Взаимодействия между аминокислотными остатками в белке 3LWU

Водородная связь, затрагивающая атомы остова белка

**Рис. 1.** Водородная связь внутри белкового остова

**Рис. 2.** Водородная связь внутри белкового остова,с другой стороны

Водородная связь, затрагивающая атомы боковых радикалов аминокислот

**Рис. 3.** Водородная связь, затрагивающая атомы радикалов аминокислот

**Рис. 4.** Водородная связь, затрагивающая атомы радикалов аминокислот,вид с другой стороны

Солевой мостик

Все положительно заряженные аминоксилоты (Lys,Arg,His) были окрашены в красный цвет, а все отрицательно заряженные аминоксилоты (Asp,Gly) в синий. В ходе измерений расстояний, между разнозаряженными радикалами аминоксилот было выявлено,что минимально расстояние составляет 4.3 ангстрем (между GLU-104 и HIS-153). Помимо этого, в белке могут образовываться более 3 потенциальных солевых мостиков, так как расстояние между разнозаряженными радикалами входило в допустимый диапозон расстояний.

**Рис. 5.** Минимальное расстояние между разнозаряженными радикалами

**Рис. 6.** Потенциальное образование солевого мостика

**Рис. 7.** Кандидат на образование солевого мостика

Дисульфидная связь

Все аминокислотные остатки цистеина находятся на большой удалении друг от друга для образования дисульфидных связей.

**Рис. 8.** Все цистеины(красный) в 3LWU

Стэкинг

В данной структуре присутсвует Т-стэкинг (рис.10) и параллельный стэкинг (рис.11). Для образования стэкинг взаимодействий между ароматическими аминоксилотами необхожимо расстояние между кольцами 4-6 ангстрем.

**Рис. 9.** Все ароматичекие аминокислоты(Phe-розовый, Tyr-желтый, Trp-оранжевый) в 3LWU