Изучение цепей биополимеров записи 1MNM
Согласно полю COMPND в записи описаны цепи следующих биополимеров:Биополимеры, описанные в записи 1MNM
| Название биополимера | Номер цепи |
| Цепь ДНК (оператор STE6) | E |
| Цепь ДНК (комплементарная цепи E) | F |
| Белок (регулятор транскрипции MCM1, или транскрипционный фактор рецептора феромона) | A, B |
| Белок (репрессор транскрипции MAT ALPHA-2) | C, D |
Изучение водородных связей цепи D в пределах ассиметрической единицы
Изображение цепи D в остовной (cartoon) модели:
Изображение цепей ДНК в остовной модели:
Изображение цепи D (зеленым) и цепи A (красным), связанной с цепью D (водородной связью будем считать расположение атомов двух полярных (азот или кислород) атомов из разных цепей на расстоянии менее 3,5 Å):
Изображение всех аминокислотных и нуклеотидных остатков, связанных водородными связями с цепью D, а также остатков цепи D, связанных с другими цепями:
Для удобства восприятия, атомы углерода цепи D были окрашены зеленым, цепи А - фиолетовым, цепи F ДНК - желтым, а цепи Е ДНК - голубым. Кроме того, атомы азота и кислорода, образующие водородные связи, изображены сферами.
В пределах ассиметрической единицы полипептидная цепь D связана с цепью A водородными связями, образованными со стороны цепи D остатками неструктурированной области между первой и второй спиралью, остатками последней (четвертой) спирали и остатками рядом с О-концом цепи. Со стороны цепи А связи образованы остатками первой спирали и остатками неструктурированной области рядом с N-концом цепи:
Полипептидная цепь D связана с ДНК остатками, расположенными в последней альфа-спирали и неструктурированном участке между первой и второй спиралью. Причем, связи образуются как с большой (через альфа-спираль), так и с маленькой бороздками ДНК:
Изучение связей цепи D с молекулами, находящимися в соседних симметрических образах асимметрической единицы
Восстановим соседние симметрические образы ассиметрической единицы. Для этого воспользуемся командой symexp:symexp sym, 1MNM, chain d, 3.5Изображение цепи D и связанных с ней цепей ДНК, содержащихся в той же ассиметрической единице и восстанавливаемых по симметрии кристалла:
Как видно из рисунка, цепь D образует связи остатками альфа-спирали с цепями ДНК, как содержащимися в той же ассиметрической ячейке, так и в соседнем симметрическом образе (на границе двух ячеек). Причем, первые цепи ДНК, как бы, продолжают вторые. Но взаимодействия между альфа-спиралью цепи и цепями ДНК соседнего образа ассиметрической ячейки не являются специфическими (водородная связь образуется между остатками полипептидной цепи и остовом цепи ДНК).
Изображение цепи D (зеленым) и цепей из других образов асимметрической единицы, связанных с цепью D:
Цепь D образует связи лишь с цепями А, причем с цепью А одного из соседних симметрических образов ассиметрической единицы цепь D образует всего одну водородную связь (на рисунке слева). С цепью А другого образа цепь D образует не просто водородную связь, но единый бета-лист.
Сравнение контактов и конформации цепи D с контактами и конформацией другой цепи белка - цепи С
Сравним контакты и конформацию цепи D с контактами и конформацией другой цепи того же белка (цепи С). Для этого получим изображение связи цепи С с другими полипептидными цепями и ДНК. Полипептидная цепь С выглядит так:
Последовательности полипептидных цепей D и C совпадают, однако вторичные структуры различаются (отличаются структуры начал цепей: цепь D начинается с бета-тяжа и продолжается маленькой альфа-спиралью, а цепь C начинается с двух бета-тяжей, образующих бета-лист).
Цепь C образует контакты с ДНК схожим образом:
Что касается контактов цепи С с другими полипептидными цепями, то она образует водородные связи с полипептидной цепью B - более того, они образуют единый бета-лист, состоящий из 4 бета-тяжей:
Скорее всего, в клетке цепь D имеет такую же вторичную структуру, что и цепь С, и образует бета-лист с цепью А так же, как цепь C с цепью B, но при кристаллизации конформация полипептидной цепи D исказилась, в результате чего образовались устойчивые контакты цепи D с цепями А соседних симметрических образов ассиметрической единицы.
Изучение контактов между разными образами асимметрической единицы в записи 1F30
Изучим контакты между разными образами ассиметрической единицы в структуре белка DPS_ECOLI. Для анализа выберем цепь А. Вначале рассмотрим водородные связи, образующиеся между цепью А и цепями соседних симметрических образов ассиметрической единицы:
Как видно из рисунка, полипептидная цепь А (окрашена зеленым) образует водородные связи с тремя разными полипептидными цепями и одним лигандом двух соседних симметрических образов ассиметрической единицы. К одному образу принадлежат цепи F и D (к этому же образу принадлежит и лиганд TRS) (на рисунке - слева: цепь F окрашена фиолетовым, цепь D - голубым), к другому - цепь L (окрашена желтым). Такое множество связей можно объяснить очень плотной четвертичной структурой белка и большим количеством цепей, из которых он состоит (12 цепей).
Теперь рассмотрим водяные мостики между полярными атомами цепи D и полярными атомами цепей соседних образов ассиметричной единицы:
Цепь А (окрашена зеленым) образует всего два водяных мостика с цепями других образов ассиметрической единицы (причем одна цепь принадлежит к одному образу, а другая - к другому). Один мостик изображен в левом нижнем углу картинки (розовым окрашена цепь J), другой - в правом верхнем углу (голубым окрашена цепь D). Молекула воды, связывающая остатки, изображена в виде шара.
Рассмотрим гидрофобные взаимодействия между цепью A и цепями соседних симметрических образов ассиметрической единицы (гидрофобным взаимодействием будем считать расположение двух атомов углерода или серы на расстоянии менее 5 Å):
Полипептидная цепь А (окрашена зеленым) образует многочисленные гидрофобные взаимодействия с двумя полипептидными цепями (цепь F окрашена фиолетовым, цепь D - голубым) и одним лигандом (TRS). Причем, обе цепи и лиганд принадлежат к одному и тому же симметрическому образу ассиметрической единицы.