического гриба Cryphonectria parasitica, который полностью уничтожил каштан зубчатый в Северной Америке[1], является ферментом из класса гидролаз, отвечающим за сворачивание молока. По специфичности он схож с пепсином, предпочитает гидрофобные остатки P и P', но не разрезает связь 14-Ala-|-Leu-15 в B-цепи инсулина[2].

Характеристика водородных связей

Если не придавать большого значения явной недостаточности данных для полноценной статистической выборки, можно обобщить, что в среднем длина водородной связи в альфа-спиралях (3.02Å) чуть больше, чем в бета-слоях (2.92Å). Полученные значения согласуются со средними в других белках (2.99Å и 2.91Å соответственно). Значения углов также почти не различаются: 150.7° для альфа-спиралей и 145.3° для бета-слоев, оба числа больше идеального для подобной конфигурации донорно-акцепторной связи - 135°[3].

Ссылки на источники

[1] https://en.wikipedia.org/wiki/Chestnut_blight

[2] https://www.uniprot.org/uniprot/P11838

[3] https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/002228369291058W

[4] https://www.rcsb.org/structure/5MB6