Контакты лиганда trs601 с белком DPS_ECOLI по данным записи 1f30

Идентификаторы остатков, контактирующих с лигандом 2-амино-2-гидроксиметил-пропан-1,3-диолом Trs601 (расположенных на расстоянии не более 5 ангстрем от лиганда):

Ala57 (аланин) на цепи A,

Glu167 (глутаминовая кислота) на цепи A,

Ala57 (аланин) на цепи D,

Glu167 (глутаминовая кислота) на цепи D,

Ala57 (аланин) на цепи E,

Glu167 (глутаминовая кислота) на цепи E.

	Лиганд trs601 в шарнирной модели. Синим кружком обозначена аминогруппа, красными кружками - гидроксильные группы. Как видно, в растворе этот спирт будет заряжен положительно засчет аминогруппы, способной присоединять к себе протоны. Этот рисунок может быть получен с помощью скрипта ligand.spt. Открыть рисунок в отдельном окне
	Взаимное расположение лиганда trs601 и 57-го остатка цепи A (аланина) (расстояние между остатком и лигандом - 3,58 ангстрем). Метильная группа аланина контактирует с ОН-группой спирта. Это довольно странно, потому что гидроксильная группа является полярной группой, метильная группа аланина же, наоборот, неполярна. Однако столь маленькое расстояние между ними говорит о том, что контакт (показанный пунктирной линией) имеет место. Проволочной моделью меньшего размера показаны два прилегающих к аланину остатка полипептидной цепи А белка (166 и 168). Фиолетовым цветом обозначены атомы углерода остатков полипептидной цепи, серым - атомы углерода лиганда, красным - атомы кислорода, синим - атомы азота. Этот рисунок может быть получен с помощью скрипта ligandandala.spt. Открыть рисунок в отдельном окне
	Взаимное расположение лиганда trs601 и 167-го остатка цепи A (глутаминовой кислоты) (минимальное расстояние между остатком и лигандом - 3,23 ангстрем). Фиолетовым цветом обозначены атомы углерода остатка полипептидной цепи, серым - атомы углерода лиганда, красным - атомы кислорода, синим - атомы азота. Карбоксильная группа 167-го аминокислотного остатка контактирует с гикроксильными группами 2-амино-2-гидроксиметил-пропан-1,3-диола. Это вполне объяснимо, ведь контактируют полярные группы, способные образовывать между собой водородные связи. Расстояние от одного кислорода глутаминовой кислоты (OE2) до гидроксильной группы лиганда - 3,23 ангстрем; расстояние от другого кислорода глутаминовой кислоты (OE1) до другой гидроксильной группы лиганда (на картинке расположенной справа) - 3,28 ангстрем. Интересно то, что аминогруппа лиганда расположена от кислорода OE1 на расстоянии всего 4,01 ангстрем. Это говорит о том, что между ними, вполне возможно, образовалась ионная связь (электростатическое взаимодействие). Этот рисунок можеть быть получен с помощью скрипта ligandandglu.spt. Открыть рисунок в отдельном окне

4 других аминокислотных остатка, расположенных от лиганда trs601 на расстоянии не более 5 ангстрем, контактируют с ним таким же образом, как и два рассмотренных остатка (они представляют собой те же остатки, но других полипептидных цепей, и засчет симметричности лиганда (относительно метильной группы, соединенной с аминогруппой) контактируют с такими же типами атомов лиганда, что и рассмотренные, но с другой стороны (с другими гидроксильными группами)).