Экспансин-подобный белок (expansin like protein from Bacillus Subtilis). Cтруктура с PDB-кодом 3D30
Для выполнения практикума была выбрана структура 3D30, работа с которой велась на первом курсе. Для неё имеется 9 подходящих структурных гомологов.
Рисунок 1. Структурные гомологи для структуры с PDB-кодом 3D30.
Параметры, характеризующие качество этой структуры:RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 1.90COMPLETENESS FOR RANGE(%) : 99.7
Визуализация электронной плотности вокруг отдельных аминокислот
Для визуализации были выбраны аминокислотные остатки Lys196, Tyr198, Pro74. Изображение электронной плотности получила командой
>isomesh название_нового_выделения, 3d30_map, x, название_выделения_аминокислоты, y,
где x - уровень значений электронной плотности, по которым строится поверхность, y - границы в которых изображается плотность (наименьший параллелепипед, в который помещаются выбранные атомы, по умолчанию); y – означает увеличение границ этого параллелепипеда на y ангстрем.
Зависимость изобржения электронной плотности от уровня подрезки (x)
Lys196
| Уровень подрезки (x) | + к рёбрам минимального параллелепипеда (y) | Изображение |
| 2 | 0 |  |
| 3 | 0 |  |
Tyr198
| Уровень подрезки (x) | + к рёбрам минимального параллелепипеда (y) | Изображение |
| 1 | 0 |  |
| 2 | 0 |  |
| 3 | 0 |  |
| 3.5 | 0 |  |
| 4 | 0 |  |
Pro74
| Уровень подрезки (x) | + к рёбрам минимального параллелепипеда (y) | Изображение |
| 0.1 | 0 |  |
| 1 | 0 |  |
| 2 | 0 |  |
| 3 | 0 |  |
| 4 | 0 |  |
С увеличением уровня подрезки увеличивается точность определения атомов. Однако для атомов с более низким значением электронной плотности она вовсе теряется. При увеличении уровня подрезки первой пропадает электронная плотность вокруг атомов углерода, что хорошо видно на примере пролина. Цепь Lys196 направлена вне глобулы белка, и её электронную плотность не видно, даже на достаточно низком уровне подрезки. Следует обратить внимание на этот остаток. Получается, что авторы, которые составляли модель поместили этот остаток произвольно без каких-либо экспериментальных оснований. Вокруг всех атомов остатка Tyr198 электронную плотность отлично видно на этом уровне.
На примере Tyr198. Уровень подрезки 3 не дает увенно определить координаты центров атомов, так как электронная плотность представлена как непрерывная поверхность, а не как "шарики". На уровне подрезки 4 электронная плотность похожа на сферы. Можно примерно определить центр атома. Однако на этом уровне подрезки она видна далеко не для всех атомов.
Зависимость изобржения электронной плотности от размера параллелепипеда(y)
Lys196
| Уровень подрезки (x) | + к рёбрам минимального параллелепипеда (y) | Изображение |
| 2 | 0 | |
| 2 | 1 |  |
| 2 | 2 |  |
Tyr198
| Уровень подрезки (x) | + к рёбрам минимального параллелепипеда (y) | Изображение |
| 2 | 0 | |
| 2 | 2 |  |
Pro74
| Уровень подрезки (x) | + к рёбрам минимального параллелепипеда (y) | Изображение |
| 2 | 0 | |
| 2 | 1 |  |
С увеличением уровня параметра y просто увеличивается окошко, в котором отображается электронная плотность с указанным уровнем подрезки.
Команда isodot
В отличие от комманды isomesh, команда isodot задает электронную плотность точками.
Pro74
| Уровень подрезки (x) | + к рёбрам минимального параллелепипеда (y) | Изображение |
| 2 | 0 |  |
Визуализация электронной плотности вокруг полипептидной цепи
Электронная плотность с уровнем подрезки 3 вокруг полипептидной цепи показана на рисунках. На рисунке 2 боковые остатки показаны, а на рисунке 3 - нет. Можно отметить, что полипептидная цепь хорошо вписывается в электронную плотность. Однако на некоторых участках с краю, на данном уровне её не удается визуализировать.
Рисунок 2. Электронная плотность вокруг полипептидной цепи (боковые остатки показаны).
Рисунок 3. Электронная плотность вокруг полипептидной цепи (боковые остатки не показаны).