Анализ структуры PDB 2YJP

1. Структура в целом

Тип макромолекулы: Транспортный белок

Количество полимерных цепей: 3 (A, B, C)

Идентичные цепи: Цепи идентичны по аминокислотной последовательности

Биологическая единица: Представлена мономером (A1) и не обладает симметрией (C1)

Рис. 1 — Общий вид структуры белка 2YJP (cartoon, цепи A/B/C разными цветами)

Асимметрическая единица содержит три идентичные цепи (A, B, C), биологическая единица представлена одной цепью (мономер, A1)

Рис. 2 — Вторичная структура белка: α-спирали (бирюзовые) и β-структуры (пурпурные)

Белок преимущественно состоит из α-спиралей.

2. Отдельные цепи

В структуре присутствуют три цепи, которые идентичны по аминокислотной последовательности. Поэтому подробный анализ приведён для цепи A.

Цепь A

Организм: Neisseria gonorrhoeae (strain ATCC 700825 / FA 1090)

UniProt ID: Q5F5B5

Название белка: BC transporter substrate-binding protein

Функция: белок относится к периплазматическим связывающим белкам ABC-транспортёров и участвует в транспортных процессах. Он также способен связывать ионы металлов, включая цинк.

Мутации относительно UniProt: Обнаружена 1 мутация относительно UniProt

Модифицированные остатки: не обнаружены

3. Малые молекулы

Найдено несколько малых молекул, а именно:

Zn2+, Цинк

EDO, Этиленгликоль

HOH, Вода

Была построена модель белкового окружения иона Zn2+. В радиусе 5 Å от лиганда выявлены аминокислотные остатки, участвующие в его координации и стабилизации.

Рис. 3 — Окружение иона Zn2+ в радиусе 5 Å с аминокислотными остатками белка

4. Поиск и проверка возможных контактов между аминокислотами

Водородные связи

Водородные связи, затрагивающие атомы остова белка: обнаружены взаимодействия между атомами остова (backbone), стабилизирующие вторичную структуру белка (2.5–3.5 Å).

Рис. 4 — Backbone–backbone водородные связи

Водородные связи, затрагивающие атомы боковых радикалов аминокислот: выявлены взаимодействия между боковыми цепями аминокислот, участвующие в стабилизации структуры.

Рис. 5 — Side chain водородные связи

Солевые мостики

Выявлены электростатические взаимодействия между положительно (ARG/LYS) и отрицательно (ASP/GLU) заряженными остатками на расстоянии до 4.0 Å.

Рис. 6 — Солевые мостики в структуре белка

Дисульфидные связи

Дисульфидные мостики в структуре белка не обнаружены (отсутствуют пары CYS с расстоянием SG–SG ≈ 2.0–2.2 Å).

Рис. 7 — Распределение остатков цистеина

Стекинг

Обнаружено π–π взаимодействие между ароматическими остатками TRP212 и PHE191 цепи B на расстоянии ~4–5 Å.

Рис. 8 — stacking взаимодействие