Общая характеристика структуры 3D30
| Идентификатор PDB | 3D30 |
| Название белка | Экспансин-подобный белок (expansin like protein) |
| Количество цепей | 1 |
| Количество aльфа-спиралей | 4 |
| Количество бета-листов | 2 |
| Наличие молекул, отличных от белка и воды | В структуре присутствует одна молекула глицерола и три молекулы муравьиной кислоты |
Рис.1. Фиолетовым цветом выделены а-спирали, неупорядоченные структуры выделены белым цветом, бета-листы покрашены по градиенту (первый бета-лист начинается с тяжа, выделенного синим цветом, а заканчивается выделенным светло-зеленым, второй бета-лист начинается с тяжа, выделенного зеленым, а заканчивается выделенным красным). Молекулы глицерола и муравьиной кислоты покрашены командой cpk (в серый и красный). N- и C-концы белка подписаны на рисунке.
Анализ структуры альфа-спиралей и бета-листов в белка с 3D30
Экспансин-подобный белок состоит из одной цепи и содержит 4 альфа-спирали и 2 бета-листа. Один бета-лист содержит 7 тяжей, а другой - 8. На рисунке 2 показана структура белка 3D30, на которой выделен бета-лист, состоящий из 8 тяжей, и альфа-спираль.
Рис.2. Структура белка с PDB-кодом 3D30. Альфа-спираль выделена красным цветом, а бета-лист рыжим. Аминокислоты с которых начинаются и которыми заканчиваются структуры выделены светло-зеленым цветом, а также подписаны из порядковые номера.
Анализ структуры альфа-спирали
| Шаг спирали | 4,9 Å |
| Число аминокислот, образующих спираль | 5 |
| Количество витков | 2 (1 полный) |
| Число аминокислотных остатков, приходящихся на один виток спирали | 3 |
На рисунке 3 показана исследуемая альфа-спираль. Шаг спирали показан белой линией и подписан. Указаны номера аминокислот, находящихся в начале и конце спирали, они выделены светло-зеленым цветом.
Рис.3. Альфа-спираль, начинающаяся 38 и заканчивающаяся 43 аминокислотными остатками(они выделены светло-зеленым цветом). Указано расстояние между С-альфа атомами, находящимися на концах витка - шаг спирали.
На рисунке 4 показана рассматриваемая альфа-спираль. Желтым цветом выделены атомы азота, а красным атомы кислорода. Белыми линиями показаны водородные связи между атомами азота и кислорода.
Водородные связи есть между 38 и 42 остатками и между 39 и 43, то есть через каждые 4 аминокислоты. Аминокислотый остаток, находящийся в центре спирали, имеет порядковый номер 41, он должен был бы образовывать водородные связи с 37 и 45 остатками. Но так как аминокислотных остатков, составляющих спираль, всего 5, то водородных связей в спирали он не образует.
Рис.4 Рассматриваемая альфа-спираль. Желтым цветом выделены атомы азота, а красным атомы кислорода. Белыми линиями показаны водородные связи между атомами азота и кислорода.
Анализ структуры бета-листа
На рисунке 5 изображен рассматриваемый бета-лист. Оранжевым цветом выделены концы тяжей, а светло-зеленым начала. Рассматриваемый бета-лист состоит из восьми тяжей. Тяжи ориентированы в противоположных направлениях, поэтому этот бета-лист антипараллельный. Направление цепи определяется её N- и C-концами. В параллельных бета-листах два, находящихся рядом тяжа имеют с одной стороны N, а с другой C-концы. В антипараллельных листах рядом с N-концом одного тяжа находится C-конец другого и наоборот. Начало и конец рассматриваемого бета-листа расположены рядом, и он образует своеобразный цилиндр с вогнутой/выпуклой поверхностью. Форма бета-листа показана на рисунке 6.
Рис.5. Рассматриваемый бета-лист. На рисунке оранжевым цветом выделены концы тяжей, а светло-зеленым начала. Порядковые номера аминокислотных остатков, находящихся в начале и на конце бета-листа, подписаны.
Рис.6.Рассматриваемый бета-лист (демонстрация формы). Оранжевым цветом выделены концы тяжей, а светло-зеленым начала. Порядковые номера аминокислотных остатков, находящихся в начале и на конце бета-листа, подписаны.
Внутримолекулярные взаимодействия боковых групп белка структуры 3D30.
В белке 3D30 нет остатков цистеина, а следовательно и цистеиновых мостиков. Для их поиска была использована команда "select cys".
Солевые мостики в белке 3D30 обнаружены. Их положение показано на рисунке 7. Красным цветом на рисунке отмечены отрицательно заряженные аминокислоты (аспарагиновая и глутаминовая кислоты), а фиолетовым цветом положительно заряженные (гистидин, лизин и аргинин).
Рис.7. Солевые мостики в белке с PDB-кодом 3D30. Белыми линиями показаны химические связи, а также подписана их длина в ангстремах. Красным отмечены отрицательно заряженные аминокислоты, а филетовым положительно заряженне аминокислоты.
На рисунке 8 показан солевой мостик между молекулами лизина и глутаминовой кислоты. Длина химической связи 2.88 Å. Интересно также положение этих аминокислотных остатков, ведь кроме солевого мостика они образуют еще и пептидную связь.
Рис.8. Солевой мостик между молекулами лизина и глутаминовой кислоты с проядковыми номерами 119 и 120 соответственно. Солевой мостик показан белой линией, и подписана его длина. Молекулы покрашены командой cpk (атомы углерода - серым, кислорода -красным, а азота - синим).