Обзор бактерии Mucilaginibacter robiniae

Автор: Долина Алина, студент 1 курса ФББ МГУ

Аннотация

Данный мини-обзор представляет собой поверхностное изучение генома и протеома бактерии Mucilaginibacter robiniae. В исследовании использовались данные белков и нуклеотидных последовательностей бактерии. В результате работы были выявлены особенности генома и протеома Mucilaginibacter robiniae.

Ключевые слова: бактерия, геном, протеом, длины белков, GC–состав, кодоны.

Введение

Род Mucilaginibacter, относящийся к семейству Sphingobacteriaceae в типе Bacteroidetes, был впервые описан Т. А. Панкратовым [1]. Около 50 видов Mucilaginibacter были выделены из различных сред, включая торфяные болота, водно-болотные угодья, разнообразные виды растений, гнилую древесину, пресную и сточную воду, различные типы почв [2]. Mucilaginibacter играют ключевую роль в расщеплении различных биополимеров, таких как целлюлозу, пектин, ксилан и несколько других полисахаридов [3]. В штаммах бактерий Mucilaginibacter были обнаружены белки, относящиеся к семейству GH9 белков, состоящее из эндо-β-1,4 глюканаз, которые гидролизуют полисахариды. Две каталитические аминокислоты были идентифицированы как остатки аспарата и глутамата [4].

Бактерия вида Mucilaginibacter robiniae принадлежит роду Mucilaginibacter, семейству Sphingobacteriaceae порядка Sphingobacteriales, классу Sphingobacteriia в типе Bacteroidota домена Bacteria [5].

Материалы и методы

Геном и протеом бактерии для анализа взяты из источника [A].

В электронной таблице “СDS from genome of Mucilaginibacter robiniae” [B], в листах “prot_len_hist” и “gc_hist” построены гистограммы длин белков и GC-состава соответственно. При построении гистограмм использовалась функция СЧЁТЕСЛИМН.

С помощью собственной программы 1 [C], написанной на языке Python, найдены частоты нуклеотидов A, T, G, C в репликонах бактерии. С помощью программы 2 [C] найдены частоты кодонов, кодирующих аминокислоты аспарагин и глутамин.

Результаты и обсуждения

1. Длины белков, закодированных в геноме бактерии Mucilaginibacter robiniae

img1
Рисунок 1. Гистограмма длин белков бактерии Mucilaginibacter robiniae с шагом 25.

Большая часть белков бактерии имеют длину от 50 до 525. Наибольшее количество белков имеют длину 150-175.

2. Гистограмма GC-состава по CDS

img1
Рисунок 2. Гистограмма процентного содержания GC в белках.

GC-состав показывает процентное содержание гуанина и цитозина среди всех остальных нуклеотидов в цепи [6]. У бактерии Mucilaginibacter robiniae содержание GC у большинства белков колеблется от 39% до 45%.

3. Исследование состава нуклеотидов A, T, G, C по репликонам

Таблица 1. Процентное содержание нуклеотидов в хромосоме и плазмиде бактерии Mucilaginibacter robiniae
Процентное содержание нуклеотидов в репликонах, %
Репликон Аденин Гуанин Цитозин Тимин
Хромосома 29.327 20.731 20.647 29.291
Плазмида 28.498 20.002 21.295 30.205

По таблице можно увидеть, что состав нуклеотидов в репликонах бактерии примерно одинаков и составляет по 30% содержания аденина и 30% тимина, и по 20% гуанина и 20% цитозина.

4. Содержание кодонов, кодирующих аспарагин и глутамин

Таблица 2. Процентное содержание кодонов, соответствующим аминокислотам аспарагин и глутамин  в хромосоме и плазмиде бактерии Mucilaginibacter robiniae
Кол-во триплетов % содержание
Аспарагин
TTA 41854 56.846
TTG 31773 43.154
Глутамин
GTT 26983 85.376
GTC 4622 14.624

Mucilaginibacter играют ключевую роль в расщеплении полисахаридов. Среди штаммов бактерий разных видов за расщепление полисахаридов чаще всего отвечают RH9 белки, содержащие две каталитические аминокислоты, идентифицированные как остатки аспарата и глутамата [4]. По полученным данным можно увидеть, что содержание триплетов, соответствующим аминокислотам аспарагин и глутамин, невелико в геноме Mucilaginibacter robiniae. Для бактерии аспарагин чаще всего всего кодируется кодоном TTA (56.846%), а глутамин кодируется GTT (85.376%).

Сопроводительные материалы

  1. Геном и протеом бактерии
  2. Тaблица белков бактерий
  3. Программы 1 и 2 на Python

Список литературы

  1. T.A. Pankratov, B.J. Tindall, W. Liesack, S.N. Dedysh. Mucilaginibacter paludis gen. nov., sp. nov. and Mucilaginibacter gracilis sp. nov., pectin-, xylan- and laminarin-degrading members of the family Sphingobacteriaceae from acidic Sphagnum //Int. J. Syst. Evol. Microbiol., 57 (Pt 10) (2007), pp. 2349-2354 [ссылка];
  2. Wang Z. Y. et al. An assessment of the genomics, comparative genomics and cellulose degradation potential of Mucilaginibacter polytrichastri strain RG4-7 //Bioresource Technology. – 2020. – Т. 297. – С. 122389. [ссылка];
  3. Baik K. S. et al. Mucilaginibacter rigui sp. nov., isolated from wetland freshwater, and emended description of the genus Mucilaginibacter //International journal of systematic and evolutionary microbiology. – 2010. – Т. 60. – №. 1. – С. 134-139. [ссылка];
  4. Davies G., Henrissat B. Structures and mechanisms of glycosyl hydrolases //Structure. – 1995. – Т. 3. – №. 9. – С. 853-859. [ссылка];
  5. Won M, Weon HY, Heo J, Lee D, Han BH, Hong SB, Kwon SW. Ferruginibacter albus sp. nov., isolated from a mountain soil, and Mucilaginibacter robiniae sp. nov., isolated from a black locust flower, Robinia pseudoacacia. Int J Syst Evol Microbiol 2022; 72:5556 [ссылка];
  6. Сенашова Мария Юрьевна Упорядоченность значений GC-состава фрагментов в пространственной структуре геномов органелл // Информационные и математические технологии в науке и управлении. 2024. №2 (34) [ссылка].