№ | Атомы | Длина связи (Å) | Угол N-O-C (°) |
Альфа-спирали | |||
1 | N(234ALA) - O(230THR) | 3.11 | 146.3 |
2 | N(235TYR) - O(231VAL) | 3.05 | 154.8 |
3 | N(233SER) - O(229ALA) | 2.90 | 150.9 |
Бета-слои | |||
1 | N(324THR) - O(318ASN) | 3.09 | 142.8 |
2 | N(326GLY) - O(316VAL) | 2.85 | 140.1 |
3 | N(314PHE) - O(328ALA) | 2.82 | 153.0 |
Эндотиапепсин паразитического гриба Cryphonectria parasitica, который полностью уничтожил каштан зубчатый в Северной Америке[1], является ферментом из класса гидролаз, отвечающим за сворачивание молока. По специфичности он схож с пепсином, предпочитает гидрофобные остатки P и P', но не разрезает связь 14-Ala-|-Leu-15 в B-цепи инсулина[2].
Если не придавать большого значения явной недостаточности данных для полноценной статистической выборки, можно обобщить, что в среднем длина водородной связи в альфа-спиралях (3.02Å) чуть больше, чем в бета-слоях (2.92Å). Полученные значения согласуются со средними в других белках (2.99Å и 2.91Å соответственно). Значения углов также почти не различаются: 150.7° для альфа-спиралей и 145.3° для бета-слоев, оба числа больше идеального для подобной конфигурации донорно-акцепторной связи - 135°[3].
[1] https://en.wikipedia.org/wiki/Chestnut_blight
[2] https://www.uniprot.org/uniprot/P11838
[3] https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/002228369291058W
[4] https://www.rcsb.org/structure/5MB6