Практиум 3

Структура в целом

Кристаллическая структура II стадии sporulation E Family Protein из Thermanaerovibrio acidaminovorans с pdb_id 3RNR является белком и представлена 1 уникальной полимерной цепью (но есть еще одна, гомологичная первой,цепь). В 1 биологическую еденицу входит 2 цепи (A, B).

fig7
Рис. 1. Общий вид структуры.
fig7
Рис. 2. Асимметричный вид.
Рис3
Рис. 3. α-спирали и β-тяжи.

Отдельные цепи

Данная макромолекула отностся к организму Thermanaerovibrio acidaminovorans. Её uniprot_id D1B7C2, а полное название - Stage II sporulation E family protein. На данный момент описание функций отсуствуют, т.к. соответствующая статья находится в разработке.

В Uniprot не было найдено информации относительно мутаций, но при просморе PDB файла были обнаружены мутации файл PDB . Также в сотсаве цепи были обнаружены модифицированные аминокислотные остатки файл PDB.

α-спирали = 10, β-тяжи = 30.

Рис 4
Рис 4. Окружение уксусной кислоты.

Малые молекулы

В записи присутствует 3 (4, если учитывать воду) вида малых макромолек:

1. PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N (GOL) - глицерин (C3 H8 O3) GOL,

2. LYCAIKOWRPUZTN-UHFFFAOYSA-N (EDO) - 1,2-этандиол (С2 H6 O2) EDO,

3. QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N (ACY) - уксусная кислота (C2 H4 O2) ACY,

4. Water (H2O) H2O.


Взаимодействие между аминокислотными остатаками

В данной структуре присутсвуют следующие типы взаимодействий: водородные связи, солевые мостики, Т‑стекинги. Дисульфидных связей нет.

fig7
Рис. 5. Солевой мостик между глуатаминовой кислотой и гистидином.
fig7
Рис. 6. Водородная связь между треонином и остовом белка.
fig8
Рис. 7. Водородная связь между боковым радикалом глуатоминовой кислоты и треонина.
fig7
Рис. 8. Т-стекинг между двумя тирозинами.
fig8
Рис. 9. Цистеины в белке.