Внутримолекулярные взаимодействия в белке
Bontoxilysin A
Семестры • Второй семестр • Внутримолекулярные взаимодействия в белке Bontoxilysin A
α-спираль
α-спираль — элемент вторичной структуры белка. Самая длинная α-спираль в белке Bontoxilysin A выделена на рис.1. Спираль возникает за счет водородных связей, возникающих между атомами основной цепи (остова спирали). Водородная связь образуется между электроотрицательным атомом и атомом водорода, связанным с другим электроотрицательным атомом. В белке обычно в качестве электроотрицательных атомов выступают кислород O и азот N.
Рисунок 1. Положение самой длинной α-спирали в структуре белка Bontoxilysin A. Боковые цепи не показаны. Изображение получено с помощью программы Jmol.
В α-спирали электронная плотность связи водород—азот сильно смещена к азоту как к электроотрицательному атому, вследствие чего водород обобществляет неподеленную электронную пару другого электроотрицательного атома (выступает в качестве акцептора электрона) — кислорода (который является донором электрона). Можно расценивать водородную связь как обобществление протона H+ между двумя электроотрицательными атомами, в таком случае азот будет являться донором протона, а кислород — акцептором. В итоге азот NH-группы основной цепи каждого аминокислотного остатка связан с кислородом C=O-группы основной цепи аминокислотного остатка, отстающего от первого на 4 звена (например, N в Asn288, а O в Leu284). Водородные связи в α-спирали белка Bontoxilysin A показаны на рис.2.
Рисунок 2. Остовные водородные связи α-спирали. Водородные связи показаны черным, приведена длина одной связи. Изображение получено с помощью программы Jmol.
Самая длинная α-спираль в белке Bontoxilysin A состоит из 26 аминокислотных остатков и содержит 7 витков. Отсюда на один виток спирали приходится примерно 3,7 аминокислотных остатка. Полная длина спирали составляет 38,21 Å (см. рис.3), отсюда шаг спирали равен 5,46 Å.
Рисунок 3. Измерения самой длинной α-спирали. Изображение получено с помощью программы Jmol
β-лист
β-листы возникают, когда в белке остовы идущих параллельно тяжей связываются водородными связями в плоскую "листовидную" стуктуру. Самый крупный β-лист в белке Bontoxilysin A состоит из 8 тяжей. Его наглядное изображение приведено на рис.4. Стрелки показывают направление каждого тяжа; тяжи, направленные в одну сторону, называются параллельными, в противоположную — антипараллельными. При наведении на рис.4 мыши наглядное изображение сменяется изображением водородных связей.
Рисунок 4. β-лист в структуре белка Bontoxilysin A. При наведении мыши наглядное изображение сменяется изображением водородных связей, показанных черным.
Водородные связи в β-листе формируются следующим образом: если расположить остовы тяжей параллельно так, чтобы изгиб одного тяжа соответствовал такому же изгибу другого, то кислород из C=O-группы одного остова свяжется с лежащим напротив азотом NH-группы, в свою очередь кислород C=O-группы, с которой связана эта NH-группа, свяжется с азотом лежащей напротив NH-группы, и т.д. Подобный принцип связывания "зигзагом" может нарушаться в местах изгиба листа (β-лист часто закручивается в трубку).